BIAŁKA OSTREJ FAZY

BIAŁKA OSTREJ FAZY

 

 

WSTĘP

Pojęcie ostrej fazy wprowadzili w 1914r. Abernethy i Avery. 

Opisali właściwości osocza gorączkującego chorego, które 
zawierało białka ostrej fazy.

Białka ostrej fazy to heterogenna grupa białek osocza, 

o niewielkich masach cząsteczkowych, których poziom 

zmienia 

się w przebiegu stanów zapalnych. 

 

 

PODZIAŁ BIAŁEK OSTREJ FAZY (b.o.f.)

1. 

Pozytywne

 – stężenie tych białek w osoczu 

wzrasta

    co najmniej o 25%:
a)

białka, których stężenie wzrasta o ok. 50%: 

     - ceruloplazmina – Cp, 
     - składowe dopełniacza C3, C4;
b) białka, których stężenia wzrastają 2-5-krotnie:
     - alfa-1-kwaśna glikoproteina – AGP, 
     - alfa-1-antychymotrypsyna – ACT, 
     - alfa-1-inhibitor proteaz – alfaPI,       
     - haptoglobina, 
     - fibrynogen;
c) białka, których stężenie w surowicy może 

wzrastać

     nawet 1000-krotnie:
     - białko C-reaktywne – CRP, 
     - składnik surowiczy amyloidu A – SAA.

2. 

Negatywne

 – ich stężenie zmniejsza się w osoczu:

    - albumina, 
    - transferyna, 
    - alfa-2-HS-glikoproteina.

 

 

B.O.F. w zależności od kinetyki można 
podzielić na:

- 

Białka I rzutu

, których stężenie w 

surowicy

    wzrasta już po 6-8 h od momentu
    zadziałania bodźca, osiągają szczyt 
    po 24-48 h, a po usunięciu bodźca szybko
    obniża się (T ½ = 6h): 
• CRP, 
• SAA,
• ACT.

-

 

Białka II rzutu

, których stężenie wzrasta 

po 

    24-48 h od momentu zadziałania bodźca,
    osiągają szczyt po 72-96 h i obniża się
    stosunkowo wolno (pozostałe b.o.f.).

 

 

PRODUKCJA B.O.F.

   B.O.F. syntetyzowane są:
• głównie przez hepatocyty,
• monocyty,
• leukocyty wielojądrzaste.

    Mediatory zaangażowane 
w regulację ekspresji genów b.o.f.:
- IL-1,
- IL-6,
- TNF,
- TGF,
- EGF,
- IFN.

 

 

BIOLOGICZNE FUNKCJE B.O.F.

- Udział w procesach fizjologicznych 

prowadzących do przywrócenia homeostazy

- Składowe układu dopełniacza
- Regulacja procesu zapalnego:
    proteazy, inhibitory proteaz
- Odporność wrodzona przeciw 

mikroorganizmom (bakterie, pierwotniaki)

- Ograniczanie uszkodzenia tkanek 

powodowane przez infekcje, urazy, 
nowotwory

- Udział w naprawie tkanek
-  Udział w procesach martwiczych (oparzenia, 

zawał mięśnia sercowego)

 

 

Biologiczna funkcja CRP

•

Odgrywa rolę rozpoznawczą i indukującą mechanizmy 

obronne, podobnie jak przeciwciała

       -  w obecności jonów wapnia wiąże fosfocholinę na 

powierzchni bakterii czy własnych komórek (np. 

martwych). Powstały kompleks aktywuje drogę 

klasyczną dopełniacza, chemotaksję i fagocytozę. W 

uszkodzonych tkankach dochodzi do eliminacji 

komórkowego DNA, resorpcji tkanek i naprawy 

uszkodzenia.

•

Moduluje funkcje komórek efektorowych, takich jak: 

leukocyty wielojądrzaste, limfocyty, monocyty, płytki 

krwi

       -  zmiany aktywności oddechowej, chemotaktycznej i 

fagocytarnej komórek

•

Peptydy powstałe w wyniku proteolitycznej degradacji 

CRP wykazują aktywność biologiczną zbliżoną do 

aktywności tuftsyny

       -  zwiększają zdolności chemotaktyczne leukocytów 

wielojądrzastych, 

       -  indukują wytwarzanie nadtlenków przez te komórki,
       -  indukują wytwarzanie IL-1 przez monocyty

 

 

Biologiczna rola innych b.o.f.

alfaPI

- Inhibitor proteinaz

ACT

- Hamuje katepsynę G

Białka te inaktywują proteinazy w stosunku 
1:1, a reakcje te prowadzą do 

nieodwracalnej 

straty inhibitorów, w ostrych rozległych 
zapaleniach może dojść do ich wyczerpania.

Fibrynogen

-

Czynnik krzepnięcia 1

-

Aglutynacja gronkowców lub 
paciorkowców

 

 

METODY OZNACZANIA B.O.F.

• Immunoelektroforeza

• Metody 

radioimmunologiczne

• Metody 

immunoenzymatyczne

• Immunodyfuzja

 

 

WARTOŚCI REFERENCYJNE WYBRANYCH 

BIAŁEK OSTREJ FAZY

Transferyna

200-360 mg/dl

AGP

K: 40-120 mg/dl

M: 50-130 mg/dl

CRP

0-0,1 mg/dl

C3

50-90 mg/dl

C4

10-40 mg/dl

Cp

20-60 mg/dl

Fibrynogen

200-400 mg/dl

Albumina

3,5-5,3 g/dl