OKSYDOREDUKTAZY

OKSYDOREDUKTAZY

I ICH KOFAKTORY

I ICH KOFAKTORY



Enzymy katalizujące reakcje

Enzymy katalizujące reakcje

utleniania i redukcji

utleniania i redukcji



Wymagają kofaktorów

Wymagają kofaktorów

Oksydoreduktazy

Oksydoreduktazy

Oksydoreduktazy

Oksydoreduktazy

OKSYDAZY

OKSYDAZY

DEHYDROGENAZY

DEHYDROGENAZY

OKSGENAZY

OKSGENAZY

PEROKSYDAZY

PEROKSYDAZY

Oksydoreduktazy

Oksydoreduktazy

Enzymy

Enzymy

pirydynowe

pirydynowe

NAD, NADP

NAD, NADP

Flawoproteiny

Flawoproteiny

FMN, FAD

FMN, FAD

Białka

Białka

żelazosiarkowe

żelazosiarkowe

FeS, Fe

FeS, Fe

2

2

S

S

2

2

, Fe

, Fe

4

4

S

S

4

4

Ubichinony

Ubichinony

Koenzym Q

Koenzym Q

Cytochromy

Cytochromy

Hem A lub hem C

Hem A lub hem C

Holoenzym =

Holoenzym =

kofaktor

kofaktor

+ apoenzym

+ apoenzym

koenzym

koenzym

grupa prostetyczna

grupa prostetyczna

(słabiej połączone z grupą białkową) (połączone silnymi wiązaniami z częścią

(słabiej połączone z grupą białkową) (połączone silnymi wiązaniami z częścią

białkową)

białkową)

Koenzym Q

Koenzym Q

FMN, FAD

FMN, FAD

Koenzym A

Koenzym A

hem C

hem C

NAD, NADP

NAD, NADP

Kofaktory

Kofaktory

oksydoreduktaz

oksydoreduktaz

Enzymy pirydynowe

Enzymy pirydynowe



Centra aktywne wiążące substrat mają

Centra aktywne wiążące substrat mają

niepowtarzalną budowę – wysoka swoistość

niepowtarzalną budowę – wysoka swoistość



Obszary wiążące koenzymy wykazują duże

Obszary wiążące koenzymy wykazują duże

podobieństwo

podobieństwo



Koenzymy pirydynowe:

Koenzymy pirydynowe:

-mononukleotyd nikotynoamidowy NMN

-mononukleotyd nikotynoamidowy NMN

-dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy

-dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy

NAD

NAD

-fosforan dinukleotydu

-fosforan dinukleotydu

nikotynoamidoadeninowego NADP

nikotynoamidoadeninowego NADP

NAD i NADP

NAD i NADP



Zawierają dwa nukleotydy: adeninę i amid kwasu nikotynowego

Zawierają dwa nukleotydy: adeninę i amid kwasu nikotynowego



Pochodne wit. PP (niacyny)

Pochodne wit. PP (niacyny)



Słabo związane z białkiem

Słabo związane z białkiem



Współdziałają z dehydrogenzami przez odwodorowanie

Współdziałają z dehydrogenzami przez odwodorowanie

substratów i przechodzą w formę zredukowaną NADH i NADPH

substratów i przechodzą w formę zredukowaną NADH i NADPH

– służą teraz jako dostawcy wodoru w procesach syntezy

– służą teraz jako dostawcy wodoru w procesach syntezy



Biorcą dwóch elektronów (at. N i C-4) oraz protonu ( C-4) jest

Biorcą dwóch elektronów (at. N i C-4) oraz protonu ( C-4) jest

pierścień amidowy. Drugi proton wydzielany jest do środowiska.

pierścień amidowy. Drugi proton wydzielany jest do środowiska.

NADP

NADP



Dehydrogenazy pirydynowe

Dehydrogenazy pirydynowe

katalizują reakcje typu

katalizują reakcje typu

sekwencyjnego i uporządkowanego:

sekwencyjnego i uporządkowanego:

1. przyłącza się koenzym

1. przyłącza się koenzym

2.przyłącza się substrat

2.przyłącza się substrat

3.uwalnia się produkt, czyli

3.uwalnia się produkt, czyli

utleniony substrat

utleniony substrat

4.uwalnia się zredukowany koenzym

4.uwalnia się zredukowany koenzym

Enzymy pirydynowe

Enzymy pirydynowe



Silniejsze utleniacze niż NAD

Silniejsze utleniacze niż NAD

+

+



Przenośnikami elektronów są ich

Przenośnikami elektronów są ich

grupy prostetyczne silnie związane z

grupy prostetyczne silnie związane z

białkiem:

białkiem:

- mononukleotyd flawinowy FMN

- mononukleotyd flawinowy FMN

- dinukleotyd flawinoadeninowy FAD

- dinukleotyd flawinoadeninowy FAD



Niektóre zawierają też jony metali:

Niektóre zawierają też jony metali:

Mo, Zn, Fe, hem i centra

Mo, Zn, Fe, hem i centra

żelazosiarkowe

żelazosiarkowe

Flawoproteiny

Flawoproteiny



Pochodne ryboflawiny (wit. B

Pochodne ryboflawiny (wit. B

2

2

)

)



Trwale związane z białkiem enzymatycznym tworząc

Trwale związane z białkiem enzymatycznym tworząc

flawoproteiny

flawoproteiny



Pierścień izoalloksazyny jest

Pierścień izoalloksazyny jest

akceptorem pary atomów

akceptorem pary atomów

wodoru

wodoru

, przechodząc odpowiednio w FMNH

, przechodząc odpowiednio w FMNH

2

2

lub FADH

lub FADH

2

2

(zanik żółtej barwy utlenionej flawiny)

(zanik żółtej barwy utlenionej flawiny)



FMN jest jednym z przenośników protonów i elektronów

FMN jest jednym z przenośników protonów i elektronów

w łańcuchu oddechowym

w łańcuchu oddechowym



FAD jest bezpośrednim akceptorem atomów wodoru

FAD jest bezpośrednim akceptorem atomów wodoru

odłączanych od niektórych substratów

odłączanych od niektórych substratów

FMN i FAD

FMN i FAD

FMN

FMN

FAD

FAD

Akceptorem elektronów może być:

Akceptorem elektronów może być:



O

O

2

2

(oksydaza L-aminokwasów,

(oksydaza L-aminokwasów,

ksantynowa)

ksantynowa)



Ubichinon (dehydrogenaza cholinowa)

Ubichinon (dehydrogenaza cholinowa)



Inna flawinoproteina (dehydrogenaza

Inna flawinoproteina (dehydrogenaza

acylo-CoA)

acylo-CoA)



Związki tworzące dwusiarczki

Związki tworzące dwusiarczki

(reduktaza glutationowa)

(reduktaza glutationowa)

Flawoproteiny

Flawoproteiny



Atomy żelaza tworzą chelatowe połączenia z

Atomy żelaza tworzą chelatowe połączenia z

atomami siarki, pochądzącymi z gr. SH reszt

atomami siarki, pochądzącymi z gr. SH reszt

cysteinowych lub z nieorganicznych siarczków

cysteinowych lub z nieorganicznych siarczków



Trzy typy: FeS, Fe

Trzy typy: FeS, Fe

2

2

S

S

2

2

, Fe

, Fe

4

4

S

S

4

4



Przenoszą po jednym elektronie

Przenoszą po jednym elektronie



Mają charakter hydrofobowy i wiążą się z

Mają charakter hydrofobowy i wiążą się z

lipidami błon

lipidami błon



Przykłady:

Przykłady:

dehydrogenaza NADH, dehydrogenaza

dehydrogenaza NADH, dehydrogenaza

bursztynianowa, białko kompleksu III,

bursztynianowa, białko kompleksu III,

adrenodoksyna, ferredoksyna

adrenodoksyna, ferredoksyna

Białka

Białka

żelazosiarkowe

żelazosiarkowe



Zawiera pierścień chinonowy –

Zawiera pierścień chinonowy –

właściwy przenośnik pary

właściwy przenośnik pary

protonów i elektronów (2H

protonów i elektronów (2H

+

+

+

+

2e

2e

-

-

)

)



Połączony z długim łańcuchem

Połączony z długim łańcuchem

izoprenoidowym – umożliwia

izoprenoidowym – umożliwia

zakotwiczenie koenzymu Q w

zakotwiczenie koenzymu Q w

lipidowym sektorze wewnętrznej

lipidowym sektorze wewnętrznej

błony mitochondrialnej

błony mitochondrialnej



przyjmuje atomy wodoru z

przyjmuje atomy wodoru z

FMNH

FMNH

2

2

i FADH

i FADH

2

2



bardzo ruchliwy przenośnik

bardzo ruchliwy przenośnik

elektronów między

elektronów między

flawoproteidami i cytochromami

flawoproteidami i cytochromami

Ubichinon=

Ubichinon=

koenzym Q

koenzym Q

W formie zredukowanej

W formie zredukowanej

chinolowej

chinolowej

W formie utlenionej

W formie utlenionej

chinonowej

chinonowej



Białka o małej masie cząsteczkowej M=13-22

Białka o małej masie cząsteczkowej M=13-22

kDa

kDa



Wiążą cząsteczkę hemu, zawierającą jon Fe

Wiążą cząsteczkę hemu, zawierającą jon Fe

2+,3+

2+,3+



w wewnętrznej błonie mitochondrialnej

w wewnętrznej błonie mitochondrialnej

występują cytochromy b, c, c

występują cytochromy b, c, c

1

1

, a i a

, a i a

3

3

i są silnie z

i są silnie z

nią związane (wyjątkiem jest cytochrom c)

nią związane (wyjątkiem jest cytochrom c)



Są na przemian dawcami i akceptorami

Są na przemian dawcami i akceptorami

elektronów w łańcuchu oddechowym

elektronów w łańcuchu oddechowym

Cytochromy

Cytochromy

CoQ

CoQ

2 cyt a + a

2 cyt a + a

3

3

2 cyt c

2 cyt c

2

2

2 cyt c

2 cyt c

1

1

2 cyt b

2 cyt b

½ O

½ O

2

2



Dobrze rozpuszczalny w

Dobrze rozpuszczalny w

wodzie

wodzie



Łatwo poddający się

Łatwo poddający się

izolacji

izolacji



Atom Fe połączony z 6

Atom Fe połączony z 6

wiązaniami

wiązaniami

koordynacyjnymi

koordynacyjnymi



Hem C zespolony z

Hem C zespolony z

białkiem

białkiem

enzymatycznym 2

enzymatycznym 2

wiązaniami

wiązaniami

kowalencyjnymi – trwałe

kowalencyjnymi – trwałe

wiązanie apoenzymu z

wiązanie apoenzymu z

grupą prostetyczną

grupą prostetyczną

Cytochrom c

Cytochrom c

+ białko

+ białko



Końcowe ogniwo w

Końcowe ogniwo w

transporcie elektronów na

transporcie elektronów na

tlen cząsteczkowy –

tlen cząsteczkowy –

wytwarzanie cząsteczki

wytwarzanie cząsteczki

wody

wody



Uczestniczy w tworzeniu

Uczestniczy w tworzeniu

kompleksu

kompleksu

okskydoredukcyjnego =

okskydoredukcyjnego =

oksydazy cytochromowej

oksydazy cytochromowej



Hem A nie tworzy wiązań

Hem A nie tworzy wiązań

kowalencyjnych z białkiem

kowalencyjnych z białkiem

enzymatycznym – wiąże się

enzymatycznym – wiąże się

z cytochromem a i a

z cytochromem a i a

3

3

poprzez wiązanie

poprzez wiązanie

koordynacyjne

koordynacyjne

Cytochrom a + a

Cytochrom a + a

3

3



Kofaktor enzymów, katalizujących odłączanie

Kofaktor enzymów, katalizujących odłączanie

się substratu lub wbudowanie gr.

się substratu lub wbudowanie gr.

jednowęglowych, np. metylowej, metylenowej,

jednowęglowych, np. metylowej, metylenowej,

formylowej, karboksylowej

formylowej, karboksylowej



Pochodny kwasu foliowego po uwodorowaniu w

Pochodny kwasu foliowego po uwodorowaniu w

pozycji 5, 6, 7 , 8

pozycji 5, 6, 7 , 8



Odebrane od substratu gr. jednowęglowe łączą

Odebrane od substratu gr. jednowęglowe łączą

się z atomami azotu w pozycji 5 i/lub 10

się z atomami azotu w pozycji 5 i/lub 10

Tetrahydrofolian

Tetrahydrofolian

THF

THF



Przenośnik grup acylowych (grup kwasowych)

Przenośnik grup acylowych (grup kwasowych)



Trzy składniki: adenozynodifosforan, kwas

Trzy składniki: adenozynodifosforan, kwas

pantotenowy

pantotenowy

i cystamina

i cystamina



-SH cystaminy tworzy wiązania tioesterowe z

-SH cystaminy tworzy wiązania tioesterowe z

różnymi kwasami organicznymi => powstają acylowe

różnymi kwasami organicznymi => powstają acylowe

pochodne acylo-S-CoA

pochodne acylo-S-CoA



Umożlwia syntezę kwasów tłuszczowych, metabolizm

Umożlwia syntezę kwasów tłuszczowych, metabolizm

ciał ketonowych.

ciał ketonowych.

Koenzym A

Koenzym A