Struk.2.(alfa i beta -pasmowa dywanowa)-ustabilizowana jest max. liczbą wiąz,wodorowych, które tworzą się z pomocą powinowactwa wodoru do elektroujemnych at.azotu i tlenu.W przypadku zwiniętego łańcucha polipeptydowego tworzenie ich polega na oscylacji protonów między grupami NH i C=O wiąz.peptydowych wyst.w sąsiednich zwojach.Są one bardzo słabe - ich energia jest zwykle mniejsza od 41,9 kj/mol.Struktura pasmowa beta- ze względu na nimożność tworzenia wiąz.wodorowych wew.łańcuch (brak zwinięcia)powstają one między odpowiednimi grupami sąsiadujących łań.co powoduje wytworzenie struk.dywanowej zbudowanej z płasko ułożonych obok siebie licznych łań.poliopeptydowych Wyst.w białkach fibrylarnych i globularnych , w glicynieStruk.3-dotyczy białek globularnych jest to sposób pofałdowania i zwinięcia heliksu białkowego w przestrzennie zwarty twór.Utrwalenie tej struktury dokonuje się z udziałem wiąz.wodorowych ,a także innyc mogących się tworzyć między reaktywnymi grupami rezst aminokwasowych..Struk.drugo i trzecio określa się jako konformacje cząsteczek.Strukt.4- określa stopień asocjacji lub polimeryzacji poszczególnych cząsteczek białkowych lub łań.polipept..Utrwalona jest przez wiaz.disulfidowe a także przez kleszczowe (chelatowe),Przekształcenie białka przez asocjację w enz.aktywny np.fosforylaza b w fosf. a.Denaturacja- utrata aktywności biologicznej,oznaczająca całkowitą nieprzydatność bialka w czynnościach kom.,jest następstwem naruszenia prawidłowości strukturalnych cząst.białkowej.Czynniki-silne kw.lub zasady,ciepło,jony metali ciężkich, prom nadfiol.Następ.zmiany fiz.i chem.,bialko jest gorzej rozp.,nieraz zmiejsza się jego ciężar cząsteczkowy,zmiejszenbie rozp.w punkcje izoelektrycznym wzrost podatności na hydrolizę enzymatyczną.Prowadzi ona do rozerwania wiąz.H i niektórych innych niekowal,a więc do rozfałdowania łań,do układu przypadkowegoSkład biał.-C-50-55%,H-6-7,O-20-23,N12-19,S2-3,P0-6.Wysalanie-Wzrost stęż.które powoduje nie tylko wytrącanie się białka, ale już rozp. jego cząst.Im więcej soli zostaje dodane do r-ru tym więcej wytrąci się zeń białka. Dzialanie wysalające dużych stęż. małocząst. jonów polega na ich znacznie większym oddziaływaniu na cząst.H2O w porównaniu z siłami wywoł.hydratację cząst. białka.Aniony tworzące wiąz. wodorowe posiadające dużą elektroujemnośc sprezyjają zjawisku wysalania.Elektroforeza-jest to metoda rozdziału subst. chem oparta na zjawisku przesuwania się cząst.o różnym ład. elektrycznym w polu elektrycznym.Zastosowanie-diagnost.medyczna, wykorzystywana do róznicowania białek w surowicy krwi.Ciężar Właś.- masa jednej cząst.białka wyrażana w gramach.- mała V dyfuzji w roztworach, jak również niezdolność przenikania przez blony celofanowe, kolodionowe, wykazują że cząst.bialek posiadają znaczny ciężar cząst. i duże rozmiary.Metody pom.-pomiar ciś.osmotycznego pomiar rozpraszania światła, intensywność swiatła rozprosz.zależy od wielkośći cząsteczki,wiec możliwe jest obliczenie jej ciężaru,jednocześnie metoda ta udziela inf. co do rozmiarów i kształtu cząst.badanego białka,przez znajomość elementarnego skł.białka umożliwia obliczenie jego minimalnego ciężaru molekularnego pod warunkiem że zawiera ono obok normalnych skł. również i jakieś inne skł.specialnie dlań charakter.,metoda sedymentacji-opadanie cząst.pod wpływem siły odśrodkowej.