OKSYDOREDUKTAZY
OKSYDOREDUKTAZY
I ICH KOFAKTORY
I ICH KOFAKTORY
OKSYDOREDUKTAZY
OKSYDOREDUKTAZY
I ICH KOFAKTORY
I ICH KOFAKTORY
Enzymy katalizujące reakcje
Enzymy katalizujące reakcje
utleniania i redukcji
utleniania i redukcji
Wymagają kofaktorów
Wymagają kofaktorów
Oksydoreduktazy
Oksydoreduktazy
Oksydoreduktazy
Oksydoreduktazy
OKSYDAZY
OKSYDAZY
DEHYDROGENAZY
DEHYDROGENAZY
OKSGENAZY
OKSGENAZY
PEROKSYDAZY
PEROKSYDAZY
Oksydoreduktazy
Oksydoreduktazy
Enzymy
Enzymy
pirydynowe
pirydynowe
NAD, NADP
NAD, NADP
Flawoproteiny
Flawoproteiny
FMN, FAD
FMN, FAD
Białka
Białka
żelazosiarkowe
żelazosiarkowe
FeS, Fe
FeS, Fe
2
2
S
S
2
2
, Fe
, Fe
4
4
S
S
4
4
Ubichinony
Ubichinony
Koenzym Q
Koenzym Q
Cytochromy
Cytochromy
Hem A lub hem C
Hem A lub hem C
Holoenzym =
Holoenzym =
kofaktor
kofaktor
+ apoenzym
+ apoenzym
koenzym
koenzym
grupa prostetyczna
grupa prostetyczna
(słabiej połączone z grupą białkową) (połączone silnymi wiązaniami z częścią
(słabiej połączone z grupą białkową) (połączone silnymi wiązaniami z częścią
białkową)
białkową)
Koenzym Q
Koenzym Q
FMN, FAD
FMN, FAD
Koenzym A
Koenzym A
hem C
hem C
NAD, NADP
NAD, NADP
Kofaktory
Kofaktory
oksydoreduktaz
oksydoreduktaz
Enzymy pirydynowe
Enzymy pirydynowe
Centra aktywne wiążące substrat mają
Centra aktywne wiążące substrat mają
niepowtarzalną budowę – wysoka swoistość
niepowtarzalną budowę – wysoka swoistość
Obszary wiążące koenzymy wykazują duże
Obszary wiążące koenzymy wykazują duże
podobieństwo
podobieństwo
Koenzymy pirydynowe:
Koenzymy pirydynowe:
-mononukleotyd nikotynoamidowy NMN
-mononukleotyd nikotynoamidowy NMN
-dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy
-dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy
NAD
NAD
-fosforan dinukleotydu
-fosforan dinukleotydu
nikotynoamidoadeninowego NADP
nikotynoamidoadeninowego NADP
NAD i NADP
NAD i NADP
Zawierają dwa nukleotydy: adeninę i amid kwasu nikotynowego
Zawierają dwa nukleotydy: adeninę i amid kwasu nikotynowego
Pochodne wit. PP (niacyny)
Pochodne wit. PP (niacyny)
Słabo związane z białkiem
Słabo związane z białkiem
Współdziałają z dehydrogenzami przez odwodorowanie
Współdziałają z dehydrogenzami przez odwodorowanie
substratów i przechodzą w formę zredukowaną NADH i NADPH
substratów i przechodzą w formę zredukowaną NADH i NADPH
– służą teraz jako dostawcy wodoru w procesach syntezy
– służą teraz jako dostawcy wodoru w procesach syntezy
Biorcą dwóch elektronów (at. N i C-4) oraz protonu ( C-4) jest
Biorcą dwóch elektronów (at. N i C-4) oraz protonu ( C-4) jest
pierścień amidowy. Drugi proton wydzielany jest do środowiska.
pierścień amidowy. Drugi proton wydzielany jest do środowiska.
NADP
NADP
Dehydrogenazy pirydynowe
Dehydrogenazy pirydynowe
katalizują reakcje typu
katalizują reakcje typu
sekwencyjnego i uporządkowanego:
sekwencyjnego i uporządkowanego:
1. przyłącza się koenzym
1. przyłącza się koenzym
2.przyłącza się substrat
2.przyłącza się substrat
3.uwalnia się produkt, czyli
3.uwalnia się produkt, czyli
utleniony substrat
utleniony substrat
4.uwalnia się zredukowany koenzym
4.uwalnia się zredukowany koenzym
Enzymy pirydynowe
Enzymy pirydynowe
Silniejsze utleniacze niż NAD
Silniejsze utleniacze niż NAD
+
+
Przenośnikami elektronów są ich
Przenośnikami elektronów są ich
grupy prostetyczne silnie związane z
grupy prostetyczne silnie związane z
białkiem:
białkiem:
- mononukleotyd flawinowy FMN
- mononukleotyd flawinowy FMN
- dinukleotyd flawinoadeninowy FAD
- dinukleotyd flawinoadeninowy FAD
Niektóre zawierają też jony metali:
Niektóre zawierają też jony metali:
Mo, Zn, Fe, hem i centra
Mo, Zn, Fe, hem i centra
żelazosiarkowe
żelazosiarkowe
Flawoproteiny
Flawoproteiny
Pochodne ryboflawiny (wit. B
Pochodne ryboflawiny (wit. B
2
2
)
)
Trwale związane z białkiem enzymatycznym tworząc
Trwale związane z białkiem enzymatycznym tworząc
flawoproteiny
flawoproteiny
Pierścień izoalloksazyny jest
Pierścień izoalloksazyny jest
akceptorem pary atomów
akceptorem pary atomów
wodoru
wodoru
, przechodząc odpowiednio w FMNH
, przechodząc odpowiednio w FMNH
2
2
lub FADH
lub FADH
2
2
(zanik żółtej barwy utlenionej flawiny)
(zanik żółtej barwy utlenionej flawiny)
FMN jest jednym z przenośników protonów i elektronów
FMN jest jednym z przenośników protonów i elektronów
w łańcuchu oddechowym
w łańcuchu oddechowym
FAD jest bezpośrednim akceptorem atomów wodoru
FAD jest bezpośrednim akceptorem atomów wodoru
odłączanych od niektórych substratów
odłączanych od niektórych substratów
FMN i FAD
FMN i FAD
FMN
FMN
FAD
FAD
Akceptorem elektronów może być:
Akceptorem elektronów może być:
O
O
2
2
(oksydaza L-aminokwasów,
(oksydaza L-aminokwasów,
ksantynowa)
ksantynowa)
Ubichinon (dehydrogenaza cholinowa)
Ubichinon (dehydrogenaza cholinowa)
Inna flawinoproteina (dehydrogenaza
Inna flawinoproteina (dehydrogenaza
acylo-CoA)
acylo-CoA)
Związki tworzące dwusiarczki
Związki tworzące dwusiarczki
(reduktaza glutationowa)
(reduktaza glutationowa)
Flawoproteiny
Flawoproteiny
Atomy żelaza tworzą chelatowe połączenia z
Atomy żelaza tworzą chelatowe połączenia z
atomami siarki, pochądzącymi z gr. SH reszt
atomami siarki, pochądzącymi z gr. SH reszt
cysteinowych lub z nieorganicznych siarczków
cysteinowych lub z nieorganicznych siarczków
Trzy typy: FeS, Fe
Trzy typy: FeS, Fe
2
2
S
S
2
2
, Fe
, Fe
4
4
S
S
4
4
Przenoszą po jednym elektronie
Przenoszą po jednym elektronie
Mają charakter hydrofobowy i wiążą się z
Mają charakter hydrofobowy i wiążą się z
lipidami błon
lipidami błon
Przykłady:
Przykłady:
dehydrogenaza NADH, dehydrogenaza
dehydrogenaza NADH, dehydrogenaza
bursztynianowa, białko kompleksu III,
bursztynianowa, białko kompleksu III,
adrenodoksyna, ferredoksyna
adrenodoksyna, ferredoksyna
Białka
Białka
żelazosiarkowe
żelazosiarkowe
Zawiera pierścień chinonowy –
Zawiera pierścień chinonowy –
właściwy przenośnik pary
właściwy przenośnik pary
protonów i elektronów (2H
protonów i elektronów (2H
+
+
+
+
2e
2e
-
-
)
)
Połączony z długim łańcuchem
Połączony z długim łańcuchem
izoprenoidowym – umożliwia
izoprenoidowym – umożliwia
zakotwiczenie koenzymu Q w
zakotwiczenie koenzymu Q w
lipidowym sektorze wewnętrznej
lipidowym sektorze wewnętrznej
błony mitochondrialnej
błony mitochondrialnej
przyjmuje atomy wodoru z
przyjmuje atomy wodoru z
FMNH
FMNH
2
2
i FADH
i FADH
2
2
bardzo ruchliwy przenośnik
bardzo ruchliwy przenośnik
elektronów między
elektronów między
flawoproteidami i cytochromami
flawoproteidami i cytochromami
Ubichinon=
Ubichinon=
koenzym Q
koenzym Q
W formie zredukowanej
W formie zredukowanej
chinolowej
chinolowej
W formie utlenionej
W formie utlenionej
chinonowej
chinonowej
Białka o małej masie cząsteczkowej M=13-22
Białka o małej masie cząsteczkowej M=13-22
kDa
kDa
Wiążą cząsteczkę hemu, zawierającą jon Fe
Wiążą cząsteczkę hemu, zawierającą jon Fe
2+,3+
2+,3+
w wewnętrznej błonie mitochondrialnej
w wewnętrznej błonie mitochondrialnej
występują cytochromy b, c, c
występują cytochromy b, c, c
1
1
, a i a
, a i a
3
3
i są silnie z
i są silnie z
nią związane (wyjątkiem jest cytochrom c)
nią związane (wyjątkiem jest cytochrom c)
Są na przemian dawcami i akceptorami
Są na przemian dawcami i akceptorami
elektronów w łańcuchu oddechowym
elektronów w łańcuchu oddechowym
Cytochromy
Cytochromy
CoQ
CoQ
2 cyt a + a
2 cyt a + a
3
3
2 cyt c
2 cyt c
2
2
2 cyt c
2 cyt c
1
1
2 cyt b
2 cyt b
½ O
½ O
2
2
Dobrze rozpuszczalny w
Dobrze rozpuszczalny w
wodzie
wodzie
Łatwo poddający się
Łatwo poddający się
izolacji
izolacji
Atom Fe połączony z 6
Atom Fe połączony z 6
wiązaniami
wiązaniami
koordynacyjnymi
koordynacyjnymi
Hem C zespolony z
Hem C zespolony z
białkiem
białkiem
enzymatycznym 2
enzymatycznym 2
wiązaniami
wiązaniami
kowalencyjnymi – trwałe
kowalencyjnymi – trwałe
wiązanie apoenzymu z
wiązanie apoenzymu z
grupą prostetyczną
grupą prostetyczną
Cytochrom c
Cytochrom c
+ białko
+ białko
Końcowe ogniwo w
Końcowe ogniwo w
transporcie elektronów na
transporcie elektronów na
tlen cząsteczkowy –
tlen cząsteczkowy –
wytwarzanie cząsteczki
wytwarzanie cząsteczki
wody
wody
Uczestniczy w tworzeniu
Uczestniczy w tworzeniu
kompleksu
kompleksu
okskydoredukcyjnego =
okskydoredukcyjnego =
oksydazy cytochromowej
oksydazy cytochromowej
Hem A nie tworzy wiązań
Hem A nie tworzy wiązań
kowalencyjnych z białkiem
kowalencyjnych z białkiem
enzymatycznym – wiąże się
enzymatycznym – wiąże się
z cytochromem a i a
z cytochromem a i a
3
3
poprzez wiązanie
poprzez wiązanie
koordynacyjne
koordynacyjne
Cytochrom a + a
Cytochrom a + a
3
3
Kofaktor enzymów, katalizujących odłączanie
Kofaktor enzymów, katalizujących odłączanie
się substratu lub wbudowanie gr.
się substratu lub wbudowanie gr.
jednowęglowych, np. metylowej, metylenowej,
jednowęglowych, np. metylowej, metylenowej,
formylowej, karboksylowej
formylowej, karboksylowej
Pochodny kwasu foliowego po uwodorowaniu w
Pochodny kwasu foliowego po uwodorowaniu w
pozycji 5, 6, 7 , 8
pozycji 5, 6, 7 , 8
Odebrane od substratu gr. jednowęglowe łączą
Odebrane od substratu gr. jednowęglowe łączą
się z atomami azotu w pozycji 5 i/lub 10
się z atomami azotu w pozycji 5 i/lub 10
Tetrahydrofolian
Tetrahydrofolian
THF
THF
Przenośnik grup acylowych (grup kwasowych)
Przenośnik grup acylowych (grup kwasowych)
Trzy składniki: adenozynodifosforan, kwas
Trzy składniki: adenozynodifosforan, kwas
pantotenowy
pantotenowy
i cystamina
i cystamina
-SH cystaminy tworzy wiązania tioesterowe z
-SH cystaminy tworzy wiązania tioesterowe z
różnymi kwasami organicznymi => powstają acylowe
różnymi kwasami organicznymi => powstają acylowe
pochodne acylo-S-CoA
pochodne acylo-S-CoA
Umożlwia syntezę kwasów tłuszczowych, metabolizm
Umożlwia syntezę kwasów tłuszczowych, metabolizm
ciał ketonowych.
ciał ketonowych.
Koenzym A
Koenzym A