BUDOWA

IMMUNOGLOB

ULIN

WÓJCIK JOANNA

GR. 3

PRZECIWCIAŁA -

to białkowe cząsteczki złożone (w formie

monomerycznej) z czterech

glikozylowanych łańcuchów

peptydowych.

Immunoglobuliny to najważniejsze

cząstki układu odpornościowego.

Wytwarzane są pod wpływem

antygenów przez pobudzone

limfocyty B.

FRAGMEN

T Fab

FRAGME

NT Fc

ŁAŃCU

CH

CIĘŻKI

MIEJSCE

WIĄZANIA

ANTYGEN

U

ŁAŃCU

CH

LEKKI

REGIONY

ZAWIASOW

E

Fab –
fragment
wiążący
antygen. Jest
miejscem
wiązania
determinanty
antygenowej.

Fc -

odpowiada

za aktywację

dopełniacza,

oraz za

wiązanie się

z

komórkowy

mi

receptorami.

W łańcuchach

lekkich i ciężkich

przeciwciała

można wyróżnić:

części zmienne

(V od ang.

Variable) leżące w

odcinku N –

końcowym

części stałe

(C od ang.

Constant)

obejmujące

odcinek C –

końcowy

PODZIAŁ

IMMUNOGLOB

ULIN

IgA,

IgD,

IgE,

IgG,

IgM.

W zależności od

różnic w budowie

łańcuchów

ciężkich: α (alfa),

δ (delta),

ε (epsilon),
γ (gamma), μ(mi)

immunoglobuliny

można podzielić

odpowiednio

na 5 klas:

I

g

G1,

IgG2,
IgG3,

IgG4…

Łańcuchy

lekkie mogą

występować w

formach: κ

(kappa) oraz

λ (lambda).

Różnice w

budowie

łańcuchów

ciężkich w

obrębie tej

samej klasy

pozwalają na

rozróżnianie

podklas:

W zależności od rodzaju

łańcucha występującego w

cząsteczce przeciwciała,

wyróżnia się typ

przeciwciała.

Ze względu na fakt, że

łańcuch λ występuje w

kolejnych dwu formach, w

obrębie typu λ można

wyróżnić dwa kolejne

podtypy.

FORMY
IMMUNOGLOBULIN

Obok

immunoglobulin

składających się z

czterech

łańcuchów

występują również

formy

polimeryczne. IgA

w surowicy

występują głównie

jako monomer,

a w

wydzielinach

śluzowo –

surowiczych jako

dimer, IgM

występują w

formie pentameru.

SWOISTOŚĆ
PRZECIWCIAŁ

Część zmienna każdego z

łańcuchów składa się z 3

regionów hiperzmiennych

i przylegających do nich 4

regionów zrębowych

FR(frame regions).

Regiony hiperzmienne tworzą

miejsce wiążące antygen. Z

tego powodu określa się je

jako regiony

determinujące

dopasowanie

(complementarity

determining regions –

CDR).

POWINOWACTWO
PRZECIWCIAŁ

Wśród przeciwciał, które wiążą ten sam

epitop, mogą występować różnice pod

względem dopasowania, czyli tzw.

powinowactwo pojedynczego paratopu do

monowalentnego antygenu.

 

OBSZARY HOMOLOGICZNE

- DOMENY

to liniowo powtarzająca się sekwencja

aminokwasów występująca zarówno

w łańcuchach ciężkich jak i lekkich.

Obejmuje ok. 110 aminokwasów oraz

pętle zamknięte mostkiem

dwusiarczkowym.

1 domenę zawierają

części zmienne

łańcuchów lekkich

i ciężkich oraz

części stałe

łańcuchów lekkich

3 domeny zawierają

części stałe

łańcuchów ciężkich

IgA, IgG, IgD;

4 domeny posiadają

IgE oraz IgM.

Wszystkie immunoglobuliny

zawierają przyłączone

łańcuchy cukrowe. Brak
tych łańcuchów zaburza

łączenie się IgG z

receptorami dla fragmentu

Fc przeciwciał na

makrofagach i monocytach.

RODZAJE

MARKERÓW

PRZECIWCIAŁ



izotypowe – uwarunkowane przez

zasadnicze różnice w budowie łańcuchów
ciężkich i lekkich;



allotypowe – zależne od obecności w obu

łańcuchach różnych aminokwasów w
określonej pozycji łańcucha;



idiotypowe – różnią się one budową

części zmiennej mimo posiadania tej samej
części stałej.

WŁAŚCIWOŚCI

PRZECIWCIAŁ

•

wiążąc antygeny na powierzchni

komórek mogą indukować zniszczenie
poprzez:

1.

aktywację dopełniacza,

2.

indukcję immunofagocytozy,

3.

indukcję cytotoksyczności
komórkowej zależnej od
przeciwciał;

WŁAŚCIWOŚCI

PRZECIWCIAŁ

•

wiążąc antygeny na powierzchni

mikroorganizmów mogą blokować ich
wnikanie;

•

wiążąc toksyny mogą blokować ich

działanie;

•

wiążąc antygeny na cząsteczkach lub

komórkach mogą indukować aglutynację;

•

mogą spełniać rolę enzymów w stosunku

do wiązanych przez siebie antygenów.

BIBLIOGRAFIA



Marek Jakóbisiak, Witold Lasek, Marcin
Makowski: Immunologia. Wydawnictwo
Naukowe PWN, Warszawa 2008.



Włodzimierz Ptak, Maria Ptak, Marian
Szczepanik: Podstawy immunologii.
Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa
2008.