enzymologia ćwiczenie 3


Politechnika Wrocławska Strona 1 z 5
Sprawozdanie 3.
Wydział Chemiczny Data zajęć: 2008/11/07
Enzymologia (BTC4033l) Grupa IV
Ćwiczenie 3.
laboratorium Anna Dawiec
Preparacja aldolazy z mięśni królika
mgr inż. Dominika Bystranowska Mateusz Jędrzejewski
według metody Taylora i wsp.
PT, 16:10-18:45, F-4/C3 Aleksandra KorkuÅ›
Ćwiczenie 3. Wstęp
Preparacja białek polega na izolowaniu danego białka z próbki biologicznej. Dobrze dobrana
metoda pozwala na uzyskanie  czystego białka do dalszych badań.
Taylor i współpracownicy opracowali metodę preparacji aldolazy z mięśni królika. Jak każda
preparacja jest wieloetapowa (Rysunek 1.). Składa się zasadniczo z: dwóch wysalań (50% i 52%
wysyconym roztworem siarczanu amonu), dwóch wirowań oraz końcowej krystalizacji.
Za każdym razem osad się odrzuca. Metoda jest dość prosta i krótka, jednak mało specyficzna.
rozmrożenie krystalizacja
i homogenizacja wirowanie wirowanie i rekrystalizacje
ekstrakcja wysalanie (50%) wysalanie (52%)
supernatantu supernatantu
Rysunek 1.  Etapy preparacji aldolazy metodÄ… Taylora i wsp.
Wydajność (masowa) preparacji aldolazy jest stosunkiem masy aldolazy w danym przesączu
do teoretycznej masy całkowitej izolowanej aldolazy w próbce. Najczęściej wydajność
preparacji wyraża się w procentach. Założono, że w przesączu pierwszym masa aldolazy
jest równa masie aldolazy zawartej w mięśniach (czyli 100%), wówczas wyraża wzór (1).
przesÄ…czu
AktprzesÄ…czu 1
spec
ald
· 100% · 100% (1)
calłkowita
AktprzesÄ…czu 2
ald
spec
Ćwiczenie 3. Cel
Izolacja aldolazy z mięśni królika.
Ćwiczenie 3. Wykonanie
Rozmrożono, a następnie pokrojono i zmielono rozmrożone mięśnie królika. Zhomogenizowano
w 100 ml wody dejonizowanej w zlewce. Ekstrahowano białka mieszając bagietką przez
10 min w Å‚azni lodowej.
Przelano mieszaninę do probówek wirowych, zrównoważono, odwirowano (13 000 obr./min,
15 min, 2-4°C). Supernatant przelano do czystej, schÅ‚odzonej zlewki przez lejek z watÄ…
szklaną. Pobrano 0,5 ml mieszaniny do oznaczenia aktywności aldolazy w przesączu 1.
Postępowano zgodnie z Ćwiczeniem 1. Zanotowano objętość pozostałej mieszaniny.
Pod wyciÄ…giem miareczkowano mieszaninÄ™ 5% roztworem amoniaku do pH 7,5. Zanotowano
objętość dodanego amoniaku. Wysalano białka dodając małymi porcjami 97,5 ml nasyconego
roztworu siarczanu amonu przygotowanego w Ćwiczeniu 2. przez 5 min. Zlewkę trzymano
w łazni lodowej, zawartość mieszano bagietką przez kolejne 15 min. Sprawdzano
pH mieszaniny.
Przelano mieszaninę do probówek wirowych, zrównoważono, odwirowano (13 000 obr./min,
25 min, 2-4°C). Supernatant przelano do czystej, schÅ‚odzonej zlewki. Pobrano 0,5 ml
mieszaniny do oznaczenia aktywności aldolazy w przesączu 2. Postępowano zgodnie
z Ćwiczeniem 1. Zanotowano objętość pozostałej mieszaniny. Wysalano białka dodając
małymi porcjami 7,9 ml nasyconego roztworu siarczanu amonu przygotowanego w Ćwiczeniu 2.
przez 10 min. Zlewkę trzymano w łazni lodowej, zawartość mieszaną bagietką. Sprawdzano
pH mieszaniny.
OtrzymanÄ… mieszaninÄ™ przelano do kolby stożkowej i pozostawiono w temperaturze 5°C
na tydzień do krystalizacji.
Politechnika Wrocławska Strona 2 z 5
Sprawozdanie 3.
Wydział Chemiczny Data zajęć: 2008/11/07
Enzymologia (BTC4033l) Grupa IV
Ćwiczenie 3.
laboratorium Anna Dawiec
Preparacja aldolazy z mięśni królika
mgr inż. Dominika Bystranowska Mateusz Jędrzejewski
według metody Taylora i wsp.
PT, 16:10-18:45, F-4/C3 Aleksandra KorkuÅ›
Ćwiczenie 3. Wyniki
Tabela 1.  Objętości roztworów
przesÄ…cz 1 NH SO przesÄ…cz 2 NH SO
ml
ml ml ml
95,0* 97,5** 190,0* 7,9***
gdzie:
* zmierzona objętość
** miareczkowano do pH 7,5 dodając 25 kropli 5% roztworu amoniaku (1 kropla to ok. 100 źl)
25 kropli 2,5 ml
NH ·H O
NH SO
przesÄ…cz 1 NH ·H O
*** objętość nasyconego roztworu siarczanu amonu, aby uzyskać 52% stopień wysycenia:
100% · 50% · przesÄ…cz 2 52% · przesÄ…cz 2
NH SO NH SO
NH SO
przesÄ…cz 2
Tabela 2.  Obliczenia dla roztworu aldolazy w kuwetach pomiarowych
przesÄ…cz 1 przesÄ…cz 2 uwagi
100 -
µl
odczyt
0,6854 0,3197
ze spektrofotometru
białek
białek
, %
0,753 0,351
·
mg/ml
100 -
µl
Akt ald Akt ald · Akt ald
0,8244 0,4392
U/ml
odczyt z wykresu 1.
0,275 0,14
odczyt z wykresu 1.
0,65 0,34
" /" "
0,125 0,0667
1/min
" 3 min
białek
białek
0,04183 0,0195
białek
mg/ml
/"
Akt ald
Akt ald · 10
0,0458 0,0244
·
U/ml
Akt tot Akt tot Akt ald ·
0,0824 0,0439
U
Akt ald
Akt spec
Akt spec
1,095 1,251
białek
U/mg
gdzie:
długość drogi optycznej (szerokość kuwety): 1 cm
, % ml
masowy współczynnik ekstynkcji dla aldolazy mięśniowej (przy 280 nm): 0,91 mg·cm
1
molowy współczynnik ekstynkcji dla hydranazonu GAP (przy 240 nm): 2730 M·cm
objÄ™tość: 1,5 ml 200 µl 100 µl 1800 µl 1,8 ml
µl
rozcieńczenie: 18
µl
Politechnika Wrocławska Strona 3 z 5
Sprawozdanie 3.
Wydział Chemiczny Data zajęć: 2008/11/07
Enzymologia (BTC4033l) Grupa IV
Ćwiczenie 3.
laboratorium Anna Dawiec
Preparacja aldolazy z mięśni królika
mgr inż. Dominika Bystranowska Mateusz Jędrzejewski
według metody Taylora i wsp.
PT, 16:10-18:45, F-4/C3 Aleksandra KorkuÅ›
Tabela 3.  Obliczenia dla pobranych próbek przesączu
przesÄ…cz 1 przesÄ…cz 2 uwagi
· · ·
białek białek białek białek
23,3 10,9
mg/ml
Akt ald Akt ald · · Akt ald · Akt ald
25,6 13,6
U/ml
Akt tot Akt tot Akt ald · przesÄ…cz
2,43 " 103 2,58 " 103
U
Akt ald · ·Akt ald
Akt spec
Akt spec Akt spec
1,095 1,251
· · biaÅ‚ek
białek
U/mg
całkowita masa białek
białek
2,21 2,07
g · przesÄ…cz
białek białek
zgodnie ze wzorem (1)
100 87,5
%
gdzie:
objÄ™tość: 3000 µl 100 µl 3100 µl 3,1 ml
µl
rozcieńczenie: 31
µl
Ćwiczenie 3. Wnioski
Wysalanie białek przeprowadzano przez powolne dodawanie nasyconego roztworu siarczanu
amonu oraz intensywne mieszanie w celu uniknięcia miejscowego przesycenia roztworu.
Stężenie białek w przesączu 2 jest mniejsze niż w przesączu 1.
Kontrolowano ważne parametry podczas preparacji takie jest temperatura i pH. Gdy wysalano
to pH mieszaniny z aldolazą utrzymywało się w przedziale 7-7,5. Nie trzeba dodawać było
amoniaku w celu alkalizacji odczynu roztworu.
Wyznaczając szybkość zmiany absorbancji na wykresie 1. dla przesączu 2. poprowadzono
styczną do wykresu pomijając początkową zmianę absorbancji, która miała charakter
nieliniowy, w celu lepszego oszacowania faktycznej szybkości zmiany absorbancji.
Aktywność specyficzna aldolazy w przesączu 1 wynosi 1,095 U/mg natomiast w przesączu 2
wynosi 1,251 U/mg. Im wyższa aktywność specyficzna tym wyizolowana aldolaza
aktywniejsza ( czystsza ). W Ćwiczeniu 1. z dnia 2008/10/17 aktywność specyficzna aldolazy
z mięśni królika wynosiła 7,58 U/mg. Jest to znacząca różnica. Może wynikać ona
z jakości użytego mięsa, ale przede wszystkim z wybranej lepszej metody preparacji.
Aktywność totalna w kolejnych preparacjach powinna maleć, natomiast aktywność specyficzna
powinna rosnąc. Uzyskano wydajność preparacji wynoszącą 87,5% dla przesączu 2.
Politechnika Wrocławska Strona 4 z 5
Sprawozdanie 3.
Wydział Chemiczny Data zajęć: 2008/11/07
Enzymologia (BTC4033l) Grupa IV
Ćwiczenie 1.
laboratorium Anna Dawiec
Zapoznanie się z metodą określania aktywności
mgr inż. Dominika Bystranowska Mateusz Jędrzejewski
aldolazowej wykorzystujÄ…cej test hydrazynowy.
PT, 16:10-18:45, F-4/C3 Aleksandra KorkuÅ›
Zmiany stężeń białek i aktywności aldolazy przy preparacji aldolazy w Ćwiczeniu 3. badano
spektrofotometrycznie tak jak w Ćwiczeniu 1.
Ćwiczenie 1. Wstęp
Aldolazy to enzymy należące do klasy liaz. Występują w różnych izoformach. Izolowane
są z tkanki mięśniowej, wątroby i mózgu. Biorą udział w jeden z reakcji glikolizy oraz
glikoneogenezy. KatalizujÄ… reakcjÄ™ rozszczepienia oraz kondensacji aldolowej (Reakcja 1.).
2- 2-
CH2OPO3 CH2OPO3
C O C O
H O
aldolaza
C
HO C H H C OH
+
H C OH
H C OH H
2-
CH2OPO3
C OH
CH2OPO2-
3
fruktozo-1,6-disfosforan
fosfodihydroksyaceton
aldehyd
3-fosfoglicerynowy
Reakcja 1.  Reakcja katalizowana przez aldolazÄ™
Stężenia enzymu można próbować wyznaczyć poprzez pomiar absorbancji przy 280 nm
oraz stosując prawo Lamberta-Beera (2), gdzie to współczynnik ekstynkcji, a to długość
drogi optycznej. Zależność absorbancji od stężenia może mieć charakter liniowy dla małych stężeń.
· · (2)
Aktywność enzymu wyznacza się poprzez zmianę stężenia (poprzez zmianę absorbancji)
w czasie  szybkość zmiany stężenia. Jednostkę aktywności U definiuje się zgodnie ze wzorem (3).
µmol substratu
U (3)
min
Test hydrazynowy służy do wyznaczania aktywności aldolazy. Polega na spektrofotometrycznym
oznaczaniu zmiany stężenia hydrazonu aldehydu 3-fosfoglicerynowego (H) przy 240 nm.
W reakcji charakterystycznej H powstaje z aldehydu 3-fosfoglicerynowego i siarczanu hydrazyny
w stosunku 1:1.
Stężenia i aktywności aldolazowe są proporcjonalne do rozcieńczenia (4).
(4)
Ćwiczenie 1. Cel
Wyznaczenie stężenia aldolazy oraz oznaczenie jej aktywności testem hydrazynowym.
Politechnika Wrocławska Strona 5 z 5
Sprawozdanie 3.
Wydział Chemiczny Data zajęć: 2008/11/07
Enzymologia (BTC4033l) Grupa IV
Ćwiczenie 1.
laboratorium Anna Dawiec
Zapoznanie się z metodą określania aktywności
mgr inż. Dominika Bystranowska Mateusz Jędrzejewski
aldolazowej wykorzystujÄ…cej test hydrazynowy.
PT, 16:10-18:45, F-4/C3 Aleksandra KorkuÅ›
Ćwiczenie 1. Wykonanie
W części I wyznaczono stężenie aldolazy. Odmierzono 3 ml buforu (10 mM Tris/HCl, 1 mM
EDTA). Zmieszano z 100 źl roztworu aldolazy (o nieznanym stężeniu). Odnośnik sporządzono
używając samego buforu. Zmierzono absorbancję względem odnośnika przy 280 nm.
W części II wyznaczono aktywność aldolazy. Odmierzono 1,5 ml 2,6 mM siarczanu hydrazyny
zawartym w roztworze (100 mM Tris/HCl, 1 mM EDTA). Zmieszano z 200 źl 30 mM
fruktozodifosforanu. Odnośnik sporządzono analogicznie. Wyzerowano spektrofotometr
względem odnośnika. Dodano 100 źl roztworu aldolazy z części I, natomiast do odnośnika
dodano taką samą objętość buforu (10 mM Tris/HCl, 1 mM EDTA). Zmierzono absorbancję
względem odnośnika przy 240 nm przez 3 minuty.
Ćwiczenie 1. Wyniki
Wyniki umieszczono w Ćwiczeniu 3. Wyniki.
Ćwiczenie 1. Wnioski
Wnioski umieszczono w Ćwiczeniu 3. Wnioski.
Załączniki
1. Wykres spektrofotometru: zmiany absorbancji w czasie dla dwóch preparacji (Wykres 1.).
2. Instrukcja  Ćwiczenie 1. wraz z bieżącymi obliczeniami.
3. Instrukcja  Ćwiczenie 3. wraz z bieżącymi obliczeniami.


Wyszukiwarka