Witaminy-zw.organiczne o zróżnicowanej budowie i niewielkiej masie cząsteczkowej, które są niezbędne do życia ludzi i zwierząt. Są to subst.egzogenne. Wiele wit.w postaci estrów fosforanowych wchodzi w skład enzymów jako koenzymy i pełnią wtedy ważne funkcje katalityczne.

Dinukleotydu: *nikotynoamidoadeninowy; *amid kw.nikotynowego(B3,PP); *oksydoreduktazy.

Koenzym A: kw.pantotenowy(B5); transferazy.

Adenozynokobalamina i metylokobalamina: *cyjanokobalamina(B12); *liazy,izomerazy,ligazy

Fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego: *amid kw.nikotynowego(B3,PP); *oksydoreduktazy.

Pirofosforan tiaminy(TPP): *tiamina(B1); *transferazy

Niedobór wit.prowadzi do: szkorbut(wit.A) beri-beri-B1; krzywica-D; kurza ślepota-A; hipowitaminoza-nadmiar; awitaminoza—niedobór.

Wit.są zw. o tak różnej budowie, że klasyfikacja opiera się na różnicach w rozpuszczalności. Dzieli się na 2 grupy:1)wit.rozp.w wodzie(właściwości hydrofilowe)-B1,B2,B3,B5,B6,B9,B12,C,H 2)wit.rozp. w lipidach(właściwości lipofilowe)-A,D,E,K

Wit.PP(B3)-kw.nikotynowy i amid kw.nikotynowego pod względem aktywności biologicznej są równocenne i dlatego oba zw.nazywane są wit.PP.Pod względem biol.większe znaczenie ma amid,ponieważ wchodzi on w skład ważnych koenzymów: dinukleotydu, nikotynoamidoadeninowego (NAD) i jego estru fosforanowego(NADP).

-niedobór Wit B2-ryboflawina powoduje zmiany w obrębie błon śluzowych, sprzyja tworzeniu ”zajadów” w kącikach ust i na języku. Najbogatszym źródłem Wit B2 są produkty pochodzenia zwierzęcego, zwłaszcza mleko i mięso.

-WIT B1- jedna jako z pierwszych wykryta z Wit. Grupy B. choroba- beri-beri (owczy chód), objawia się zaburzeniami ukł nerwowego i zanikiem mięśni( charakterystyczne powłóczenie nogami). Pojawia grupy hydrofilowe( NH2, OH- rozpuszczalność w wodzie warunkuje). Najbogatszym źródłem Wit B1 są produkty zbożowe, najwięcej występuje jej w warstwie aleuronowej( główny skł otrąb). Im wyższa zawartość mąki, tym mniejsza zawartość Wit.

-WIT B5.- kwas pantotenowy. Jest szeroko rozpowszechniony w przyrodzie i raczej nei obserwuje się jego niedoboru. Sama nazwa kwasu oznacza- wszechobecny. Wchodzi w skłam koenzymu A, który po przyłączeniu kw octowego przekształca się w acetylo-koenzym A, nazwany tez aktywnym octem. Istotnym reagentem, w skł którego także wchodzi kw pantotenowy jest białkowy nośnik gr acylowych, który bierze czynny udział w metabolizmie kw tłuszczowych.

-WIT B6- wyst w 3 formach o jednakowej aktywności biol jako: pirydoksyna, pirydoksal, pirydoksamina. Biologicznie czynne formy Wit B6, czyli koenzymy są estrami fosforanowymi wszystkich form i współdziałają z enzymami biorącymi udział w metabolizmie aminokwasów. Rozpuszczalność w wodzie zwiększają gr hydroksylowe i aminowe. Brak Wit B6 u człowieka powoduje objawy zapalenia skóry podobne do palagry. Najbogatszym źródłem są mięso, wątroba, zielone warzywa i prod z pełnego ziarna zbóż.

-WIT B12- i jej koenzymy są skomplikowanymi związkami kompleksowymi zawierającymi jon kobaltu. Są czynnikami zapobiegającymi złośliwej anemii, a ich funkcja polega na współdziałaniu w powstawaniu czerwonych krwinek, Wit B12 maja więc olbrzymie znaczenie w metabolizmie zwierząt. Najbogatszym źródłem tych Wit jest wątroba.

-WIT H –biotyna- czynnik wzrostu bakterii i drożdży. W większości tkanek zwierzęcych wyst w małych ilościach, natomiast w roślinach w większych stężeniach. Niedobór objawia się bólami mięśniowymi i osłabieniem.

-WIT BC-kwas foliowy- stymuluje procesy krwiotwórcze w org człowieka. Pełni duże znaczenie w regulacji wzrostu i różnicowaniu komórek. Dobrze działa na ośrodkowy ukł nerwowy. Jest w szpinaku.

-WIT C- kwas askorbowy- niedobór- szkorbut. Kwasy te występują w równowadze, która jest podstawą regulowania potencjału oksydoredukcyjnego w komórkach, zabezpiecza m.in. przed niszczącym działaniem wolnych rodników i innych wysoce reaktywnych związków. Wit c bierze udział w syntezie kolagenu. Człowiek nie jest w wstanie wytwarzać Wit C, a zapotrzebowanie dzienne na nią jest stosunkowo duże(50-75mg) pokrywane jest głównie przez spożywanie owoców i warzyw.

WITAMINY ROZPUSZCZALNE W TŁUSZCZACH:

(KOENZYM Q 10- POCZYTAĆ )

Związki tej gr posiadają charakterystyczną budowę nadając Im charakter liofilowy. Wszystkie zawierają ukł cykliczne połączone z długim niepolarnym łańcuchem węglowodorowym. Taka budowa powoduje rozp w lipidach i brakk rozp w wodzie oraz rozp polarnych.

-Wit A- obejmuje liczną gr związków chemicznych o podobnej bud i podobnej aktywności biol. Wyst w prod pochodzenia zwierzęcego w postaci estrów z kw tłuszczowymi.

-beta karoten – w roślinach wyst prowitaminy A-karotenoidy, których najbardziej rozpowszechnionym przedstawicielem jest beta karoten. Jest on przekształcany w org człowieka w 2 cz Wit A.

DWA najważniejsze metabolity re tinolu to prod jego utleniania:

• Retinol- jako gr prostetyczna wchodzi w skł rodopsyny- białka odp za proces widzenia.

• Kwas All-trans-retionwy- odgrywa olbrzymią rolę w procesie wzrostu i różnicowania tkanek, w tym także tk skórnej.

-WIT E- obejmuje gr zw zwanych tokoferolami i tokotrienolami. Najwyższa aktywność biologiczną wykazuje D-alfa-tokoferol. Rola w org: Wit płodności, hamuje proces wolnorodnikowy.

-WIT. D- najbardziej aktywna jest Wit D3(cholekalceterol), którą można znaleźć w org zwierzęcych. Jest syntetyzowana w skórze z 7-dehydrocholesterolu.

* Wit D2 (ergo kalcyferol) jest pochodzenia roślinnego i posiada mniejszą aktywność biol.

-WIT K- filochinole-obejmuje gr związków. Ich bogatym źródłem są części zielone roślin, natomiast dzienna dawka u ludzi pokrywana jest dzięki bakteriom butującym w przewodzie pokarmowym.

ENZYMY – są katalizatorami przemian zachodzących w org., czyli zwiększają szybkość reakcji, a jednocześnie same nie ulegają zużyciu.

-mechanizm działania enzymów- polega na wiązaniu substratów w odpowiednim położeniu, które umożliwiają zajście reakcji, a powstałe produkty są następnie uwalniane.

-CENTRUM AKTYWNE- wiązanie substratów i właściwa reakcja następuje w miejscu zwanym aktywnym.

-CENTRUM KATALITYCZNE- najczęściej znajduje się na pow enzymów lub w pobliżu, tak aby substraty miały łatwy dostęp, a prod mogły być szybko usuwane.

-rodzaje aminokwasów w centrum aktywnym :

* aminokwasy wiążące- oddziałują z substratem i pozwalają mu przyjąć właściwą orientację przestrzenną w centrum.

* aminokwasy katalityczne – biorą bezpośredni udział w przekształcaniu procesów.

* triada katalityczna – reakcji w centrum, biorą udział 3 aminokwasy

- Wiązanie substratów w centrum aktywnym: ( wiązania jonowe, wiązania wodorowe, oddziaływania van der Waalsa).

-substratem w tej reakcji jest kw pirogronowy. W jego strukturze chemicznej można zdefiniować kilka frag, które mog oddziaływać z gr bocznymi aminokwasów w centrum aktywnym.- przekształcanie kw pirogronowego katalizowana przez dehydrogenazę mleczanową.

-specyficzność substratowa: przykład- 3 enzymy prod w trzustce, hydrolizujące wiązania peptydowe w białka różnią się specyficznością substratową: 1- trybsyna- katalizuje rozkład wiązania peptydowego, gdy po lewej stronie jest aminokwas zasadowy, 2)- a-Chymotrypsyna- hydrolizuje wiązania peptydowe, gdy po lewej stronie jest aminokwas o hydrofobowym łańcuchu bocznym, 3) ekstaza- hydrolizuje wiązania peptydowe, gdy po lewej stronie jest mały hydrofobowy aminokwas.

-KLASYFIKACJA ENZYMÓW:

Nazwa typ katalizowanej reakcji

Oksydoreduktazy przenoszenie elektronów

Transferazy przenoszenie grup funkcyjnych

Hydrolazy Reakcje hydrolizy

Liazy Rozszczepienie wiązan C-C, C-O, C-N i innych często tworzenie wiązania pod

Izomerazy przenoszenie gr w obrębie cz

Ligazy tworzenie wiązań sprzężone z hydrolizą

-Kofaktory- działanie wielu enzymów wymaga obecność małych niebiałkowych cząsteczek nazywanych ko faktorami, - cały aktywny enzym wraz z ko faktorem nosi nazwę holoenzymu, - niektóre są związane trwałymi wiązaniami kowalencyjnymi z cz białkową

-Najważniejszym koenzymem, który współpracuje z szeregiem enzymów i jednocześnie stanowi uniwersalny nośnik energii w kk jest ATP. Zawiera on w swojej strukturze ukl 3 reszt kw fosforowego połączonych wiązaniami bezwodnikowymi.

-Hydroliza takich wiązań dostarcza dużych porcji ii energii, wystarczającej do syntezy DNA, RNA i innych skł komórkowych w procesach anabolicznych.

- inhibitory i aktywatory enzymów.

Oddziaływania, które pozwalają na związanie substratów w centrum aktywnym enzymu i przeprowadzenie reakcji muszą być odpowiedniej mocy. Jeżeli substrat zostanie związany zbyt mocno może na trwałe zablokować centrum aktywne, co uniemożliwi przekształcenie innych cząsteczek.

- substraty mogą być: naturalne i obce.

-wyróznia się 2 typy inhibicji ( zahamowania) enzymów:

* odwracalna i nieodwracalna, przy czym inhibicja odwracalna dzieli się na kompetycyjną i niekompetycyjną.

_ inhibicja nieodwracalna – trwałe związanie inhibitora z resztami aminokwasów w miejscu aktywnym, co na stałe inaktywuje enzym.

-inhibicja odwracalna kom petycyjna- jest strukturalnie podobny do naturalnego substratu i współzawodniczy z nim o miejsce aktywne. Dopóki inhibitor będzie się znajdował w centrum aktywnym, reakcja enzymatyczna nie będzie zachodzić.

-inhibicja odwracalna niekompetycyjna- wiele inhibitorów enzymów nie wykazują podobieństwa strukturalnego do naturalnych substratów danego enzymu, ale jest w stanie wpływać na jego aktywność. Dodatkowo nie można zmniejszyć efektu hamującego inhibitora przez zwiększenie stężenia substratu. Dzieje się tak dlatego, że wiązanie z enzymem nie następuje w miejscu aktywnym, ale w innym rejonie białka. Wywołuje to różne efekty przestrzenne prowadzące do zmany kształtu enzymu.