BIO C HE MIA I – ĆW ICZ E NIA

L I S T A 7

do wykładu dr. hab. inŜ. P. Dobryszyckiego

S t r a t e g i e r e g u l a c y j n e

1. ZaleŜność szybkości reakcji od stęŜenia substratu dla

enzymu allosterycznego podstawiono jako krzywą A na

rysunku obok. Przesunięcie do krzywej B moŜe być

spowodowane przez:

(a) dodanie nieodwracalnego inhibitora.

(b) dodanie allosterycznego aktywatora.

(c) dodanie allosterycznego inhibitora.

(d) dysocjacja enzymu na podjednostki.

2. Efekt allosteryczny CTP na ATCazę jest nazywany:

(a) aktywacją homotropową.

(b) hamowaniem homotropowym.

(c) aktywacją heterotropową.

(d) hamowaniem heterotropowym.

3. U E. coli, ATCaza jest hamowana przez CTP i aktywowana przez ATP. Wyjaśnij znaczenie biologiczne tych efektów.

4. Kinazy białkowe

(a) przenoszą grupy fosforanowe z jednego białka na inne.

(b) wykorzystują AMP jako substrat.

(c) wykorzystują Thr, Ser lub Tyr jako akceptory w przenoszeniu grup fosforanowych.

(d) przenoszą atom fosforu α z ATP.

(e) są zlokalizowane na zewnętrznej powierzchni komórki.

5. Trzustka jest źródłem enzymu proteolitycznego trypsyny. Z jakiego z poniŜszych powodów trypsyna nie trawi tkanek, w których jest produkowana?

(a) Jest syntezowana w formie nieaktywnego prekursowa, który wymaga aktywacji.

(b) Jest przechowywana w ziarnach zymogenu otoczonych błoną.

(c) Jest aktywna tylko w pH jelit, a nie w pH komórek trzustki.

(d) Wymaga specyficznego niekatalitycznego białka modyfikującego do aktywacji.

6. Aktywacja chymotrypsynogenu wymaga

(a) przecięcia przynajmniej dwóch wiązań peptydowych przez trypsynę.

(b) rearanŜacji strukturalnej, która kończy formowanie miejsca wiązania substratu i dziury oksyanionu.

(c) znacznych rearanŜacji strukturalnych całej cząsteczki białka.

(d) wspólnego działania trypsyny i pepsyny dla uzyskania α-chymotrypsyny.

7. Połącz fibrynogen i fibrynę z odpowiadającymi im właściwościami z prawej kolumny.

(a) fibrynogen

(1)

jest rozpuszczalny/a w krwi

(b) fibryna

(2)

jest nierozpuszczalny/a w krwi

(3)

tworzy uporządkowane sieci włókien

(4)

zawiera helisy α zwinięte w superhelisę

(5)

moŜe być sieciowany/a przez transglutaminazę

Lista 7 – S t r a t e g i e r e g u l a c y j n e

- 1 z 2 -

8. Wyjaśnij rolę reszt γ-karboksyglutaminianu w czynnikach krzepnięcia.

9. Wyjaśnij rolę kaŜdej z poniŜszych substancji w procesie krzepnięcia krwi lub rozpuszczania skrzepu.

(a) heparyna

(b) dikumarol

(c) tkankowo specyficzny aktywator plazminogenu

10. Które z poniŜszych zdań na temat plazminy są poprawne?

(a) Jest proteazą serynową.

(b) Dyfunduje do skrzepu.

(c) Rozcina fibrynę w miejscu pałeczek łącznikowych.

(d) Jest inaktywowana przez antytrypsynę α1.

(e) Zawiera domenę pastorsału do wiązania skrzepu.

11. Które z poniŜszych mechanizmów nie są zaangaŜowane w kontrolę procesu krzepnięcia?

(a) Specyficzne hamowanie formowania fibryny przez antyelastazę.

(b) Degradacja czynników Va i VIIIa przez białko C, aktywowane przez trombinę.

(c) Rozcieńczenie czynników krzepnięcia w krwi i ich usunięcie przez wątrobę.

(d) Specyficzne hamowanie trombiny przez antytrombinę III.

12. Spróbuj przewidzieć, która z poniŜszych sekwencji peptydowych moŜe ulec fosforylacji przez kinazę białkową A. Uzasadnij swoją odpowiedź i wskaŜ modyfikowaną resztę.

(a) Ala-Arg-Arg-Ala-Ser-Leu

(b) Ala-Arg-Arg-Ala-His-Leu

(c) Val-Arg-Arg-Trp-Thr-Leu

(d) Ala-Arg-Arg-Gly-Ser-Asp

(e) Gly-Arg-Arg-Ala-Thr-Ile

13. Kaskady wzmacniające sygnał, jak ta zaangaŜowana w proces krzepnięcia krwi, są istotne w wielu procesach regulacyjnych. PoniŜszy schemat pokazuje hipotetyczną kaskadę obejmującą przekształcenia pomiędzy nieaktywnymi i aktywnymi formami enzymów.

Aktywny enzym A słuŜy jako katalizator dla aktywacji enzymu B. Aktywny enzym B

aktywuje z kolei C itd. ZałóŜ, Ŝe kaŜdy enzym szlaku ma liczbę obrotów równą 103. Jak duŜo cząsteczek enzymu D ulegnie aktywacji przez jednostkę czasu, jeśli jedna cząsteczka aktywnego enzymu A jest produkowana przez jednostkę czasu?

Lista 7 – S t r a t e g i e r e g u l a c y j n e

- 2 z 2 -