1. Pojęcie stanu koloidalnego
Roztwory koloidowe są to układy składające się z ośrodka dyspersyjnego oraz fazy
rozproszonej o wymiarach pojedynczych cząstek lub ich agregatów leżących w granicach od
1 do 100 nm, a nawet do 500 nm (w roztworach właściwych soli, kwasów i zasad oraz innych
składnik rozproszony jest mniejszy od 1 nm czyli od 10-9m). Zgodnie z tą definicją
w stanie koloidalnym mogą znaleźć się substancje o rozmaitych właściwościach fizycznych i
chemicznych. Trwałość takich roztworów zależy od wielu czynników, np. ładunku
elektrycznego cząstek, stopnia uwodnienia i temperatury. Zmiany tych czynników mogą
doprowadzić do łączenia się cząstek, wskutek czego wypadają one z roztworów (koagulacja).
Stan rozproszenia koloidalnego jest bardzo powszechny zarówno w świecie przyrody
ożywionej jak i nieożywionej. Szereg związków występujących w przyrodzie posiada
cząsteczki o wymiarach charakterystycznych dla układów koloidalnych. W procesie ich
rozpuszczania powstają samorzutnie układy koloidalne, tzw. „koloidy cząsteczkowe”. Do
nich zalicza się skrobię, celulozę, kauczuk, keratynę, kolagen, miozynę, glikogen.
Poza tym wszystkie żywe komórki są zespołami mniej lub bardziej różnorodnych układów
koloidowych.
W przyrodzie nieożywionej również spotykamy liczne przykłady układów koloidowych, np.
gliny, pył wulkaniczny, mgły. Znane są koloidy otrzymane sztucznie w laboratorium, jak np.
mydła, niektóre barwniki, siarka koloidalna, wodorotlenki metali, a także koloidy
cząsteczkowe jak polistyren i inne liczne tworzywa sztuczne (polimery).
2. Podział koloidów
W przyrodzie ożywionej zasadniczą rolę odgrywają ciekłe roztwory koloidowe, tzw. zole,
których fazą dyspersyjną jest woda. Ze względu na jakość fazy rozproszonej można wyróżnić
następujące grupy układów:
1. koloidy hydrofilowe - faza rozproszona wykazuje powinowactwo do fazy dyspersyjnej. Są
to tzw. emulsoidy albo koloidy odwracalne. Mogą to być roztwory wielkocząsteczkowe
biopolimerów: białek, kwasów nukleinowych, wielocukrów, gdzie faza rozproszona
składa się z cząstek o rozmiarach 5-100 nm i ogromnych masach cząsteczkowych,
niekiedy rzędu miliona. Do koloidów hydrofilowych zalicza się również roztwory
micelarne, np. roztwory mydeł i detergentów.
2. koloidy hydrofobowe (zawiesiny koloidowe) – faza rozproszona nie wykazuje
powinowactwa do ośrodka. Nazywane są też suspensoidami albo koloidami
nieodwracalnymi, np. zole metali, wodorotlenków niektórych metali, sole metali (As2S3,
AgCl).
Tabela 1. Własności koloidów hydrofilowych i hydrofobowych
Własności
Koloidy hydrofobowe
Koloidy hydrofilowe
Otrzymywanie
Metoda kondensacji lub Można otrzymać przez
dyspersji
zwykłe rozpuszczenie
Struktura cząstek
Zespoły cząstek
Makrocząsteczki (biopoli-
mery)
Faza rozproszona
Stężenie nieduże
Stężenie niekiedy b.duże
Występują wyraźnie
Bardzo niewyraźne
Efekt Tyndalla
Wyraźny
Niewyraźny
Barwa
Często barwne
Bezbarwne
Ładunek cząstki
Posiadają
Nieznaczny lub brak
Tworzenie piany
Nie tworzą
Łatwo tworzą
Pęcznienie
Nie pęcznieją
Pęcznieją
Tworzenie zoli
Nie tworzą galaret
Tworzą galarety
Wrażliwość
na Koagulacja pod wpływem Mała, pod wpływem
działanie elektrolitu elektrolitu o małym elektrolitu o dużym stężeń
stężeniu
zachodzi wysalanie
Wrażliwość
na Nieznaczna, obserwowalna Przy dużych stężeniach
działanie środków przy dużych
znaczna
dehydratujących
Charakter koagulacji Nieodwracalna
Odwracalna
Jak wynika z porównania przedstawionego w tabeli 1, własności fizyczne i chemiczne obu
grup koloidów różnią się znacznie.
3. Nomenklatura chemii koloidów
1. D
ializa – selektywna dyfuzja przez półprzepuszczalne odgraniczenie, polegająca na
przenikaniu przez nie rozpuszczonych substancji małocząsteczkowych, a nie
przepniakaniu cząstek koloidalnych lub makrocząsteczek. Przez błonę półprzepuszczalną
przenikają tylko jony elektrolitu i woda, natomiast cząstki koloidu pozostają w roztworze
koloidowym.
2. Z jawisko Tyndalla – polega na tym, że wiązka promieni świetlnych przechodząca przez
roztwór koloidowy ulega rozproszeniu na cząstkach koloidowych. Obserwacja drogi tej
wiązki z boku, pozwala zauważyć biegnącą w roztworze koloidowym mleczną smugę.
3. Ruc
hy Browna – bezustanny, chaotyczny, podobny do drgań i podskoków ruch cząstek
fazy rozproszonej w układzie dyspersyjnym, wywołany uderzeniami cząsteczek fazy
rozpraszającej, podlegających ruchom termicznym. Zjawisko możliwe jest do rejestracji
przez ultramikroskop.
4. Z ol – roztwór koloidalny, w którym fazą rozpraszającą jest ciecz.
5. Ż el – układ dyspersyjny, w którym faza rozproszona tworzy sieciową, porowatą strukturę
przestrzenną wypełnioną fazą rozpraszającą. Przejście ze stanu żelu do zolu nazywamy
koagulacją, a proces odwrotny peptyzacją.
6. K
oagulacja jest procesem polegającym na zmniejszeniu się liczby cząstek fazy
rozproszonej w jednostce objętości układu koloidalnego wskutek łączenia się
pojedynczych cząstek w większe skupienia – agregaty.
7. K
oagulacja ortokinetyczna to rodzaj koagulacji, która przebiega w wyniku zderzeń
cząsteczek pod wpływem działania siły zewnętrznej, np. siły grawitacyjnej lub siły
odśrodkowej w ultrawirówce.
8. P eptyzacja - przechodzenie żelu lub świeżo wytrąconego osadu koloidalnego w zol, np.
pod wpływem przemywania czystym roztworem lub roztworem odpowiedniego
elektrolitu.
9. E lektroforeza – ruch naładowanych cząstek fazy rozproszonej w ośrodku znajdującym się
w polu elektrycznym.
10. E lektroosmoza – ruch cieczy względem nieruchomej porowatej fazy stałej lub przez
kapilarę pod wpływem przyłożonego pola elektrycznego.
11. P unkt izoelektryczny – (pI) stan układu koloidalnego, charakteryzujący się równą zeru
wartością potencjału elektrokinetycznego cząstek koloidalnych; pI osiąga się
rozładowując cząstki koloidalne przez dodatek odpowiedniej ilości elektrolitu lub też (np.
w przypadku białek) zmieniając wartość pH roztworu przez dodatek kwasu lub zasady.
12. S edymentacja – opadanie cząstek fazy rozproszonej pod wpływem grawitacji lub
wirowania.
13. S ynereza – proces wydzielania się z galaret części fazy rozpraszającej (zwłaszcza po
dłuższym staniu i związana jest z procesem koagulacji).
14. T iksotropia – izotermiczna odwracalna przemiana żelu w zol, zachodząca pod wpływem
mechanicznego wstrząsania. Pod wpływem bodźców mechanicznych żele przechodzą w
stan ciekły, a po pewnym czasie zastygają z powrotem w żel.
4. Własności układów koloidalnych
4.1. Ładunek elektryczny cząstek koloidalnych
Czynnikami stabilizującymi układy koloidalne są:
• ładunek elektryczny cząstek fazy rozproszonej,
• solwatacja cząsteczek.
Pierwszy czynnik odgrywa zasadniczą rolę w koloidach liofobowych, drugi zaś w koloidach
liofilowych. Ładunek elektryczny cząstek koloidalnych tworzy się na skutek adsorpcji jonów
elektrolitu z roztworu na ich powierzchni. Ładunek cząstki koloidalnej nie stanowi jej cechy
gatunkowej, bowiem ta sama cząstka koloidalna może mieć ładunek dodatni lub ujemny,
zależnie od środowiska. Znak ładunku cząstek koloidowych chlorku srebrowego zależy od
tego, który z jonów biorących udział w reakcji na początku tworzenia się zolu znajduje się w
nadmiarze.
Na przykład cząstki koloidalne chlorku srebra w roztworze zawierającym nadmiar jonów
srebra naładowane są dodatnio, a w roztworze zawierającym nadmiar jonów
chlorkowych ujemnie. Do oznaczenia ładunku cząstek koloidalnych można posłużyć się
między innymi elektroforezą lub analizą kapilarną.
4.2. Solwatacja
Solwatacją najogólniej nazywa się oddziaływanie cząsteczek rozpuszczalnika na jony lub
cząsteczki substancji rozpuszczonej prowadzącej do powstania solwatów. Generalnie koloidy
hydrofilowe łatwo przechodzą w stan koloidalny, wystarczy do tego działanie wody, aby
uległy w niej rozproszeniu. W hydratacji roztworów koloidowych, takich jak białka,
wielocukry, duże znaczenie ma wiązanie wodorowe między wolnymi parami elektronów
atomów tlenu i azotu z cząsteczkami wody.
4.3. Rozpuszczalność białek. Pęcznienie
Większość białek na ogół dobrze rozpuszcza się w wodzie. O rozpuszczalności danego białka
decyduje:
• zdolność do hydratacji ( oddziaływanie cząsteczek rozpuszczalnika na jony lub
cząsteczki substancji rozpuszczonej, które prowadzi do powstania hydratów),
• budowa chemiczna - większa lub mniejsza zdolność do tworzenia wiązań,
• obecność w środowisku soli o niewielkich stężeniach,
• pH środowiska.
Przez hydratację należy rozumieć wiązanie się dipoli wody z grupami polarnymi białka, w
wyniku czego cząsteczka białka otacza się płaszczem wodnym. Ilość wody hydratacyjnej
związanej przez białko może wynosić od 3-4 g (H2O=18) na 10 g białka. Woda hydratacyjna,
będąca nieodłączną częścią cząsteczki białka, wpływa w oczywisty sposób na jej właściwości
strukturalne i funkcjonalne. Na powierzchni cząsteczki białka znajdują się zarówno grupy
hydrofobowe (grupy fenylowe, rodniki alkilowe), jak i hydrofilowe o różnym powinowactwie
do wody. Te ostatnie, uwzględniając stopień powinowactwa do wody można uszeregować
następująco: -COOH>-OH>-NH2>=NH>-SH.
W cząsteczce białka uwodnieniu ulegają również polarne grupy funkcyjne łańcuchów
bocznych, które nie występują na powierzchni białka, lecz są rozmieszczone między splotami
łańcuchów peptydowych. W konsekwencji woda hydratacyjna wywiera wpływ na wymiary i
kształt cząsteczki białka oraz dostęp czynników zewnętrznych, które mogą być przez jej
obecność utrudnione. Biało wiąże wodę przez polarne grupy hydrofilowe łańcuchów
bocznych oraz atomy azotu i tlenu wiązania peptydowego (–CO-NH-). Grupy te powinny
wiązać koordynacyjnie po dwie cząsteczki wody, w rzeczywistości z powodu braku miejsca
wiążą tylko jedną. Grupy łańcuchów bocznych mają natomiast więcej miejsca do dyspozycji i
są maksymalnie uwodnione. Z tymi to grupami hydrofilowymi woda połączona jest
wiązaniem wodorowym. Liczba cząsteczek wody wiązanych przez grupy funkcyjne kształtuje
się następująco:
Grupa funkcyjna
-OH
-COOH
-O-
-NH2
=NH
=N-
aminokwasu
Liczba cząstek H2O
tworząca wiązanie
3
4
2
3
2
1
wodorowe
Białko rozpuszczane w wodzie wchłania ją i tworzy galaretowaty żel.
W jego wewnętrznych przestrzeniach gromadzą się cząsteczki wody. Towarzyszy temu
zwiększenie się odstępów pomiędzy poszczególnymi cząsteczkami białka, powiększa się ich
objętość, co nazywamy pęcznieniem białek. Uwodnienie i pęcznienie są wspólną
właściwością białek rozpuszczalnych i nierozpuszczalnych. Jednak tylko te pierwsze ulegają
rozpuszczeniu tworząc hydrofilowe roztwory koloidowe. Powinowactwo do wody nie
przesądza sprawy rozpuszczalności. Np. kolagen wykazujący znacznie większe
powinowactwo do wody niż albumina, jest w wodzie nierozpuszczalny, natomiast albumina
rozpuszcza się łatwo. Obecność kolagenu, białka o „wydłużonym” kształcie cząsteczek, które
łatwo asocjuje tworząc włókienka, zapewnia dużą elastyczność mięśni oraz tkanki kostnej,
białko tkanki łącznej: 1/3 ogólnej ilości to glicyna (dla porównania ilość glicyny w
hemoglobinie wynosi 5%), prolina, lizyna, hydroksyprolina, hydroksylizyna.
Na rozpuszczalność białek ma również wpływ pH środowiska. Rozpuszczalność
jakiejkolwiek substancji jest wynikiem zrównoważenia wewnętrznych sił przyciągania
cząsteczek ciała rozpuszczonego i przyciągania między cząsteczkami rozpuszczalnika, a
cząsteczkami ciała rozpuszczonego. W punkcie izoelektrycznym (pI) przyciąganie między
cząsteczkami białka jest największe, ponieważ nie mają one ładunku elektrycznego. Białko w
roztworze o pH równym pI wykazuje najmniejszą rozpuszczalność. W roztworze o pH
różnym od pI cząsteczki białka mają ładunek, co zmniejsza wzajemne przyciąganie się
cząsteczek, a w konsekwencji wpływa na wzrost rozpuszczalności białka.
Niewielkie stężenia soli nieorganicznych w roztworze białka wpływają na wzrost
rozpuszczalności białek (euglobiny). Prawdopodobnie jony soli obecne w roztworze
zobojętniają zjonizowane grupy w łańcuchach peptydowych, odpowiedzialnych za wzajemne
przyciąganie się. Powinowactwo tych jonów do ugrupowań w cząsteczce białka jest większe
od powiniwactwa dwubiegunowych cząsteczek wody.
4.4. Wysalanie
Korzystny wpływ jonów soli na rozpuszczalność ustaje, gdy wzrasta stężenie soli. Białka
rozpuszczalne w wodzie można wytrącić z roztworów stosując sole o dużych stężeniach. Jest
to proces wysalania białek. Do wysalania białek stosuje się roztwory soli, których jony łatwo
tworzą wodziany. Sole mające możność wiązania wody, konkurują z białkiem
o cząsteczki wody odbierając tym samym cząsteczkom białek płaszcz wodny, co z kolei
obniża ich rozpuszczalność i prowadzi do wytrącenia z roztworu. Stężenie soli potrzebne do
wysolenia białka zależy od właściwości danego białka i od pH środowiska. Najłatwiej białko
ulega wysoleniu w punkcie izoelektrycznym. Brak ładunków elektrycznych sprzyja łączeniu
się cząsteczek w większe agregaty i wypadaniu ich z roztworu, powstaje osad ( sedymentacja).
Najczęściej do wysalana stosuje się siarczany: sodowy, amonowy lub magnezowy. Wysalanie
jest procesem odwracalnym. Po obniżeniu stężenia soli w roztworze koloidowym, np. przez
dializę, można wytrącone białko ponownie rozpuścić i nadal zachowuje ono swoje
charakterystyczne właściwości. Wysalanie nie wywołuje zatem denaturacji.
Podobny efekt do wysalania wywołuje dodanie do roztworu koloidowego etanolu lub
acetonu. Oba odczynniki powodują również odwodnienie białka i jego wytrącenie z
roztworu. Jeśli oddziaływują krótko i w niskiej temperaturze, białko nie ulega denaturacji i
można je ponownie rozpuścić.
Długotrwałe działanie etanolu i acetonu na roztwór koloidowy prowadzi do denaturacji
białka, staje się ono nierozpuszczalne.
Białko w pI
Kwas
Zasada
Kation białka
Izoelektryczne białko
Anion białka
hydrofilowego
hydrofilowe
hydrofilowego
e
e
i
ei
i
a
n
a
aj
n
j
e
j
n
e
c
i
c
ei
c
i
a
n
ar
n
ar
n
r
d
u
d
u
d
ut
o
ta
o
ta
o
a
w
n
w
n
w
n
d
e
d
e
d
e
O
D
O
D
O
D
Rozładowanie
Rozładowanie
zasadą lub
kwasem lub
elektrolitem
elektrolitem
Kation białka
Izoelektryczne białko
Anion białka
hydrofobowego
hydrofobowe
hydrofobowego
rozpuszczalny
nierozpuszczalne
rozpuszczalny
Ryc. 1. Zachowanie się roztworu koloidowego białka poddanego odwodnieniu w zależności
od środowiska (cytowane za B. Skarżyński, Chemia Fizjologiczna, PWRiL, 1956)
Odwodnienie białek w punkcie izoelektrycznym każdorazowo prowadzi do ich wytrącenia.
Natomiast w pH różnym od pI cząstki białkowe, dzięki posiadanemu ładunkowi, nadal mogą
utrzymywać się w roztworze mimo pozbawienia ich „płaszcza wodnego”, otoczki wodnej
(zachowują się wówczas jak koloidy hydrofobowe). Dodatek niewielkich ilości jonów
zobojętniający ładunek elektryczny prowadzi natychmiast do wytrącenia białek, ponieważ
cząsteczki białek nie posiadają wówczas ani płaszcza wodnego ani ładunku. Produkty
odwodnienie białka w zależności od środowiska przedstawia rycina 1.
4.3.1. Rozdział globulin i albumin metodą wysalania
Dwie główne grupy białek obecnych w osoczu, albuminy i globuliny, różnią się
rozpuszczalnością w wodzie i solach nieorganicznych.
Globuliny są nierozpuszczalne w wodzie, wykazują skłonność do tworzenia agregatów z
powodu dużego momentu dipolowego ( moment dipolowy jest iloczynem ładunków
elektrycznych dipola i odległości między nimi). Albuminy są dobrze rozpuszczalne w wodzie,
gdyż ich moment dipolowy jest dużo mniejszy od globulin, wykazują poza tym większe
powinowactwo do wody.
Kationy i aniony soli, zobojętniające dodatnie i ujemne ładunki dipola białkowego
uniemożliwiają agregację cząsteczek. Albuminy można oddzielić od globulin wykorzystując
ich różną rozpuszczalność w stężonych roztworach soli. Globuliny tracą wodę hydratacyjną
już przy 50% nasyceniu roztworu siarczanem amonu ((NH4)2SO4) lub w nasyconych
roztworach MgSO4 bądź Na2SO4. Albuminy natomiast z powodu większego powinowactwa
do wody wysalają się dopiero przy całkowitym nasyceniu roztworu za pomocą (NH4)2SO4.
Koagulację przez wysalanie stosuje się do najprostszego frakcjonowania białek osocza krwi,
między innymi do oznaczenia stosunku albumin (A) do globulin (G). W stanach
prawidłowych wynosi on 2:1, zmienia się natomiast w różnych stanach chorobowych.
Zmniejszeniu stężenia albumin, wiążących wodę w osoczu, towarzyszy równoczesne
przemieszczenie wody z naczyń do tkanek, czego skutkiem są obrzęki. Obrzęki obserwuje się
także w przypadku braku syntezy albumin lub podczas nadmiernego zużycia białka (choroby
nerek, laktacja, nadczynność kory nadnerczy, stres).
4.5. Właściwości ochronne koloidów
Koloidy hydrofilowe (np. żelatyna) chronią koloidy hydrofobowe przed wytrąceniem przez
elektrolity. Takie chroniące działanie wykazują białka, lipidy i wielocukry (np. skrobia).
Zjawisko to ma duże znaczenie biologiczne, gdyż powoduje, że związki nierozpuszczalne
znajdujące się w płynach ustrojowych, np. w moczu, żółci, mleku, itp., nie wytrącają się w
postaci złogów. Niewystarczające ochronne działanie koloidów jest być może przyczyną
tworzenia się w organizmie człowieka kamieni nerkowych i żółciowych.
4.6. Denaturacja białek
Zjawisko denaturacji białek wiąże się ze zmianami w strukturze cząsteczki, wskutek czego
naturalne biologicznie aktywne białko traci swe charakterystyczne właściwości. ( Cząsteczka
białka jest trójwymiarowym układem jednego lub kilku łańcuchów peptydowych. Wyróżnia się
w niej strukturę I,II,III, i IV-rzędową- patrz ćwiczenie z zakresu białek).
Denaturacja następuje pod wpływem czynników fizycznych lub chemicznych, ulega wówczas
zdeformowaniu lub całkowitemu zniszczeniu struktura IV, III lub II-rzędowa, bez
hydrolitycznej degradacji łańcucha polipeptydowego warunkującej strukturę I-rzędową.
Czynniki denaturujące działają na wiązania stabilizujące przestrzenną strukturę białek. W
wyniku ich rozerwania łańcuchy peptydowe zajmują w przestrzeni inną pozycję, a uwolnione
grupy funkcyjne aminokwasów mogą wytworzyć inne wiązania, co w konsekwencji prowadzi
do nowej konfiguracji przestrzennej cząsteczki. Tak zdenaturowana cząsteczka, co wydaje się
być oczywistym, odznacza się odmiennymi lub nawet utratą właściwości biologicznych:
enzymatycznych, antygenowych czy hormonalnych. Denaturacja powoduje też zmiany
fizykochemiczne cząsteczki, np. pojawienie się wolnych grup –SH w wyniku denaturacji.
Denaturacji nie należy utożsamiać z koagulacją, ponieważ zjawisko wypadania osadu
niekoniecznie musi być związane z denaturacją.
Wiele białek pod wpływem rozmaitych czynników ulega denaturacji i mimo to nadal
zachowuje charakter roztworu koloidowego. W innym wypadku, tj. przy wysalaniu, można
białka wytrącić z roztworu nie powodując jego denaturacji. Z punktu widzenia właściwości
koloidów, w procesie denaturacji białko traci cechy koloidu hydrofilowego, a nabywa
właściwości koloidu hydrofobowego (traci płaszcz wodny).
Denaturację białka wywołują zarówno czynniki:
• fizyczne, do których należy ogrzewanie w podwyższonej temperaturze, wysalanie,
ultradźwięki, promieniowanie krótkofalowe.
• chemiczne, do których należą kwasy, zasady, jony metali ciężkich, organiczne aniony,
mocznik, amidy kwasowe, detergenty, fenol, chloroform, rozpuszczalniki mieszające
się z wodą jak alkohol, aceton.
Białko zdenaturowane w roztworze o pH różnym od pI (w formie anionowej lub kationowej)
nadal utrzymuje się w roztworze, gdyż stabilizowane jest przez ładunek elektryczny cząstek.
Białko zdenaturowane różni się od rodzimego (natywnego), między innymi tym, że w
punkcie izoelektrycznym jest nierozpuszczalne (zachodzi koagulacja). Koagulacja cieplna jest
przykładem daleko posuniętej denaturacji. Proces denaturacji cieplnej rozpoczyna się dla
różnych białek w różnych temperaturach, zwykle jest to zakres od 40 do 1000C. Tylko
nieliczne białka wytrzymują krótkie ogrzewanie, w tych warunkach nie koaguluje żelatyna,
rybonukleaza i niektóry peptydy.
Działanie denaturujące etanolu objawia się dopiero przy większych stężeniach, po dłuższym
czasie oddziaływania i wyższej temperaturze.
W roztworach o pH większych od pI zachodzi dysocjacja protonowanych grup aminowych
(-NH +
3 ) aminokwasów, cząsteczki białek stają się anionami i mogą reagować z kationami.
Kationy metali ciężkich tworzą z białkami sole trudno rozpuszczalne, co jest podstawą
stosowania białka jako odtrutki przy zatruciach rtęcią i innymi metalami ciężkimi. Białko pod
wpływem tych kationów ulega równoczesnej denaturacji, prawdopodobnie w wyniku
zerwania kowalencyjnych wiązań dwusiarczkowych.
Pytania
1. Podaj definicję i przykłady koloidów hydrofilowych i hydrofobowych.
2. Wymień różnice we właściwościach koloidów hydrofilowych i hydrofobowych.
3. Wymień czynniki stabilizujące układy koloidowe i omów jeden z nich.
4. Omów zjawisko peptyzacji, elektroosmozy i tiksotropii.
5. Jakie czynniki wywołują denaturację białek i jakie konsekwencje ma to zjawisko?
6. Co oznaczają następujące pojęcia: dializa, elektrodializa, synereza, tiksotropia?
7. Na czym polega działanie ochronne koloidów (przykłady)?
8. Jakie właściwości cząstek koloidalnych powodują względną trwałość roztworu
koloidalnego?
9. W jaki sposób można wywołać koagulację roztworu koloidalnego?
10. Omów zjawiska uwodnienia i pęcznienia białek uwzględniając czynniki, które mają na nie
wpływ.
Literatura
1. Bielański A. Podstawy chemii nieorganicznej. PWN, Warszawa, 1998
2. Babiński S. Chemia fizyczna. PWN, Warszawa, 1998
3. Bączyk S. i wsp. Ćwiczenia z chemii ogólnej w zakresie studiów medycznych i
stomatologicznych, Wyd. AM, Poznań, 1978