Białka wiążące 

wapń

• Białka wiążące wapń są białkami, które biorą 

udział w wapniowych szlakach sygnalizujących 

komórki poprzez wiązanie się z jonami wapnia 

Ca

2+

.

• Najbardziej powszechnym białkiem wrażliwym 

na jony wapnia, znalezionym we wszystkich 

eukariotycznych organizmach, również w 

drożdżach, jest kalmodulina.

• Poprzez swoją role w przekazywaniu sygnałów, 

białka wiążące wapń przyczyniają się do 

wszystkich aspektów funkcjonowania komórki, 

począwszy od homeostazy, kończąc na uczeniu 

się i zapamiętywaniu.

• bezpośrednia indukcja 

wapniozależnych procesów 
komórkowych (sensory wapnia)

• buforowanie poziomu wapnia na 

obszarze cytoplazmy (bufory 
wapnia). 

Grupa Białek EF-

hand

• Domeny wiążące jony wapnia – 

wspólna cecha strukturalna.

• Kretsinger po raz pierwszy opisał 

charakterystyczną budowę kształtem 
przypominającą dłoń.

Budowa

 

Domenę EF-hand tworzą dwie alfa-helisy 

oraz pętla zbudowana 

z 12 aminokwasów, które wiążą jon Ca2+. 

Wniknięcie jonu wapnia

 do domeny prowadzi do jego związania 

oraz zmiany konformacji EF-hand.EF-

hand.

 

• Przykładem białka z rodziny EF –hand jest 

KALMODULINA

C a

2 +

C a

2 +

B

u

d

o

w

ad

o

m

e

n

y

 ”E

F

-h

a

n

d

” 

c

lic

k

 

Kalmodulina

• białko modulatorowe,

• działa w obecności jonów wapnia (Ca

2+

), 

• M. cząst. 17 kDa,

• długość 148 aminokwasów, 

• kształt hantli (Dwa globularne końce 

połączone są trzonem o strukturze alfa-

helisy)

Kalmodulina ma cztery miejsca wiążące jony 

Ca

2+

. 

Na jednym końcu  występują dwa miejsca o 

dużym powinowactwie do jonów wapnia (A), 

a na drugim dwa o małym (B).

Końce „B”wiążą  Ca

2+

 powodując  zmiany 

konformacyjne, 

odsłaniające obszar  hydrofobowy, 

wiążący się z przenośnikiem Ca

2+

. 

Jeżeli stężenie w cytosolu wzrośnie 

powyżej aktualnych potrzeb komórki, 

nadmiar jonów wapnia łączy  się z  

kalmoduliną.

Kompleks Ca

2+

:

kalmodulina wiąże się z przenośnikiem. 
Powoduje to zwiększenie 

powinowactwa przenośnika do Ca

2+

. 

Stała Michaelisa maleje i jony Ca

2+

, 

będące w nadmiarze, zostają 
usunięte z komórki. 

Po osiągnięciu spoczynkowego stężenia 

Ca

2+

, kompleks dysocjuje i aktywność 

przenośnika powraca do wartości 
spoczynkowej. 

Kompleks kalmodulina – 

Ca

2+

 reguluje:

• kinazy ( np. kinaza lekkich łańcuchów 

miozyny) i fosfatazy białkowe

• enzymy [aktywność i lokalizację] (np. 

enzymy przemian węglowodanów)

• enzymy metabolizmu cyklicznych 

nukleotydów( fosfodiesterazy, 

cyklazy)

• białka wchodzące w skład 

cytoszkieletu fosfolipaza A2

• uwalnianie neuroprzekaźników

 Oprócz działania na enzymy i 
transport, kompleks tan reguluje 
także aktywność licznych elementów 
strukturalnych komórki. Należy tu 
wymienić kompleks aktyna-miozyna 
mięśąni gładkich oraz różne inne 
procesy, w których biorą  udział 
mikrofilamenty w niekurczących się 
komórkach. 

1 mol kalmoduliny wiąże 4 

mole Ca

2+

Kalbindyna D-28

• Białko wiążące wapń, zależne od 

witaminy D, ma 6 domen EF-hand 

• należy do rodziny troponiny C
• jest syntetyzowana w jelitach, 

nerkach, mózgu i innych tkankach. 

• istnieją 2 izoformy kalbindyny: D9K i 

D28K. D9K gł. w jelicie, a D28K w 
nerkach i innych tkankach. 

Rolą kalbindyny 
jest wiązanie wapnia:

• Jelitowa uczestniczy      -    w jego 

wchłanianiu

• Nerkowa w resorpcji      -     z 

przesączu         kłębuszkowego

TEORIE DZIAŁANIA 

KALBINDYNY:

• transportująca – jonów w cytosolu

• buforująca – zabezpiecza przed 

toksycznym stężeniem jonu wewnątrz 

komórki

• aktywująca – wzmaga aktywność kanałów 

Ca lub enzymatyczną ATP-azy 

przyczyniając się do aktywnego transportu 

jonów ze światła do wnętrza komórek.

• W neuronach kalbindyna zabezpiecza 

przed wzrostem stężenia Ca a tym 
samym chroni przez apoptozą

• W schizofrenii zaobserwowano 

obniżenie poziomu kalbindyny w wielu 
strukturach mózgowych, w pierwszym 
rzędzie w korze mózgowej.

Istnieje wiele innych białek 
związanych z wiązaniem jonów 
wapnia Ca

2+

• Parwalbumina - trzy motywy EF-hand, 

głównie w  komórkach mięśniowych

• Troponina C - Po związaniu Ca umożliwia 

       przemieszczenie tropomiozyny z      
  filamentów aktynowych.

• Białka S100 – rodzina białek niedawno 

odkryta, 

       liczy 20 białek, a ich 

funkcja nie jest w 

      pełni znana

• Kalsekwestryna - występuje wewnątrz 

cystern ER 
  i posiada niezmiennie wysoka 

 

zdolność wiązania Ca2+( 1 mol 
białka-45 moli Ca2+)

• Kalretikulina - Dominuje w błonach ER

• Kalretynina - u ludzi masa cząsteczkowa 

wynosi 32       kDa, a białko zawiera 
pięć miejsc 

    wiążących jony Ca

2+

.