1
2	Wszystkie białka w formie natywnej (w naturalnym niezmienionym stanie, niepołączone z innymi związkami, niezdenaturowane) mają charakterystyczną dla danej cząsteczki strukturę przestrzenną, która determinuje ich właściwości i funkcję biologiczną.
3	Struktura I-rzędowa to sekwencja (kolejność ułożenia) aminokwasów w łańcuchu peptydowym, stabilizowana wiązaniami peptydowymi i uwarunkowana genetycznie (sekwencją nukleotydów w DNA). Konsekwencją tej struktury są następne: II-, III-, IV-rzędowa.
4	Struktura II-rzędowa opisuje przestrzenne ułożenie aminokwasów tworzących rdzeń łańcucha peptydowego, bez uwzględnienia reszt bocznych – R aminokwasów. Konformacja ta jest stabilizowana głównie wiązaniami wodorowymi powstającymi między atomami węgla grupy karboksylowej – COOH i azotu grupy aminowej – NH2.
5	Konformacja α- helisy - ma kształt cylindra utworzonego przez ciasno skręcony łańcuch główny polipeptydu. Łańcuchy boczne aminokwasów wystają na zewnątrz w ułożeniu śrubowym (helikalnym). Tę konformację stabilizują wiązania wodorowe tworzące się w obrębie głównego łańcucha polipeptydowego - między wiązaniami peptydowymi występującymi co cztery reszty aminokwasowe.
6	Konformacja β-harmoniki (zwana również strukturą pofałdowanej kartki) - jest tworzona przez maksymalnie rozciągnięte fragmenty łańcucha polipeptydowego, które przebiegają obok siebie równolegle (tj. w tym samym kierunku) lub antyrównolegle (tj. w przeciwnych kierunkach).
7	Struktura III-rzędowa to przestrzenne położenie wszystkich atomów, także atomów łańcuchów bocznych łańcucha polipeptydowego. Łańcuchy polipeptydowe przyjmują na pewnych odcinkach regularne konformacje α-helisy (kształt cylindra lub wstążki) i ß-harmonijki, na innych zaś tworzy się struktura nieuporządkowana. Strukturę tę stabilizują wiązania wodorowe, wiązania jonowe, siły van der Waalsa oraz wiązania kowalencyjne, tzw. mostki dwusiarczkowe [wiązanie disulfidowe]. W zależności od przestrzennego zwinięcia łańcucha peptydowego tworzy się struktura kolista (białka globularne) lub wydłużona (białka fibrylarne).
8	Struktura IV-rzędowa: wchodzące w skład białka łańcuchy polipeptydowe łączą się często w jeszcze większe agregaty (poszczególne łańcuchy nazywamy podjednostkami). Dotyczy ona białek złożonych, składających się z łańcuchów polipeptydowych i związków niebiałkowych. Wiązania stabilizujące tę strukturę to wiązania występujące w strukturze III-rzędowej oraz słabe oddziaływania międzycząsteczkowe.
9
10	koniec