Patrycja Zamojska, 2011

Temat: wiązania peptydowe i struktury białek

Białka należą do wielkocząsteczkowych związków zbudowanych z kilkuset

do kilku tysięcy aminokwasów wykazujących masę cząsteczkową powyżej 10 kDa.

W łańcuchu polipeptydowym aminokwasy połączone są wiązaniami peptydowymi

(zwanymi również amidowymi).

W tworzeniu wiązania peptydowego bierze udział azot grupy α-aminowej

jednego aminokwasu, który wiąże się z węglem grupy α-karboksylowej drugiego

aminokwasu. Powstanie dipeptydu z dwóch wolnych aminokwasów powoduje

uwolnienie wody. Przebieg reakcji ilustruje rysunek:

Wiązanie peptydowe jest sztywne, ma cechy wiązania podwójnego o konfiguracji

trans. Tlen grupy C=O i wodór grupy N-H są skierowane w przeciwne strony. Węgle

α, tlen grupy C=O i wodór grupy N-H tworzą jedną płaszczyznę. Sąsiednie wiązanie

C-C oraz N-C są wiązaniami pojedynczymi – zapewniają możliwość fałdowania

łańcucha polipetydowego.

Kaj Ulrik Linderstrom-Lang wprowadził pojęcie rzędowości struktury białek, dzięki

czemu złożoność struktury cząsteczek białkowych jest łatwiejsza do zrozumienia.

Wyróżnił on strukturę pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędową.

Struktury przestrzenne utrzymywane są przez cząsteczki białkowe dzięki zdolności

tworzenia różnych wiązań – w obrębie cząsteczki bądź międzycząsteczkowych.

Podstawowym wiązaniem jest wiązanie peptydowe, jednak występują również:

•

wiązanie wodorowe (protonowe) – słabe wiązanie między dodatnio

naładowanym atomem wodoru a ujemnie naładowanym akceptorem (np.

tlen, azot). Ładunki atomów (dodatni bądź ujemny) powstaje na skutek

polaryzacji wiązań kowalencyjnych, w których te atomy biorą udział. Aby

mogło powstać wiązanie grupy wiążące się muszą być w odpowiednio

bliskiej odległości.

•

wiązania jonowe – występują między sąsiadującymi,

zdysocjonowanymi grupami np. między grupami karboksylowymi i

hydroksylowymi.

•

Siły van der Waalsa – występują między grupami atomów

jednakowego rodzaju np. między blisko położonymi grupami węglowodorów

różnych rodników (-R) aminokwasowych

Do struktur białek należą: pierwszorzędowa, drugorzędowa, trzeciorzędowa

oraz czwartorzędowa. Trzy ostatnie określane są jako konformacja białka.

STRUKTURA PIERWSZORZĘDOWA

Jest to sekwencja, czyli kolejność aminokwasów – połączonych liniowo - w

łańcuchu polipeptydowym. Aminokwasy wchodzące w skład białka połączone są

wiązaniami peptydowymi.

Istnieje możliwość dokładnego określenia kolejności występowania aminokwasów

w cząsteczce białka. Na przykład glukagon (hormon wydzielany przez trzustkę) jest

polipeptydem zbudowanym z 29 reszt aminokwasowych. Znajomość budowy

znajduje potwierdzenie w syntezie danego związku w warunkach laboratoryjnych.

STRUKTURA DRUGORZĘDOWA

Jest to sposób przestrzennego rozmieszczenia łańcucha polipeptydowego.

Wyróżnia się dwa rodzaje tej struktury: α- helisa i β-harmonijka.

Struktura α-helisy występuje w takich częściach łańcucha, w których układa się on

w regularne, helikalne skręty. Strukturę tę utrzymują wiązania wodorowe między

grupami -CO-NH- znajdującymi się w sąsiednich skrętach. Każdy z nich łączy tlen

obdarzony ładunkiem ujemnym z wodorem o ładunku dodatnim. Na jeden skręt

helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych – wszystkie uczestniczą w tworzeniu

wiążań wodorowych.

Struktura α-helisy jest podstawową jednostką budowy białek fibrylarnych, które

wchodzą w skład np. włosów i paznokci. Elastyczność tych białek jest zależna od

struktury helikalnej oraz obecności wiązań wodorowych. Przykładem może tu być

rozciąganie włosów na głowie – jest to możliwe do pewnego momentu, później

włosy wracają do poprzedniej długości. Wiąże się to z tym, że podczas rozciągania

włókiem fibryli ulegają rozerwaniu włókna wodorowe, które po ustaniu działania siły

odtwarzają się, a włókna ponownie skręcają.

W strukturze β-harmonijki (pofałdowanej kartki) wiązania wodorowe w białkach

powstają między różnymi łańcuchami polipeptydowymi lub różnymi fragmentami

jednego łańcucha, jeżeli wygiął się on w taki sposób, że te fragmenty ustawiły się

równolegle. Każdy łąńcuch jest rozwinięty i układa się zygzakowato, tworząc

pofałowaną struktur, która może się zginać lecz nie jest rozciągliwa.

Strukturę β-harmonijki ma na przykład fibroina – białko jedwabiu.

W jednym łańcuchu polipeptydowym mogą znajdować się odcinki o konformacji α-

helisy oraz β-harmonijki. Przykładem jest materiał budulcowy pajęczyny, który swą

elastyczność zawdzięcza białkom o strukturze α-helisy, a wytrzymałość białkom β-

harmonijki.

STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA

Struktura trzeciorzędowa określa sposób wtórnego, trójwymiarowego pofałdowania

cząsteczki białka z zachowaniem wyżej opisanych elementów struktury

drugorzędowej. Struktura III-rzędowa jest wynikiem przyjęcia przez cząsteczkę

konformacji o najmniejszej swobodnej energii. Zachodzi stabilizacja pofałdowania

oraz zwijania się łacucha przez wytworzenie wielu dodatkowych wiązań.

Istnienie struktury trzeciorzędowej jest możliwe dzięki istnieniu wiązań, które

zespalają odległe od siebie liniowo reszty aminokwasów. Dzięki zagięciom

łańcucha białkowego jego fragmenty odległe od siebie o kilkanaście, a nawet

kilkadziesiąt reszt aminokwasowych stają się bliskie przestrzennie.

STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA

Wiele aktywnych biologicznie białek składa się z dwóch lub większej ilości

łańcuchów polipeptydowych, połączonych specyficznym wzajemnym

oddziaływaniem.

Struktura czwartorzędowa jest wynikiem nałożenia się przestrzennych struktur

współdziałających łańcuchów polipeptydowych, każdego o własnej strukturze

pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowej.

Te same oddziaływania, które warunkują strukturę drugo- i trzeciorzędową (tzn.

wiązania wodorowe, jonowe, oddziaływania hydrofobowe oraz mostki

dwusiarczkowe) przyczyniają się do struktury czwartorzędowej.

Hemoglobina, białko czerwonych krwinek odpowiedzialne za rozprowadzanie tlenu

po organizmie, jest przykładem białka globularnego o strukturze czwartorzędowej.

Hemoglobina jest zbudowana z 574 reszt aminokwasowych, które wchodzą w skład

czterech łańcuchów polipeptydowych. Dwa identyczne łańcuchy nazwano

łańcuchami alfa, a dwa pozostałe – łańcuchami beta.

Bibliografia:

•

„Biochemia” - Edward Bańkowski,

•

„Biochemia zwierząt” - Aleksandra Malinowska,

•

„Biochemia zwierząt” - Stanisław E. Karpiak

•

„Biochemia” - Lubert Stryer

•

„Biologia” - Eldra P. Solomon, Linda R. Berg, Diana W. Martin,