1. Podział aminokwasów ze względu na łańcuchy boczne

Budowa łańcuchów bocznych (polarne, niepolarne, jonowe):

• Z łańcuchem bocznym alifatycznym, niepolarnym, hydrofobowym: Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro

• Z łańcuchem bocznym zawierającym grupy hydroksylowe –OH lub siarkę, o małej polarności: Ser, Thr, Cys, Met

• Z łańcuchem bocznym zawierającym pierścień aromatyczny: Phe – hydrofobowy, Trp – o małej polarności, Tyr – grupa fenolowa dysocjuje w wyższym pH; aminokwasy zawierające podstawnik aromatyczny

• Z łańcuchem bocznym zasadowym: Lys- lizyny ( zawierające na końcu łańcucha bocznego grupę aminową), Arg- arginina ( zawierająca grupę guanidynową), His- histydyna ( posiada silnie zasadowy pierścień imidazolowy). Silnie polarne.

• Z łańcuchem bocznym kwasowym: Asp, Glu, ( w łańcuchu bocznym tych aminokwasów znajduje się dodatkowa grupa karboksylowa), silnie polarne. Należą tu także asparagina i glutamina.

1. Co to jest allosteria? Przykład białka.

• Większość tych białek, które mają zmienną strukturę trzeciorzędową pełni swoją funkcję na zasadzie allosterii, czyli odwracalnej modyfikacji struktury wtórnej pod wpływem wiązanych w ściśle określonym miejscu tzw. efektorów (modyfikatorów) allosterycznych.

• Miejsce wiązania efektora jest określane jako centrum allosteryczne.

• Białkiem allosterycznym jest hemoglobina

• Oznacza to, że wiązanie tlenu O₂ do jednej z podjednostek hemoglobiny jest uzależnione od jej oddziaływania z innymi podjednostkami. Ściślej mówiąc, wiązanie tlenu do jednej z podjednostek hemoglobiny indukuje zmiany konformacyjne, które przekazywane są na sąsiednie jednostki zwiększając ich powinowactwo względem tlenu, ułatwiając w ten sposób wiązanie tej cząsteczki.

• Przesunięcie helisy F w kierunku E po przyłączeniu O₂ zapobiega utlenianiu Fe2+ do Fe3+. Wiązanie to określa się jako kooperatywne.

1. Co jest potrzebne do syntezy DNA?

Do syntezy łańcucha DNA potrzebne są następujące składniki:

• Wszystkie 4 prekursory 5’-trifosforanów deoksyrybonuklezydów (dATP, dGTP, dTTP, dTCP) oraz jony magnezowe Mg+

• Odcinek starterowy – primer (około 5 nukleotydów), gdyż polimeraza DNA dołącza deoksyrubonuleotydy do wolnej grupy 3’-hydroksylowej już istniejącego odcinka DNA

• Matryca DNA jako istniejący składnik układu. Matrycą może być jedno i dwuniciowe. Jednakże bardziej efektywne jest DNA dwuniciowe.

1. Różnice w syntezie DNA i RNA.

Istnieje również kilka różnic między tymi syntezami:

• Polimeraza RNA nie wymaga odcinka startowego, czyli primera.

• Synteza RNA na matrycy DNA jest w pełni konserwatywna, podczas gdy synteza DNA jest semikonserwatywna.

• Nie stwierdzono by polimeraza miała aktywność nukleazową, którą polimeraza DNA wykorzystuje do usuwania błędnie wprowadzonych nukleotydów.

1. Co to jest intron, ekson, splicing.

SPLICING

Łańcuchy polipeptydowe w bakteriach są kodowane przez nieprzerwany ciąg tripletowych kodonów. Okazało się, że niektóre geny są nieciągłe. Oznacza to, że w danym genie występują miejsca kodujące i miejsca niekodujące. Przykładem takiego genu jest gen łańcucha β-hemoglobiny, który jest przerywany przez 2 sekwencje niekodujące. Są to tzw. introny (sekwencje intronowe). Natomiast miejsca kodujące to eksony.

Stwierdzono, że odcinki niekodujące są usuwane z pierwotnego transkryptu, a równocześnie sekwencje kodujące (eksony) są łączone przez precyzyjnie działający mechanizm dając dojrzałą już cząsteczkę mRNA. W tym procesie uczestniczą snRNA, bogate w uracyl. Te snRNA wchodzą w kompleksy z białkami, które z kolei łączą się z intronami i w ten sposób są one usuwane z mRNA. Usuwanie intronów i łączenie eksonów nazywamy splicingiem. Jest to bardzo skomplikowany proces przeprowadzany przez tzw. splicozony, czyli białka i niewielkie cząsteczki snRNA. Ten skomplikowany aparat enzymatyczny rozpoznaje sygnały w nowo powstałym mRNA, które wyznaczają miejsca wycięcia intronów i połączenia eksonów.

Prawie zawsze introny zaczynają się od GU, a kończą się na AG. Ten AG jest zawsze poprzedzony przez ciąg bogaty w pirymidyny.

1. Funkcje lipidów złożonych i podział

Funkcje lipidów złożonych:

• Pełnią funkcje czynników rozgraniczających środowiska metaboliczne w obrębie komórki i tkanki – stanowią podstawowy półprzepuszczalny składnik błon

• Wchodzą w skład tkanki nerwowej i mózgu zwierząt

Podział lipidów złożonych:

• Glicerofosfolipidy

– zbudowane z glicerolu, który jest zestryfikowany dwoma resztami kwasów tłuszczowych. W jednym miejscu jest reszta fosforanowa

- szczególne właściwości zapewniają im substancje łączące się poprzez resztę fosforanową

- są zbudowane z trzech składników : ufosforylowanej grupy głowy, trójwęglowego rdzenia glicerolu i dwóch węglowodorowych łańcuchów

• Fosfosfingozydy

- fosfolipidy niebędące pochodną glicerolu. Zamiast glicerolu zawierają sfingozynę (aminoalkohol zawierający długi, nienasycony łańcuch węglowodorowy). Sfingozyna łączy się wiązaniem peptydowym z kwasem tłuszczowym oraz z fosforanem choliny – nazywa się to sfingomielina. Substancje te bardzo często występują w mózgu i otoczkach nerwowych

• Glikolipidy

- lipidy zawierające cukier

- są spokrewnione pod względem budowy z fosfosfingozydami lub rzadziej z glicerofosfolipidami. Od fosfosfingozydów różnią się tym, że zamiast fosforanu choliny mają podstawiony w pozycji 1 glukozydowo związany sacharyd lub jego pochodną siarczanową.

• Cholesterol

- występuje tylko u Eukariota

- stanowi ważny składnik błon komórkowych modelujący ich płynność

- jest prekursorem hormonów steroidowych: progesteronu, testosteronu, kortyzolu oraz soli żółciowych

• Lipoproteiny

- są to białka o charakterze micelarnym

- pełnią istotne funkcje w organizmie : transportu w tkankach zwierzęcych substancji nierozpuszczalnych w wodzie

1. Funkcje białek

• Kataliza enzymatyczna – prawie wszystkie znane enzymy są białkami. Enzymy są bardzo silnymi katalizatorami (zwiększają szybkość reakcji w żywych układach przynajmniej milion razy). Białka odpowiedzialne są za kierunki przemian w układach metabolicznych.

• Transport i magazynowanie – transport wielu małych cząsteczek i jonów zachodzi z udziałem białek (np. hemoglobina przenosi tlen w krwinkach czerwonych, mioglobina przenosi tlen w mięśniach)

• Ruch uporządkowany – białka są głównym składnikiem mięśni, a ruch mięśni odbywa się na wskutek przesunięcia się włókien białkowych względem siebie (np. działanie białkowych układów kurczliwych powoduje przemieszczanie się plemników za pomocą wici i chromosomów w czasie mitozy)

• Funkcje mechaniczno-strukturalne – kolagen zapewnia elastyczność mięśni i tkanki kostnej

• Ochrona immunologiczna – istnienie przeciwciał- białek o dużej swoistości, które rozpoznają substancje obce dla ustroju (organizmu) i łączą się z nimi (mogą to być wirusy, bakterie, komórki obcych organizmów)

• Wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych – reakcje komórek nerwowych na specyficzne bodźce zachodzą przy udziale białek (np. rodopsyna jest białkiem fotoreceptorowym i występuje w komórkach pręcikowych siatkówki oka)

• Kontrola wzrostu i różnicowania – kontrola odpowiedniej kolejności ekspresji (uruchomienia) informacji genetycznych. Taka kontrola odpowiedniej ekspresji informacji genetycznej jest zasadniczym warunkiem uporządkowanego wzrostu i rozwoju (np. u bakterii taką rolę pełnią białka represorowe, które ‘wyciszają’ pewne fragmenty DNA komórki. U organizmów wyższych funkcję tą pełnią hormony)

1. Etapy translacji

• Aktywacja – powstanie aminoacylo-tRNA

• Inicjacja – przyłączenie małej podjednostki rybosomy do końca 5’ mRNA, przyłączenie do małej dużej jednostki i uaktywnienie miejsca P – peptydowego i A – akceptorowego

• Elongacja łańcucha – tworzenie wiązań peptydowych między aminokwasami przyłączonymi do miejsca A i P. Każdy następny tRNA przyłącza się do miejsca A. Po syntezie łańcucha peptydowego tRNA zwalnia miejsce a na jego miejsce wchodzi następny tRNA. Następuje translokacja. mRNA przesuwa się o 3 kodony. Następuje to aż do momentu napotkania w miejscu A kodonu stop. W tym momencie następuje terminacja syntezy łańcucha.

• Terminacja syntezy łańcucha – z udziałem kodonów terminacyjnych i białek uwalniających łańcuch polipeptydowy

1. Podobieństwa w syntezie DNA i RNA

• Przebiegają od końca 5’ do końca 3’

• Podobny przebieg elongacji: następuje nukleofilowy atak grupy 3’-OH końca rosnącego łańcucha na α-fosforan dołączonego trifosforanu nukleozydu

• Hydroliza pirofosforanu napędza reakcję w kierunku wydłużania łańcucha

1. Dlaczego maltoza i laktoza są cukrami redukującymi?

W przypadku maltozy i laktozy do wytworzenia wiązania zostaje wykorzystany tylko jeden węgiel anomeryczny. Wynikają z tego szczególne właściwości tych disacharydów: mają one tzw. koniec redukujący, ponieważ cukry, które zawierają wolną grupę aldehydową lub ketonową mogę redukować jony miedzi ( stąd nazywają się cukrami redukującymi).

1. Peptyd – związek powstały przez połączenie dwóch lub więcej aminokwasów za pomocą wiązania peptydowego – dipeptydy, tripeptydy…

Oligopeptyd – peptyd składający się z 2-10 aminokwasów

Makropeptyd – peptyd składający się z ponad 100 aminokwasów - BIAŁKO

1. Co jest potrzebne do syntezy RNA?

Synteza RNA na matrycy DNA to transkrypcja. Enzym polimeraza RNA zależna od DNA potrzebuje następujących składników:

• Matryca – optymalna matryca do dwuniciowy DNA

• Aktywowane prekursory – cztery trifosforany rybonukleozydów : ATP, GTP, UTP, CTP

• Dwuwartościowy jon metalu Mg²⁺ lub Mn²⁺

a do drugiej części : jak organizmy zdobywają energię, co się dzieje z białkami, tłuszczami itd i to pytanie będzie wysoko punktowane. Chodziło o taki wykres złożony z 3 etapów, on jest w tych notatkach przy temacie metabolizm:)
Mówiła też, że może być co to jest i czym się różni fosforylacja substratowa i oksydacyjna)