ENZYMY

Kinetyka reakcji 

enzymatycznych

 

 

• Komórka potrzebuje osobnego 

katalizatora do prawie każdej reakcji 
jaka w niej zachodzi. Liczba enzymów 
jest więc ogromna.

• „Jakąkolwiek reakcję wymyśli chemik 

organik, to w świecie ożywionym na 
pewno już istnieje enzym który ją 
katalizuje” – czy to na pewno 
paradoks?

 

 

Przykłady zastosowania reakcji 

enzymatycznych w przemyśle

• Przemysł spożywczy – prod. alkoholi, 

jogurtów, serów

• Przemysł farmaceutyczny – prod. 

penicyliny, hydrokortyzonu, insuliny, 
witamin A, B

2

, B

12

• Ochrona środowiska – biologiczne 

oczyszczalnie ścieków

• Otrzymywanie białka z ropy naftowej
• Wzbogacanie rud uranu

 

 

Co odróżnia enzymy od 

„zwykłych” katalizatorów ?

 

• Efektywność – enzymy mogą przyspieszać niektóre reakcje nawet 10

9 

raza

• Selektywność – komórka potrzebuje osobnego katalizatora do każdej reakcji 

jaka w niej zachodzi

• Stereospecyficzność – np. dehydrogenaza mleczanowa katalizuje reakcję 

utleniania prawoskrętnego izomeru kwasu mlekowego do kwasu pirogronowego, 

a jest zupełnie nieaktywna w stosunku do izomeru lewoskrętnego tego substratu.

2(H)

CH

3

COOH

CO

+

CH

3

COOH

CH(OH)

 

 

Co odróżnia enzymy od 

„zwykłych” katalizatorów ? cd.

• Specyficzna wrażliwość na zmiany temperatury. 

Większość enzymów dobrze działa w przedziale 

temperatur 35 – 40

O

C.

• Ogromna wrażliwość na zmiany pH

pH

100%

7.0         8.0

 

 

Zależność szybkości reakcji 

enzymatycznej od stężenia 

substratu

• Krzywa Michaelisa – Menten

C

substr

V

V

max

1/2 V

max

   

K

max

 

 

Równanie opisujące krzywą Michaelisa

]

[

]

[

S

K

S

V

V

Max

Max







Max

Max

Max

V

S

V

K

V

1

]

[

1







tg  = 

K

Max

V

Max

1/V

1/[S]

1/V

Max



 

 

Mechanizm reakcji 

enzymatycznej

Produkty

Kompleks

Kompleks

Enzym

Substrat







 

 

Istota reakcji enzymatycznej

• Budowa centrum aktywnego – komplementarność kształtu i 

rozkładu ładunków substratu i centrum aktywnego jako 
warunek działania (analogia zamek-klucz)

 

 

W jaki sposób enzym zwiększa 

reaktywność substratu?

• W czasie tworzenia kompleksu cząsteczka 

substratu może zostać rozciągnięta lub 
zniekształcona, co ułatwia jej rozbicie.

• Dzięki precyzji kontaktu jaki substrat tworzy 

z enzymem, cząsteczka może znaleźć się 
trwale w korzystnej orientacji do 
oddziaływania z inną.

• Efektem działania enzymu może być także 

zwiększenie zagęszczenia cząsteczek 
substratu w ograniczonym obszarze, co 
zwiększa prawdopodobieństwo zajścia reakcji

 

 

Inhibitory enzymatyczne (1)

   Niezwykła precyzja budowy centrum 

aktywnego enzymu oznacza że 
jakakolwiek zmiana kształtu cząsteczki w 
tym miejscu przeszkodzi w utworzeniu 
się kompleksu z substratem.

• Enzymy, których działanie opiera się na szczególnym 

rozkładzie ładunków są łatwo hamowane przy zmianie pH.

• enzymy z grupami tiolowymi są hamowane przez jony 

metali wykazujących powinowactwo do siarki np. Hg(II), 
Pb(II)

• enzymy, których aktywność zależy od określonego jonu 

metalu będą unieczynniane po zamianie tego jonu na 
inny.

 

 

Inhibitory enzymatyczne (2).

• Inny mechanizm inhibicji wynika z tego że 

również cząsteczka substratu musi dokładnie 

pasować do centrum enzymu.

• Jeżeli jakaś cząsteczka istotnie różni się od substratu to 

nie pasuje ona do centrum aktywnego i nie blokuje 

enzymu.

• Jeżeli cząsteczka jest podobna do cząsteczki substratu, 

to może ona wcisnąć się do luki strukturalnej enzymu 

ale nie być wystarczająco podobna aby przereagować. 

Klinuje się ona wtedy w centrum i blokuje enzym. 

(analogia zamek – klucz

)

• Istnieją także inhibitory nie mające 

powinowactwa do centrum aktywnego. 

Wiążą się one z enzymem gdy utworzył on już kompleks 

z substratem uniemożliwiając zajście reakcji

 – 

inhibitory 

niekompetytywne.

 

 

Inhibitory enzymatyczne (3)

• Inhibicja może być odwracalna i 

nieodwracalna.

W tym ostatnim przypadku mówi się o 

zatruciu enzymu.

• Termin 

zatrucie

 nie jest tylko metaforą. Większość trucizn 

to substancje blokujące określone enzymy. 

• Np. sarin blokuje enzym zwany esterazą cholinową, której zdaniem jest 

powstającej w organizmie silnie toksycznej acetylocholiny. 

Zablokowanie enzymu powoduje zatrucie organizmu nierozłożoną 

acetylocholiną

 

 

Enzymy allosteryczne

• Posiadają więcej niż jedno miejsce aktywne w 

stosunku do tego samego substratu. Przyłączenie 
substratu w jednym miejscu ułatwia przyłączenie w 
kolejnych. (Istnieje również inhibicja allosteryczna).

Csubstr

V 

 

 

Allosteria (1)

• Schemat J. Monoda, J. Wymana i J.P.Changeaux

Z

Z

Z

Z

N

N

 

 

Allosteria (2)

• Model D. Koshlanda

 

 

Podział enzymów

• Oksyreduktazy – katalizują reakcje utleniania i redukcji

• Transferazy – katalizują reakcje typu A-B + C = A + B-C

• Hydrolazy – katalizują reakcje hydrolizy i reakcje do 

nich przeciwne

• Liazy – katalizują reakcje rozkladu nie polegające na 

hydrolizie

• Izomerazy – przyspieszają reakcje izomeryzacji 

substratu

• Ligazy – uczestniczą w tworzeniu większych cząsteczek 

z ich prekursorów

 

 

Enzymy zawierające jony metali

• Enzymy z mocno związanym jonem metalu 

log K > 8. Dają się wydzielić w stanie 
czystym. Stanowią część grupy 
prostetycznej  - 

metaloenzymy

• Enzymy ze słabo związanym jonem metalu 

log K < 8. Podczas prób wydzielania tracą 
zwykle jon metalu. Są koenzymami lub 
stanowią część kenzymu – 

enzymy 

aktywowane jonami metali