Białka złożone (proteidy) - związki białkowe zawierające w swojej strukturze oprócz podstawowego łańcucha białkowego (białko proste) także inne grupy, tzw. grupy prostetyczne.
Białka złożone tzw. proteidy , zbudowane są z białka i substancji niebiałkowej.
Do białek złożonych zaliczamy :
1. fosfoproteiny ( wyst. w mleku ,żółtkach jaj)
2. lipoproteiny (wyst. w błonach komórek)
3. mataloproteiny(wyst. we krwi)
4. hemoproteiny ( wyst. we krwi , w mięśniach)
5. glikoproteiny ( we wszytkich komórkach)
6. nukloproteiny ( w jądrach komórkowych)

Przykładowe cynkoenzymy:
karboksypeptydaza A
fosfataza alkaliczna
anhydraza węglanowa
dehydrogenaza alkoholowa
Dysmutaza ponadtlenkowa

Jeżeli część niebiałkową nie oddziela się od białka, to nazywamy ją grupą prostetyczną, zaś gdy jest nietrwale związana z apoenzymem nosi nazwę koenzymu.

Nazwą grupy prostetyczne określa się różnorodne niebiałkowe związki chem. (sacharydy, żelazoporfiryny) i atomy metali luźno związane w cząsteczkach białek oraz koenzymy.

Najważniejszymi kofaktorami oksydoreduktaz sa:
NAD+, NADP+, FMN, FAD, ubichinon (koenzym Q), plastochinon,

plastocyjanina, lipoamid, hem oraz kilka rodzajów centrów żelazowo-siarkowych

Fosforylaza glikogenu (ang. glycogen phosphorylase) – enzym klasy transferaz (EC 2.4.1.1) katalizujący odłączanie cząsteczek glukozy (w postaci glukozo-1-fosforanu) od łańcucha glikogenu w procesie fosforolizy, czyli pierwszy etap glikogenolizy. To odłączenie glukozo-1-fosforanu nazywa się fosfolitycznym rozszczepieniem glikogenu i jest korystne energetycznie, gdyż związek ten wchodząc w przemiany glikolityczne nie musi być ufosforylowany, tym samym nie zużywa cząsteczki ATP. Fosforylaza glikogenu może usuwać tylko te reszty glukozy, które są oddalone od miejsca rozgałęzienia o więcej niż cztery reszty glukozy. Działa ona do chwili gdy produktem końcowym jest cząsteczka zbudowana z ośmiu glukoz.