MECHANIZM KATALIZY ENZYMATYCZNEJ

Mechanizm katalizy enzymatycznej przebiega wg następującego schematu:

W pierwszym etapie katalizy enzym poprzez tzw. miejsce aktywne łączy się z substratem z

wytworzeniem przejściowego, nietrwałego kompleksu enzym-substrat.

Centrum aktywne enzymu jest to niewielka część całej cząsteczki enzymu, stanowiąca

określoną trójwymiarową szczelinę lub zagłębienie w cząsteczce enzymu. Utworzona jest ona

przez reszty aminokwasów kontaktowych, tj. takich których grupy biorą bezpośredni udział

w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Najczęściej są to: cysteina, kw. asparaginowy, seryna,

histydyna, lizyna (Uwaga! Aminokwasy kontaktowe mogą leŜeć daleko od siebie w liniowym

łańcuchu polipeptydowym).

Związanie substratu w miejscu aktywnym następuje przez liczne słabe siły cząsteczkowe,

które są łatwo odwracalne (oddziaływania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der

Waalsa, oddziaływania hydrofobowe), a niekiedy równieŜ poprzez odwracalne wiązania

kowalencyjne.

Po utworzeniu kompleksu enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty aminokwasów w

obrębie aktywnego miejsca enzymu działają na cząsteczkę substratu, przekształcając go

początkowo w stan przejściowy (zmiana struktury substratu ułatwiająca jego dalszą

przemianę), a następnie w produkt.

W drugim etapie katalizy następuje rozpad kompleksu ES z uwolnieniem produktu do

środowiska. Wolny enzym, moŜe związać kolejną cząsteczkę substratu i rozpocząć nowy cykl

(obrót) katalityczny.

Zaproponowano dwa modele wyjaśniające, jak enzym moŜe wiązać swój substrat:

model zamka i klucza - wg tego modelu kształty substratu i aktywnego miejsca

enzymu są sztywne, utrwalone i idealnie dopasowane do siebie po odpowiednim

zestawieniu (rys.a).

model indukowanego dopasowania - zbliŜenie substratu do enzymu wywołuje taką

zmianę konformacyjną w strukturze enzymu, Ŝe jego miejsce aktywne przyjmuje

kształt komplementarny (rys. b). Ponadto enzym moŜe zniekształcić substrat

wymuszając w nim konformację podobną do stanu przejściowego.

Wpływ stęŜenia enzymu i substratu na szybkość reakcji enzymatycznej.

W stałej temperaturze i pH, przy nadmiarze substratu szybkość reakcji chemicznej jest

wprost proporcjonalna do stęŜenia enzymu. W przypadku gdy temperatura, pH i stęŜenie

enzymu są utrzymane na stałym poziomie, szybkość reakcji chemicznej początkowo

wzrasta proporcjonalnie, w miarę zwiększania się stęŜenia substratu, do pewnej wartości,

a następnie ustala się na stałym, maksymalnym poziomie. Dochodzi do tego w momencie,

gdy wszystkie cząsteczki enzymu są wysycone substratem, tworząc kompleksy E-S.

Dalsze zwiększanie stęŜenia nie zwiększa szybkości reakcji. Wykres zaleŜności szybkości

reakcji od stęŜenia substratu nosi nazwę krzywej Michaelisa.

Rys: ZaleŜność szybkości reakcji od

stęŜenia substratu