NIKOTYNA agonista receptorów N-acetylocholinowych
zebrane z sieci.
Wiki: Agonista
Agonista - czynnik współdziałający, o podobnym działaniu do czegoś. Rozumiany również jako
substancja łącząca się z receptorem, wywołując reakcję w komórce. Jest przeciwieństwem
antagonisty, który łącząc się z receptorem, blokuje go, nie wywołując reakcji. Antagonista blokuje
także receptor przed aktywowaniem go przez agonistę.
Znane jest także pojęcie częściowego agonisty, który wywołuje reakcję receptora, jednakże nie tak
silną jak pełny agonista. Agonista to substancja naturalna (hormon, neurotransmiter) lub sztuczna
(narkotyk, lek).
1. Działanie na organizm
Nikotyna jest dość silną toksyną działającą na układ nerwowy.
[3][4]
Zawartość nikotyny w tytoniu papierosowym jest rzędu 1-2% suchej masy , natomiast w dymie
papierosowym rzędu 1 mg/papieros. Nikotyna nie jest natomiast substancją mutagenną
ani rakotwórczą.
Nikotyna jest silnym agonistą receptorów N-acetylocholinowych.
Wiki: Receptor acetylocholinowy
Receptor acetylocholinowy (AChR) jest to receptor jonotropowy umieszczony w błonie
komórkowej. Zadaniem receptora jest przepuszczanie jonów sodu (Na+) i potasu (K+), zatem
stanowi on rodzaj kanału jonowego.
Model receptora acetylocholinowego
Naturalnym agonistą tego receptora jest acetylocholina. Do agonistów egzogennych należą
nikotyna i muskaryna, silne toksyczne już w miligramowych dawkach.
Działanie kanału jonowego bramkowanego acetylocholiną; A-zamknięty kanał(1) zanurzony w
błonie(2), B-wydzielanie przekaz
nika(3), C-przekaz
nik wiązany przez jedno z miejsc
receptorowych(4), D-związanie drugiego miejsca receptorowego i otwarcie kanału, przepływ
jonów, E-enzym(5) rozkłada acetylocholinę, która opuszcza miejsca receptorowe, kanał zamyka się,
F-kanał ponownie całkowicie zamknięty
Nikotyna jest silnym agonistą receptorów N-acetylocholinowych. W niskich dawkach (1-3 mg)
wykazuje działanie stymulujące, co jest głównym powodem, dla którego palenie tytoniu sprawia
przyjemność. Nikotyna działa na organizm człowieka na wiele różnych sposobów, gdyż wiąże się
trwale i blokuje działanie kilkudziesięciu różnego rodzaju enzymów.
(dopisek kopisty;patrz koniec artykułu; zastosowanie przemysłowe enzymów
MODYFIKOWANYCH GENETYCZNIE
Wiki: Enzymy (1/5)
Enzymy - wielkocząsteczkowe, w większości białkowe[1] katalizatory
przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich
energii aktywacji[2].
Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także
wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są
wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji
spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy
metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych.
Model struktury lipooksygenazy ze związanym substratem. Enzym ten katalizuje produkcję
lipidowych cząsteczek sygnałowych
Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub "G! ) reakcji chemicznej,
przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: Struktury i mechanizmy działania). Większość
reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich
niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych
enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających
[3]
warunkach w jedną sekundę uwodnić od 104 do 106 cząsteczek dwutlenku węgla . Z kolei jedna
cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów - lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2
[4]
sekundy . Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu
reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów,
przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być
zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki - inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami
enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów.
Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich
jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych.
[1]
Znane są także biokatalizatory niebiałkowe . Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o
[5]
własnościach katalitycznych oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) - fragmenty DNA zdolne do
[6][7]
katalizowania pewnych reakcji . Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi
mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i
mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie
są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane
[8]
sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną .
Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: Zastosowanie przemysłowe), m.in. w
przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach
domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy
enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych
naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej.
Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia.
;;;;;
Jedne enzymy często utrzymują aktywność innych na odpowiednim poziomie (np. poprzez rozkład
ich nadmiaru). Gdy te pierwsze w jakiś sposób nie działają optymalnie,
niekontrolowane już odpowiednio przez nie enzymy, mogą działać na
szkodę własnych komórek organizmu. Może dojść do autolizy komórek i w
następstwie do uszkodzenia tkanek. Przykładowo jedna z form rozedmy
płuc jest powodowana niekontrolowaną aktywnością elastazy niszczącą
strukturę tkanki[85].
Mutacje w niektórych enzymach mogą prowadzić do śmierci komórek lub
powstawania nowotworów. Np. w enzymach zaangażowanych w naprawę
materiału genetycznego[89] lub kinaz tyrozynowych takich jak Bcr-Abl[90].
Cd
,,,,,,,
11. Zastosowanie przemysłowe enzymów
Enzymy są stosowane w przemyśle chemicznym, spożywczym i innych, głównie jako niezwykle
specyficzne, bezpieczne w użyciu katalizatory. Jakkolwiek ich wadą jest wrażliwość na skrajne
warunki (np. temperatura, pH), niestabilność w środowiskach innych niż wodne (np.
rozpuszczalników organicznych) oraz stopniowa degradacja podczas użytkowania. Także wysoka
specyficzność, istotna z punktu biologicznego, w przemyśle jest ograniczeniem ich uniwersalności.
Stąd inżynieria białka jest dynamicznie rozwijającą się dziedziną nauki, zajmującą się badaniem i
projektowaniem enzymów o nowych właściwościach lub poprawionej wydajności czy
stabilności. Aktualne podejście do tego zagadnienia to ukierunkowane projektowanie lub ewolucja
[99][100]
in vitro . Obecnie enzymy produkowane są na skalę przemysłową, głównie
z zastosowaniem mikroorganizmów modyfikowanych genetycznie[101].
Nikotyna jest silnym agonistą receptorów N-
acetylocholinowych.