Inhibitory czynników 

krzepnięcia i fibrynolizy

Kacper Kroczek
Jakub Piotrkowski

gr.8

Proces krzepnięcia

Zewnątrzpochodny proces krzepnięcia rozpoczyna się w 

chwili zetknięcia krwi z uszkodzonymi przez uraz tkankami i 
przebiega w trzech zasadniczych etapach:

1)

Uszkodzone tkanki uwalniają dwa czynniki uruchamiające 
proces krzepnięcia: czynnik tkankowy(III) i fosfolipidy.

2)

Czynnik III łączy się z czynnikiem VII  i jako kompleks 
działają na czynnik X aktywując go (Xa).

3)

Czynnik Xa łączy się z fosfolipidem i czynnikiem V  tworząc 
kompleks – aktywator protrombiny. Dalszy etap krzepnięcia 
jest identyczny w obu procesach krzepnięcia.

Wewnętrzny proces krzepnięcia współistnieje z procesem 

zewnętrznym i wiążę się z aktywacją różnych czynników 
osoczowych. 

Inhibitory procesu krzepnięcia

Inhibitory procesu krzepnięcia są to białka 

występujące we krwi o działaniu inaktywującym 
czynniki krzepnięcia. Należą do nich: 

•

antytrombina III, 

•

białko C, 

•

białko S, 

•

alfa2-makroglobulina, 

•

alfa1-antytrypsyna, 

•

inaktywator C1, 

•

heparynowy kofaktor II.

Antytrombina III

Jest inhibitorem przede wszystkim trombiny i 

czynnika Xa. Inaktywuje także czynnik 
VIIIa, IXa, XIa, XIIa  (w mniejszym stopniu). 

Leczenie heparyną jest związane z 

obecnością AT-III, które w kompleksie 
heparyna-AT-III zwiększa swoją aktywność 
antykoagulacyjną, dlatego leczenie 
heparyną wymaga w miarę potrzeby 
monitorowania stężenia AT-III we krwi.

Wrodzony niedobór AT-III predysponuje do 

nadkrzepliwości  i powikłań zatorowych.

Białko C

Hamuje ono tworzenie trombiny, inaktywuje 

czynnik Va oraz VIIIa. 

Powinno być aktywowane kompleksem 

trombina + tromboglobulina na powierzchni 
śródbłonka naczyń, aby osiągnąć aktywność 
antykoagulacyjną.

Wymaga współdziałania z białkiem S, które 

spełnia rolę kofaktora. 

Niedobory jednego i drugiego białka osłabiają 

procesy antykoagulacyjne, prowadząc do 
nadkrzepliwości. 

Białko S

Występuje w postaci wolnej i związanej ze 

składową układu komplementu C4b. Powstaje w 
wątrobie oraz śródbłonku naczyń i znajduje się 
w ziarnistościach     -trombocytów. 

Inaktywuje czynnik V i czynnik VIII:C, spełniając 

rolę czynnika inaktywujące procesy krzepnięcia. 

Jego niedobór wrodzony lub nabyty prowadzi do 

nadkrzepliwości, ponieważ jego synteza zależy 
od obecności wit. K. Brak jej może być 
powodem nabytego niedoboru białka S i 
powikłań zakrzepowych (to samo dotyczy białka 
C)

Schemat antykoagulacyjnego działania białka C.  Po przyłączenie 
trombiny (T) do trombomoduliny (TM) następuje przekształcenie 
białka C do formy aktywnej (APC). APC przy udziale kofaktora jakim 
jest białko S inaktywuje aktywne czynniki: V (Va→VI) i VIII 
(VIIIa→VIIIi) oraz wiąże inhibitor aktywatora plazminogenu (PAI-1), 
stymulując w ten sposób fibrynolizę.



2

-makroglobulina i 

1

-

antytrypsyna 



2

-makroglobulina inaktywuje trombinę, 

kalikreinę i plazminę. Stężenie w osoczu 
wynosi około 250mg/100ml.



1

-antytrypsyna inaktywuje trombinę, 

kalikreinę i czynnik XIa. Stężenie w osoczu 
wynosi 200-400mg/100ml. Niedobór nie 
predysponuje do zatorów zakrzepowych. 

W okresie ciąży i stosowania środków 

antykoncepcyjnych stężenie obu 
inhibitorów zwiększa się.

Inhibitor C

1

Hamuje aktywację dopełniacza C1, czynnika 

XII, kalikreiny i plazminy. Stężenie tego 
białka w osoczu wynosi 18-22 mg/100ml. 

Niedobór nie powoduje  objawów 

zakrzepowo-zatorowych.

Heparynowy kofaktor II 

Białko to tworzy stabilny kompleks z 

heparyną, który działa hamująco na 
protrombinę. 

Budową i funkcją różni się od antytrombiny 

III. Stężenie w osoczu wynosi 1umol/l, co 
stanowi połowę aktywności antytrombiny 
III. 

Niedobór objawia się nawracającymi 

zakrzepami żylnymi.

Heparyna

Mechanizm działania  heparyny 

polega na łączeniu się z osoczowym 
kofaktorem przeciwtrombinowym w 
kompleksie antytrombina-heparyna, 
który hamuje działanie trombiny na 
fibrynogen utrudniając jego 
przejście w fibrynę. Ponadto 
heparyna w kompleksie z AT-III 
reaguje z innymi aktywnymi 
czynnikami osoczowymi, hamując 
całą kaskadę procesu 
zewnątrzpochodnego i zapobiegając 
tworzeniu aktywatora protrombiny. 
Zwiększa ona też adsorpcję 
trombiny na nitkach włóknika, co 
przyczynia się do jej usuwania z 
ustroju. 

Inhibitory procesu fibrynolizy 

•

Działanie inhibitorów fibrynolizy polega na 

hamowaniu nadmiernej czynności 

aktywatorów tego procesu.

•

Podobnie jak aktywatory, inhibitory układu 

fibrynolitycznego występują w różnych 

tkankach oraz we krwi.

•

W warunkach prawidłowych aktywność 

układu inhibitorów przewyższa znacznie 

aktywność aktywatorów.

α2- antyplazmina

•

Spełnia główną rolę w regulowaniu 
aktywności układu fibrynolitycznego.

•

To białko syntetyzowane w wątrobie o 
masie 67000

•

Unieczynnia plazminę tworząc z nią trwały 
kompleks pozbawiony aktywności 
proteolitycznej.

Inhibitory aktywacji 
plazminogenu

PAI-1 

•

wytwarzany przez komórki śródbłonka naczyń, 
komórki mięśni gładkich i megakariocyty

•

Hamuje powstawanie t-PA

•

Uwolniony przez trombocyty w czasie ich 
aktywacji zapobiega przedwczesnemu 
rozpuszczaniu włóknika

•

W obecności heparyny jest zdolny do hamowania 
trombiny

•

Duże steżenie w osoczu – ryzyko zakrzepowe!

PAI-2 

•

jest głównym inhibitorem u-PA

Inne inhibitory fibrynolizy

•

Trombospondyna – wiąże plazminę

•

Apolipoproteina – wypiera plazminogen i 
plazminę

•

Glikoproteina bogata w histydynę – wiąże 
plazminogen

Dziękujemy za uwagę 