BUDOWA
IMMUNOGLOB
ULIN
WÓJCIK JOANNA
GR. 3
BUDOWA
IMMUNOGLOB
ULIN
WÓJCIK JOANNA
GR. 3
PRZECIWCIAŁA -
to białkowe cząsteczki złożone (w formie
monomerycznej) z czterech
glikozylowanych łańcuchów
peptydowych.
Immunoglobuliny to najważniejsze
cząstki układu odpornościowego.
Wytwarzane są pod wpływem
antygenów przez pobudzone
limfocyty B.
FRAGMEN
T Fab
FRAGME
NT Fc
ŁAŃCU
CH
CIĘŻKI
MIEJSCE
WIĄZANIA
ANTYGEN
U
ŁAŃCU
CH
LEKKI
REGIONY
ZAWIASOW
E
Fab –
fragment
wiążący
antygen. Jest
miejscem
wiązania
determinanty
antygenowej.
Fc -
odpowiada
za aktywację
dopełniacza,
oraz za
wiązanie się
z
komórkowy
mi
receptorami.
W łańcuchach
lekkich i ciężkich
przeciwciała
można wyróżnić:
części zmienne
(V od ang.
Variable) leżące w
odcinku N –
końcowym
części stałe
(C od ang.
Constant)
obejmujące
odcinek C –
końcowy
PODZIAŁ
IMMUNOGLOB
ULIN
IgA,
IgD,
IgE,
IgG,
IgM.
W zależności od
różnic w budowie
łańcuchów
ciężkich: α (alfa),
δ (delta),
ε (epsilon),
γ (gamma), μ(mi)
immunoglobuliny
można podzielić
odpowiednio
na 5 klas:
I
g
G1,
IgG2,
IgG3,
IgG4…
Łańcuchy
lekkie mogą
występować w
formach: κ
(kappa) oraz
λ (lambda).
Różnice w
budowie
łańcuchów
ciężkich w
obrębie tej
samej klasy
pozwalają na
rozróżnianie
podklas:
W zależności od rodzaju
łańcucha występującego w
cząsteczce przeciwciała,
wyróżnia się typ
przeciwciała.
Ze względu na fakt, że
łańcuch λ występuje w
kolejnych dwu formach, w
obrębie typu λ można
wyróżnić dwa kolejne
podtypy.
FORMY
IMMUNOGLOBULIN
Obok
immunoglobulin
składających się z
czterech
łańcuchów
występują również
formy
polimeryczne. IgA
w surowicy
występują głównie
jako monomer,
a w
wydzielinach
śluzowo –
surowiczych jako
dimer, IgM
występują w
formie pentameru.
SWOISTOŚĆ
PRZECIWCIAŁ
Część zmienna każdego z
łańcuchów składa się z 3
regionów hiperzmiennych
i przylegających do nich 4
regionów zrębowych
FR(frame regions).
Regiony hiperzmienne tworzą
miejsce wiążące antygen. Z
tego powodu określa się je
jako regiony
determinujące
dopasowanie
(complementarity
determining regions –
CDR).
POWINOWACTWO
PRZECIWCIAŁ
Wśród przeciwciał, które wiążą ten sam
epitop, mogą występować różnice pod
względem dopasowania, czyli tzw.
powinowactwo pojedynczego paratopu do
monowalentnego antygenu.
OBSZARY HOMOLOGICZNE
- DOMENY
to liniowo powtarzająca się sekwencja
aminokwasów występująca zarówno
w łańcuchach ciężkich jak i lekkich.
Obejmuje ok. 110 aminokwasów oraz
pętle zamknięte mostkiem
dwusiarczkowym.
1 domenę zawierają
części zmienne
łańcuchów lekkich
i ciężkich oraz
części stałe
łańcuchów lekkich
3 domeny zawierają
części stałe
łańcuchów ciężkich
IgA, IgG, IgD;
4 domeny posiadają
IgE oraz IgM.
Wszystkie immunoglobuliny
zawierają przyłączone
łańcuchy cukrowe. Brak
tych łańcuchów zaburza
łączenie się IgG z
receptorami dla fragmentu
Fc przeciwciał na
makrofagach i monocytach.
RODZAJE
MARKERÓW
PRZECIWCIAŁ
izotypowe – uwarunkowane przez
zasadnicze różnice w budowie łańcuchów
ciężkich i lekkich;
allotypowe – zależne od obecności w obu
łańcuchach różnych aminokwasów w
określonej pozycji łańcucha;
idiotypowe – różnią się one budową
części zmiennej mimo posiadania tej samej
części stałej.
WŁAŚCIWOŚCI
PRZECIWCIAŁ
•
wiążąc antygeny na powierzchni
komórek mogą indukować zniszczenie
poprzez:
1.
aktywację dopełniacza,
2.
indukcję immunofagocytozy,
3.
indukcję cytotoksyczności
komórkowej zależnej od
przeciwciał;
WŁAŚCIWOŚCI
PRZECIWCIAŁ
•
wiążąc antygeny na powierzchni
mikroorganizmów mogą blokować ich
wnikanie;
•
wiążąc toksyny mogą blokować ich
działanie;
•
wiążąc antygeny na cząsteczkach lub
komórkach mogą indukować aglutynację;
•
mogą spełniać rolę enzymów w stosunku
do wiązanych przez siebie antygenów.
BIBLIOGRAFIA
Marek Jakóbisiak, Witold Lasek, Marcin
Makowski: Immunologia. Wydawnictwo
Naukowe PWN, Warszawa 2008.
Włodzimierz Ptak, Maria Ptak, Marian
Szczepanik: Podstawy immunologii.
Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa
2008.