Podklasy hydrolaz-katali.reak.hydrolizy,nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów.-estrazy(rozkł.wiaz.estrowe),glikozydazy(dział.na wiąz.glikozydowe)peptydazy,amidazy.Koenzymy oksydoreduktaz -dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energi,nukleotyd zb.z adeniny(zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz.adenozyny i odczep.azoto- i pirofos.Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -jest to nieaktywna forma enzymu (trypsynogen,pepsynogen,chymotrypsynogen,), istnienie ich można wyjaśnić na podstawie enzymów trawiennych. Są to aktywatorypotrzebne do osiągnięcia przez enzymy pełnej aktywności(czynniki przyspieszającelub w ogóle umżliwiające działanie enzymów ) Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż..( Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.), zasadnicza funkcja to przenoszenie elektronów i protonów ,Kw, liponowy współdziała z enzymami wytwaraniu grupy acylowej i jej przenisieniu na reszte koenzymu A. .Kw.foliowy (kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. E.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych Witamina K-filochion-pełni funkcje w oksydacyjnej fosforyzacji i transporcie elektronów,współdziała w procesie krzepnięcia krwi .przemiana ta wymaga współdziałania enzymu trombiny,który katalizuje odłączenie od fibrynogenu dwóch rozpuszczalnych peptydów ,jest więc typowym enzymem proteolitycznyn.,nie zawiera łańcucha bocznego -łatwiej rozpuszczalna w h2o. B-2-ryboflawina-składnik enzymów podnosi ogólnąodporność organizmu-choroby oczu ,zahamowania wzrostu-drożdże wątroba ,nerki,jaja,jerzyny ser biały B-1tiamina-warunkuje prawidłowystan tk. Nerwowej przemiany węglowodanów i tłuszczy,utlenianie biologiczne-cho. Układunerwowego,serca,zaburzenia metabolizmu-drożdże,marchew pomidory,jabłka,mleko,jaja,wątroba,mózg,otręby ryżowe.H-biotyna-składnik niekturych enzymów,wpływa na stan skóry i włosów-stany zapalne skóry wypadanie włosów-mleko wątroba.jaja,marchew maliny drożdże. D-kalcyferol-warunkuje prawidłowy rozwój kości,wchłanianie jonów wapnia-krzywicę,wypadanie zębów.łatwość złamań-trn rybi,jaja,mleko,prowit.w drożdżach,tk. Zwierzecej. 10) Podaj funkcję biochemicznąbiotyny (wit.H). Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, wpływa na stan skóry i włosów. I I 1) Jaką rolę w organizmach zwierzęcych spełnia wit. D? Wit. D reguluje metabolizm wapnia, wpływa na prawidłowy rozwój kości. 12) Wymień funkcje wit.E.Wit.E wpływa na prawidłowe funkcjonowanie narządów rozrodczych zwierząt wyższych, stwierdzono też wpływ wit.E na aktywację wytwarzania czerwonych krwinek u dzieci cierpiących na anemię Wymień funkcje wit.B6. Wit.Bb (pirydoksyna) stanowi składnik enzymów, reguluje przemiany aminokwasów, bierze udział w procesach krwiotwórczych. Jej niedobór powoduje objawy zapalenia skóry podobne do objawów choroby zwanej pelargą.

.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego) Koenzym A-kw.pantenowy który zb. Jest z kw.2-4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowy i beta alaniny,które powiązane sa za pomocą wiąz.peptydowego składnik kompleksu witamin B, szeroko rozpowszechniony w art., spoż., czynnik niezbędny do rozwoju drobnoustrojów zwłaszcza drożdży. .Koenzym Q cząst.ibihinonu składa się z rdzenia aromat. Lub chinonowego (w zal.od stop.utleniania)podstaw. Dwiema grupami metoksylowymi,metylową oraz łań.bocznym poch.od izopentenolu.Koenzym F-współdział.on z enz. przenoszącymi jednowęglową jednostkę w post.mrówczanu z gr.metylowej lub hydroksymet.-pośrednik przy przenoszeniu gr.C(metyl.,hydroksymet.formylowej)powst. w org. przez podwojne uwodornienie kw.foliowego z udziałem reduktazy dihydroksyfolianowej.Klasy enz.-oksydoreduktazy(podklasa określa gr.utlenioną)-transferazy(określa gr przenoszoną)-hydrolazy(okr.typ wiąz.hydrolizowanego)-liazy(okr.typ wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)Powstawanie wit D2 iD3-tworzą się przez izomeryzację układu i pwst. przez 5-7nienasyconych sterydów i należą do nich:ergosterol i 7-dehydrocholesterol.Centrum aktywne-miejsce wyt.przez kilka aminokw.tym centr.łączą się nietrwale z substrate tworząc kompleks enzym-substrat.Witaminy-zw.org.o zróżnicowanej budowie chem.których niewielkie ilość wprowadzone wraz z pokarmem do ogr.warunkują prawidłowy przebieg różnych procesów życiowych.Nie stanowią źródła energi-są biokatalizatora.Mech działania koenzymu-wiąze się stereometrycznie z subst. za pomocą okreś. jego gr. oraz z białkiem enzymowym.Jakie cechy powinien posiadać efektywnie działający katalizator-powinien:-zwiększać prawdopodobieństwo zdarzeń cząsteczek(jest osiągalne w reakcji katalizowanej przez znaczne zagęszczenie ich na powierzchni katalizatora, dzięki czemu cząsteczki mają organiczną zdolność poruszania się w przestrzeni),-zmiejszać barierę energetyczną (wiąze się to z pojęciem energi aktywnej,tzn.określonej porcji tyj energi, którapowinna być doprowadzona do układu w celu przezwyciężenia „bezwładności chemicznej,, cząsteczek , -ukierunkowania cząsteczek względem siebie(jest to takie ukierunkowanie reagujących cząsteczek w taki sposób aby grupy funkcjonale mające wejść ze sobą w rakcje znalazły się w bezpośrednij bliskości.Teoria indukcyjnego dopasowania Koshlanda-przedstawia ona właściwe dopasowanie centrum aktywnego enzymu do substratu, enzym pod wpływem zbliżającego się sugstratu ulega takiej zmianie struktury aby grupy funkcjonalne aminokwasów kontaktowych znalazły się w najbardziej korzystnym położeniu w stosunku do określonych miejsc substratu np.,działanie β-amylazy na łańcuch amylazy.Teoria dopuszcza także odpowiednia zmianę układu przestrzennego reaktywnych grup substratu w celu ułatwienia ich kontaktu z określonymi strefami enzymu.TeroriaMichaelisa-Menten(wpływ sężenia substratu)-przy pewnym stęż. Enzymu szybkośćrekcji enzymatycznej w pewnych granicach zależy od stęż.substratu.Przy bardzo niskim stęż, substr,w stosunku do stęż enzymu przyrost szybkości reakcji wraz ze wzrostem stęż substr jest wprostproporcjonalny doniegoi odpowiada tzw.kinetyce pirwszego rzędu. Natomist przy bardzo wysokim stęż substr szybkość reacji ma wartość max i nizależną od dalszego zwiększania ,odpowiada kinetyce zerowego rzędu.INHIBICJA-zjawisko specyficznego hamowania szybkości reakcji.

oksydoreduktaz -dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energi,nukleotyd zb.z adeniny(zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz.adenozyny i odczep.azoto- i pirofos.Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -jest to nieaktywna forma enzymu (trypsynogen,pepsynogen,chymotrypsynogen,), istnienie ich można wyjaśnić na podstawie enzymów trawiennych. Są to aktywatorypotrzebne do osiągnięcia przez enzymy pełnej aktywności(czynniki przyspieszającelub w ogóle umżliwiające działanie enzymów ) Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż..( Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.), zasadnicza funkcja to przenoszenie elektronów i protonów ,Kw, liponowy współdziała z enzymami wytwaraniu grupy acylowej i jej przenisieniu na reszte koenzymu A. .Kw.foliowy (kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. E.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych Witamina K-filochion-pełni funkcje w oksydacyjnej fosforyzacji i transporcie elektronów,współdziała w procesie krzepnięcia krwi .przemiana ta wymaga współdziałania enzymu trombiny,który katalizuje odłączenie od fibrynogenu dwóch rozpuszczalnych peptydów ,jest więc typowym enzymem proteolitycznyn.,nie zawiera łańcucha bocznego -łatwiej rozpuszczalna w h2o. B-2-ryboflawina-składnik enzymów podnosi ogólnąodporność organizmu-choroby oczu ,zahamowania wzrostu-drożdże wątroba ,nerki,jaja,jerzyny ser biały B-1tiamina-warunkuje prawidłowystan tk. Nerwowej przemiany węglowodanów i tłuszczy,utlenianie biologiczne-cho. Układunerwowego,serca,zaburzenia metabolizmu-drożdże,marchew pomidory,jabłka,mleko,jaja,wątroba,mózg,otręby ryżowe.H-biotyna-składnik niekturych enzymów,wpływa na stan skóry i włosów-stany zapalne skóry wypadanie włosów-mleko wątroba.jaja,marchew maliny drożdże. D-kalcyferol-warunkuje prawidłowy rozwój kości,wchłanianie jonów wapnia-krzywicę,wypadanie zębów.łatwość złamań-trn rybi,jaja,mleko,prowit.w drożdżach,tk. Zwierzecej. 10) Podaj funkcję biochemicznąbiotyny (wit.H). Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, wpływa na stan skóry i włosów. I I 1) Jaką rolę w organizmach zwierzęcych spełnia wit. D? Wit. D reguluje metabolizm wapnia, wpływa na prawidłowy rozwój kości. 12) Wymień funkcje wit.E.Wit.E wpływa na prawidłowe funkcjonowanie narządów rozrodczych zwierząt wyższych, stwierdzono też wpływ wit.E na aktywację wytwarzania czerwonych krwinek u dzieci cierpiących na anemię Wymień funkcje wit.B6. Wit.Bb (pirydoksyna) stanowi składnik enzymów, reguluje przemiany aminokwasów, bierze udział w procesach krwiotwórczych. Jej niedobór powoduje objawy zapalenia skóry podobne do objawów choroby zwanej pelargą.

.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego) Koenzym A-kw.pantenowy który zb. Jest z kw.2-4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowy i beta alaniny,które powiązane sa za pomocą wiąz.peptydowego składnik kompleksu witamin B, szeroko rozpowszechniony w art., spoż., czynnik niezbędny do rozwoju drobnoustrojów zwłaszcza drożdży. .Koenzym Q cząst.ibihinonu składa się z rdzenia aromat. Lub chinonowego (w zal.od stop.utleniania)podstaw. Dwiema grupami metoksylowymi,metylową oraz łań.bocznym poch.od izopentenolu.Koenzym F-współdział.on z enz. przenoszącymi jednowęglową jednostkę w post.mrówczanu z gr.metylowej lub hydroksymet.-pośrednik przy przenoszeniu gr.C(metyl.,hydroksymet.formylowej)powst. w org. przez podwojne uwodornienie kw.foliowego z udziałem reduktazy dihydroksyfolianowej.Klasy enz.-oksydoreduktazy(podklasa określa gr.utlenioną)-transferazy(określa gr przenoszoną)-hydrolazy(okr.typ wiąz.hydrolizowanego)-liazy(okr.typ wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)Powstawanie wit D2 iD3-tworzą się przez izomeryzację układu i pwst. przez 5-7nienasyconych sterydów i należą do nich:ergosterol i 7-dehydrocholesterol.Centrum aktywne-miejsce wyt.przez kilka aminokw.tym centr.łączą się nietrwale z substrate tworząc kompleks enzym-substrat.Witaminy-zw.org.o zróżnicowanej budowie chem.których niewielkie ilość wprowadzone wraz z pokarmem do ogr.warunkują prawidłowy przebieg różnych procesów życiowych.Nie stanowią źródła energi-są biokatalizatora.Mech działania koenzymu-wiąze się stereometrycznie z subst. za pomocą okreś. jego gr. oraz z białkiem enzymowym.Jakie cechy powinien posiadać efektywnie działający katalizator-powinien:-zwiększać prawdopodobieństwo zdarzeń cząsteczek(jest osiągalne w reakcji katalizowanej przez znaczne zagęszczenie ich na powierzchni katalizatora, dzięki czemu cząsteczki mają organiczną zdolność poruszania się w przestrzeni),-zmiejszać barierę energetyczną (wiąze się to z pojęciem energi aktywnej,tzn.określonej porcji tyj energi, którapowinna być doprowadzona do układu w celu przezwyciężenia „bezwładności chemicznej,, cząsteczek , -ukierunkowania cząsteczek względem siebie(jest to takie ukierunkowanie reagujących cząsteczek w taki sposób aby grupy funkcjonale mające wejść ze sobą w rakcje znalazły się w bezpośrednij bliskości.Teoria indukcyjnego dopasowania Koshlanda-przedstawia ona właściwe dopasowanie centrum aktywnego enzymu do substratu, enzym pod wpływem zbliżającego się sugstratu ulega takiej zmianie struktury aby grupy funkcjonalne aminokwasów kontaktowych znalazły się w najbardziej korzystnym położeniu w stosunku do określonych miejsc substratu np.,działanie β-amylazy na łańcuch amylazy.Teoria dopuszcza także odpowiednia zmianę układu przestrzennego reaktywnych grup substratu w celu ułatwienia ich kontaktu z określonymi strefami enzymu.TeroriaMichaelisa-Menten(wpływ sężenia substratu)-przy pewnym stęż. Enzymu szybkośćrekcji enzymatycznej w pewnych granicach zależy od stęż.substratu.Przy bardzo niskim stęż, substr,w stosunku do stęż enzymu przyrost szybkości reakcji wraz ze wzrostem stęż substr jest wprostproporcjonalny doniegoi odpowiada tzw.kinetyce pirwszego rzędu. Natomist przy bardzo wysokim stęż substr szybkość reacji ma wartość max i nizależną od dalszego zwiększania ,odpowiada kinetyce zerowego rzędu.INHIBICJA-zjawisko specyficznego hamowania szybkości reakcji.

oksydoreduktaz -dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energi,nukleotyd zb.z adeniny(zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz.adenozyny i odczep.azoto- i pirofos.Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -jest to nieaktywna forma enzymu (trypsynogen,pepsynogen,chymotrypsynogen,), istnienie ich można wyjaśnić na podstawie enzymów trawiennych. Są to aktywatorypotrzebne do osiągnięcia przez enzymy pełnej aktywności(czynniki przyspieszającelub w ogóle umżliwiające działanie enzymów ) Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż..( Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.), zasadnicza funkcja to przenoszenie elektronów i protonów ,Kw, liponowy współdziała z enzymami wytwaraniu grupy acylowej i jej przenisieniu na reszte koenzymu A. .Kw.foliowy (kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. E.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych Witamina K-filochion-pełni funkcje w oksydacyjnej fosforyzacji i transporcie elektronów,współdziała w procesie krzepnięcia krwi .przemiana ta wymaga współdziałania enzymu trombiny,który katalizuje odłączenie od fibrynogenu dwóch rozpuszczalnych peptydów ,jest więc typowym enzymem proteolitycznyn.,nie zawiera łańcucha bocznego -łatwiej rozpuszczalna w h2o. B-2-ryboflawina-składnik enzymów podnosi ogólnąodporność organizmu-choroby oczu ,zahamowania wzrostu-drożdże wątroba ,nerki,jaja,jerzyny ser biały B-1tiamina-warunkuje prawidłowystan tk. Nerwowej przemiany węglowodanów i tłuszczy,utlenianie biologiczne-cho. Układunerwowego,serca,zaburzenia metabolizmu-drożdże,marchew pomidory,jabłka,mleko,jaja,wątroba,mózg,otręby ryżowe.H-biotyna-składnik niekturych enzymów,wpływa na stan skóry i włosów-stany zapalne skóry wypadanie włosów-mleko wątroba.jaja,marchew maliny drożdże. D-kalcyferol-warunkuje prawidłowy rozwój kości,wchłanianie jonów wapnia-krzywicę,wypadanie zębów.łatwość złamań-trn rybi,jaja,mleko,prowit.w drożdżach,tk. Zwierzecej. 10) Podaj funkcję biochemicznąbiotyny (wit.H). Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, wpływa na stan skóry i włosów. I I 1) Jaką rolę w organizmach zwierzęcych spełnia wit. D? Wit. D reguluje metabolizm wapnia, wpływa na prawidłowy rozwój kości. 12) Wymień funkcje wit.E.Wit.E wpływa na prawidłowe funkcjonowanie narządów rozrodczych zwierząt wyższych, stwierdzono też wpływ wit.E na aktywację wytwarzania czerwonych krwinek u dzieci cierpiących na anemię Wymień funkcje wit.B6. Wit.Bb (pirydoksyna) stanowi składnik enzymów, reguluje przemiany aminokwasów, bierze udział w procesach krwiotwórczych. Jej niedobór powoduje objawy zapalenia skóry podobne do objawów choroby zwanej pelargą.

.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego) Koenzym A-kw.pantenowy który zb. Jest z kw.2-4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowy i beta alaniny,które powiązane sa za pomocą wiąz.peptydowego składnik kompleksu witamin B, szeroko rozpowszechniony w art., spoż., czynnik niezbędny do rozwoju drobnoustrojów zwłaszcza drożdży. .Koenzym Q cząst.ibihinonu składa się z rdzenia aromat. Lub chinonowego (w zal.od stop.utleniania)podstaw. Dwiema grupami metoksylowymi,metylową oraz łań.bocznym poch.od izopentenolu.Koenzym F-współdział.on z enz. przenoszącymi jednowęglową jednostkę w post.mrówczanu z gr.metylowej lub hydroksymet.-pośrednik przy przenoszeniu gr.C(metyl.,hydroksymet.formylowej)powst. w org. przez podwojne uwodornienie kw.foliowego z udziałem reduktazy dihydroksyfolianowej.Klasy enz.-oksydoreduktazy(podklasa określa gr.utlenioną)-transferazy(określa gr przenoszoną)-hydrolazy(okr.typ wiąz.hydrolizowanego)-liazy(okr.typ wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)Powstawanie wit D2 iD3-tworzą się przez izomeryzację układu i pwst. przez 5-7nienasyconych sterydów i należą do nich:ergosterol i 7-dehydrocholesterol.Centrum aktywne-miejsce wyt.przez kilka aminokw.tym centr.łączą się nietrwale z substrate tworząc kompleks enzym-substrat.Witaminy-zw.org.o zróżnicowanej budowie chem.których niewielkie ilość wprowadzone wraz z pokarmem do ogr.warunkują prawidłowy przebieg różnych procesów życiowych.Nie stanowią źródła energi-są biokatalizatora.Mech działania koenzymu-wiąze się stereometrycznie z subst. za pomocą okreś. jego gr. oraz z białkiem enzymowym.Jakie cechy powinien posiadać efektywnie działający katalizator-powinien:-zwiększać prawdopodobieństwo zdarzeń cząsteczek(jest osiągalne w reakcji katalizowanej przez znaczne zagęszczenie ich na powierzchni katalizatora, dzięki czemu cząsteczki mają organiczną zdolność poruszania się w przestrzeni),-zmiejszać barierę energetyczną (wiąze się to z pojęciem energi aktywnej,tzn.określonej porcji tyj energi, którapowinna być doprowadzona do układu w celu przezwyciężenia „bezwładności chemicznej,, cząsteczek , -ukierunkowania cząsteczek względem siebie(jest to takie ukierunkowanie reagujących cząsteczek w taki sposób aby grupy funkcjonale mające wejść ze sobą w rakcje znalazły się w bezpośrednij bliskości.Teoria indukcyjnego dopasowania Koshlanda-przedstawia ona właściwe dopasowanie centrum aktywnego enzymu do substratu, enzym pod wpływem zbliżającego się sugstratu ulega takiej zmianie struktury aby grupy funkcjonalne aminokwasów kontaktowych znalazły się w najbardziej korzystnym położeniu w stosunku do określonych miejsc substratu np.,działanie β-amylazy na łańcuch amylazy.Teoria dopuszcza także odpowiednia zmianę układu przestrzennego reaktywnych grup substratu w celu ułatwienia ich kontaktu z określonymi strefami enzymu.TeroriaMichaelisa-Menten(wpływ sężenia substratu)-przy pewnym stęż. Enzymu szybkośćrekcji enzymatycznej w pewnych granicach zależy od stęż.substratu.Przy bardzo niskim stęż, substr,w stosunku do stęż enzymu przyrost szybkości reakcji wraz ze wzrostem stęż substr jest wprostproporcjonalny doniegoi odpowiada tzw.kinetyce pirwszego rzędu. Natomist przy bardzo wysokim stęż substr szybkość reacji ma wartość max i nizależną od dalszego zwiększania ,odpowiada kinetyce zerowego rzędu.INHIBICJA-zjawisko specyficznego hamowania szybkości reakcji.

oksydoreduktaz -dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energi,nukleotyd zb.z adeniny(zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz.adenozyny i odczep.azoto- i pirofos.Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -jest to nieaktywna forma enzymu (trypsynogen,pepsynogen,chymotrypsynogen,), istnienie ich można wyjaśnić na podstawie enzymów trawiennych. Są to aktywatorypotrzebne do osiągnięcia przez enzymy pełnej aktywności(czynniki przyspieszającelub w ogóle umżliwiające działanie enzymów ) Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż..( Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.), zasadnicza funkcja to przenoszenie elektronów i protonów ,Kw, liponowy współdziała z enzymami wytwaraniu grupy acylowej i jej przenisieniu na reszte koenzymu A. .Kw.foliowy (kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. E.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych Witamina K-filochion-pełni funkcje w oksydacyjnej fosforyzacji i transporcie elektronów,współdziała w procesie krzepnięcia krwi .przemiana ta wymaga współdziałania enzymu trombiny,który katalizuje odłączenie od fibrynogenu dwóch rozpuszczalnych peptydów ,jest więc typowym enzymem proteolitycznyn.,nie zawiera łańcucha bocznego -łatwiej rozpuszczalna w h2o. B-2-ryboflawina-składnik enzymów podnosi ogólnąodporność organizmu-choroby oczu ,zahamowania wzrostu-drożdże wątroba ,nerki,jaja,jerzyny ser biały B-1tiamina-warunkuje prawidłowystan tk. Nerwowej przemiany węglowodanów i tłuszczy,utlenianie biologiczne-cho. Układunerwowego,serca,zaburzenia metabolizmu-drożdże,marchew pomidory,jabłka,mleko,jaja,wątroba,mózg,otręby ryżowe.H-biotyna-składnik niekturych enzymów,wpływa na stan skóry i włosów-stany zapalne skóry wypadanie włosów-mleko wątroba.jaja,marchew maliny drożdże. D-kalcyferol-warunkuje prawidłowy rozwój kości,wchłanianie jonów wapnia-krzywicę,wypadanie zębów.łatwość złamań-trn rybi,jaja,mleko,prowit.w drożdżach,tk. Zwierzecej. 10) Podaj funkcję biochemicznąbiotyny (wit.H). Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, wpływa na stan skóry i włosów. I I 1) Jaką rolę w organizmach zwierzęcych spełnia wit. D? Wit. D reguluje metabolizm wapnia, wpływa na prawidłowy rozwój kości. 12) Wymień funkcje wit.E.Wit.E wpływa na prawidłowe funkcjonowanie narządów rozrodczych zwierząt wyższych, stwierdzono też wpływ wit.E na aktywację wytwarzania czerwonych krwinek u dzieci cierpiących na anemię Wymień funkcje wit.B6. Wit.Bb (pirydoksyna) stanowi składnik enzymów, reguluje przemiany aminokwasów, bierze udział w procesach krwiotwórczych. Jej niedobór powoduje objawy zapalenia skóry podobne do objawów choroby zwanej pelargą.

.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego) Koenzym A-kw.pantenowy który zb. Jest z kw.2-4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowy i beta alaniny,które powiązane sa za pomocą wiąz.peptydowego składnik kompleksu witamin B, szeroko rozpowszechniony w art., spoż., czynnik niezbędny do rozwoju drobnoustrojów zwłaszcza drożdży. .Koenzym Q cząst.ibihinonu składa się z rdzenia aromat. Lub chinonowego (w zal.od stop.utleniania)podstaw. Dwiema grupami metoksylowymi,metylową oraz łań.bocznym poch.od izopentenolu.Koenzym F-współdział.on z enz. przenoszącymi jednowęglową jednostkę w post.mrówczanu z gr.metylowej lub hydroksymet.-pośrednik przy przenoszeniu gr.C(metyl.,hydroksymet.formylowej)powst. w org. przez podwojne uwodornienie kw.foliowego z udziałem reduktazy dihydroksyfolianowej.Klasy enz.-oksydoreduktazy(podklasa określa gr.utlenioną)-transferazy(określa gr przenoszoną)-hydrolazy(okr.typ wiąz.hydrolizowanego)-liazy(okr.typ wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)Powstawanie wit D2 iD3-tworzą się przez izomeryzację układu i pwst. przez 5-7nienasyconych sterydów i należą do nich:ergosterol i 7-dehydrocholesterol.Centrum aktywne-miejsce wyt.przez kilka aminokw.tym centr.łączą się nietrwale z substrate tworząc kompleks enzym-substrat.Witaminy-zw.org.o zróżnicowanej budowie chem.których niewielkie ilość wprowadzone wraz z pokarmem do ogr.warunkują prawidłowy przebieg różnych procesów życiowych.Nie stanowią źródła energi-są biokatalizatora.Mech działania koenzymu-wiąze się stereometrycznie z subst. za pomocą okreś. jego gr. oraz z białkiem enzymowym.Jakie cechy powinien posiadać efektywnie działający katalizator-powinien:-zwiększać prawdopodobieństwo zdarzeń cząsteczek(jest osiągalne w reakcji katalizowanej przez znaczne zagęszczenie ich na powierzchni katalizatora, dzięki czemu cząsteczki mają organiczną zdolność poruszania się w przestrzeni),-zmiejszać barierę energetyczną (wiąze się to z pojęciem energi aktywnej,tzn.określonej porcji tyj energi, którapowinna być doprowadzona do układu w celu przezwyciężenia „bezwładności chemicznej,, cząsteczek , -ukierunkowania cząsteczek względem siebie(jest to takie ukierunkowanie reagujących cząsteczek w taki sposób aby grupy funkcjonale mające wejść ze sobą w rakcje znalazły się w bezpośrednij bliskości.Teoria indukcyjnego dopasowania Koshlanda-przedstawia ona właściwe dopasowanie centrum aktywnego enzymu do substratu, enzym pod wpływem zbliżającego się sugstratu ulega takiej zmianie struktury aby grupy funkcjonalne aminokwasów kontaktowych znalazły się w najbardziej korzystnym położeniu w stosunku do określonych miejsc substratu np.,działanie β-amylazy na łańcuch amylazy.Teoria dopuszcza także odpowiednia zmianę układu przestrzennego reaktywnych grup substratu w celu ułatwienia ich kontaktu z określonymi strefami enzymu.TeroriaMichaelisa-Menten(wpływ sężenia substratu)-przy pewnym stęż. Enzymu szybkośćrekcji enzymatycznej w pewnych granicach zależy od stęż.substratu.Przy bardzo niskim stęż, substr,w stosunku do stęż enzymu przyrost szybkości reakcji wraz ze wzrostem stęż substr jest wprostproporcjonalny doniegoi odpowiada tzw.kinetyce pirwszego rzędu. Natomist przy bardzo wysokim stęż substr szybkość reacji ma wartość max i nizależną od dalszego zwiększania ,odpowiada kinetyce zerowego rzędu.INHIBICJA-zjawisko specyficznego hamowania szybkości reakcji.

---