1.Wyjaśnić pojęcia: metabolizm, katabolizm, anabolizm, fosforylacja oksydacyjna, fosforylacja substratowa

METABOLIZM-jest całokształt reakcji biochemicznych zachodzących w komórkach związany z przepływem: materii, energii i informacji genetycznej, zapewniający organizmowi wzrost, ruch, rozmnażanie, wrażliwość.

ANABOLIZM-obejmuje reakcje syntezy związkow organicznych ze związków prostych. Reakcje te wymagają dostarczenia energii w wyniku czego w produktach gromadzi się więcej energii niż jest zawarte w substratach. Do reakcji anabolitycznych zalicza się biosyntezę białek, cukrów i tłuszczów.

KATABOLIZM-(dysymilacja, rozkład) obejmuje reakcje rozkładu związkow organicznych na produkty proste. Wyzwolona z tych związkow energia kumulowana jest w ATP.

FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA– jest szlakiem metabolicznym, w którego wyniku energia uwalniana podczas utleniania zredukowanych nukleotydów przekształcana jest w energię ATP. Organizmy żywe wykorzystują wiele różnych związków organicznych, jednak aby wytworzyć z nich energię przydatną metabolicznie, cząsteczki ATP, w większości przeprowadzają fosforylację oksydacyjną. Szlak ten jest dominujący ze względu na wysoką efektywność w porównaniu do alternatywnych sposobów syntezy ATP, czyli fermentacji.

FOSFOLYRACJA SUBSTRATOWA- reakcja chemiczna, która ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona ze związku ufosforylowanego – substratu – bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej z grupy kinaz. Ten sposób wytwarzania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu Krebsa. Ten sposób wytwarzania ATP jest ewolucyjnie najstarszy, jednak ilość związków, które mogą wejść w reakcję fosforylacji substratowej jest ograniczona. Fosforylacja ta pozwala, np. mięśniom szkieletowym funkcjonować sprawnie podczas dużego wysiłku fizycznego przy niedostatecznym dopływie tlenu.

2.ciepło - bilans cieplny organizmu, jego znaczenie

Ciepło Q w fizyce to jeden z dwóch sposobów obok pracy przekazywania energii układowi termodynamicznemu:

-polega na przekazywaniu energii chaotycznego ruchu cząsteczek w zderzeniach cząstek.

Bilans cieplny jest to zestawienie ilości energii cieplnej pobieranej i traconej przez organizm w tym samym czasie. Wyrażony w (J) lub cal.

Wpływ ciepła na organizm:

Natężenia bodźca, możliwości termoregulacji organizmu, czasu działanie bodźca, zmiany natężenia bodźca w czasie, powierzchni ciala na które działa bodziec cieplny.

3.Biologiczna rola wody w organizmie

-Jest powszechnym rozpuszczalnikiem związków ustrojowych i niezbędnym uzupełnieniem pokarmu każdego organizmu oraz związków uczestniczących w przebiegu reakcji metabolitycznych

-uczestniczy w regulacji hydrolizy, temperatury, ciśnienia osmotycznego,pH

-stanowi srodek transportu wewnątrz ustrojowego

Zawartosc wody w organizmie 70-80%

4.biopierwiastki i ich rola w procesach biochemicznych: sód, potas, fosfor, wapń, żelazo, miedz, cynk, selen, mangan, magnez, molibden, chrom, nikiel, kobalt, bor – antagoniści, synergiści

SÓD- składnik płynów ustrojowych i tkanek miękkich; wystepuje w osoczu krwi, płynach pozakomórkowych, w mięśniach, w kościach; utzrymywanie właściwego pH i równowagi osmotycznej; składnik pompy jonowej; uczestniczy w syntezie bialek oraz w procesach mineralizacji; jest niezbędny w procesach absorpcji aminokwasów i cukrów w jelicie cienkim; reguluje poziom potasu w komórkach. Jest antagonistą potasu

POTAS- jest niezbędny do prawidłowej pracy serca; utzrymuje ciśnienie osmotyczne; zmniejsza kurczliwość miesni; jest dobrze przyswajalny przez organizm; zwieksza przepuszczalność blon komórkowych; reguluje stopień przechodzenia glicyny i lizyny do komórek, jak również zmniejszenie się poziomu aminokwasów w surowicy. Jest antagonista wapnia oraz sodu.

WAPŃ- podstawowy element budowy szkieletu; prawidłowy rozwój układu kostnego; udział w przepuszczalności błon; gospodarka elektrolitowa; uszczelnia błony biologiczne; wpływa na regulacje pracy serca; bierze udział w krzepnięciu krwi; przewodnictwo nerwowo-mięsniowe; przekazywanie impulsów nerwowych; stymuluje prace serca; aktywność niektórych enzymów; bierze udział w procesach enzymatycznych; reakcje odpornościowe

FOSFOR- wystepuje w każdej komórce organizmu, lecz ok 80% fosforu wystepuje w połączeniu z Ca w kościach; odgrywa role w magazynowaniu i transporcie energii kiedy wystepuje w postaci estrów fosforanowych; stosunek Ca do fosforu w diecie ma wpływ na wchłanianie i wydalanie tych pierwiastków; uczestniczy w równowadze kwasowo zasadowej; współtworzy fosfolipidy, które słuza jako budulec mózgu i komórek nerwowych; uczestniczy w syntezie kwasów nukleinowych(DNA i RNA)

MAGNEZ- wchłaniany u człowieka zasadniczo w jelitach; jest źle przyswajalny; ważna rola w procesie skurczu mięsni; bierze udział w krzepnięciu krwi; utrzymuje normalny rytm serca; wywiera działanie uspokajające;wpływa na metabolizm Na, K i Ca; potrzebny do syntezy białek; zapobiega stresowi, bólom i zawrotom głowy; bierze udział w syntezie znacznej ilości enzymów

CYNK- składnik różnych enzymów, bierze udział w metabolizmie bialek i węglowodanow oraz przypuszczalnie tłuszczy; odgrywa istotną role w funkcjonowaniu układu rozrodczego, zwłaszcza u mężczyzn oraz działa odtruwająco; przyswajanie go przez organizm jest bardzo różne w zaleznosci od jakości pożywienia oraz interakcji zachodzących miedzy cynkiem a innymi pierwiastkami; niezbędny do syntezy białek; składnik enzymow trawiennych; wspomaga działanie układu odpornościowego; Ca i Mg działa ograniczająco na wchłanianie tego metalu. Przyspiesza gojenie ran, ubytkow skóry, poprwiasprawnośc umysłowa; ochrania plamkę zółtą przed różnymi zwyrodnieniami. antagonista kadmu, miedzi i ołowiu

ŻELAZO- wchodzi w skład wielu enzymów oraz związków metaloproteinowych, biorących udział w procesach oksydacyjno-redukujących; stanowi podstawe hemoglobiny ,mioglobiny oraz wielu enzymowżelazopranfirynowych, związanych z oddychaniem wewnątrz komórkowym; część Fe jest bezpośrednio wykorzystywana przez komórki ukł. Enteroblastycznego do produkcji hemoglobiny; surowiczym białkiem nośnikowym jest TRANSFERYNA; Fe zmagazynowane w organizmie pozostaje w dynamicznej równowadze z tym które znajduje się w surowicy; Fe zapasowe może tez wystepowac w połączeniu z hemosyderyna, która jednak w przeciwieństwie do ferrytyny cechuje się mała zdolnoscia do oddawania pierwiastków do tkanek i mała rozpuszczalnoscia; Fe przechodzi przez nabłonek jelitowy jako dwuwartościowe i utlenia się do trójwartościowego; w komórkach nabłonka jelitowego łączy się z białkiem zwanym apoferryną tworząc ferryna; żelazo przechodząc z kom nabłonka do krwi łączy się z rtansferyna. Antagonistyczne działanie wykazują Cd, Mn, Pb, Zn

MANGAN- udział w procesach fizjologicznych jako aktywator enzymow regulujących metabolizm glukozy i innych węglowodanow, lipidów; wypiera Mg z połączen w układach enzymatycznych ale przeciwnie do wapnia i fosforu nie blokuje tych enzymów ale pobudza, od Mn zależy aktywność plciowa, barwnik włosów

MIEDŹ- aktywując enzym niezbędny do budowy erytrocytów; prawidłowe funkcjonowanie układu krwiotwórczego; składnik i aktywator enzymow; w komórkach zwierzęcych koncentruje się głównie w mitochondriach

SELEN- Jest on konieczny do prawidłowego funkcjonowania układów enzymatycznych. Najważniejszą jego funkcją jest tworzenie silnego antyutleniacza, enzymu zwanego peroksydazą glutationową. Chroni on czerwone krwinki i błony komórkowe przed szkodliwym wpływem wolnych rodników. Ważny jest także dla funkcjonowania układu odpornościowego oraz tarczycy. Wraz z innymi przeciwutleniaczami chroni serce przed działaniem wolnych rodników, pomaga w walce z depresją, przemęczeniem i nadmierną nerwowością, zapobiega powstawaniu zmian nowotworowych w różnych narządach i tkankach.

MOLIBDEN-

CHROM-jest obecny w centrach aktywnych wielu enzymów i jest niezbędnym do życia mikroelementem. Ułatwia przenikanie glukozy z krwi do komórek. Zmniejsza zapotrzebowanie na insulinę. Współdziała z tym hormonem w syntezie białek. Zmniejsza ryzyko zawału serca i rozwoju miażdżycy, ponieważ obniża stężenie całkowitego cholesterolu i jego frakcji LDL (tzw. zły cholesterol), a zwiększa ilość HDL (tzw. dobry cholesterol).

NIKIEL-

KOBALT- jest jednym z mikroelementów i jest obecny w centrach reaktywności kilku enzymów. Zapotrzebowanie dobowe na ten pierwiastek jest jednak bardzo małe – 0,05 ppm. Wchodzi również w skład kobalaminy (witaminy B12). Jest konieczny dla roślin motylkowych żyjących w symbiozie z bakteriami brodawkowymi. Niedobór u ludzi i zwierząt: Zaburzenia procesu krzepnięcia krwi. Niedobór u roślin: Zahamowanie procesu wiązania azotu przez rośliny motylkowe.

BOR- jest niezbędny dla roślin i zwierząt. U roślin odpowiada za transport związków organicznych w łyku (głównie cukrów), wpływa na prawidłowy wzrost łagiewki pyłkowej (jego brak powoduje zahamowanie jej wzrostu), wpływa na wytworzenie elementów płciowych u roślin. Jest pierwiastkiem, który bardzo trudno przemieszcza się w roślinie. Jego niedobór może powodować zgorzel liści sercowych i suchą zgniliznę korzeni buraka.Bor ma również wpływ na organizm człowieka, przede wszystkim na jego kościec. Przypuszcza się, iż jest niezbędny do prawidłowej gospodarki wapniowej organizmu. Razem z wapniem, magnezem i witaminą D reguluje metabolizm, wzrost, rozwój tkanki kostnej.

5.biochemia wapnia regulacja przemiany wapnia w organizmie

Biochemia wapnia: u swin w jelicie cienkim, u przeżuwaczy w zwaczu ; uwalnianie jonów wapnia. Wymaga kwaśnego środowiska – sok żołądkowy; żołądek opróznia się w wolniejszym tempie, wchłanie jest niedostateczne; kwas szczawiowy; witamina D3; zmniejsza się wraz z wiekiem;

Głównymi regulatorami są:

Parathormon- wydzielany przez przytarczycę

Kalcytonina- wydzielana przez komórki tarczycy

Hormon będący pochodna witaminy D3 powstajacy w nerkach i określany jako kalcytriol

6. Fosfor – fityniany – fitazy – zwierzęta poli- i mono-gastryczne.

odgrywa dużą rolę w magazynowaniu i transporcie energii, kiedy jest w postaci estrów fosforanowych; stosunek wapnia do fosforu 1:1;jeśli jeden z tych pierwiastków jest w nadmiarze to wzrasta wydalania jednego z nich; uczestniczy w równowadze kwasowo-zasadowej; współtworzy fosfolipidy-budulec mózgu i komórek nerwowych; u świń : stosunek ok.1:3:1; U przeżuwaczy 2:1

Fosforany : budują kwasy nukleinowe, wchodzą w skład koenzymów;Obniżenie wchłaniania: nadmiar wapnia , cynku , żelaza; fityniany ; szczawiany; brak fitazy

Kwas fitynowy:-60-90% ilości całkowitego fosforu pasz roślinnych; wysoki potenjałchelatujący ;tworzą trudno rozpuszczalne kompleksy

Rodzaje fitazy: natywna- paszowa ; endogenna- jelitowa ; egzogenna – mikrobiologiczna

-stany osłabienia; ucieczka wapnia z kości; nieregularny oddech; zmęczenie

Źródła fosforu: pestki dyni , fasola , groch , ziemniaki

7. Magnez - tężyczka pastwiskowa

Mg w osoczu:33% związków z białkami; 67 %: 7% - związki nieorganiczne 60% - związki zjonizowane; wchłanianie w jelicie cienkim; słabo przyswajalny; wchłanianiu sprzyja środowisko zakwaszone, Wit.D , B6; wydzielanie magnezu-> insulina , parahormon; źródło : czekolada, kasza , orzechy , morele

Hamowanie wchłaniania :środowisko zasadowe; tłuszcze nasycone , kwasy tłuszczowe; włókna pokarmowe; kwas szczawiowy; kwas fitynowy; alkohol

Rola magnezu: antagonista Ca; w procesie skurczu mięśni; wywiera działanie uspokajające; stymuluje mechanizmy obronne; utrzymuje normalny rytm serca; zapobiega stresom i zawrotom głowy; chroni naczynia włosowate mięśni przed uszkodzeniem; potrzebny do syntezy białek; odgrywa kluczową rolę w przemianach energetycznych Niedobór magnezu e krwi jest głównym powodem tężyczki pastwiskowej

Tężyczka pastwiskowa - choroba zwierząt występująca w wyniku zaburzeń przemiany materii, która obniża zawartość poziomu magnezu w krwi. Przyczyną tej choroby jest niedostateczna ilość magnezu zawartego w paszy podawanej zwierzętom. Może również wynikać ze złej propocji składników paszy (zawiera za dużo potasu lub białka). Rozwój choroby następuje najczęściej po upływie kilku do kilkunastu dni po zimowym ociepleniu, gdy zwierzęta są wypasana na łąkach wcześniej mocno nawożone azotem lub potasem na młodoej, dopiero co wyrośniętej trawie.Choroba nie leczona może być powodem zejścia zwierząt.

8.Metabolizm żelaza: -absorpcja Fe w przewodzie pokarmowym -transport do wszystkich komórek organizmu-przeciecie żelaza przez błonekomórkową-włączenie tego pierwiastka do laków metablolicznych-odzyskiwanie Fe z degradacji erytrocytów

-kontrola ilości żelaza w organizmie odbywa się w dwunastnicy
-strona szczytowa , apikalna zwrócona do światła jelita jest wyspecjalizowana w transporcie jonów żelaza do komórki
-tu  kom. Nabłonkowe enterocyty biorą udział we wchłanianiu tych jonów z pokarmu
Mechanizm transportu związany z DMT czyli przenośnik metali dwuwartościowych –jest protonowym symporterem przenoszącym kationy żelaza oraz inne dwuwartościowe metale ze światła jelita do wnętrza erytrocytów .
-obecność białek pomocniczych takich jak cytochromu B który redukuje zawarte w pokarmie FE3+ NA Fe 2+
-przed podstawną część nabłonka odbywa się transport znajdującego się już w enterocytach żelaza do naczyń krwionośnych
-uczestniczy w tym ferroportyna
-ferroporty na jest białkiem transbłonowym
-występuje w dwunastnicy , kom. Wątroby , śledziony , nerek i w kom. Kupffera
-w procesie usuwania żelaza współpracuje z nią hefajstyna  (białko to jest miedziową ferroksydazą , enzym który pomaga w wymianie żelaza między wątrobą a systemem śródbłonkowym i krwią )
-miedż utlenia żelazo z Fe2+ do Fe3+ co jest warunkiem jego transfery z erytrocytów do surowicy
-w płynach ustrojowych utlenione żelazo Fe 3+ wychwycone zostaje przez transferyne (Tf)
- białko to transportuje żelazo do większości komórek w organizmie
-jest składnikiem krwi , płynu odwodniowego , mózgowo-rdzeniowego oraz limfy ssaków
- w pH fizjologicznym ( 7,4) wiżanie jonów żelaza przez transferyne jest bardzo trwałe , zaś odłączenie Fe3 od białka następuje przy wartości pH niższej niż 6, 5 (czyli tj. panuje w endosomach)
-w pH fizjologicznym apotransferyna

9.Budowa, cechy i funkcje błony komórkowej.

Błona komórkowa zbudowana jest z dwóch warstw fosfolipidów oraz zakotwiczonych w nich białek – jest to typowy dla wszystkich organizmów model budowy błony plazmatycznej.

Błona komórkowa jest niezbędna do przeżycia mikroorganizmu. Odpowiada za pobieranie wody, soli mineralnych i pokarmu, wydzielanie substancji na zewnątrz (np. enzymów trawiennych), odbieranie bodźców ze środowiska zewnętrznego oraz procesy metaboliczne komórki.
Przestrzeń ograniczoną błoną wypełnia cytoplazma (cytozol). Jest to układ koloidalny białek zawieszonych w roztworze wodnym, także białek katalizujących reakcje biochemiczne komórki (enzymów).

10.Cechy charakterystyczne błon biologicznych (płynność, asymetryczność, heterogenność).
Podstawowymi składnikami błon biologicznych są lipidy oraz białka. Na skutek oddziaływania ze środowiskiem wodnym lipidy formują dwuwarstwę. Białka błonowe są albo wbudowane w błonę albo też zakotwiczone są na jej powierzchni. Ze względu na hydrofobowy charakter wnętrza dwuwarstwy lipidowej białka wbudowane w błonę (integralne) muszą również posiadać hydrofobowe fragmenty mogące przenikać przez dwuwarstwę. Fragmenty te w przeważającej części przyjmują strukturę alfa-helisy. Dobrym przykładem białek integralnych są białka typu G - uczestniczące w procesach recepcji rozmaitych sygnałów docierających do powierzchni błony. Wszystkie białka tego typu posiadają siedem alfa-helikalnych fragmentów przenikających przez błonę.
Oprócz białek integralnych występują też białka związane z powierzchnią błony (powierzchniowe, peryferyczne). Istnieje kilka sposobów wiązania białek z powierzchnią błony: oddziaływania elektrostatyczne z główkami lipidów, oddziaływanie z białkiem integralnym lub tzw. acylacja białka (w cząsteczce białka znajduje się łańcuch węglowodorowy, który wnika w dwuwarstwę lipidową). Bez względu na sposób wiązania białka powierzchniowe znacznie łatwiej niż integralne mogą być od błony odłączone - wystarczy do tego zastosowanie roztworu o odpowiedniej wartości pH lub sile jonowej. 

Zgodnie z obecnym stanem wiedzy na temat budowy błon komórkowych podkreślić należy nastpujące ich cechy charakterystyczne:

płynność - polegającą na tym, że wszystkie praktycznie składniki błon poruszają się. Cząsteczki lipidów mogą obracać się wokół osi prostopadłej do powierzchni błony (tzw. dyfuzja rotacyjna) jak i przemieszczać się w jej płaszczyźnie (dyfuzja lateralna). Oprócz ruchu cząsteczek lipidów jako całości duże znaczenie posiadają także ruchy ich łańcuchów węglowodorowych. Ich ruchliwość zależy od wielu czynników - przede wszystkim od temperatury oraz ilości wiązań nienasyconych. Im bardziej ruchliwe są łańcuchy węglowodorowe tym większą zajmują efektywną objętość i tym samym luźniej upakowane są cząsteczki lipidów w dwuwarstwie. Ma to duże znaczenie zarówno dla własności błony jako przegrody jak i dla działania wielu białek błonowych. Czynnikiem regulującym płynność błon jest obecność w nich cząsteczek steroli - w błonach komórek eukariotycznych przede wszystkim cholesterolu. Cząsteczki lipidów mogą też przechodzić z warstwy cytoplazmatycznej do zewnętrznej (lub odwrotnie). Zajwisko takie nazywane jest "flip-flop" - w błonach komórkowych występuje ono z małym prawdopodobieństwem.
Białka integralne mogą ulegać dyfuzji rotacyjnej i lateralnej. Ze względu na rozmiary ich cząsteczek oba typy dyfuzji są dla białek wolniejsze niż dla lipidów. W odniesieniu do białek nie spotyka się natomiast procesu analogicznego do "flip-flop" - białka nie zmieniają swej orientacji względem powierzchni błony. 

asymetryczność - polegającą na tym, że strona cytoplazmatyczna błony ma z reguły inny skład niż strona kontaktująca się z otoczeniem. Cecha ta dotyczy zarówno składu lipidowego jak i białkowego obu połówek błony. I tak po cytoplazmatycznej stronie błony znajduje się znacznie więcej lipidów posiadających elektrycznie naładowane głowy polarne (fosfatydyloseryna) oraz łatwo tworzących wiązania wodorowe (fosfatydyloetanoloamina). Zewnętrzkomórkowa warstwa błony zawiera natomiast więcej fosfatydylocholiny i sfingomieliny. Białka powierzchniowe zlokalizowane są przede wszystkim po cytoplazmatycznej stronie błony, po stronie zewnętrznej natomiast często występuje duża ilość glikolipidów i glikoprotein (np. glikoforyna). Cecha asymetrii dotyczy również funkcji pełnionych przez błony: w poprzek błony istnieje różnica potencjałów elektrycznych, różnica stężeń wielu substancji, transport określonych substancji odbywa się z reguły w jednym tylko kierunku itp.

 heterogenność - czyli występowanie niejednorodności w rozkładzie składników w płaszczyźnie błony. Białka oraz lipidy nie są bowiem "przypadkowo" wymieszane - w płaszczyźnie błony można wyróżnić tzw. domeny, wyrażnie różniące się między sobą składem oraz własnościami. Przyczyną istnienia domen jest między innnymi to, że białka integralne często otoczone są przez specyficzne rodzaje lipidów. Własności błony w rejonie takiej otoczki są zwykle odmienne od własności rejonów w których nie występuje oddziaływanie białkowo-lipidowe. Tworzeniu się domen sprzyja też fakt, że białka błonowe często tworzą agregaty (zwykle jest to związane z pełnionymi przez nie funkcjami).
Heterogenność błon komórkowych umożliwia "specjalizację" różnych rejonów błon. Przykładem takiej specjalizacji jest płytka ruchowa (fragment błony komórki mięśniowej znajdujący się w miejscu połączenia pomiędzy neuronem i komórką mięśniową czylisynapsy). Tylko w rejonie płytki ruchowej występuje bowiem w błonie komórki mięśniowej nagromadzenie receptorów acetylocholiny i w związku z tym tylko ten rejon jest zdolny do przekazywania pobudzenia.

11.Funkcja błon komórkowych:

Błony biologiczne są strukturami rozgraniczającymi odrębne przedziały w układach biologicznych. Zaliczamy do nich zarówno błony komórkowe jak i błony organelli wewnętrznych (np. mitochondrialne, tylakoidów, dysków w pręcikach i czopkach). Bez względu na ich lokalizację błony te zbudowane sa w identyczny nieomal sposób (co zostanie omówione poniżej).
Błony pełnią wiele rozmaitych funkcji. Przede wszystkim odgradzają one wnętrze danego przedziału (komórki lub organelli) od środowiska zewnętrznego. Funkcja ta jest podstawowa z punktu widzenia zachowania odrębności i integralności np. komórki. Dzięki błonom bowiem jest możliwe utrzymywanie różnicy stężeń różnych substancji oraz różnicy potencjałów elektrycznych pomiędzy wnętrzem i otoczeniem komórki. Odseparowanie wnętrza od otoczenia nie jest jednak całkowite. W błonach istnieją bowiem wyspecjalizowane systemy transportu, pozwalające na kontrolowany przepływ różnorakich związków chemicznych oraz jonów. Transport materii jest konieczny aby komórka była w stanie utrzymać wszystkie procesy życiowe.Dzięki innym wyspecjalizowanym mechanizmom błony pośredniczą w wymianie informacji pomiędzy wnętrzem i otoczeniem komórki. Są one w stanie przyjmować docierające do nich rozmaite bodźce (chemiczne, elektryczne, mechaniczne) i przekazywać je do wnętrza komórki. W błonach znajdują się również "urządzenia" pozwalające komórce na wysyłanie takich bodźców. Błony niektórych komórek (np. nerwowych) posiadają także zdolność do przetwarzania informacji. Na przykład sygnał chemiczny przetwarzany jest na elektryczny, zaś sygnały elektryczne mogą być przez błonę sumowane.
Błony biologiczne pełnią także ważną rolę w procesach przekształcania energii. I tak na przykład w błonach tylakoidów dochodzi do zamiany energii świetlnej na energię wiązań chemicznych, w błonach mitochondriów energia uwalniana w procesie glikolizy przetwarzana jest na energię "zmagazynowaną" w ATP. 

12.Rodzaje transportu przez błony komórkowe. – transport aktywny: filtracja, dyfuzja prosta, dyfuzja ułatwiona, osmoza; transport aktywny; endocytoza: pinocytoza, fagocytoza; egzocytoza – krótka charakterystyka.

Transport przez błony biologiczne można generalnie podzielić na bierny i aktywny. Kryterium tego

podziału stanowi kierunek transportu oraz niezbędność energii chemicznej. Transport bierny nie wymaga

nakładu energii i zachodzi zgodnie z gradientem stężeń substancji, natomiast transport aktywny nie może

odbywać się bez dostarczania energii i transportuje związki chemiczne w kierunku przeciwnym do ich gradientu po obu stronach błony. Transport bierny – dyfuzja przez błony – może odbywać się na dwa sposoby: jako dyfuzja prosta lub ułatwiona.

Dyfuzja prosta może polegać albo na bezpośrednim przenikaniu substancji przez błonę albo na przechodzeniu przez specyficzne białka błonowe – kanały. Zdolność do bezpośredniego przenikania przez błony posiadają cząsteczki obojętne chemicznie – woda, obojętne gazy oddechowe oraz związki lipofilne – steroidy. Możliwości takiej pozbawione są cząstki naładowane – jony – które ze względu na swój ładunek nie mogą

przeniknąć w dowolnym miejscu przez hydrofobową błonę, a jedynie przejść przez specyficzne kanały. Z uwagi na fakt, że kanały służą głównie do transportu jonów, używa się pojęcia: kanały jonowe.

Transport bierny Dokomórkowy i odkomórkowy transport różnorakich substancji jest jedną z najważniejszych funkcji błon komórkowych. Jeśli transport danego składnika nie wymaga nakładu energii (odbywa się on na skutek np. z różnicy stężeń) to nazywany jest transportem biernym. Najmniej skomplikowanym przypadkiem transportu biernego jest dyfuzja prosta, opisywana równaniem Ficka. Wynika z niego, że wielkość strumienia dyfuzyjnego danej substancji jest proporcjonalna do różnicy stężeń tej substancji w poprzek błony.
Kolejnym typem błonowego transportu biernego jest dyfuzja ułatwiona (nośnikowa). W tym przypadku cząsteczki transportowanej substancji przenikają przez błonę po utworzeniu kompleksu z nośnikiem. Rola nośnika polega na ogół na umożliwieniu przenikania danej cząsteczki przez błonę - klasycznym przykładem jest tu walinomycyna, która tworzy hydrofobową otoczkę wokół jonów potasu i umożliwia w ten sposób ich przechodzenie przez hydrofobowe wnętrze błony. Transport nośnikowy może być związany z ruchem kompleksów cząsteczka-nośnik w poprzek błony, ale możliwa jest także sytuacja w której nośnik wiąże substancję transportowaną po jednej stronie błony, zmienia konformację i następnie uwalnia przeniesione cząsteczki po drugiej stronie błony. Choć pojedyncze cząsteczki transportowane są dzięki nośnikowi szybciej niż bez niego, to jednak wielkość całkowitego strumienia jest ograniczona przez liczbę cząsteczek nośnika. Z tego powodu przy dużych różnicach stężeń strumień substancji przestaje zależeć od gradientu stężenia i utrzymuje się na stałym poziomie (ulega nasyceniu). Szczególnymi przypadkami transportu nośnikowego są symport i antyport.
Transportem aktywnym nazywamy transport substancji wymagający nakładu energii. Zachodzi on zawsze z udziałem wyspecjalizowanych struktur błonowych (białek inegralnych) sprzęgających transport z procesem uwalniania energii. Źródłem energii bardzo często jest hydroliza ATP i dlatego białka biorące udział w tym procesie traktowane są jako enzymy posiadające własności ATPazy.
W większości przypadków transport aktywny odbywa się wbrew różnicy stężeń danej substancji (w stronę większego stężenia) i w związku z tym mechanizmy tego transportu często nazywane są "pompami". Dobrze poznanym przykładem takiego mechanizmu jest pompa sodowo-potasowa. Jest ona jednocześnie przykładem transportu wymiennego (antyportu). Transportuje ona bowiem jony sodu z wnętrza komórki na zewnątrz, jednocześnie przenosząc jony potasu w kierunku odwrotnym. Na jedną rozłożoną przez tę pompę cząsteczkę ATP przypada transport trzech jonów sodu i dwóch jonów potasu. Działanie pompy sodowo-potasowej ma olbrzymie znaczenie dla utrzymania stałej różnicy stężeń tych jonów, zwłaszcza w komórkach pobudliwych. Jak wiadomo bowiem bierny transport jonów zachodzący zarówno podczas spoczynku komórki jak i w czasie trwania potencjału czynnościowego po pewnym czasie prowadziłby do wyrównania stężeń jonów sodu i potasu wewnątrz i na zewnątrz komórki.
W przypadku pompy sodowo-potasowej występuje bezpośrednie sprzężenie transportu z procesem uwalniania energii (hydrolizą ATP) i dlatego nazywamy ten transport "aktywnym pierwotnym". Jeśli pomiędzy procesem uwalniania energii a transportem istnieją mechanizmy pośredniczące to transport taki nazywamy wtórnym. Przykładem transportu wtórnego jest proces resorpcji glukozy w jelitach.

13.Działanie i znaczenie pompy sodowa-potasowej.

Pompa sodowo potasowa jest białkiem wbudowanym asymetrycznie w błonę komórkową. Ma ona za zadanie utrzymywanie odpowiedniego stężenia jonów potasu i sodu po obu stronach błony. Jest to typowy przykład transportu aktywnego, pierwotnego. Aktywny dlatego, ponieważ zachodzi wbrew gradientowi stężeń i wymaga nakładu energii w postaci ATP. Erytrocyty większości ssaków (w tym człowieka) są bogate w kationy potasu, a ubogie w kationy sodu. Pompa sodowo-potasowa wypompowuje z komórki sód, a przenosi do wnętrza potas. W każdym cyklu działania pompy sodowo-potasowej na każde 3 wypompowane kationy sodu przypadają 2 wprowadzone kationy potasu. Za każdym razem zużywana jest jedna cząsteczka ATP, która jest hydrolizowana przez Na+,K+ATPazę. Aby nastąpiła hydroliza ATP wymagana jest obecność kationów Mg2+.

14.Zasady klasyfikacji enzymów

Podstawą klasyfikacji enzymów jest typ i mechanizm katalizowanej przez nie reakcji. Każdy enzym

posiada swój kod o postaci: EC xx.xx.xx.xx, gdzie litery x oznaczają cyfry arabskie. Symbol EC zaznacza, że

dalsza część kodu to numer w międzynarodowym katalogu enzymów (ang. EnzymeCommission, fr. Enzyme

Catalogue). Sam numer składa się z 4 członów:

_ pierwszy określa główną klasę, charakteryzującą typ katalizowanej reakcji; system zawiera 6 klas

enzymów i katalizowanych przez nie reakcji:

_ 1 – oksydoreduktazy – katalizują reakcje utleniania i redukcji (redox; patrz punkt III-3)

_ 2 – transferazy – katalizują reakcje przenoszenia grup funkcyjnych

_ 3 – hydrolazy – katalizują reakcje rozpadu pod wpływem wody (hydrolizy)

_ 4 – liazy – katalizują reakcje rozpadu bez udziału cząsteczek wody

_ 5 – izomerazy – katalizują reakcje zmian położenia grup chemicznych z zachowaniem szkieletu

_ 6 – ligazy – katalizują reakcje tworzenia wiązań kowalencyjnych

_ drugi określa podklasę, charakteryzującą zazwyczaj rodzaj wiązania lub grupy, której dotyczy reakcja

_ trzeci określa pod podklasę, która może zawierać: dokładniejszą specyfikację wiązania, grupę związków

do której należy substrat, nazwę donora lub akceptora

_ czwarty wskazuje na określony enzym przez podanie nazwy substratu reakcji.

Nazwa enzymu jest dwuczęściowa – część pierwsza, zakończona przyrostkiem ”-aza”, określa typ

katalizowanej reakcji, druga – substrat(y) reakcji.

15. Podział enzymów ze względu na działanie

1. hydrolazy, które powodują rozkład złożonych substancji na prostsze, przy czym zostaje przyłączona woda. Do tej grupy należą proteazy, czyli enzymy proteolityczne rozszczepiające białka, lipazy czyli enzymy lipolityczne rozkładające tłuszcze, ureazy rozkładające mocznik na amoniak i dwutlenek węgla;
2. dehydrazy odszczepiające wodór, co ma podstawowe znaczenie dla procesów oddychania i fermentacji;

3. desmolazy powodujące przerwanie tzw. łańcuchów węglowych, czyli połączeń między atomami węgla w jednej cząsteczce.

16.Podział enzymów ze względu na typ związków pokarmowych.

Odpowiednio do typu związków pokarmowych, odróżnia się:
enzymy proteolityczne - rozszczepiające białka,
enzymy amylolityczne - rozkładające skrobię i wiele innych węglowodanów oraz
enzymy lipolityczne - działające na tłuszcze.
    Zazwyczaj w organizmie występuje po kilka enzymów z każdej grupy, czynnych w różnych odczynach środowiska, co gwarantuje bardzo dokładny rozkład określonego związku.

17. Podział enzymów ze względu na rozmieszczenie enzymów w przewodzie pokarmowym

ptyalina w ślinie - rozkłada skrobię na glikozę działając w środowisku zasadowym,
pepsyna w soku żołądkowym - rozkłada białka na albumozy i peptony działając w środowisku kwaśnym w skutek obecności kwasu solnego,
trypsyna w dwunastnicy rozkłada cząsteczki białek na aminokwasy w środowisku zasadowym,
lipaza rozszczepia tłuszcze na glicerynę i kwasy tłuszczowe,
amylaza podejmuje działalność ptyaliny,
enzym białkowy - erypsyna w jelicie cienkim (gdzie następuje wchłanianie), rozkłada albumozy i peptony (kontynuacja działalności pepsyny).

18.Nomenklatura enzymów (zgodna z zaleceniami Międzynarodowej Unii Biochemicznej oraz potoczna).

1. OKSYDOREDUKTAZY (np. dehydrogenazy, oksydazy) - przenoszą elektrony i protony do odpowiedniego akceptora, enzymy katalizujące reakcje, w których dochodzi do zmiany stopnia utlenienia, na przykład: dehydrogenaza mleczanowa uczestnicząca w wątrobie w pozbywaniu się szkodliwego kwasu mlekowego i oksydaza L-aminokwasowa bezpośrednio utleniająca aminokwasy w mikrociałkach.

przenoszą ładunki (elektrony i protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora: AH2 + B → A + BH2;
    2. TRANSFERAZY (np. aminotransferazy, acetylotransferazy, kinazy) - przenoszące określoną grupę chemiczną (np. aminową, acetylową) z jednego związku do drugiego, czyli katalizujące reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z jednej cząsteczki na drugą, na przykład: transaminaza glutaminianowa przenosząca grupę aminową na ketoglutaran przez co powstaje m. in. kwas glutaminowy i syntaza laktozowa przenosząca w gruczołach mlecznych ssaków galaktozę na glukozę przez co powstaje laktoza.

przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji: AB + C → A + BC;
    3. HYDROLAZY (np. proteazy, celulaza, inwertaza) - rozkładające substrat hydrolitycznie, z jednoczesnym przyłączeniem cząsteczki wody. Zazwyczaj są to białka proste przeprowadzające reakcje rozpadu z udziałem wody. Enzymy te rozkładają wiązania w cząsteczkach używając wody - (hydroliza wiązań peptydowych, glikozydowych, estrowych), np.: wszystkie enzymy trawienne układu pokarmowego.

powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza); do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych: AB + H2O → A + B;
    4. LIAZY (np. dekarboksylazy aminokwasów) odszczepiające pewne grupy od substratu bez udziału wody, czyli katalizują reakcje rozpadu bez udziału wody, przy czym tworzą się zazwyczaj wiązania podwójne, np.: dekarboksylaza pirogronianowa odpowiedzialna za pgronianu dwutlenku węgla, w wyniku czego powstaje aldehyd octowy (fermentacja alkoholowa).

powodują rozpad substratu bez hydrolizy: AB → A + B;
    5. IZOMERAZY - przeprowadzają reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych, czyli przebudowują strukturę cząsteczki bez zmiany jej składu atomowego, np.: izomeraza cytrynianowa katalizująca reakcję przekształcania cytrynianu w izocytrynian (cykl Krebsa).

zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku: AB → BA;
    6. LIGAZY (syntetazy) - katalizujące tworzenie nowych wiązań, czyli łączenie się dwóch cząsteczek (reakcje syntezy).

powodują syntezę różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne: A + B → AB;

19. Funkcje biologiczne enzymów.

-katalizowanie (przyspieszanie) reakcji chemicznych;
-determinują procesy biochemiczne;
-większości to białka;
-przekształcają substraty i produkcji reakcji;
-niektóre pomagają w replikacji dna;
-pomagają w procesie trawienia;
-aktywność ich rośnie wraz ze wzrostem temperatury, aczkolwiek przekroczenie maksimum termalnego grozi spadkiem ich aktywności;

Diagnostyka enzymatyczna ma praktyczne zastosowanie w chorobach wątroby, serca, trzustki, mięśni,

krwi, kości oraz w schorzeniach nowotworowych. Każda tkanka jest wyposażona w swoisty dla siebie zestaw

enzymów – w przypadku uszkodzenia lub zaburzenia funkcji danego narządu enzymy w nim występujące

uwalniane są do krwiobiegu. Stopień zwiększenia aktywności enzymatycznych i czas ich utrzymania się w

surowicy zależy od: nasilenia procesów patologicznych, rozległości uszkodzeń tkankowych oraz szybkości

katabolizmu i eliminacji enzymów z osocza. Na tej podstawie często możliwe jest określenie pochodzenia i

stopnia zaawansowania patologii.

W mieszankach z innymi enzymami, amylazy stosuje się w leczeniu reumatyzmu, podrażnieniach przy obrzękach jak też chorobach zwyrodnieniowych stawów oraz kręgosłupa, lub wreszcie w zapaleniach oskrzeli czy zatok przynosowych.

20. Budowa chemiczna enzymów (holoenzym, apoenzym, koenzym, grupa prostetyczna).

Holoenzym - enzym, który składa się z części białkowej (apoenzym) oraz niebiałkowej (koenzym). Taka budowa cechuje większość enzymów

Apoenzym to białkowa część enzymu, która po połączeniu z koenzymem stanowi holoenzym. Z reguły dopiero holoenzym jest w pełni funkcjonalnym enzymem, bowiem koenzymy odgrywają kluczową rolę w mechanizmie reakcji enzymatycznej. Apoenzym decyduje o swoistości enzymu oraz często o rodzaju reakcji jaką enzym jest zdolny katalizować.                                                                                 

Koenzym - Niebiałkowa część enzymu. Często może odłączać się od jednego enzymu i przyłączać się do drugiego; tak zachowują się np. koenzymy przenoszące wodór na enzymy łańcucha oddechowego (NAD, FAD). Jeśli koenzym jest na stałe przyłączony do cząsteczki enzymu, to nosi nazwę grupy prostetycznej.                                                                                                                                              

Grupa prostetyczna, niebiałkowy fragment cząsteczki enzymu (białka złożonego), np. polisacharyd, lipid, porfina, kation metalu, znajdująca się w jego centrum aktywnym i decydująca o przyłączeniu substratu. Grupa prostetyczna może być połączona odwracalnie z apoenzymem i spełniać rolę koenzymu. Grupa prostetyczna decyduje o specyficznej roli cząsteczki białka (hem, hemoglobina).                                                                                                           

21. Budowa centrum aktywnego enzymu oraz jej wpływ na aktywność katalityczną białka enzymatycznego.

Centrum aktywne to fragment łańcucha polipeptydowego (wytworzony przez reszty aminokwasów) bezpośrednio łączący substrat w czasie reakcji.

Istotną funkcję w katalizie enzymatycznej spełnia tzw. centrum aktywne, będące specyficznie pofałdowanym fragmentem łańcucha polipeptydowego. Istnienie centrum aktywnego pozwala na powstanie nietrwałego kompleksu enzym-substrat, którego utworzenie powoduje obniżenie energii aktywacji warunkujące zajście procesu enzymatycznego. Jednak powstanie kompleksu E-S jest uzależnione od przestrzennego dopasowania centrum aktywnego enzymu do substratu. Utworzenie właściwej konformacji centrum aktywnego następuje w wyniku okresowego łączenia się z nim substancji, które dopasowują jego układ przestrzenny do substratu. Funkcję tę spełniają aktywatory, np. jony, albo koenzymy, zwane z tego powodu kosubstratami (substratami pomocniczymi). Kataliza enzymatyczna przebiega etapami:

-  przestrzenne dopasowanie centrum aktywnego do substratu;

- utworzenie nietrwałego kompleksu E-S, co obniża energię aktywacji, umożliwia i przyspiesza zajście procesu;

- oddzielenie się enzymu od produktu.

 

Enzymy biorące udział w reakcji mogą być wielokrotnie wykorzystywane do katalizowania takich samych reakcji, jednak w komórce istnieje stała potrzeba produkowania nowych cząsteczek białka enzymatycznego. Cząsteczki, które różnią się od określonego substratu, nie mogą zbliżyć się do centrum aktywnego na odległość wiązania i nie ulegają reakcji. Tak więc jeden enzym katalizuje jedną reakcję.

Możliwość kontynuacji przebiegu reakcji istnieje dlatego, że powstałe produkty są zużywane w następnej reakcji, bądź odprowadzane dalej. W przypadku łańcucha lub cyklu reakcji (a te dominują w komórkach) powstające produkty są często substratami następnego ogniwa, przy czym każde ogniwo ciągu reakcji jest katalizowane przez określony enzym. Enzym przyspiesza reakcję biochemiczną, a więc szybkość reakcji zależy od aktywności enzymu.

22. Mechanizm działania enzymu (wpływ substratu na strukturę enzymu, enzymy jako biokatalizatory obniżające energię aktywacji, rodzaje wiązań chemicznych pomiędzy enzymem i substratem).

Enzymy katalizują reakcje termodynamicznie możliwie, zmniejszając jedynie energie aktywacji cząsteczek substratu czyli energie niezbędną do przebiegu reakcji, przyspieszają dzięki temu osiągnięcie stanu równowagi.

Działanie enzymów:

1. Utworzenie kompleksu enzym-substrat [ES], S+E<-> [ES]

2. Przekształcenie kompleksu [ES] w kompleks enzym-produkt [EP], [ES]<->[EP]

3. Rozpad kompleksu [EP] na enzym i produkt [EP] <-> E+P

23. Wyróżniamy 2 typy mechanizmów łączenia się enzymu z substratem:

-model klucza i zamka (Fishera) gdzie enzym, tzn jego miejsce aktywne musi być dopasowane swoim kształtem do substratu by móc przekształcic go w produkt.

-model indukowanego dopasowania-wymuszony mechanizm opierajacy się na dopasowaniu kształtu enzymu do substratu lub odpowiedniej grupy substratów i przekształcenie ich w produkty. Poza tym enzym może zniekształcic substrat wymuszając w nim konformacje podobną do stanu przejściowego np. związanie glukozy z heksoklinozą.

24.Specyficzność substratowa enzymu- właściwość enzymów, która polega na tym, że enzym łączy się tylko z konkretnym substratem, do którego dopasowuje się jego centrum aktywne. Enzymy często nie mają całkowitej specyficzności substratowej, tzn. mogą łączyć się z wieloma podobnymi substratami lub ich analogami. Większość enzymów charakteryzuje się natomiast całkowitą specyficznością typu reakcji, tzn. przeprowadza tylko jeden, określony typ reakcji.

Specyficzność substratowa Oznacza możliwość wyboru przez dany enzym jednego lub grupy strukturalnie podobnych związków z którymi wchodzi w kompleks zdolny do dalszych reakcji. Właściwość ta wynika z „dopasowania” struktury substratu do kształtu centrum aktywnego enzymu.

25. Czynniki wpływające na aktywność enzymu:

-stężenie substratu; -stężenie enzymu; -temperatura; -pH środowiska; -obecność aktywatorów i inhibitorów

1-jednostka aktywności enzymatycznej odpowiada takiej ilości enzymu, która w ciągu jednej minuty rozkłada (lub przekształca) 1M substratu w standardowych warunkach tzn w temp 30stopni C przy optymalnym pH i stężeniu substratu.

a) temperatura - wzrost temperatury powoduje wzrost szybkości reakcji enzymatycznych. W temperaturze 37-40'C dochodzi do spadku reakcji enzymatycznej zwiazanej z denaturacją termiczną białka enzymatycznego. Optimum ok. 38'C jest typowe dla większości białek.

b) pH środowiska - Większość enzymów komórkowych najszybciej działa w środowisku zbliżonym do obojętnego, czyli w pH około 7. Natomiast enzymy charakteryzują się znacznym zróżnicowaniem optymalnych warunków kwasowości środowiska. Wpływ pH na aktywność enzymów tłumaczy się tym, że są one białkami, a liczba dodatnich i ujemnych ładunków cząsteczki białka i ukształtowanie powierzchni cząsteczki są zależne od kwasowości środowiska. pHjest różne dla różnych enzymów, np kwaśne dla pepsyny, obojętne dla amylazy ślinowej, zasadowe dla trypsyny.

c) stężenie substratu - stężenie enzymu jest stałe a zmienia się tylko stężenie substratu. Szybkość reakcji rośnie wraz ze wzrostem stężenia substratu, osiągając przy pewnym stężeniu maksymalny poziom.

d) inhibitory - hamują bądź spowalniają aktywność enzymów. Jeżeli inhibitor występuje w dostatecznie dużym stężeniu, to może całkowicie zablokować reakcję (przyłączenie substratu). Z kolei zwiększenie stężenia substratu może spowodować wyparcie inhibitora. Odwracalna inhibicja enzymów odgrywa ważną rolę w regulacji metabolizmu. 
e) aktywatory. Pod wpływem różnych substancji, np. jonów, może nastąpić taka zmiana kształtu cząsteczki enzymu, która jest korzystna dla przebiegu katalizy enzymatycznej. Odbywa się to na skutek przyłączenia aktywatora do centrum aktywnego i polepszenia w ten sposób wiązania substratu.

26. Kinetyka reakcji enzymatycznych-teoriaMichaelisa- Mentena- cel: Kinetyka enzymatyczna zajmuje się zagadnieniami związanymi z szybkością reakcji katalizowanych enzymatycznie. Szybkość reakcji enzymatycznej (V), która jest miarą aktywności, czyli katalitycznego działania enzymu, mierzy się podobnie jak szybkość reakcji chemicznych. Wyznacza ją przyrost stężenia produktu reakcji w czasie. Miarą szybkości reakcji w danym momencie jest wzrost stężenia produktu, jaki następuje w jednostce czasu.

Aktywność enzymatyczną wyrażamy w dwóch standardowych jednostkach. Są to: jednostka

enzymatyczna (U) oraz katal (kat). Jednostka enzymatyczna (U) jest to taka ilość enzymu, która

katalizuje przekształcenie 1 µmola substratu w ciągu 1 minuty, w warunkach optymalnych dla danego enzymu. Katal (kat) jest jednostką aktywności enzymatycznej obowiązującą w układzie SI i jest

definiowany jako aktywność katalityczna, która zwiększa szybkość reakcji o 1 mol na sekundę, w warunkach optymalnych.

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ

Kinetyka enzymów opisuje mechnizmy wiązania substratów przez enzymy oraz przekształcenia w produkty.

W reakcji katalizowanej enzymatycznie następuje związanie substratu do centrum aktywnego enzymu z utworzeniem przejściowego kompleksu enzym-substrat. W tym czasie dochodzi do naprężenia wiązań w substracie. Substrat zostaje przetworzony, powstaje produkt, natomista cząsteczka enzymu zostaje uwodniona z kompleksu, po czym powraca do postaci pierwotnej, z której gotowa jest do utworzenia kompleksu z kolejną cząsteczką enzymu.

Szybkość rekacji enzymatycznej zależy od stężenia substratu- im więcej jest dostępnych cząsteczek substratu, tym szybciej enzym może pracować.

27. Regulacja szybkości reakcji enzymatycznych:

-aktywatory i inhibitory- allosteryczne

-czynniki regulujące potencjał redox

-modyfikatory kowalencyjne

-związki niskocząsteczkowe-kofaktory (koenzymy)

28. Aktywność właściwa enzymu- określa liczbę jednostek enzymu (lub jednostek umownych aktywności) przypadających na 1 mg białka (w danym preparacie)

29.Typy inhibicji reakcji enzymatycznych: nieodwracalna i odwracalna (kompetycyjna, niekompetycyjna, allosteryczna) oraz sposoby ich różnicowania. koenzymy i ich rola w regulacji działania enzymów

Inhibicja nieodwracalna:

Inhibitory nieodwracalne reagują z enzymem, wiążąc się kowalencyjnie, a zatem nieodwracalnie, do jego łańcuchów białkowych. Taka inhibicja trwale unieczynnia daną cząsteczkę enzymu. Do inhibitorów tego typu należy eflornityna, lek stosowany w pasożytniczej chorobie – śpiączce afrykańskiej. Również penicylina i aspiryna mają podobny mechanizm działania. Inhibitory te wstępnie, jeszcze nie kowalencyjnie, wiążą się z miejscami aktywnymi enzymów, po czym dopiero aktywność enzymu przekształca je w reaktywne formy, które wiążą się nieodwracalnie z jedną lub więcej resztami aminokwasowymi miejsca aktywnego enzymu, blokując je.

Inhibicja odwracalna:

Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.. Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).

Inhibicja niekompetycyjna– typ inhibicji odwracalnej enzymów. Hamowanie niekompetycyjne zachodzi wtedy gdy inhibitor nie jest strukturalnie podobny do substratu i nie współzawodniczy z nim o centrum aktywne enzymu, jak w hamowaniu kompetycyjnym, lecz inhibitor blokuje częściowo centrum aktywne hamując przebieg reakcji enzymatycznej, pomimo tego substrat może być wiązany. Inhibitory niekompetycyjne nieodwracalne nie wykazują strukturalnego podobieństwa do substratu, zwiększenie stężenia substratu na ogół nie zmniejsza hamowania.

Inhibicja allosteryczna - obniżenie aktywności katalitycznej enzymu w wyniku zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do innego miejsca niż miejsce aktywne. W związku z brakiem współzawodnictwa substratu i inhibitora o miejsce aktywne, zwiększenie stężenia substratu nie może przezwyciężyć inhibicji. Inhibitor znacznie zmniejsza liczbę obrotów enzymu, nie ma wpływu na liczbę cząsteczek enzymu wiążących substrat. W przypadku inhibicji allosterycznej obserwuje się brak zmiany wartości stałej Michaelisa (gdyż miejsc wiążących na enzymie dostępnych dla substratu jest tyle samo), przy jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej (z powodu działania inhibitora, zmniejszającego szybkość reakcji katalizowanej przez enzym).

Koenzymy – są to substancje organiczne decydujące o aktywności katalitycznej poszczególnych enzymów, biorą udział w reakcjach poprzez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów. Koenzymami są zwykle witaminy, ATP, NADH.

Rola w regulacji działania enzymów: Koenzymy spełniają rolę przenośników elektronów, atomów lub grup chemicznych. Biorą one udział w 2 kolejnych reakcjach enzymatycznych: w pierwszej pobierają z jednego substratu grupę chemiczną, w drugiej oddają ją drugiemu substratowi, odtwarzając się w pierwotnej postaci, po czym proces się powtarza; połączenie koenzymów z przenoszoną grupą chemiczną odznacza się dużą reaktywnością. Dzięki cykliczności procesu przenoszenia koenzymy mogą występować w żywej komórce w ilościach równoważnych ilościom enzymów, choć reagują z substratami stechiometrycznie. Trwałość połączenia apoenzymu w koenzymami jest różna; jeśli koenzym łatwo dysocjuje, reakcje przenoszenia grup chemicznych na koenzymy i z koenzymów katalizuje układ złożony z 2 enzymów o wspólnym koenzymie; jeśli koenzym jest związany z enzymem trwale, enzym ten katalizuje kolejno obie reakcje.

30. Koenzymy oksydoreduktaz (dinukleotydnikotynamido-adeninowy (NAD), fosforan dinukleotydunikotynamido-adeninowego (NADPH), dinukleotydflawino-adeninowy (FAD), ubichinon (koenzym Q, CoQ), kwas limonowy), koenzymy transferaz: biotyna, koenzym A, fosforan pirydoksalu (PLP), nukleotydy adenozowe (ATP, GTP)- budowa i rola fizjologiczna.

KOENZYMY OKSYREDUKTAZ

Dinukleotydnikotynoamidoadeninowy (NAD⁺ - forma utleniona) – organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymówoksydoreduktaz. Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniembezwodnikowym. Cząsteczka NAD⁺ wiąże jeden proton i dwa elektrony. Miejscem ich działania jest amid kwasu nikotynowego. Drugi proton pozostaje w środowisku reakcji. Zredukowany NAD⁺ (NADH) jest utleniany na kompleksie I łańcucha oddechowego. W wyniku przenoszenia elektronów przez kolejne elementy łańcucha oddechowego zostaje wytworzony gradient elektrochemiczny zamieniany przez syntazę ATP na energię zmagazynowaną w ATP.

Dinukleotydflawinoadeninowy (FAD – forma utleniona) – organiczny związek chemiczny złożony z mononukleotydu flawinowego (FMN) (pochodnej ryboflawiny) i adenozynomonofosforanu (AMP), koenzymoksydoreduktaz pełniący funkcję przenośnika elektronów i protonów (kationów wodorowych). Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH₂.

Ubichinon (koenzym Q) – organiczny związek chemiczny z grupy chinonów, występujący w mitochondriachkomórek roślinnych i zwierzęcych. Jest odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym. Po przyłączeniu elektronów swobodnie porusza się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej umożliwiając transport elektronów między kompleksami białek łańcucha oddechowego, które wbudowane są w wewnętrzną błonę mitochondrialną. Przenosi elektrony między dehydrogenazą NADH (kompleks I), względnie reduktazą bursztynian-koenzym-Q (kompleks II) na kompleks cytochromów , jest zatem miejscem zejścia się dróg elektronów pochodzących z NADH oraz FADH₂. Nazwą ubichinon określa się grupę związków różniących się długością bocznego łańcucha izoprenoidowego. W ludzkich mitochondriach najpowszechniej występuje ubichinon Q₁₀, w którym łańcuch boczny zbudowany jest z 10 jednostek izoprenowych. Stosowany jako suplement diety w leczeniu zaburzeń metabolizmu, migren, raka, chorób neurodegeneracyjnych, nadciśnienia oraz w stanach po zatrzymaniu krążenia.

KOENZYMY TRANSFERAZ

Biotyna– organiczny związek chemiczny o budowie heterocyklicznej występujący w organizmachzwierzęcych i roślinnych. Stanowi ona koenzym kilku różnych enzymów. Jest niezbędnym składnikiem enzymów – karboksylazbiotynozależnych. Uczestniczy w przenoszeniu grupy karboksylanowej (-COO^-) z anionuwodorowęglanu na różne związki organiczne, zależnie od rodzaju danej karboksylazy. Zaliczana jest do witamin rozpuszczalnych w wodzie. Składa się z pierścieni: tiofenowego i imidazolidynowego. Biotyna wspomaga również funkcję tarczycy, przemianę dwutlenku węgla, wpływa na właściwe funkcjonowanie skóry oraz włosów, uczestniczy z witaminą K w syntezie protrombiny (odpowiedzialna za krzepliwość krwi).

Koenzym A (w skrócie CoA, czasem CoA∼SH w celu uwidocznienia niepodstawionej grupy tiolowej) - organiczny związek chemiczny powstający w organizmie z adenozynotrifosforanu, pantotenianu oraz cysteaminy, służący jako przenośnik grup acylowych. Zmniejsza nadmiar tkanki tłuszczowej i korzystnie wpływa na procesy wyszczuplania. Przyspiesza przemianę materii, aktywuje proces spalania wolnych kwasów tłuszczowych oraz zapobiega odkładaniu się substancji lipidowych w warstwie podskórnej.

Fosforan pirydoksalu(PLP) – organiczny związek chemiczny, aktywna forma witaminy B₆. W organizmie pełni funkcję koenzymu niezbędnego do działania enzymów odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów (aminotransferaz i dekarboksylaz). Podczas transaminacji jest przekształcany w fosforan pirydoksaminy.

Adenozyno-5'-trifosforan (ATP) – organiczny związek chemiczny, nukleotydadeninowy zbudowany z grupy trójfosforanowej przyłączonej w pozycji 5' cząsteczki adenozyny, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego. Odgrywa on ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii^[5]. Stanowi nośnik energii chemicznej używanej w metabolizmie komórki. Powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego. Zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzania różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki. Tworzy się z adenozyno-5'-difosforanu, a przekazując swą energię dalej powraca do formy ADP lub adenozyno-5'-monofosforanu (AMP). Cykl ten zachodzi bezustannie w organizmach żywych. Człowiek każdego dnia przekształca ilość ATP porównywalną z masą swego ciała.

Guanozyno-5'-trifosforan (GTP) – organiczny związek chemiczny, rybonukleotydpurynowy pełniący funkcję przenośnika energii w komórce. Pełni podobne funkcje do adenozynotrifosforanu (ATP), zawiera dwa wiązania wysokoenergetyczne. GTP bierze udział w reakcjach fosforylacji, a także dostarcza energię w procesie translacji a także transkrypcji. Powstaje w cyklu Krebsa.

31.Związki wysokoenergetyczne ich budowa i znacznie.

Do związków wysokoenergetycznych należą: ADP, ATP, UDP-glukoza, fosfokreatyna, 1,3-bisfosfoglicerynian, "aktywny metyl", fosfoenolopirogronian, acetylo-CoA (i inne estrytiolowekoenzymu A), itp.

Nukleotydy mogą zawierać więcej niż jedną resztę fosforanową. Jeśli mają 2 lub 3 reszty fosforanowe, to są one połączone wiązaniami typu bezwodnikowego, boga­tymi w energię. Każdą resztę fosforanową oznacza się -P lub -®. Dwie reszty fosforanowe, połączone wiązaniem typu bezwodnikowego -P-P (-PP), nazywa się resztą pirofosforanową. Wiązanie wysokoenergetyczne często jest oznaczane wężykiem ~P. Związki wysokoenergetyczne (makroergiczne) mają wiązania bogate w energię, które przy hydrolizie wyzwalają więcej niż 25 kJ/mol (1 kcal = 4,19 kJ). Wiązania wysokoenergetyczne decydują o dużej aktywności związku. Związki tego rodzaju uczestniczą w różnych reakcjach, często jako pośredniki w reakcjach endoergicznych, wyzwalając zawartą w wiązaniu energię swobodną. Za miarę ilości energii w przemianach biochemicznych uważa się liczbę powsta­jących lub zużywanych cząsteczek ATP. Aby móc z sobą porównywać energię zawartą w różnego rodzaju fosforanach wysokoenergetycznych, przyjęto rozpatry­wać zawsze reakcję hydrolizy fosforanów adenozyny. Hydroliza wiązania fosforano­wego ATP, w wyniku której powstaje ADP i P, wyzwala około 29 kJ/mol energii swobodnej, natomiast hydroliza następnego wiązania, czyli rozpad ATP do AMP i pirofosforanu PP, uwalnia około 36 kJ/mol energii. Rozpad AMP z uwolnieniem adenozyny i fosforanu dostarcza 12 kJ/mol energii. W nukleotydach wysokoenergetycznych jest magazynowana energia chemiczna powstająca w łańcuchu oddechowym. Przekazywanie energii zachodzi wówczas drogą fosforylacji oksydacyjnej. Magazynowanie energii w warunkach beztleno­wych odbywa się dzięki fosforylacji substratowej.

W przemianach zachodzących w organizmie najczęściej biorą udział di-i trifosforanynukłeozydów: CDP i CTP, UDP i UTP, ADP i ATP, GDP i GTP oraz IDP i ITP.

32.Lokalizacja przemian cukrowych w różnych tkankach i narządach i ich powiązanie.
Cukrzyca jest to najczęściej genetycznie uwarunkowany zespół zaburzeń przemiany cukrowej, spowodowany względnym lub bezwzględnym niedoborem insuliny. Charakteryzuje się podwyższeniem poziomu cukru we .krwi i towarzyszącymi zaburzeniami przemiany tłuszczowo-białkowej. Cukrzyca jest dziedziczna lub wtórna. Jest chorobą społeczną. Nie leczona może spowodować powikłania czynności wielu narządów i utratę życia. Leczenie cukrzycy jest złożone i obejmuje stosowame .odpowiedniej diety, insuliny i doustnych leków przeciwcukrzycowych.

Podstawowe węglowodany, które są przyswajane przez organizm to;

• skrobia znajdująca się w ziarnach zbóż

• glikogen znany jako skrobia zwierzęca

• dwucukrowce (sacharoza)

• cukry proste znajdujące się w większości owoców.

Trawienie węglowodanów rozpoczyna się w jamie ustnej. W ślinie występuje enzym amylaza, który rozszczepia łańcuchy skrobi do maltozy. Następnie pokarm wymieszany ze śliną przechodzi do żołądka gdzie w środowisku kwaśnym pod wpływem jonów H⁺, rozkładane są dwucukrowce (sacharoza, laktoza). W wyniku tego oddziaływania powstaje glukoza, fruktoza i inne cukry proste.
Cukry proste nastepnie przenikają do krwi i z krwią dostają się do wątroby. W wątrobie w wyniku różnych procesów przekształcają się w glikogen.
Glikogen gromadzi się w wątrobie i różnych innych narządach, stanowiąc rezerwę cukrową dla całego organizmu. Gdy nastąpi niedobór glukozy we krwi, wątroba natychmiast oddaje potrzebną ilość glikogenu przerobionego na glukozę.

33.Acetylo CoA- jego rola w przemianach metabolicznych.

Acetylo-CoA odgrywa kluczową rolę w metabolizmie . Składa się z grupy octanowej (acylowej -COCH₃) związanej kowalencyjnie z koenzymem A. Uczestniczy w przemianie tlenowej sacharydów w Cyklu Krebsa , w syntezie kwasów tłuszczowych oraz w syntezie steroidów. Główna rola CoA to przenoszenie cząsteczki kwasu octowego (reszty acetylowej). Odgrywa też ważną rolę w syntezie kwasów tłuszczowych.

34. Schemat łańcucha oddechowego.

Łańcuch oddechowy tworzy szereg białek umieszczonych w i na wewnętrznej błonie mitochondrialnej. Białka te transportują elektrony wzdłuż błony komórkowej (na zasadzie „przekaż dalej”) i protony (H⁺) w poprzek błony z wnętrza mitochondriom (z tak zwanego matriks mitochondrialnego) do przestrzeni perymitochondrialnej, czyli do przestrzeni między wewnętrzną a zewnętrzną błoną mitochondrialną (patrz budowa mitochondrium). Taki transport powoduje powstanie tak zwanej różnicy potencjałów po obu stronach błony, czyli po prostu różnicy stężenia jonów dodatnich i ujemnych po obu stronach błony (z przewagą jonów dodatnich po stronie przestrzeni pery mitochondrialnej.

Ostatnim etapem oddychania tlenowego jest łańcuch oddechowy, który składa się z przenośników elektronów, zlokalizowanych w wewnętrznej błonie mitochondriów. Przenośnikami tymi są głównie białka transbłonowe, zawierające ściśle z nimi związane metale o właściwościach oksydoredukcyjnych. Część białek zgrupowana jest w trzech enzymatycznych kompleksach oddechowych (dehydrogenaza NADH, cytochromy, oksydaza cytochromowa). W łańcuchu oddechowym przenośniki elektronów ułożone są według wzrastającego potencjału oksydoredukcyjnego, co umożliwia przechwytywanie elektronów przez kolejne przenośniki obdarzone coraz większym do nich powinowactwem. Znajdujący się przy końcu łańcucha O₂ wyłapuje elektrony i równocześnie przyłącza obecne w matrix H⁺. W ten sposób powstaje cząsteczka H₂O. W każdym takim przeniesieniu elektronu uwalniana jest energia służąca do transportu protonów z matrix do przestrzeni między błoną zewnętrzną a wewnętrzną mitochondrium. Efektem przepompowania protonów przez błonę jest różnica stężeń H⁺ po obu stronach błony. Wyrównanie gradientu protonowego następuje dzięki powrotowi H⁺ do matrix przez kompleks enzymatyczny, zwany syntazą ATP, który wykorzystuje energię przepływających protonów do syntezy ATP. Zatem do wytworzenia ATP zużywana jest energia wyzwolona podczas przepływu elektronów przez łańcuch oddechowy, gdyż to ona warunkuje ruch protonów. Ten sposób fosforylowania ADP do ATP zwany jest fosforylacją oksydacyjną. Łączny zysk z transportu elektronów w łańcuchu oddechowym wynosi około 32 cząsteczki ATP. Związek między transportem elektronów, pompowaniem protonów i syntezą ATP określany jest mianem mechanizmu sprzężenia chemiosmotycznego.

35.Znaczenie łańcucha oddechowego.

Na łańcuch oddechowy składa się szereg przenośników błonowych na grzebieniach mitochondrialnych. Ich funkcja polega na odbieraniu protonów i elektronów od zredukowanych dinukleotydów (NADH, FADH2). Powoduje to ich utlenienie.

Łańcuch oddechowy – transport elektronów i protonów przez przenośniki błonowe. Protony i elektrony są transportowane przez przenośniki błonowe, ostatecznie trafiają na tlen, który jest ich akceptorem. Po ich połączeniu powstaje woda. W czasie transportu tych cząstek powstaje energia, która jest wykorzystywana do syntezy ATP. Powstaje on z ADP i wolnych reszt fosforanu. Proces ten nosi nazwę fosforylacji oksydacyjnej. Podczas wędrówki protonów i elektronów z jednej cząsteczki NADPH na tlen, powstają 3 ATP, natomiast w przypadku FADH2 – 2 ATP.

W reakcje łańcucha oddechowego wchodzą cząsteczki NADH i FADH, syntezowane w poprzednich etapach oddychania (glikoliza i cykl Krebsa). Przejściu jednej cząsteczki NADH w NAD i przebiegowi elektronów przez łańcuch oddechowy towarzyszy synteza 3 cząsteczek ATP. Głównymi składnikami łańcucha oddechowego są poza tym: dwa kompleksowe enzymyflawoproteinowe zawierające żelazo niehemowe - dehydrogenaza nukleotydów pirydynowych i dehydrogenaza bursztynianowa, ubichinon (Q) oraz cytochromy b, c1, c i a. Ostatnim ogniwem łańcucha oddechowego jest enzym oksydaza cytochromowa, odpowiedzialny za wytworzenie jonu tlenowego O₂, który łączy się z dwoma protonami i tworzy cząsteczkę wody.

36. Schemat oddychania wewnątrzkomórkowego

Oddychanie wewnątrzkomórkowe jest to biochemiczny proces rozkładu (spalania) związków organicznych przy udziale tlenu w celu wytworzenia energii.

Energia powstała w wyniku tego procesu jest magazynowana w postaci wysokoenergetycznych związków organicznych np. ATP.

Poza energią w procesie tym powstają produkty uboczne w postaci wody, dwutlenku węgla i mocznika.

Schemat oddychania wewnątrz komórkowego

Proces oddychania można zapisać za pomocą następującego równania: C₆H₁₂O₆→Energia + CO₂ + H₂O

W przypadku niedoboru tlenu, w komórce może zajść proces oddychania beztlenowego. W jego wyniku również produkowana jest energia z glukozy, ale produktem ubocznym jest kwas mlekowy. Zjawisko takie obserwujemy np. podczas intensywnych ćwiczeń fizycznych prowadzących do powstawania tzw. zakwasów w mięśniach. Proces oddychania beztlenowego ilustruje równanie: Glukoza +energiakw. mlekowy

Oddychanie wewnątrzkomórkowe zachodzi w każdej żywej komórce naszego organizmu w organellum zwanym mitochondrium. Szczególnie dużo mitichondriów posiadają tkanki o dużym zapotrzebowaniu energetycznym np. tkanka mięśniowa poprzecznie prążkowana.

37. Po co człowiekowi potrzebny jest tlen?

-Tlen jest niezbędny organizmom tlenowym do przeprowadzania fosforylacji oksydacyjnej będącej najwazniejszym etapem oddychania.
- Organizm przeciętnego dorosłego człowieka zużywa około 0,3 g tlenu. Niedobór tlenu staje się niebezpieczny dla życia, gdy jego zawartość w powietrzu spada poniżej 12 %. - Tlen jest stosowany w medycynie, do sporządzania mieszanek oddechowych do nurkowania, w przemyśle jako utleniacz.
- Ma ogromne zastosowanie w przemyśle, między innymi w hutnictwie do świeżenia metali

38. W jaki sposób w żywej komórce wodór łączy się z tlenem?

Zredukowane przenośniki (NADH+H+ i FADH2) przenoszą wodór na błonę grzebieni mitochondrialnych, gdzie zlokalizowany jest łańcuch oddechowy - zespół związków umożliwiających przeniesienie wodoru na tlen atmosferyczny, z uwolnieniem i zmagazynowaniem w ATP energii. Stanowi on ciąg oksydoreduktaz ułożonych w następującym szeregu: NAD, FAD, ubichinon, cytochrom b, cytochrom c, oksydaza cytochromowa. W czasie przenoszenia dochodzi jednak do straty energii w ilości 1 cząsteczki ATP na 1 cząsteczkę NADH+H+. Kolejne enzymy (ściślej: koenzymy) w łańcuchu oddechowym mają coraz wyższy potencjał oksydo-redukcyjny, co oznacza, że charakteryzują się coraz łatwiejszym przyjmowaniem wodorów lub samych elektronów. Dzięki temu wzdłuż łańcucha płynie początkowo strumień atomów wodoru, a potem elektronów, odłączonych w czasie utleniania wodoru przez ubichinon według równania: 2H0 —› 2H+ + 2e-
Elektrony pochodzące z utlenionego wodoru są dalej transportowane na tlen przez cytochromy. Tlen atmosferyczny dostarczony do komórki w ramach wymiany gazowej, przyjmując elektrony, ulega redukcji, co można zapisać następująco:
˝O2 + 2e- —› O2-
Na najniższym szczeblu tej kaskady energetycznej jony tlenu (O2-) łączą się z protonami (2H+) pochodzącymi z utleniania wodoru, dając wodę (H2O), zwaną wodą metaboliczną. Zapis reakcji jonowej jest następujący:
2H+ + O2- —› H2O (woda metaboliczna)

39. Różnice przebiegu procesów fosforylacji oksydacyjnej i substratowej- podaj przykłady (przepisane z wykładów)

Fosforylacja substratowa:

- reakcja chemiczna, która ma miejsce gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona bezpośrednio do ADP przy wykorzystaniu en. org. substratu. Ten sposób ładowania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi w glikolizie oraz cyklu Krebsa. Ten sposób ładowania ATP jest ewolucyjnie najstarszy, jednak niezbyt korzystny energetycznie.

-substrat wysokoenergetyczny +ADP +Pi substrat niskoenergetyczny +ATP.

Fosforylacja oksydacyjna:

-(utleniająca) to cykl reakcji przyłączenia reszty kwasu ortofosforowego do zw. chem. połączona ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego te grupa bezpośrednio się przyłącza

-w tym procesie, związanej bezpośrednio z łańcuchem oddechowym, zmiany entalpii swobodnej reakcji przenoszenia elektronów umożliwiają wychwytywanie części wytwarzanej energii przez cząsteczki ADP, które są ważnym składnikiem procesu fosforylacji. Dzięki ten energii z ADP przy udziale fosforanów nieorganicznych jest syntetyzowany ATP

-przebiega w mitochondriach, wymaga obecności O₂ jako akceptora elektronów

-podczas procesu reoksydacji NADH do NAD⁺ (przeniesienie elektronów na O₂) tworzony jest gradient protonowy w poprzek błony mitochondrialnej

- en. utworzonego gradientu protonowego wykorzystywana jest do regeneracji ATP z ADP

40. Zasady funkcjonowania łańcucha oddechowego: (z wykładów)

1.skł. łańcucha oddechowego różnią się powinowactwem do elektronów- wzrasta ono w miarę przebiegu łańcucha

2.Powinowactwo do elektronów = potencjał oksydacyjno-redukcyjny en. swobodna

3. Elektrony ( z NADH i FADH₂ )wchodzą w łańcuch oddechowy z wysoką energią i w trakcie transportu te powłoki tracą

4. W miejscach, w których uwalniana jest wystarczająca ilość energii dochodzi do pompowania protonów

5. O powinowactwie do elektronów, a więc ilości uwalnianej energii, decydują głównie elementy niebiałkowe, tkwiące w kompleksach łańcucha oddechowego.

41. Różnica w budowie i funkcjach NAD⁺ i NADP⁺

1.dinukleotyd nikotynoamidowo adeninowy ( NAD ) zbudowany z nukleotydów:
- kwasu adenylowego
- nukleotydu nikotyamidowego.

Organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz. Nie występuje w zasadzie w organizmach żywych w stanie wolnym, lecz występuje w postaci jonów (NAD+ i NADP+) oraz w formie zredukowanej (NADH i NADPH).

* NAD+ – kation dinukleotydowy
* NADP+ – kation fosforanowy dinukleotydu
* NADH - forma zredukowana NAD+
* NADPH - forma zredukowana NADP+

NAD+ Struktura chemiczna NAD. A - forma utleniona. B - forma zredukowana

Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym. Cząsteczka NAD+ wiąże jeden proton i dwa elektrony. Miejscem ich działania jest amid kwasu nikotynowego. Drugi proton pozostaje w środowisku reakcji. Zredukowany NAD+ (NADH) przekazuje proton i elektrony na mitochondrialny łańcuch oddechowy, gdzie poprzez wiele ogniw pośrednich są one przekazywane na tlen, tworząc H2O. Procesowi temu towarzyszy powstawanie energii magazynowanej w postaci ATP.

2.fosforan dinukleotydunikotynoamidowo adeninowego ( NADP )

Budowa taka jak NAD, z tym że do drugiego węgla rybozy połączonej z adeniną zostaje przyłączona reszta kwasu fosforowego.

NADP⁺
Struktura chemiczna NADP. A - forma utleniona (NADP+) B - forma zredukowana (NADP)

NADP+ jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach utleniania, lecz powstający NADPH nie przekazuje protonu i elektronów na łańcuch oddechowy. Są one zużytkowywane w różnych reakcjach redukcji, głównie w przebiegu biosyntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu. W organizmach samożywnych NADP powstaje w początkowym etapie fotosyntezy i jest zużywany później w cyklu Calvina.

- NADP+ najczęściej uczestniczy w procesach anabolicznych natomiast NAD+ w katabolicznych

42. Trawienie i wchłanianie węglowodanów

  Węglowodany przyjmowane w pożywieniu mają różną budowę, dlatego zróżnicowany jest ich proces trawienia. Wszystkie węglowodany trawione są w różnych odcinkach przewodu pokarmowego do cukrów prostych, ponieważ tylko w takiej formie mogą zostać wchłonięte.

Sacharoza – jest trawiona dopiero w jelicie cienkim, gdzie działa sacharoza. Enzym ten produkowany jest przez ścianę jelita cienkiego.

Laktoza – również rozkładana jest w jelicie cienkim przez laktozę. Aktywność tego enzymu jest największa u osesków i zmniejsza się z wiekiem.

Skrobia – Trawienie skrobi rozpoczyna się w jamie ustne, gdzie działa amylaza ślinowa, będąca składnikiem śliny. Rozbija ona wiązania 1,4-α- glikozydowi powstają różne długie dekstryny. Enzym ten działa jednak stosunkowo krótko. Jego optymalne pH wynosi 6,7 idlatego nie działa już w żołądku, gdzie unieczynniany jest przez niskie pH ( 1,5 – 2,0 ).

     Dekstryny trawione są dopiero w dwunastnicy. Wraz sokiem trzustkowym dostaje się amylaza trzustkowa. Enzym ten kontynuuje działanie amylazy ślinowej, rozbijając wiązania 1,4 –α- glikozydowe. Amylaza trzustkowa działa jednak dłużej, w wyniku czego z dekstryn powstają maltoza i izomaltoza. Obydwa trawione są w jelicie cienkim, którego ściana maltazę i izomaltazę. Enzymy te rozbijają wiązania glikozydowi w maltozie i izomaltozie, uwalniając glukozę. W podobny sposób jak skrobia trawieniu ulega glikogen.

WCHŁANIANIE WĘGLOWODANÓW

     Węglowodany wchłaniane są z przewodu pokarmowego w formie cukrów prostych – glukoza i galaktoza głównie na drodze transportu czynnego w symporcie z sodem, natomiast fruktoza na drodze transportu biernego.

     Transport czynny glukozy związany jest z wykorzystaniem energii z ATP. Przebiega on w sprzężeniu z działaniem ATP – azy sodowo –potasowej. Energia z ATP nie jest potrzebna bezpośrednio do transportu glukozy, ale konieczna jest dla działania pompy sodowej, która wyrzuca sód z komórki wbrew gradientowi stężeń. Sód wraca do komórki na zasadzie różnicy stężeń, a w symporcie z nim transportowana jest glukoza. W ten sam sposób wchłaniana jest również galaktoza.

43. Przebieg glikolizy - szlak EMP (glikoliza tlenowa i beztlenowa), bilans energetyczny  

Glikoliza zwana jest też szlakiem EMP, jest główną drogą katabolizmu heksoz pochodzących z rozkładu materiałów zapasowych. Proces ten zachodzi w cytozolu zarówno w warunkach beztlenowych jak i tlenowych, a tlen nie bierze w nim udziału. Glikoliza nie jest jedyną drogą utleniania glukozy w komórkach roślinnych. Jest dominującą drogą metabolizmu, jednak równolegle do niej biegnie w cytoplazmie oksydacyjny szlak pentozofosforanowy.

Podstawowym szlakiem spalania węglowodanów jest tzw. szlak glikolizy, który zachodzi w cytoplazmie komórki. W szlaku tym 1 cząsteczka glukozy C₆H₁₂O₆zostaje zamieniona na 2 cząsteczki kwasu pirogronowego CH₃-CO-COOH

Kwas pirogronowy (pirogronian) jest najważniejszym punktem węzłowym pozamitochondrialnego metabolizmu wewnątrzkomórkowego. Jest on tą cząsteczką, która przenika do mitochondrium by tam ulec dalszym przemianom.

Sumarycznie szlak ten można przedstawić następującym równaniem:

 

1 C₆H₁₂O₆ + 2 NAD + 2 ADP + 2 P    2 CH₃-CO-COOH  + 2 NADH₂ + 2 ATP

 

W szlaku glikolizy na początku zostają zużyte 2 cząsteczki ATP do przyłączania grup fosforanowych, następnie jednak odzyskane są 4 cząsteczki. Łącznie powstają więc 2 cząsteczki ATP oraz 2 cząsteczki NADH₂. Wodór z NADH₂może zostać przetransportowany do mitochondrium i tam ulec spaleniu z tlenem. Powstanie wtedy 6 cząsteczek ATP z 2 cząsteczek NADH₂.

2 NADH₂ + O₂    +     6 ADP + 6 P             2 NAD + 2 H₂O      +     6 ATP

Łącznie więc na tym etapie spalania glukozy z 1 cząsteczki glukozy powstaje 8 cząsteczek ATP.

• Pierwszy etap glikolizy polega na fosforylacji glukozy lub innych heksoz i przekształceniu do fruktozo-1,6 bisfosforanu. Następne reakcje polegają na rozszczepieniu fruktozo-1,6 bisfosforanu do 2 cząsteczek trójwęglowych :

- aldehydu 3- fosfoglicerynowego i

- fosfodihydroksyacetonu.

Triozy te łatwo przechodzą jedna w drugą. W fazie tej zużyte jest ATP.

     

• Drugi etap glikolizy dostarcza użytecznej energii w postaci NADH i ATP.

Polega on na utlenieniu aldehydu 3- fosfoglicerynowego do kwasu 3- fosfoglicerynowego, który jest źródłem fosforu.

• Ostatni etap glikolizy polega na odłączeniu fosforanu od 3- fosfoglicerynianu. Powstaje 2- fosfoglicerynian, który zostaje przekształcony w 3- fosfoenolopirogronian.

Od 3- fosfoenolopirogronianu odłączana jest reszta fosforanowa i powstaje pirogronian – ostatni produkt glikolizy.

*W warunkach tlenowych cząsteczka pirogronianu ulega dekarboksylacji i powstaje acetylo-CoA, który zostaje włączony do cyklu Krebsa, po czym pośredniki trafiają do układu oddechowego.

*W warunkach beztlenowych pirogronian zostaje zredukowany do produktów fermentacji, takich jak kwas mlekowy. W warunkach tych przemian powstać mogą również: etanol, kwas propionowy, kwas bursztynowy, aceton, diacetyl, acetoina i butanodiol.

Ponieważ glikoliza dostarcza komórce głównie związków trójwęglowych (C3) w związku z tym może wystąpić deficyt związków czterowęglowych (C4). W takiej sytuacji uaktywniają się reakcje (enzymy) wspomagające (anaplerotyczne) powodujące karboksylacjępirogronianu i fosfoenolopirogronianu do szczawiooctanu (dokonują tego karboksylazy). Dzięki tym reakcjom z pełną aktywnością może zachodzić cykl Krebsa i jednocześnie uaktywniony zostaje układ oddechowy. W tej sytuacji jako biotechnolodzy możemy sądzić, że zwiększy to produkcję aminokwasów i porfiryn, ponieważ będziemy mieli spore ilości bursztynylo-CoA.

Poniżej przedstawiony jest nieco uproszczony schemat glikolizy.

 

Kolejne związki pośrednie na drodze od glukozy do pirogronianuw szlaku glikolizy to:

 

1. glukozo-6-fosforan. Połączenie łańcucha węglowego z grupą fosforanową tworzy wiązanie wysokoenergetyczne. Przyłączenie grupy fosforanowej do 6-go węgla glukozy wymaga zużycia 1 cząsteczki ATP. Obecność grupy fosforanowej sprawia, że cząsteczka, mając w sobie więcej energii, łatwiej wchodzi w następne reakcje.

2. fruktozo-6-fosforan. Następuje przegrupowanie atomów wewnątrz cząsteczki. W tym miejscu, po fosforylacji, do szlaku wchodzi w normalnym trybie fruktoza.

3. fruktozo-1,6-dwufosforan. Następuje przyłączenie kolejnej grupy fosforanowej kosztem następnej cząsteczki ATP.

4. gliceraldehydo-3-fosforan(2x). Następuje rozpad łańcucha 6-węglowego na dwa łańcuchy 3-węglowe. Wszystkie dalsze przemiany występują podwójnie w stosunku do wyjściowej cząsteczki glukozy.

5. 1,3-dwufosfoglicerynian (2x). Następuje odłączenie dwóch atomów wodoru połączone z przyłączeniem kolejnej grupy fosforanowej. Przyłączenie grupy fosforanowej tym razem nie wymaga ATP.

6. 3-fosfoglicerynian (2x). Odłączenie grupy fosforanowej sprzężone jest z odzyskiem ATP.

7. 2-fosfoglicerynian (2x). Następuje przeniesienie grupy fosforanowej z węgla trzeciego na drugi.

8. fosfoenolopirogronian (2x). Następuje odłączenie cząsteczki wody.

9. pirogronian (2x). Następuje odłączenie grupy fosforanowej sprzężone z syntezą cząsteczki ATP.

 

Na co należy zwrócić uwagę przyglądając się powyższemu schematowi:

I. Ostatnia reakcja, czyli zamiana pirogronianu na mleczan zachodzi w warunkach przede wszystkim w warunkach beztlenowych. Spalenie wodoru z NADH₂ wymaga przetransportowania go do mitochondrium, a tam obecności tlenu. Przy jego braku nadmiar gromadzącego się w cytoplazmie i mitochondrium NADH₂ przenosi tenże wodór na gromadzący się również pirogronian i powstaje mleczan. W skutek tego komórka może pozyskać niedużą ilość energii z rozpadu glukozy do mleczanu, jednak komórka szybko się zakwasza. Jest to tzw. glikoliza beztlenowa.

W komórkach drożdży zachodzi jeszcze jedna reakcja – mianowicie zamiana mleczanu na alkohol i CO₂.

II. Szybkość zachodzenia glikolizy regulowana jest przez 2 enzymy oznaczone na schemacie strzałkami i napisem ‘regulacja’. Reakcje te związane są ze stosunkowo dużą stratą energii swobodnej i dlatego są nieodwracalne.

Pierwsza z reakcji – fosforyzacja glukozy  katalizowana jest przez 2 enzymy. W tkankach występuje heksokinaza, która ma duże powinowactwo do glukozy i dzięki temu zapewnia dostarczanie cukru nawet przy niskim poziomie we krwi. W wątrobie natomiast występuje glukokinaza. Ma ona mniejsze powinowactwo do glukozy i w praktyce zaczyna działać dopiero przy stężeniach glukozy przekraczających poziom 100mg%. Służy więc do wyciągania nadmiaru cukru z krwi po posiłkach w celu zmagazynowania go w postaci glikogenu lub zamiany na tłuszcz.

W zależności od dostępu tlenu uzyskuje się różne grupy produktów:

a) produkty fermentacji,

b) w wyniku działania cyklu Krebsa – powstają kwasy organiczne, aminokwasy

Głównymi szlakami funkcjonującymi w ramach metabolizmu centralnego są:

·         glikoliza (szlak Embdena-Meyerohofa-Parnasa – EMP),

·         szlak HMP (szlak heksozomonofosforanowy, cykl pentozowy),

·         szlak ED (szlak Entnera-Doudorffa),

·         szlaki anaplerotyczne (wspomagające).

BILANS ENERGETYCZNY - Ilość energii, jaką otrzymuje komórka w wyniku utlenienia jednego mola glukozy

A	GLIKOLIZA	2 ATP	2 ATP
	(glukoza -> 2 pirogronian)	2 NADH (cytozol)	3-5 ATP
B	Oksydacyjna Dekarboksylacja	2 NADH	5 ATP
	2 pirogronian -> 2 acetylo-CoA	(matrix mitochondrialna)
C	Cykl Krebsa	2 GTP	2 ATP
	2 acetylo - CoA -> 4 CO2	2 FADH2	3 ATP
		6 NADH	15 ATP
			30-32 ATP

Ostatecznie komórka uzyskuje od 30 do 32 moli ATP na jeden mol glukozy. Wartość ta nie jest jednoznacznie określona, gdyż cytoplazmatyczne NADH może być utlenione na dwa sposoby (czółenkiem glicerolo-6-fosforanowym lub czółenkiem jabłczanowo-asparaginowym).

Bilans energetyczny opisany:
-W czasie procesy glikolizy wytwarzaja się 2 cząst. NADH2 i 2 cząst. ATP.

-Podczas osydacyjnejdekarboksulacji kw. pirogronowego 2 cząst. Kw. dają 2 cząst. NADH2.

-W cyklu Krebsa powstaje 1 cząst. ATP, 3 cząst. NADH2 i 1 cząst. FADH2.

-Utlenianie 1 cząst. NADH2 w łańcuchu oddechowym daje nam 3 cząst. ATP.

-Utlenianie cząst. FADH2 daje nam 2 cząst. ATP.
-ATP NADH2
-Glikoliza 2 1 6ATP
-Oksydacyjna dekarboksylacja - 2(NADH2) 6 ATP

44. Losy końcowych produktów glikolizy w warunkach tlenowych i beztlenowych.

Glikoliza tlenowa

Glikoliza jest zawsze procesem niewymagającym tlenu. Określenie "glikoliza tlenowa" obejmuje, prócz samej glikolizy, losy produktów glikolizy - pirogronianu oraz NADH w reakcjach wymagających tlenu. W zdecydowanej większości ludzkich komórek (poza erytrocytami i włóknami mięśniowymi w czasie intensywnej pracy) przeważa ten rodzaj metabolizmu.

W warunkach tlenowych pirogronian, otrzymany w wyniku glikolizy pobierany jest przez mitochondria , w których po przekształceniu do acetylo-CoA (reakcja ta katalizowana jest przez wieloenzymatyczny kompleks dehydrogenazy pirogronianowej, do której działania niezbędna staje się difosfotiamina - pochodna witaminy B1 ), zostaje utleniony do dwutlenku węgla w cyklu Krebsa . Powstałe w glikolizie równoważniki redukujące są przenoszone zaś z NADH+H⁺ do wnętrza mitochondriów. Przenoszenie elektronów z cytoplazmatycznego NADH na mitochondrialny łańcuch oddechowy odbywa się dzięki krótkim sekwencjom reakcji zwanych tzw. czółenkami. Aktywne

W skrócie w warunkach tlenowych cząsteczka pirogronianu ulega dekarboksylacji i powstaje acetylo-CoA, który zostaje włączony do cyklu Krebsa, po czym pośredniki trafiają do układu oddechowego mogą być: czółenko glicerolo-3-fosforanowe lub jabłczanowo-asparaginianowe.

Arsenian, jony rtęciowe oraz niedobór tiaminy w diecie powodują nagromadzanie się pirogronianu w komórkach i doprowadzają do szybkiej kwasicy mleczanowej, będącej objawem niedoboru dehydrogenazy mleczanowej - prowadzi to u człowieka do zaburzeń neurologicznych poprzez zakłócenie podstawowych funkcji mózgu . Glikolizie tlenowej towarzyszy wytworzenie 38 moli ATP. Ogólny zysk wynosi więc 36 moli ATP.

Glikoliza beztlenowa

Jeśli przeważają warunki beztlenowe, uniemożliwiona staje się reoksydacjaNADH w łańcuchu oddechowym przez przeniesienie równoważników redukujących na tlen. Pirogronian ulega redukcji przez NADH do mleczanu w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę mleczanową . Reoksydacja NADH w reakcji powstawania mleczanu przez odtworzenie NAD potrzebnego w następnym cyklu reakcji umożliwia dalszy przebieg glikolizy w przypadku nieobecności tlenu.

Przykładem komórek, które przeprowadzają wyłącznie glikolizę beztlenową są erytrocyty , ze względu na brak mitochondriów, niezbędnych do przeprowadzanie reakcji łańcucha oddechowego . Jednak w przypadku krwinek czerwonych glikoliza zachodzi z ominięciem reakcji katalizowanej przez kinazę fosfoglicerynianową. Dodatkowy enzym, jakim jest mutazabisfosfoglicerynianowa katalizuje przekształcenie 1,3-BPG w 2,3-BPG, który ostatecznie ulega przemianie do 3-fosfoglicerynianu przy udziale fosfatazy 2,3-bisfosfoglicerynianowej.

W warunkach beztlenowych pirogronian zostaje zredukowany do produktów fermentacji, takich jak kwas mlekowy. W warunkach tych przemian powstać mogą również: etanol, kwas propionowy, kwas bursztynowy, aceton, diacetyl, acetoina i butanodiol.

45. Reakcja utleniania w glikolizie.

W glikolizie reakcji utleniania podlega aldehyd 3 fosforlicerynowy . Reakca katalizowana przez dehydrogenaze aldehydu 3 fosfoglicerynowego jest sumą dwóch procesów utleniania aldehydu z udziałem NADdo kwasu karboksylowego oraz połączenia kwasu karboksylowego i ortofosforanu z utworzeniem acetylo fosforanu.

46.Regulacja procesu glikolizy.

Glikoliza regulowana jest na trzech etapach obejmujących reakcje nieodwracalne, tj.

• w miejscu działania heksokinazy (lub glukokinazy),

• fosfofruktokinazy I

• kinazy pirogronianowej .

  • Reakcja katalizowana przez heksokinazę nie jest właściwa tylko dla glikolizy, gdyż jest to wspólny etap dla wszystkich dróg metabolizmu węglowodanów , w których glukoza jest substratem ( szlak pentozofosforanowy , synteza glikogenu ). Regulacja tej reakcji polega na hamującym działaniu nadmiaru glukozo-6-fosforanu , powstającego w wyniku rozpadu glikogenu - sprawia to bowiem, iż reakcja staje się na daną chwilę zbędna.

  • Reakcja z użyciem fosfofruktokinazy I jest najważniejszym miejscem regulacji glikolizy, czasami reakcja przeprowadzana przez ten enzym nazywana jest reakcją ograniczającą glikolizy. Enzym hamowany jest allosterycznie przez wzrost stężenia ATP (komórka otrzymuje sygnał o wystarczającym zapasie energii), cytrynianu (związany z dostarczaniem acetylo-CoA do cytozolu - stężenie cytrynianu jest sygnałem, iż prekursory syntezy kwasów tłuszczowych są obecne w dostatecznej ilości i nie ma potrzeby ich dalszej produkcji) i jonów wodorowych (przy obniżonej wartości pH komórka broni się przed nadmiernym gromadzeniem się kwasu mlekowego z glikolizy beztlenowej). Aktywowany zaś jest w obecności AMP .

  • Kinaza pirogronianowa kontroluje wypływ metabolitów glikolizy - regulacja indukowana przez fruktozo-1,6-bisfosforan (aktywujący enzym i tym samym przyśpieszająca proces glikolizy na tym etapie) oraz ATP oraz alaninę (hamujące enzym i spowalniające glikolizę)

47. W jakim procesie całkowitemu utlenieniu ulega Acetylo-CoA? Omówić ten proces.

Kolejnym etapem tworzenia energii z glukozy w warunkach tlenowych jest oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu do acetylo-CoA, który następnie zostaje utleniony do CO₂ w szeregu reakcji cyklu kwasu cytrynowego, nazywanego również cyklem kwasów trikarboksylowych lub cyklem Krebsa (od nazwiska odkrywcy, w 1937 r.). Cykl ten stanowi główne źródło energii wykorzystywanej do syntezy ATP, a także powstają w nim prekursory dla wielu różnych szlaków biosyntez. Matriksmitochondrium jest miejscem, w którym przebiega cykl kwasu cytrynowego.

Cykl Crebsa: Zachodzi w macierzy mitochondrialnej i stanowi ciąg reakcji, w których acetylo-CoA jest przekształcony do dwutlenku węgla i atomów wodoru. Pierwszym etapem Cyklu Crebsa jest przyłączenie acetylo-CoA do kwasy szczawiooctowego, czego produktem jest kwas cytrynowy, Potem odbywa się ciąg przemian kwasu cytrynowego w inne kwasy np. bursztynowy, czy jabłkowy. Podczas tych reakcji dochodzi do dwukrotnej dekarboksylacji (w wydzielenie dwóch cząsteczek CO2) i czterokrotnej dehydrogenacji z wytworzeniem 3 cząsteczek NADPH2 i jednej cząsteczki FADH2. Nośniki te niosą wodór na grzebienie mitochondrialne, gdzie zachodzi ostatni etap oddychania: łańcuch oddechowy.

          Pomostem łączącym glikolizę z cyklem kwasu cytrynowgo jest zachodząca także w matriksmitochondrium oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu :

pirogronian + CoA + NAD⁺ → acetylo-CoA + CO₂ + NADH.

Koenzym A jest kolejną istotną cząsteczką w metabolizmie. Miejscem reagującym jest końcowa grupa hydrosulfidowa. Grupy acylowe są przyłączane do CoA wiązaniem tioestrowym, a powstała pochodna to acetylo-CoA. Cząsteczka ta ma wysoki potencjał acetylacji (przenoszenia grup acetylowych), podobnie jak ATP przenosi aktywne grupy fosforanowe. 

W pierwszym etapie pobierania energii z pożywienia duże cząsteczki są rozkładane na mniejsze jednostki. Białka są hydrolizowane do 20 aminokwasów, polisacharydy do cukrów prostych, tłuszcze do glicerolu i kwasów tłuszczowych. W tej fazie energia nie jest potrzebna. 
W drugim etapie te związki niskocząsteczkowe są rozkładane do kilku prostych jednostek odgrywających główną rolę w metabolizmie. W rezultacie wszystkie są przekształcane w acetylową grupę acetylo-CoA. Na tym etapie powstaje ATP, ale w małych ilościach w porównaniu z całkowitym utlenieniem acetylowych jednostek acetylo-CoA. 
Trzecim etapem jest cykl kwasu cytrynowego i fosforylacja oksydacyjna. Acetylo-CoA wprowadza do tego szlaku jednostki acetylowe, które są całkowicie utleniane do dwutlenku węgla. Każda utleniona grupa acetylowa dostarcza 4 par elektronów, przenoszonych na NAD+ i FAD. Podczas przepływu elektronów ze zredukowanych form tych przenośników na tlen, następuje wytwarzanie ATP. Ponad 90% wszystkich cząsteczek ATP powstaje na tym etapie

48.Pochodzenie grupy acetylowej potrzebnej do powstania AcetylkoCoA

Koenzym A: -koenzym ten jest przenośnikiem reszt acylowych bo jest reszta w kw. Karboksylowych

-Acylo-CoA - czyli acylokoenzym A to połączenie koenzymu A z resztą acylową umożliwiającą jego transport w org. Acylo-CoA powstaje w wyniku acylowania grupy tialowejCoA

CoASH+ROOH-->CoACoR +h2o

49.Kierunki przemian kwasu pirogronowego.

Pirogronian C3 może być przekształcony w:

-etanol (C2) drożdże

-mleczan

-acetylokoenzym A(C2)

Losy pirogranianu: zależą od zapotrzebowania energetycznego komórki i dostępności tlenu

Zróżnicowane losy pirogronianu. Etanol i mleczan powstają w reakcjach, w których bierze udział NADH. dwuwęglowa jednostka pochodząca z pirogronianu może też ulec sprzężeniu z koenzymem A i utworzyć acetylo-CoA

W warunkach tlenowych pirogranian ulega oksydacyjnej dekarboksylacji do acetylo-CoA. Reakcję katalizuje deludrogenazapirogronianowa obecna w (słowo kótergo nie mogę odczytać) mitachondrialnym, po czym acetylo-CoA wchodzi w cykl kwasu cytrynowego lub wykorzystywany jest do syntezy np. kw. tłuszczowych.

pirogronian+NAD+CoA^{dehydrogenaza pirogronianowa} ---->acetylo-CoA+ CO2+nadh

Przy ograniczonej ilości tlenu , np.w mięśniach podczas energicznego skurczukom. reoksydacja NADH do NAD+ przez łańcuch oddechowy jest niewystarczają, aby podtrzymać glikozę. W tych warunkach NAD+ jest regenerowany podczas przemiany pirogronianu w mlecaan działaniem dehydrpgenazy mleczanowej.

pirogronian+NADH+H+<------->mleczan+NAD (NAD STRZAŁKĄ dehydrogenaza mleczanowa)

Gdy tlen jest dostępny w wystarczających ilościach , poziom NAD+ podnosi się na skutek działania łańcucha oddechowego. Reakcja dehydrogenazy mleczanowej ulega odwróceniu w kierunku tworzenia się pirogronianu , który zostaje przekształcony przez dehydrogenazę pirogronianową w acetylo-CoA

50. Dekarboksylacja oksydacyjna kwasu pirogronowego. (reakcja pomostowa)

W reakcji pomostowej dochodzi do odłączenia grupy karboksylowej (dekarboksylacja) od kwasu pirogronowego. Ma miejsce utlenienie produktu, czyli dwuwęglowej grupy acetylowej i przyłączeniu do niej koenzymu A. Przemianie tej towarzyszy redukcja NAD+, gdyż substrat ulega dehydrogenacji. Biorcą protonów i elektronów jest właśnie NAD+. jest to reakcja egzoergiczna (wymaga dostarczenia energii) i nieodwracalna. Grupa karboksylowa jest odłączana od kwasu pirogronowego w postaci CO2. Ostatecznie, produktem reakcji pomostowej jest acetylo-koenzymA, inaczej aktywny octan. Acetylo-koenzym A jest przyłączany do kolejnego etapu oddychania komórkowego tlenowego, czyli cyklu kwasu cytrynowego, inaczej zwanego cyklem Krebsa.

51. Dlaczego w komórkach mięśniowych powstaje niekiedy kwas mlekowy.

Powstawanie kwasu mlekowego w mięśniach jest związane z procesem spalania glukozy, który to proces jest głównym dostarczycielem energii pożytkowanej na ruch. W przypadku gdy do mięśni jest dostarczana wystarczająca ilość tlenu spalanie glukozy przebiega w sposób kompletny. W procesie kompletnego spalania glukozy jako jeden z produktów przejściowych powstaje kwas mlekowy, ale jest on natychmiast przekształcany do kwasu cytrynowego, który jest dalej spalany do CO2 i wody w procesie zwanym cyklem kwasu cytrynowego. Gdy natomiast występuje deficyt tlenu, nie może on być przekształcany do kwasu cytrynowego i zaczyna się odkładać w tkance mięśniowej.

52. Cykl Krebsa – przebieg, rola biologiczna, bilans energetyczny.

Rola: jest głównym producentem CO2 wykorzystywanego do syntezy zasad azotowych w nukleotydach, biosyntezy mocznika i do procesów karboksylacji. Dostarczanie komórce zredukowanych koenzymów (NADH, FADH) pochodzących z utlenienia jego metabolitów. Dostarczanie metabolitów do biosyntezy wielu związków niezbędnych dla komórki.

Przebieg: cykl kwasu cytrynowego zachodzi następująco: acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Bursztynylo-CoA przekształca się w bursztynian a reakcji tej towarzyszy fosforylacja substratowa (GDP›GTP lub ADP›ATP) i wydzielenie wolnego CoA. Bursztynian przechodzi dalej w fumaran, co związane jest z redukcją FAD do FADH2. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który oddając wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cykl. Sumarycznie równanie cyklu Krebsa przedstawia się następująco:

acetylo-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH + FADH2 + GTP + 2H+ + CoA

Bilans: sposób wytwarzania energii: *Utlenianie 3 cząsteczek NADH w łańcuchu Oddechowym 9 cząsteczek ATP. * Utlenianie FADH2 w łańcuchu oddechowym 2 cz ATP. * Fosforylacja substratowa 1 cz ATP

53.Wykazać powiązanie cyklu Krebsa z łańcuchem oddechowym.

CYKL KWASU CYTRYNOWEGO DOSTARCZA SUBSTRATU DLA ŁAŃCUCHA ODDECHOWEGO.Istotą cyklu jest połączenie czasteczki *acetylo-CoA z 4-węglowym dikarboksylowym kwasem szczawiooctowym; czego wynikiem jest powstanie 6-węglowego kwasu trikarboksylowego — cytrynianu. Następuje po tym ciąg reakcji, w czasie których odłączają się 2 cząsteczki CO2 i odtwarza się Szczawiooctan. Szczawiooctan spełnia tu właściwie funkcję katalityczną,ponieważ tylko niewielkie jego ilości są konieczne do ułatwienia przemiany znacznej liczby jednostek acetylowych w CO2.

54.Syntezy i rozkład glikogenu.

Rozkład: 1. Większą część cz glikogenu jest rozkłada do glukozo-1-fosforanu przez działanie fosforylazy. 2. Wiązanie glikozydowe pomiędzy węglami c1 reszty końcowej a c4 reszty sąsiadującej jest rozszczepiane przez ortofosforan z utworzeniem glukozo-1-fosforanu który może w sposób odwracalny ulegać przekształceniu do glukozo-6-fosforanu. 3. W fosforolitycznym rozkładzie glikogenu uczestniczy fosforan pirydoksalu pochodna wit B6. 4. Enzym α-1-6-glukozydaza znany jest też jako enzym usuwający rozgałęzienia gdzie katalizuje hydrolizę wiązań α-1-6-glikozydowych, uwalniając cząsteczki glukozy. 5. Wątroba zawiera glukozo-6-fosfataze hydrolityczny enzym nie wyst w mięśniach.

Synteza: 1. Synteza glikogenowa jest inicjowana przez glikogeninę, białko autoglikolizujące, zawierające resztę oligosacharydową przyłączoną kowalencyjnie do specyficznej reszty tyrozyny. 2. Synteza glikogenowa jest aktywna tylko wtedy gdy jest związana z glikogeniną, białkiem służącym ograniczeniu wielkości tworzonych ziaren glikogenu. 3. Enzym rozgałęziający przekształca niektóre wiązania α-1-4-glikozydowe w wiązania α-1-6-glikozydowe aby zwiększyć liczbę rozgałęzień co ułatwia tworzenie i rozkład glikogenu. 4. Glikogen jest bardzo wydajną formą magazynowania glukozy. 5. Na wprowadzenie jednej reszty glukozo-6-fosforanu do glikogenu zużywa się 1cz ATP. W procesie rozkładu glikogenu energia ta jest odzyskiwana z dużą wydajnością.

55. Cykl Corich – znaczenie, przebieg.

CyklCorich, cykl kwasu mlekowego, przemiany mleczanu podczas intensywnego wysiłku fizycznego. pirogronian wytwarzany w mięśniach podczas glikolizy zostaje przekształcony w mleczan, który dyfunduje do krwi i jest przez nią transportowany do wątroby, gdzie w procesie glukoneogenezy ulega przekształceniu w glukozę, roznoszoną następnie przez krew do mięśni i innych tkanek. cykl ten przesuwa część obciążenia metabolicznego z pracujących mięśni do wątroby.

56. Glikoneogeneza – przebieg, znaczenie.

Glukoneogeneza to szlak metaboliczny syntezy glukozy z takich związków jak: aminokwasy glukogenne, mleczan, glicerol lub propionian. Ten ciąg przemian metabolicznych zachodzi prawie w całości na terenie cytoplazmy komórek wątroby i nerek. Ma on bardzo istotne znaczenie, bo dzięki niemu organizm jest w stanie wyprodukować sobie glukozę nawet wtedy, gdy jej podaż w pokarmie lub z rozpadu rezerw glikogenowych jest niewystarczająca. A jest ona zdecydowanie niezbędna dla prawidłowego funkcjonowania mózgu i krwinek czerwonych i ważna w metabolizmie innych komórek.

A oto ogólny schemat glukoneogenezy:

pirogronian → szczawiooctan → fosfoenolopirogronian ←→ 2-fosfoglicerynian ←→

3-fosfoglicerynian ←→ 1,3-bisfosfoglicerynian ←→ gliceraldehydo-3-fosforan + dihydroksyacetonofosforan (powstały z gliceraldehydo-3-fosforanu) ←→ fruktozo-1,6-bisfosforan → fruktozo-6-fosforan ←→ glukozo-6-fosforan → GLUKOZA

57. Wskaż reakcje różnicujące przebieg glikolizy i resyntezy glukozy

glikoliza to synteza glukozy, zaś resynteza glukozy to inaczej glukoneogeneza. 
W glikolizie występują 3 nieodwracalne reakcje, zaś w glukoneogenazie reakcje te sa są zastąpione przez inne. Dzięki tym dwóm odmiennym procesom istnieje harmonia, polegająca na podziale synteza i rozkład glukozy... istnieją 2 różne systemy regulacji i nie mogą zachodzić jednocześnie w jednej komórce.

58. Przedstaw rolę aldolazy w regulacji metabolizmu glukozy.

znaczenie aldozy w metabolizmie-aldozy to enzymy nalezace do liaz. Aldozy odszczepiaja z substratu aldechydy. aldoza w metabolizmie cukrowpowod.rozpadzw 6-weglowego na 2 zw 3-weglowe(2triozy) np. aldoza fruktozo-difosforaznoza powoduje rozklad fruktozo 1,6bisfosforanu do D-aldehydu 3fosfoglicerynowego i fosfodihydroksyacetonu. reakcja taka jest czesciagllikolizy. Aldolaza beta bierzeb tez udzial w przemianach fruktozy. Po......fruktoza jest fosforylowana i przechodzi we fruktozo-1-fosforan,poczym pod wplywem aldolazy beta ulega ona rozpadowi na 2 triozy ktorewlaczonesa w dalszym cyklu przemian metabolicznych.przy braku aldozy beta nastepuje zaburzenie metabolizmu fruktozy.pows.fruktozo-1-fosforan nie rozpada sie ale gromadzi we krwi i jest wydalany z moczem.mozedochodzic do uszkodzenwatroby i nerek

59.Reakcje dekarboksylacji, odwodorowania w cyklu Krebsa.

W trakcie cyklu Krebsa dochodzi do dwóch procesów dekarboksylacji. Efektem jest przekształcenie kwasu

cytrynowego w związek czterowęglowy. Zachodzą również 4 dehydrogenacje, czyli reakcje odwodorowania

(odłączenia wodoru cząsteczkowego). Podczas tej reakcji uwalniane są protony i elektrony i przenoszone na

dinukleotydy (3 razy na NAD+ i 1 raz na FAD), które ulegają redukcji. Jedna z tych reakcji jest związana z

fosforylacją substratową, jednak uczestniczy w niej GTP, a nie ATP. Wartość energii GTP i ATP są sobie

równe.

W cyklu Krebsa jest to 3 reakcja, następuje:: odwodorowanie i dekarboksylacja izocytrynianu. Tu czasteczki

izocytrynianu ulegają odwodorwaniu a następnie odłanczana jest czastęczka CO2. koenzymem przenoszącym

atomy wodoru jest NAD+. Powstaje α-ketoglutaranreakcje ta katalizuje dehydrogenaza izocytrynianowa.

Reakcja ta jest nieodwracalna i stanowi główny punkt kontroli szybkości całego cyklu krebsa. Szybkośc ta jest:

wieksza gdy w komorce jest mniej ATP a duzo ADP a mniejsza gdy jest duzo ATP i malo ADP; -wieksza gdy w

mitochondrium jest duzo NAD+ a moła NADH, a mniejsza gdy jest mało NAD+ a dużo NADH

60. W jaki sposób w komórce powstają pentozy?

Pentozy - grupa węglowodanów, podgrupa cukrów prostych zawierających pięć atomów węgla w cząsteczce.

Najbardziej znane pentozy to ryboza i deoksyryboza - składniki kwasów nukleinowych. Ryboza występuje w

RNA natomiast deoksyryboza w DNA. Istnieje również arabinoza, która występuje w gumie arabskiej.

61. Cykl pentozanofosforowy – schemat, znaczenie.

Cykl pentozowy, szlak pentozofosforanowy, utlenianie glukozy na innej drodze niż szlak glikolityczny, ma znaczenie w metabolizmie jako źródło czynników redukujących do wytwarzania NADPH (NADP) oraz jako mechanizm syntezy i dostarczania pentoz (cukrów pięciowęglowych).

Przemiany w tym szlaku rozpoczynają się od glukozo-6-fosforanu, który na drodze różnych reakcji przekształca się w pięciowęglowy cukier: rybulozo-6-fosforan, odgrywający ważną rolę w reakcjach związanych zfotosyntezą, a także jest źródłem pentoz wchodzących w składnukleotydów i kwasów nukleinowych.

Końcowym etapem w syntezie rybozo-5-fosforanu jest izomeryzacja rybulozo-5-fosforanu, katalizowana przez izomerazę pentozofosforanową (rybozofosforanową).

62. Hormonalna regulacja przemiany węglowodanowej.

Regulacja we krwi glukozy(cukru). W utrzymaniu odpowiedniego poziomu we krwi cukru oraz regulacji węglowodanowych przemian role główną posiadają hormony trzustki. Za duży poziom cukru wywołuje wydzielanie insuliny, stymulującej wykorzystywanie szybkie glukozy poprzez komórki. Ten hormon, poprzez przyspieszenie transportu cukru do różnych komórek, intensyfikuje procesy utleniania cukru a także pobudza wytwarzanie glikogenu w mięśniach i wątrobie oraz przemianę cukrów w tłuszcze (tzw. litogeneza). Glukagon działa antagonistycznie, wydzielany jest po zmniejszeniu ilości cukru we krwi. Związek ten uruchamia węglowodanowe rezerwy wątroby, tym sposobem zwiększając stężenie cukru którego poziom powraca do normalnej wartości. W stresowych sytuacjach działanie glukagonu jest spotęgowane poprzez adrenalinę. Wygląda to podobnie przy regulacji we krwi ilości wapnia, poprzez wspomniane wcześniej hormony.

63. Schemat blokowy całkowitego utleniania glukozy.

Całkowite utlenianie glukozy daje w sumie 40cz.ATP. 
Netto zysk wynosi 36 ATP. ATP powstaje: 
-glikoliza 4ATP, 2NADH+H+ 
-dekarboksylacja oksydacyjna pirogronianu 2NADH+H+ 
-Cykl Krebsa(2 obroty) 2GTP,2FADH,6NADH+H+ 
W założeniu że z NADH+H+ powstają 3ATP, FADH -2ATP 
W szlaku Embdena-Mayerhofa-Parnasa zużywane są 2cz.ATP, dodatkowo 2ATP 
zużywane są na transport pirogronianu z cytosolu do mitochondriów. 
Ponadto reoksydacja NADH+H+ pochodzącego z glikolizy i dekarboksylacji oks. 
może dawać mniejsze ilości ATP niż 3 cząsteczki, czego nie uwzględniłem. 
/na podstawie ''Cytobiochemia'' L.Kłyszejko-Stefanowicz/ 
Podobnie ilosć ATP powstałych z NADH i FADH może zamiast 3 i 2 wynieść około odpowiednio 2.5 i 1.5 ATP( uwzględniłem pierwszą możliwość tj. 3 i 2). 

64 GLIKOLIZA rozpoczyna się reakcją przygotowawczą, w czasie której glukoza otrzymuje od ATP grupę fosforanową. podstawowym procesem wytwarzającym energię w żywym organizmie. Substratem

jest glukoza, a produktem jest pirogronian, który w warunkach tlenowych przechodzi poprzez acetylo-CoA do cyklu kwasu cytrynowego, a w warunkach beztlenowych ulega redukcji do mleczanu. Bilans

glikolizy w warunkach beztlenowych to 2 mole ATP z jednego mola glukozy, a w warunkach tlenowych 8 moli ATP oraz z dalszego przebiegu reakcji cyklu kwasu cytrynowego 30 moli ATP z jednego mola

glukozy. Całkowite utlenienie glukozy w cyklu, daje nam 12 cząsteczek NADPH z którego w łańcuchu może powstać 36 moli ATP, jednak głównie zadanie tego cyklu to wykorzystanie pentoz w biosyntezie

nukleotydów i kw. nukleinowych, a erytrozy w syntezie pierścienia aromatycznego.

co to jest glikoneogeneza

Glukoneogeneza- synteza glukozy z innych metabolitów:

• pirogronian

• mleczan

• szczawooctan

• niektóre aminokwasy np. alanina

• glicerol

procesy te zachodza w komórkach wątroby i częściowo w nerkach.

Cd 64

Fosforylacja glukozy i powstanie glukozo-6-fosforanu. Przekształcenie glukozo-6-fosforanu we

fruktozo-6-fosforan przy pomocy izomerazy glukozo-6-fosforanowej, z zastrzeżeniem, że przemianie tej ulega tylko anomer α glukozo-

6-fosforanu. Fosforylacja fruktozo-6-fosforanu przez ATP i przy pomocy enzymu fosfofruktokinazy I (PKF), powstaje fruktozo-1,6-

bisfosforanu oraz ADP. Rozszczepienie przez aldolazę fruktozo-1,6-bisfosforanu na dwie fosfotriozy - aldehyd 3-fosfoglicerynowy oraz

fosfodihydroksyaceton. Przekształcenie fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy przez izomerazę triozofosforanową.

Przekształcenie aldehydu 3-fosfoglicerynowego w 1,3-bisfosfoglicerynian (1,3-BPG) z użyciem fosforanu nieorganicznego, NAD+ i enzymu

dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego Przeniesienie grupy fosforanowej z 1,3-BPG do ADP i utworzenie ATP (fosforylacja

substratowa) oraz 3-fosfoglicerynianu -.

Przekształcenie 3-fosfoglicerynianu w 2-fosfoglicerynian przez fosfogliceromutazę.

Odwodnienie 2-fosfoglicerynianu i powstanie fosfoenolopirogronianu Przeniesienie grupy fosforanowej z PEP na ADP i powstanie ATP

oraz pirogronianu.- 2.ciag reakcji biochemicznych podczas których jedna czast glukozy przeksztalaca się w 2 czast pirogranianu. Rola

glukozy jest dostarczenie energii 3.W warunkach tlenowych pirogronian, otrzymany w wyniku glikolizy pobierany jest przez mitochondria,

w których po przekształceniu do acetylo-CoA (reakcja ta katalizowana jest przez wieloenzymatyczny kompleks dehydrogenazy

pirogronianowej, do której działania niezbędna staje się difosfotiamina - pochodna witaminy B1), zostaje utleniony do dwutlenku

węgla w cyklu Krebsa. Powstałe w glikolizie równoważniki redukujące są przenoszone zaś z NADH+H+ do wnętrza mitochondriów.

4. Jeśli przeważają warunki beztlenowe, uniemożliwiona staje się reoksydacja NADH w łańcuchu oddechowym przez przeniesienie

równoważników redukujących na tlen. Pirogronian ulega redukcji przez NADH do mleczanu w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę

mleczanową. Reoksydacja NADH w reakcji powstawania mleczanu przez odtworzenie NAD potrzebnego w następnym cyklu reakcji

umożliwia dalszy przebieg glikolizy w przypadku nieobecności tlenu. 5.to inaczej rozpad glikogenu do cząsteczek glukozo-3-fosforanu

i dalsze wykorzystanie tef formy glukozy w komórce. Rozpad glikogenu rozpoczyna się od jego nieredukującego końca. Aby glikogen

mógł być rozłożony muszą w tym procesie uczestniczyć conajmiej 3 enzymy. 1 to fosforylaza glikogenowa rozcinające wiązanie ά1,4 od

nieradukcyjnego końca cząsteczki glikogenu. W procesie tym wykorzystany jest fosforan nieorganiczny który w wyniku fosforolizy rozbija

kowalencyjne wiązanie między cząsteczkami glukozy. Takie kolejne odrywanie cząsteczek glukozy możliwe jest jedynie do 4 cząsteczki

glukozy licząc od miejsca rozgałęzienia glikogenu. Glikogenoliza przebiegać może falej tylko wówczas gdy rozgałęziające wiązania 1,6

będą zlikwidowane przez specyficzne enzymy. Pierwszym jest transferaza która przenosi łańcuch 3

reszt glukozowych z jednego łańcucha an drugi i w yen sposób odsłania wiązanie 1,6

38.biosynteza kwasow tluszczowych

Ważniejsze etapy biosyntezy kw. tłuszczowych:

1.Przebieg glikolizy 2.Glikoliza 3.Glikoliza tlenowa 4.Glikoliza beztlenowa 5.Glikogenoliza

1. Karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA (enzym biotynowy - karboksylaza acetylo-CoA);

2. Acetylo-CoA i malonylo-CoA są przekształcone w ich ACP-pochodne (Acyl Carrier Protein - proteina przenosząca acyle);

3. Kondensacja acetylo-ACP i malonylo-ACP do acetoacetylo-ACP, uwolnienie ACP i CO2;

65.trawienie i wchłanianie tłuszczów

W trawieniu tłuszczów niezmiernie istotna jest żółć, która wpływa do dwunastnicy z pęcherzyka żółciowego. Trawienie tłuszczy odbywa się w dwunastnicy i jelicie cienkim pod wpływem enzymów lipolitycznych (lipazy, fosfolipazy). Enzymy te działają jedynie na powierzchni tłuszczy (gdyż nie rozpuszczają się w nich). W celu zwiększenia powierzchni tłuszczu dostępnej dla enzymów, woreczek żółciowy wydziela do dwunastnicy żółć (w miarę zapotrzebowania). Żółć powoduje emulgację tłuszczu, co oznacza, że ulegają one rozbiciu na emulsję. Zostają one następnie poddane działaniu enzymów trzustki, czyli lipaz (enzymy aktywne w zasadowym środowisku). Enzymy te powodują rozbicie cząsteczek tłuszczu na kwasy tłuszczowe i glicerol. Strawione tłuszcze przenikają z jelita cienkiego do żyły wrotnej i dalej do komórek wątroby. Zemuglowane tłuszcze trafiają także z dwunastnicy do limfy (w małych ilościach do naczyń krwionośnych).

Trawienie i przyswajanie tłuszczów przez organizm.

Podczas trawienia tłuszczów w jamie ustnej następuje ich rozdrobnienie. Po przejściu do żołądka ulegają one ogrzaniu pod wpływem lipazy wydzielanej przez żołądek częściowej hydrolizie do kwasów tłuszczowych i glicerolu.

Po przejściu masy pokarmowej do dwunastnicy treść żołądkowa podlega działaniu lipazy trzustkowej. W dwunastnicy ważną rolę spełnia żółć.

Wchłanianie tłuszczów odbywa się głównie w górnym odcinku jelita cienkiego, dzięki obecności lipazy trzustkowej.

Tłuszcze dostają się do krwi i tkanek dwiema drogami. Część dostaje się krwiobiegiem, natomiast kwasy tłuszczowe o dużej liczbie węgla w łańcuchu siecią naczyń limfatycznych. 31 zwiazki wysokoenergetyczne

Są to substancje zawierające przynajmniej jedno wiązanie, którego hydroliza dostarcza ponad 24 kJ/mol energii. Do z.w. należą: adenozynotrifosforan, fosfageny i fosfoenylopirogroniany. Rozpad ATP do ADP i fosforu dostarcza od 35 do 40 kJ/mol. Omawiane substancje stanowią nośniki energii uzyskiwanej przez organizmy w trakcie procesów metabolicznych.

Należą do nich trójfosforany rybonukleozydów: ATP – adenozynotrójfosforan, GTP – guanozynotrójfosforan, UTP – urydynotrójfosforan, CTP – cytydynotrójfosforan.

zbudowane są z Adeniny(zasady azotowej purynowej) 5-węglowego cukru pentozy tworząc adenozynę(Guanozynę itd) trzech cząsteczek PO3 połaczonych wiązaniami wysokoenergetycznymi( wysokoenergetyczne wiazania bezwodnikowe).procesy biochemiczne trawienia i resorbcji tłuszczów

Trawienie tłuszczów:

- Początek procesu trawienia tłuszczów ma miejsce już w jamie ustnej i żołądku. Główną rolę odgrywają tu enzymy takie jak lipaza ślinowa i żołądkowa

- zasadnicze trawienie tłuszczów rozpoczyna się bowiem w dwunastnicy.

- Żołądek odpowiada za przygotowanie tłuszczów do trawienia właściwego. rozproszenie tłuszczów do drobnych kropli.

66 TRANSPORT LIPIDÓW W ORGANIZMIE I POMIĘDZY TKANKAMI, które w

znamienny sposób uczestniczą w metabolizmie lipidów:

a/ WKT - „wolne kwasy tłuszczowe” – kwasy tłuszczowe związane do albuminy – tak

przenoszone są egzogenne KT absorbowane w jelicie i do wątroby, mięśni i

adipocytów oraz endogenne KT pochodzące głównie z tkanki tłuszczowej do wątroby

i mięśni a takSe pozostałych wykorzystujących je tkanek

b/ lipoproteiny – białka złoSone, kompleksy lipidowo-białkowe; skład i ogólna

budowa; apolipoproteiny oraz składniki lipidowe; podział; właściwości i znaczenie w

metabolizmie lipidów; lipazy lipoproteinowe i ich rola

Chylomikrony (powstają w nabłonku jelitowym – zawierają lipidy egzogenne)

VLDL (powstają w wątrobie – zawierają głównie lipidy pochodzenia endogennego)

LDL (1) , IDL i HDL (produkty przekształceń i metabolizmu głównie lipoptrotein typu

VLDL a takSe częściowo syntezy wątrobowej – prekursory HDL krwi)

67. Trójglicerydy (triglicerydy, triacyloglicerole, TG) - organiczne związki chemiczne należące do lipidów (tłuszczów prostych). Są to estry gliceryny (glicerolu) i trzech kwasów tłuszczowych. Wraz z wolnymi kwasami tłuszczowymi są jednym z głównych materiałów energetycznych zużywanym na bieżące potrzeby organizmu lub są też magazynowane jako materiał zapasowy w postaci tkanki tłuszczowej.

68katabolizm kwasow tluszczowych w komorce

Kwasy tłuszczowe, aby mogły wejść w przemiany kataboliczne muszą być wcześniej zaktywowane czyli być podniesione na wyższy poziom energetyczny. Aktywacja ta polega na połączeniu reszty acylowej kwasu z koenzymem A (CoA). Tworzy się wiązanie tioestrowe. W procesie tym bierze udział ATP, CoA oraz enzym syntetaza acylo-CoA. Aktywacja kwasów tłuszczowych odbywa się na zewnętrznej błonie mitochondrialnej (od strony cytoplazmy). Natomiast proces rozkładu (ß-utlenianie kwasów tłuszczowych) odbywa się w MATRIX mitochondrialnym, stąd też zaktywowane aminokwasy mogą być przetransportowane przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, która dla wielu związków jest nieprzepuszczalna. Transport ten odbywa się przy udziale L-karnityny. W tym celu na zewnętrznej błonie mitochondrialnej, bądź przestrzeni międzybłonowej mitochondriów ma miejsce tworzenia kompleksów karnityny z acylo-CoA. W procesie tym bierze udział acylotransferaza karnitynowa I. Produktem działania tego enzymu jest acylokarnityna. Następnie acylokarnityna z udziałem translokazy jest transportowana przez wewnętrzną błonę mitochondrialną do MATRIX. Po MATRIX`owej stronie tej błony grupa acylowa zostaje z powrotem przeniesiona na CoA przez acylotransferazę karnitynową II. Wolna karnityna powraca do cytozolu przy udziale translokazy. Utlenianie kwasów tłuszczowych w MATRIX mitochondrialnym sprowadza się do tego, że w każdym cztero-enzymatycznym cyklu powstaje 1 cząsteczka acetylo-CoA oraz acylo-CoA o łańcuchu krótszym o dwa węgle. Cykl ten powtarza się do chwili, gdy produktami końcowymi są 2 cząsteczki acetylo-CoA.

72 .Regulacja metabolizmu kwasów tłuszczowych.

Ważniejsze etapy biosyntezy kw. tłuszczowych:

1. Karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA (enzym biotynowy - karboksylaza acetylo-CoA);

2. Acetylo-CoA i malonylo-CoA są przekształcone w ich ACP-pochodne (Acyl Carrier Protein - proteina

przenosząca acyle);

3. Kondensacja acetylo-ACP i malonylo-ACP do acetoacetylo-ACP, uwolnienie ACP i CO2;

4. Przekształcenie acetoacetylo-ACP do reszty kwasu masłowego butyrylo-ACP (proces redukcji i

odwodnienia);

5. Wydłużanie łańcucha węglowodorowego przez przyłaczanie kolejnych dwuwęglowych (2-C)

jednostek malonylo-ACP, aż do powstania palmitynianu 16-węglowego (C-16);

6. Dalsze wydłużanie (elongacja) łańcuchów węglowodorowych odbywa się na agranularnym

(gładkim) retikulum endoplazmatycznym. Źródłem 2-węglowych jednostek jest malonylo-

CoA, jednakże kwas tłuszczowy jest wiązany z koenzymem A, a nie z białkowym przenośnikiem

ACP.uszczowych.

73 . Biosynteza kwasów tłuszczowych

Substratem do biosyntezy kwasów tłuszczowych jest acetylo-Co. Najpierw ulega on karboksylacji

przy udziale karboksybiotyny i odpowiedniego enzymu: Acetylo-CoA + karboksybiotyna –>

malonylo-CoA + biotyna. Następnie malonylo-CoA łączy się z kompleksem enzymowym – syntetazą

kwasów tłuszczowych, za pośrednictwem grupy –SH w tym kompleksie: Kompleks składa się z 7

enzymów,otaczających białko ACP, zawierające fosforan panteteiny, które wiąże malonylo-CoA

za pomocą centralnej grupy SH. Następnie acetylo-CoA jest przyłączany doperyferyjnej grupy SH,

następnie kondensacja reszty acetylowej z malonową i uwolnienie CO2. Następne etapy biosyntezy

przypominają odwrotność katabolizmu kwasów tłuszczowych, ale z udziałem innych koenzymów.

Acetoacetylo-ACM ulega redukcji do β-hydroksykwasu (za pomocą NADPH2). Dehydratacja tego

kwasu prowadzi do kwasu 2,3-nienasyconego. Kolejna redukcja za pomocą koenzymu FMNH2 i

przetransportowanie powstałego połączenia do peryferyjnej grupy SH, natomiast do centralnej

grupy SH przyłącza się kolejna cząsteczka malonylowa. Dalej cykl się powtarza do uzyskania 16-

węglowej cząsteczki kwasu palmitynowego. Aktywne kwasy tłuszczowe (acylo-CoA) reagują z glicero-

3-fosforanem i powstaje kwas L-α-fosfatydowy, który ulega defosforylacji z przyłączeniem trzeciej

reszty acylowej. Kwasy nienasycone powstają wtórnie w wyniku utleniania tlenem cząsteczkowym

i redukcji przy udziale NADH2. Niektóre kwasy nienasycone (np. kwas linolowy) muszą być

wprowadzane do organizmów zwierzęcych z zewnątrz, ze względu na brak możliwości tworzenia

wiązań podwójnych na dalszych węglach niż C9.

74. cykle elongacji, które można podzielić na 4 fazy (kondensacja, redukcja, odwodnienie, redukcja).

Pierwszy z cykli wygląda następująco:

Kondensacja 2-węglowego acetylo-ACP i 3-węglowego malonylo-ACP do 4-węglowego

acetoacetylo-ACP. Podczas tej reakcji zostaje odłączony jeden ACP oraz CO2. Enzym katalizujący ten

etap to enzym kondensujący acylomalonylo-ACP

Redukcja acetoacetylo-ACP do D-3-hydroksybutyrylo-ACP, podczas której wykorzystywana jest jedna

cząsteczka NADPH. Enzym - reduktaza beta-ketoacylo-ACP

Odwodnienie D-3-hydroksybutyrylo-ACP do krotonylo-ACP. Enzym- dehydrataza 3-hydroksyacylo-AC

Redukcja krotonylo-ACP do butyrylo-ACP, podczas której zostaje wykorzystana kolejna cząsteczka

NADPH. Enzym: reduktaza enoilo-ACP. W następnym obrocie cyklu kondensacji ulega 4-węglowy

butyrylo-ACP i malonylo-ACP, w wyniku czego powstaje związek 6-węglowy. Cykle zachodzą, aż

do powstania 16-węglowego palmitoilo-ACP, który nie może być dalej wydłużany i pod wpływem

enzymu tioesteraza ulega hydrolizie do palmitynianu i ACP. Podczas elongacji kwasów tłuszczowych

zawierających więcej niż 16 atomów węgla, wydłużany kwas tłuszczowy związany jest z CoA, a nie z

ACP.

75. Bilans energetyczny utleniania kwasów tłuszczowych w komórce.

W każdym cyklu, kiedy acylo-CoA jest skracany o dwa atomy węgla, powstaje po jednej cząsteczce,

odpowiednio FADH2,NADH i acetylo-CoA. Rozkład palmitylo-CoA przebiega w siedmiu cyklach. W

procesie odszczepienia acetylo-CoA zachodzą dwie reakcje utlenienia, w których biorą udział FAD i

NAD ( powstają w sprzężeniu z tlenową fosforyzacją odpowiednio 2 i 3 cząsteczki ATP) Acetylo-CoA

spalając się w cyklu Krebsa dostarcza 12 cząsteczek, zaś straty na aktywację kwasu tłuszczowego

wynoszą 1 cząsteczkę. 1 reszta acetylo-CoA=12ATP, NADH=3ATP, FADH2=2ATP.ZYSK 17ATP

76.biosynteza triacylogliceroli

Ważniejsze etapy biosyntezy kw. tłuszczowych:

1. Karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA (enzym biotynowy - karboksylaza acetylo-CoA);

2. Acetylo-CoA i malonylo-CoA są przekształcone w ich ACP-pochodne (Acyl Carrier Protein - proteina przenosząca acyle);

3. Kondensacja acetylo-ACP i malonylo-ACP do acetoacetylo-ACP, uwolnienie ACP i CO2;

4. Przekształcenie acetoacetylo-ACP do reszty kwasu masłowego butyrylo-ACP (proces redukcji i odwodnienia);

5. Wydłużanie łańcucha węglowodorowego przez przyłaczanie kolejnych dwuwęglowych (2-C) jednostek malonylo-ACP, aż do powstania palmitynianu 16-węglowego (C-

16);

6. Dalsze wydłużanie (elongacja) łańcuchów węglowodorowych odbywa się na agranularnym (gładkim) retikulum endoplazmatycznym. Źródłem 2-węglowych jednostek

jest malonylo-CoA, jednakże kwas tłuszczowy jest wiązany z koenzymem A, a nie z białkowym przenośnikiem ACP.

78. Biosynteza cholesterolu

1. Decydującym etapem w tej syntezie jest utworzenie kwasu mewalonowego z 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA (HMG-CoA) – pochodnej acetyloCoA i acetoacetylo-CoA)

2. Mewalonian jest zmieniany w pirofosforanizopentylu, który kondensuje ze swoim izomerem tworząc pirofosforangeranylu (C₁₀)

3. Dodanie drugiej cząstki pirofosforanuizopentylu do pirofosforanugenarylu (C₁₀) powoduje powstanie pirofosforanufarnezylu (C₁₅), którego kondensacja z drugą taką samą cząsteczką prowadzi do utworzenia skwalenu (C₃₀)

4. Skwalencyklizuje do lano sterolu, z którego powstaje cholesterol (C₂₇)

79. Biosynteza fosfolipidów.

Biosynteza fosfolipidów (fosfoglicerydów) w komórkach ssaków odbywa się z udziałem trifosfonukleotydów (ATP, CTP). Synteza ta może zachodzić z aktywacją choliny lub etanoloaminy, albo poprzez aktywację diacyloglicerolu.
Jedynym fosfolipidem, który nie jest syntetyzowany w komórkach ssaków z diacyloglicerolu jest fosfatydyloseryna. Może ona powstawać tylko w drodze bezpośredniej wymiany pomiędzy wolną seryną i uprzednio syntetyzowanym fosfolipidem. Fosfatydyloseryna może ponownie przekształcać się w fosfatydyloetanoloaminę w reakcji dekarboksylacji. W wątrobie istnieje jeszcze inny szlak przemian, który umożliwia bezpośrednie przekształcenie fosfatydyloetanoloaminy w fosfatydylocholinę poprzez stopniową metylację reszty etanoloaminowej przy użyciu S-adenozylometioniny, jako dawcy grupy metylowej. Szlak ten nie występuje w mózgu.
Reakcje wymiany mogą zachodzić także pomiędzy innymi fosfolipidami i zasadami azotowymi. Są one katalizowane przez enzymy mikrosomalne bez udziału ATP, lecz w obecności jonów wapnia. W warunkach fizjologicznych w drodze bezpośredniej wymiany może powstawać 5-9% fosfolipidów. Na tej drodze może dochodzić także do wymiany całych cząsteczek fosfolipidów. Reakcja ta ma miejsce zwłaszcza pomiędzy błonami komórkowymi i fosfolipidami lipoprotein osocza krwi, a także pomiędzy fosfolipidami sąsiadujących ze sobą komórek. Umożliwia to zmianę składu fosfolipidów komórki zależnie od potrzeb metabolicznych ustroju.Jest kilka dróg syntezy fosfolipidów. Materiałem wyjściowym biosyntezy fosfolipidów jest 3-glicerofosforan, który może powstawać w wyniku przeniesienia grupy fosforanowej na glicerol przez glicerokinazę lub przez redukcję dihydroksyacetofosforanu przez dehydrogenazę glicerofosforanową z udziałem NADH. Zaktywowane długołańcuchowe kwasy tłuszczowe w postaci tioestrówCoA są wiązane estrowo z 3-glicerofosforanem za pośrednictwem wątrobowej acylotransferazy w dwuetapowej reakcji z wytworzeniem kwasów fosfatydowych. Pierwsze etapy syntezy fosfolipidów przebiegają więc podobną drogą jak biosynteza triacylogliceroli poprzez kwas fosfatydowy, czyli fosforan diacyloglicerolu . Powstały diacyloglicerol może wziąć udział w różnych szlakach metabolicznych, np. po przyłączeniu trzeciej grupy acylowej za pośrednictwem pochodnej CoA do węgla w pozycji 3 może ulec przemianie do triacyloglicerolu. Może także przy udziale transferazy przyłączyć fosforylowaną zasadę, np. cholinę lub etanoloaminę, i wytworzyć fosfatydylocholinę (lecytynę) lub fosfatydyloetanoloaminę (kefalinę). Synteza na przykład fosfatydylocholiny (lecytyny) może przebiegać następująco: w procesie metylowania grupy aminowej fosfatydyloetanoloaminy powstaje fosfatydylomono-, dii trimetyloetanoloamina, czyli fosfatydylocholina, znana głównie jako lecytyna. Grupy metylowej dostarcza S-adenozylometionina. Przebieg tych reakcji stwierdzono w wątrobie, zarówno w mikrosomach, jak i we frakcji mitochondrialnej. Lecytyna może powstawać także na innej drodze, np. z diacyloglicerolu i choliny aktywowanej cytydynodifosforanem (CDP-cholina).
Lecytyna, jak podkreślano, jest najobficiej reprezentowanym fosfolipidem w komórce jak też w osoczu krwi, gdzie stanowi 2/3 wszystkich fosfolipidów. Fosfolipidy nie występują w osoczu jako samodzielne cząsteczki, lecz wchodzą w skład różnych klas lipoprotein, pełniąc ważną rolę strukturalną w tych kompleksach lipidowo-białkowych, Ponad 80% fosfolipidów pochodzi z wątroby, która wydziela je w postaci lipoprotein.

80. Opisz proces tworzenia ciał ketonowych (Ketogeneza)

Proces ketogenezy (biosyntezy ciał ketonowych) zaczyna się od kondensacji dwóch cząsteczek acetylo-CoA, które pod wpływem enzymu tiolazy przekształcają się w acetoacetylo-CoA. Ten dalej reaguje z kolejną cząstką acetylo-CoA co prowadzi do powstania 3-hydroksy-3-matyloglutarylo-CoA (HMG-CoA). Związek ten jest rozszczepiony przez liazęHMGCoA do acetooctanu lub acetylo-CoA. Acetooctan jest redukowany do 3-hydroksymaślanu lub ulega dekarboksylacji do acetonu. U człowieka głównym miejscem produkcji i wydzielania do krwi ciał ketonowych jest wątroba. Stanowią materiał energetyczny w czasie głodu w organizmie.

81. Wykazać schematycznie możliwości powstawania cukrów z tłuszczów.

W wyniku glukogenezy

82. Synteza aminokwasów z tłuszczów.

1. Łańcuch kwasów tłuszczowych powstaje przez łączenia dwuwęglowych jednostek pochodzących pośrednio z acetyloCoA a bezpośrednio z malonylo-CoA

2. Jednostki ocranowe aktywowane są przez tworzenie malonylo-CoA (z rozkładem ATP)

3. Dodawanie dwuwęglowych fragmentów do rosnącego łańcucha napędzone jest przez dekarboksylację malonylo-CoA

4. Wydłużenie łańcucha następuje aż do osiągnięcia 16 atomów węgla (kwas palmitynowy)

5. Inne enzymy dodają podwójne wiązanie i dodatkowe atomy węgla

6. Sumaryczna reakcja biosyntezy
acetylo-CoA +7 malonylo-CoA+14NADPH+14H⁺ -> palmityno-CoA+7HCO₃^-+7CoASH+14NADP⁺

83. Rola L-karnityny w transporcie kwasów tłuszczowych.

L-karnityna przenosi aktywowane do postaci acetylo-CoA cząsteczki kwasów tłuszczowych z cząsteczki do macierzy mitochondrialnej, gdzie ulegają one utlenieniu/beta-oksydacji, w wyniku czego w kórkach organizmu powstaje ATP. Acylo-CoA może przenikać przez błony mitochondrialne jedynie po połączeniu z polarną cząsteczką L-karniny.

84. Jest dla zootechników

85. Ujemny bilans energii – przyczyny.

wartość wydatku energetycznego jest większa niż wartość energii dostarczonej do organizmu wraz z pożywieniem; taki bilans grozi osłabieniem organizmu oraz zmniejszeniem masy ciała; taki rodzaj bilansu energetycznego jest korzystny tylko wtedy, kiedy występuje u osoby otyłej. Przy zwiększeniu energii z pożywienia zaczyna się proces tycia.

86. Ogólny schemat degradacji aminokwasów.

87. Procesy dekarboksylacji i dezaminacji i transaminacji.

Dekarboksylacja (inaczej dekarboksylowanie) – reakcja chemiczna, w której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych lub ich soli i estrów. W wyniku tej reakcji następuje zazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla. W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzez działanie enzymów.

Deaminacja (dezaminacja) - reakcja chemiczna polegająca na eliminacji z cząsteczki związku chemicznego grupy aminowej (-NH2), najczęściej z wydzieleniem amoniaku. W środowisku naturalnym, deaminacja aminokwasów jest pierwszym procesem ich degradacji umożliwiającym późniejsze wykorzystanie tych związków chemicznych jako substratu oddechowego. W tym sensie jest to reakcja przeciwna do transaminacji. Deaminacja zachodząca w środowisku naturalnym nie wymaga obecności tlenu. Warunkiem jest odpowiednia ilość azotanów oraz organizmów denitryfikacyjnych.

Transaminacja – reakcja chemiczna przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez transaminazy (aminotransferazy).

Ketokwasy te, to: pirogronian, szczawiooctan, α-ketoglutaran.

88. Dekarboksylacja (aminokwasów zasadowych, kwaśnych, obojętnych) przebieg enzymatyczny procesu.

Usunięcie CO2 przy udziale dekarboksylaz aminokwasowych współdziałających z fosforanem pirydoksalu- powstają aminy :

·         Z aminokwasów obojętnych- monoaminy pierwszorzędowe

·         Z aminokwasów zasadowych- oligoaminy

·         Z aminokwasów kwaśnych- aminokwasy obojętne

89. Przebieg i znaczenie deaminacji.

Deaminacja (dezaminacja) - reakcja chemiczna polegająca na eliminacji z cząsteczki związku chemicznegogrupy aminowej (-NH₂), najczęściej z wydzieleniem amoniaku.W wielu przypadkach deaminacji towarzyszą reakcje następcze, prowadzące do zastąpienia grupy aminowej inną grupą organiczną. Bardzo częstą formą deaminacji jest przekształcenie grupy aminowej do ketonowej w cyklicznych związkach organicznych. Przykładem może być deaminacjacytozyny, w wyniku której powstaje uracyl.W środowisku naturalnym, deaminacja aminokwasów jest pierwszym procesem ich degradacji umożliwiającym późniejsze wykorzystanie tych związków chemicznych jako substratu oddechowego. Deaminacja zachodząca w środowisku naturalnym nie wymaga obecności tlenu. Warunkiem jest odpowiednia ilość azotanów oraz organizmów denitryfikacyjnych.Naturalnadeaminacja przeprowadzana jest przez grupę bakterii jelitowych: E.coli, Enterobacteraerogenos. Mikroorganizmy te wytwarzają enzymy takie jak:Ureazy,dezaminazy.

90. Losy grupy aminowej po dezaminacji:

odlaczenie grupy aminowej od aminokwasu przebiega w tym procesie dwu etapowo. Najpierw nastepuje utlenienie grupy aminowej do grupy iminowej, następnie spontaniczna chydrolizapowstalegoiminokwasu do ketokwasu. Reakcje katalizowane przez oksydazy są energetycznie nie korzystne dlatego większość grup aminowych aminokwasow przenoszona jest najpierw na kwas alfa ketoglutarowy w procesie transaminacji co prowadzi do powstania kwasu glutaminowego, a ten z koleii ulega deaminacji oksydacyjnej do alfa ketoglutaranu i amoniaku.

91. Los aminokwasowych szkieletowweglowych w czasie degradacji aminokwasow

Rozkladaminokwasow (degradacja) kataboliczne reakcje, czyli reakcje rozkladuaminokwasow prowadza do wytworzenia metabolitowposrednich i produktow wydalania zwiazkow azotowych. Aminokwasy nie są magazynowane ,ani wydalane z organizmu. Kazdy aminokwas ma wlasny tor przemian katabolicznych,aleogolne zasady degradacji są podobne. Grupa aminowa jest odlanczana od aminokwasu ,a pozostaly szkielet weglowy jest przeksztalcany do acetylo-CoA ,lub jednego z metabolitow cyklu Krebsa .

92. Przebieg transaminacji

Transaminacjato proces enzymatycznej wymiany grupy aminowej, pomiedzy aminokwasami i ketokwasami bez uwalniania amoniaku do srodowiska. Transaminacja to odlaczenie grupy alfa aminowej z aminokwasu i przeniesienie jej na alfa atom wegla jednego z 3 alfa ketokwasow:  kwas pirogronowy , alfa-keto glutarowy  i kwas szczawio-octowy. W reakcjach uczestnicza swoiste transaminazy.

93. CYKL MOCZNIKOWY

Mocznik jest syntetyzowany w wątrobie w cyklu mocznikowym. Następnie jest wydzielany do krwioobiegu, filtrowany przez nerki i wydalany z moczem. Oto sumaryczna reakcja cyklu

mocznikowego: NH4+ + HCO3- + H2O + 3ATP + asparaginianà mocznik + 2ATP + AMP + 2Pi + PPi + fumaran

Jeden z atomów azotu w moczniku pochodzi z amoniaku, drugi jest przeniesiony z aminokwasu- asparaginianu, natomiast atom węgla pochodzi z CO2. ornityna jest przenośnikiem

atomów azotu i węgla. Cykl mocznikowy składa się z 5 reakcji enzymatycznych, z których pierwsze są umiejscowione w mitochondriach, a kolejne 3 w cytozolu.

1. Synteza karbamoilofosforanowa, która właściwie nie należy do cyklu mocznikowego, katalizuje aktywację i kondensację amoniaku (pochodzącego z oksydacyjnej deaminacji

glutaminianu przez dehydrogenaze glutaminową) z CO2 (w postaci wodorowęglanu HCO3-), prowadzącą do utworzenia karbamoilofosforanu. Hydroliza 2 cząsteczek ATP sprawia,

że reakcja ta jest praktycznie nieodwracalna.

2. Druga reakcjazachodzi również w mitochondriach i polega na przeniesieniu gr. karbamoilowej z karbamoilofosforanu na ornitynę przez karbamoilotransferazę ornitynową. W

reakcji tej powstaje aminokwas cytrulina, która jest transportowana z mitochondrium do cytozolu, gdzie zachodzą pozostałe reakcje cyklu.

3. Cytrulina ulega kondensacji z asparaginianem, z którego pochodzi 2 atom azotu w moczniku, do argininobursztynianu w reakcji katalizowanej przez syntetazę

argininobursztynianową. Reakcja ta przebiega hydrolizie ATP do AMP i PPi oraz zachodzącej potem hydrolizie pirofosforanu. Tak więc obydwa wiązania

wysokoenergetyczne w ATP są ostatecznie rozszczepione.

4. Liaza argininobursztynianowa usuwa następnie szkielet wglowy asparaginianu, z arginiobursztynianu w postaci fumaranu, pozostawiając atom azotu w drugim produkcie-

argininie. Ponieważ arginina powstaje w cyklu mocznikowym jest zaliczana do zw. endogennych. Arginina jest bezpośrednim prekursorem mocznika.

5. Mocznik powstaje z argininu w reakcji katalizowanej przez arginiazę, z równoczesną regeneracjąrnityny. Ornityna jest następnie transportowana z powrotem do

mitochondrim i może znowu przyłączyć kolejną cząsteczka karbamoiofosforanu.

95. trawienie białek

1.

W trawieniu białek biorą udział proteazy żołądkowe, trzustka i jelitowe a cały proces kończy się już w zasadzie w początkowym odcinku jelita. Trawienie żołądkowe

obejmuje wszystkie rodzaje białek pokarmowych z wyjątkiem protamin i kreatyny. Kwaśny sok żołądkowy powoduje denaturację i pęcznienie białek ciężkostrawnych

ułatwiając ich trawienie przez proteazy żołądka i trzustki. Mieszanina polipeptydó przechodzi następnie do jelit gdzie ulega dalszemu rozkładowi na coraz mniejsze peptydy

i wolne aminokwasy. Zachodzi to dzięki trzustkowym endopeptydazom(trypsyna, chymotrypsyna). W jelitach aminokwasy wchłaniają się.

2.

Trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku gdzie komórki główne komórek gruczołowych żołądka wydzielaja nieczynny enzym- pepsynogen. Komórki okładzinowe

wydzielają kwas solny, w obecności którego pepsynogen przekształca się w postać czynną- pepsynę. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają

cząsteczki polipeptydów do tripeptydów i di peptydów. Te z kolei rozkładane są przez peptydazy ścian jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłanianie Do krwi

i żyłą wrotną wędrują do wątroby. stamtąd większość aminokwasów dalej dostaje się z krwią do komórek ciała. Nadwyżka pozbawiona jest reszt aminokwasowych przez co

powstaje amoniak i keto kwasy. Amoniak przekształcany jest w mniej toksyczny mocznik.

96. Bilans azotowy.

AZOT ORGANIZMU: - białkowy (1-1,5mg%) – głównie Hb - pozabiałkowy (20-40mg%) - oznaczanie = ocena

wydolności nerek - mocznik - 15-40mg% - aminokwasy – 3-6mg% - kw. Moczowy – 3-7mg% - Kreatynina – 0,7-

1,5mg% - Amoniak - puryny

- BUN (blood urea nitrogen)- azot mocznika

Amoniak, pochodzący głównie z deaminacji aminokwasów jest silnie toksyczny, stąd koniecznośd

przekształcenia go w tkankach w glutaminę przed transportem do wątroby. Tam NH3 przekształcany jest w

małotoksyczny, bogaty w azot mocznik.

Choroby wątroby = NH3 w osoczu

- białka organizmu – 18% masy ciała

- synteza/degradacja – 300-800g/24h – organizm nie magazynuje białek

- pokrycie energetyczne z białek – 12-15% (węglowodany ~ 60%)

97. Regulacja cyklu mocznikowego.

1.Enzym regulatorowy - syntetaza karbamoilofosforanowa

2.Allosteryczny aktywator - N-acetyloglutaminian

3.Zmiany w pożywieniu - podczas głodzenia zwiększa się stężenie enzymów cyklu mocznikowego

98. Regulacja hormonalna przemian białek i aminokwasów

Niemal wszystkie hormony wpływają na przemiany białek i aminokwasów

- istnieje różnica w działaniu hormonów na przemiany białek i aminokwasów

- hormony anaboliczne

(hormon wzrostu, insulina, androgeny), budowa białek w mięśniach, rozpad białek w trzewiach (wątroba i przewód pokarmowy)

- hormony kataboliczne

(glikokortykosteroidy, glukagon), rozpad Białek w mięśniach, powodują rozpad białek i syntezę węglowodanów z aminokwasów, budowa białek w trzewiach

99. Połączenie cyklu mocznikowego z cyklem Krebsa.

100. Aminy biogenne –postawanie rola.

Są to związki powstałe w wyniku dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych które z wyjątkiem histaminy zwężają naczynia krwionośne i podwyższają ciśnienie krwi histamina zaś je obniża.

Powstają one w wyniku działania specyficznych karboksyliaz. Koenzymem tych enzymów jest fosforan pirydoksalu. Pierwszym etapem dekarboksylacji jest połączenie aminokwasu z koenzymem i wytworzenie zasady Schiffa która po przyłączeniu dwóch jonów wodorowych oraz odłączeniu CO₂ przekształca się w aminę i fosforan pirydoksalu. Z aminokwasów obojętnych powstają monoaniny a z zasadowych dwumiany.

101.Aminokwasy gluko i ketogenne.

U człowieka 90% energii uzyskiwana jest z utleniania węglowodanów i tłuszczów, 10% pochodzi z utleniania węglowych szkieletów aminokwasowych

Degradacja szkieletów węglowych szkieletów aminokwasów daje jako produkty końcowe: acetylo-CoA, bursztynylo-CoA, pirogronian, alfa-ketoglutaran, fumaran, szczawiooctan, acetooctan.

Aminokwasy dające jako końcowy produkt degradacji bursztynylo-CoA, pirogronian, alfa-ketoglutaran, fumaran, szczawiooctan zaliczamy do grupy aminokwasów glukogennych

Ala, Gly, Thr, Cys, Ser, Met, Val, Asp, Tyr, Asn

Aminokwasy rozkładające się do acetylo-CoA albo acetylooctanu (intermediaty syntezy kwasów tłuszczowych i ciał ketonowych) należą do aminokwasów ketogennych

Ile, Leu, Trp, Tyr, Phe, Lys

Niektóre aminokwasy dają produkty rozkładu mogące służyć jako substraty glukoneogenezy i syntezy kwasów tłuszczowych są więc gluko i ketogenne

Ile, Phe, Tyr