Wykład 5 24,11,12

T : Podstawowy skład chemiczny mięsa.

Mięso stanowi mieszaninę kilkudziesięciu związków chemicznych występujących w nim stale, ale w róznych ilościach.

Na skład chemiczny mięsa ma wpływ :

* gatunek

* wiek

* płeć

* stopień otłuszczenia

* część tuszy z jakiej pochodzi dany kawałek mięsa

* stopień zmian poubojowych

!!!!!!!!!!!!!!!!!! PRZECIĘTNY SKŁAD CHEMICZNY MIESA : !!!!!!!!!!!!!!!!!

* woda ---> 75%

* białko ---> 19%

* azotowe związki wyciągowe ---> 2%

* węglowodany ---> 1%

* tłuszcz mięśniowy ---> 1 - 4%

* składniki mimeralne ---> 1%

PODSTAWOWY SKŁAD CHEMICZNY MIĘSA NA PRZYKŁADZIE GRZBIETU :

Gatunek zwierząt	Woda	Białko	Tłuszcz	Popiół
wieprzowina	74,2	22	1,6	1,2
wołowina	74,9	22	1,4	1,1
jagnięcina	74,3	21,2	2,3	1,1
kozie	75,5	20,2	2,5	1,1
konina	69,8	19,6	6,5	1,1
mięso królicze	71,5	20,7	7	1,1

WODA

w mięsie jest 70 - 75%. Powiązana jest ściśle ze składnikami strukturalnymi mieśnia, głównie z białkami.

Rozmieszczenie wody w miesie :

+ w komórkach mięśniowych jest 90% wody z tego

- w miofibrylach jest 70%

- w sarkoplazmie jest 20%

- w przestrzeniach miedzykomórkowych jest 10%

W miesie jest :

* woda hydratacyjna

* woda strukturalna

Woda hydratacyjna związana jest chemicznie z grupami karboksylowymi, aminowymi, hydroksylowymi i tiolowymi. Stanowi biologiczną osłonę białek, nadając im charakter koloidów.

Jej utrata powoduje denaturację białek.

Woda strukturalna utrzymywana jest w mięsie dzięki działaniom sił fizycznych, powstających w wyniku specyficznej struktury stanowiącej coś na kształt systemu połączeń kanalików.

Ta woda utrzymuje cechy normalnej wody.

(Egzamin pisemny, 5 obszernych pytań, zagadnienia podane na ostatnim zjeździe)

WODOCHŁONNOŚĆ

jest to zdolnosć przyjmowania i utrzymania wody naturalnej i obcej przez mięso.

BIAŁKO

* są głównym i najważniejszym składnikiem jadalnych części zwierząt

* większość białek mięśniowych stanowią strukturowe elementy tkanek mięśniowych lub łącznych

* nieznaczne ilości białek znajdują się w pozostałościach krwi i innych płynów ustrojowych oraz w tkankach nabłonkowych

Białka mięsniowe dzieli się najczęściej na :

1) Miofibrylarne

a) kurczliwe

b) regulujące

c) cytoszkieletowe

2) sarkoplazmatyczne

3) łącznotkankowe

Białka miofibrylarne

wykazują specyficzność serologiczną, która umożliwia odróżnienie mięsa różnych gatunków zwierząt na podstawie testów serologicznych. Może być to wykorzystane do wykrywania zafałszowań niektórych wyrobów mięsnych.

a) białka kurczliwe

należą do nich miozyna i aktyna, stanowiace główną masę mięsa i spełniające podstawową rolę w skurczu i rozkurczu, czyli w kontrakcji mieśni.

Cechy charakterystyczne :

* nie rozpuszczalne w wodzie

* rozpuszczalne w roztworach soli

* rozpuszczalne w środowisku zasadowym

* rozpuszczalne w środowisku kwaśnym

Miozyna ---> składa się z: 2 ciężkich łańcuchów peptydowych i 4 lekkich łańcuchów pwptydowych

Jest białkiem o charakterze kwasowym. Jej punkt izoelektryczny znajduje się przy pH ok. 5,4.

Stanowi ok. 30% wszystkich białek mięśniowych i ok. 43% białek miofibrylarnych.

Kompleks miozyny aktyną (aktomiozyna) po śmierci zwierząt, ma też decydujący wpływ na niektóre właściwości technologiczne mięsa :

+ wodochłonność

+ zdolność do emulgowania

+ zdolność do żelowania

Aktyna ---> tworzy cienkie filamenty. Ma charakter bardziej kwasowy niż miozyna. Jej punkt izoelektryczny znajduje się przy pH 4,7. Jest jej mniej niż miozyny i w zwiazku z tym nie zmienia pH punktu izoeletrycznego białek dla całości miesa.

W skład aktyny wchodzi nie spotykany w innych białkach aminokwas - 3 - metylohistydyna.

3 - metylohistydynę wykorzystuje się jako wskaźnik do wykrywania zafałszowań mięsa innymi białkami nie mięśniowymi.

Aktyna może występować w dwoch postaciach :

1) monomerycznej (globularnej) zwanej G-aktyną

2) spolimeryzowanej (włokienkowej) naturalnie występującej w mięśniach, zwanej F-aktyną

F-aktyna :

* wchodzi przejściowo w reakcję podczas kontrakcji mięśni

* tworzy trwalsze polączenia z miozyną podczas dojrzewania mięsa -> kompleks akynomiozynowy

b) białka regulujące

ich funkcja polega na bezpośrednim lub pośrednim regulowaniu procesu adtwarzania kompleksu ATP - akryno-miozyna.

Do białek regulujących zaliczamy :

+ tropiomiozynę ---> związaną z F-aktyną, stanowi 5% miofibryli

+ troponinę ---> związaną z aktyną, reguluje jony Ca (wapnia)

+ białko M ---> tworzy linię M

+ L-aktyninę ---> znajduje sie w linii Z

+ białko C ---> związane z miozyną

+B-aktynina ---> związana z aktyną (beta)

Wymienione są w kolejności ich malejącej koncentracji w miofibrylach (od 5 do 1%)

c) białka cytoszkieletowe

są umiejscowione w miofibrylach lub w sarkolemie. Tworzą podpory cytoszkieletu wewnętrzne i zewnętrzne komórki mięśniowej ---> filamenty pośrednie.

Zadaniem tych białek jest zachowanie sprawnego funkcjonowania skurczu mięśnia poprzez utrzymanie integralności spójności komórki mięśniowej.

Do białek cytoszkieletowych zaliczamy:

+ desminę (skaletinę)

+ wimentinę

+ titinę

+ nebulinę

Desmina --> jest zlokalizowana na peryferiach miofibryli miozyny i miedzy liniami Z. Ma znaczący udział w organizacji struktury miofibryli. Wystepuje w małych ilościach (po ok. 1%) w stosunku do wszystkich białek miofibrylarnych.

Titina i nebulina ---> tworzą subtelną siatkę wokół filamentów miozyny. Zanikamie ich po śmierci zwierzęcia idzie w parze ze wzrostem kruchości mięsa. Duże prowdopodobieństwo w budowie do kolagenu czy retikiliny.

Titina ---> cechy charakterystyczne jest białkiem rozciągajacym się na całom długość sarkolemy, łączy się z miozyną i białkiem C. Jest trudno rozpuszczalna, stanowi ok. 10% bialek miofibrylarnych.

Grupa białek cytoszkieletowych ---> odgrywa ważną rolę w przemianach poubojowych mięsa i jego właściwościach technologicznych.

Białka sarkoplazmy

stanowią ok. 30% wszystkich białek mięśniowych. Są rozpuszczalne w wodzie i w bardzo rozcieńczonych roztworach soli. Główne enzymy i barwniki mięśniowe :

- bioglobina

- hemoglobina

- mioglobina : metynobiobina, mebioglebina, oksynoglobina

Denaturacja mioglobiny nastepuje w temperaturze 62 stopni Celsjusza, a hemoglobiny w temperaturze 85 stopni Celsjusza. Natomiast cytochrom C ulega denaturacji dopiero w temperaturze 100 stopni Celsjusza. Stanowi on ok. 2,3% ogólnej ilości barwników hemowych w mięśniach.

Podczas denaturacji zostaje zniszczona struktura arwników, a mieso przybiera barwę szarobrązową.

Białka łącznotkankowe

Należą tu :

* kolagen

* elastyna

* retikulina

KOLAGEN

jest to glikoproteid, zawierajacy małe ilości galaktozy i glukozy. Wśród aminokwasów przeważa glicyna (ok. 30%). Zawiera też hydroksypralinę (ok. 13%) i hydroksylizynę. Nie ma tryptofanu i cystyny. Tyrozyna, metionina i histydyna występują w małych ilościach.

Podstawową jednostką strukturalną kolagenu jest tropokolagen. Uformowany jest z 3 łańcuchów polipeptydowych połączonych wiązaniami sieciującymi.

W miarę starzenia sie zwierząt w kolagenie powstaje więcej wiązań sieciujących, co wiąze się z twardnieniem mięsa z wiekiem.

LIPIDY

2 - 50% w zależności od miejsca wrebu tuszy.

Tłuszcz śródwłókienkowy występujący wewnątrz włokna w postaci kropli.

Tłuszcz pozawłókienkowy (zapasowy) występujący jako tłuszcz międzymięśniowy i tłuszcz śródmięśniowy. Zasadnicza część tłuszczu zapasowego gromadzi sie w tkance tłuszczowej podskórnej oraz tkance tłuszczowej otaczającej narządy wewnętrzne :

- sadło

- otoka

- łój

WĘGLOWODANY

- glikogen

- kwasy organiczne

+ mrówkowy

+ pirogronowy

- wolna glukoza

WITAMINY i SUBSTANCJE MINERALNE

Substancje mineralne : Witaminy :

* potas ---> 285 - 355 mg * tiamina

* fosfor ---> 140 - 189 mg * z grupy B, tj.: B1, B2, B6, BB, B12

* sód ---> 70 - 90 mg * biotyna

* chlor ---> 9 - 85 mg * kwas foliowy

* magnez ---> 10 - 24 mg * rozpuszczalne w tłuszczach : A, D, E i K

* wapń ---> 8 - 11 mg * nieznaczne ilości witaminy C

* żelazo ---> 1,1 - 2,7 mg * PP

inne pierwiastki śladowe (0,06 - 0,08 mg) :

+ miedź

+ mangan

+ cynk

+ kobalt

+ molibden

pierwiastki nie będące niezbędnymi :

- srebro

- glin

- ołów

- cyna

- nikiel

- chrom

- uran

- wandan

- selen

- krzem

- beryl

- fluor