Biosynteza aminokwasów

1. Podstawowym prekursorem do syntezy X jest Y (!!!)

X	Y
Glutaminy, Proliny, Argininy	α-Ketoglutaran
Seryny, Glicyny, Cysteiny	3-fosfoglicerynian (3-PGA)
Histydyny	Rybozo-5-fosforan (R5P)
Tryptofanu, Fenyloalaniny, Tyrozyny	Erytrozo-4-fosforan (E4P), fosfoenolopirogronian (PEP)
Alaniny, Waliny, Leucyny, Izoleucyny	Pirogronian
Asparaginy, Metioniny, Treoniny, Lizyny	Szczawiooctan (OOA)

Są to rodziny biosyntetyczne, o których mowa będzie później

1. Główne substraty do produkcji aminokwasów pochodzą ze szlaków glikolizy, cyklu kwasu cytrynowego i szlaku pentozo fosforanowego.

2. Wyróżniamy aminokwasy egzogenne (muszą być dostarczane do organizmu), do których zaliczamy: Val, Iso, Leu, Liz, His, Met, Trp, Thr, Phe.

3. Aminokwasy endogenne są wytwarzane na szlakach metabolicznych w naszym organizmie.

4. Substancją niezbędną do syntezy aminokwasów jest fosforan pirydoksalu (PLP), który umożliwia reakcję transaminacji (odwracalnego przejścia grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas).

5. Enzymem katalizującym reakcję transaminacji jest aminotransferaza.

6. Fosforan pirydoksalu (PLP) jest grupą prostetyczną aminotransferaz.

7. W rodzinie α-ketoglutaranu podstawowym aminokwasem, jest glutaminian (kwas glutaminowy - Glu), z którego wywodzą się glutamina (Gln), prolina (Pro) i arginina (Arg)

8. α-ketoglutaran powstaje na drodze cyklu kwasów trójkarboksylowych.

9. Do biosyntezy kwasu glutaminowego (Glu) z α-ketoglutaranu za pomocą syntazy glutaminianu niezbędne jest wykorzystanie NADPH. Reakcja ta u zwierząt zastępowana jest przez reakcję transaminacji z udziałem aminotransferazy glutaminianowej i dowolnego aa, z którego przeniesiona zostanie grupa aminowa.

10. Do biosyntezy glutaminy (Gln) z kwasu glutaminowego za pomocą syntetazy glutaminy niezbędna jest energia zgromadzona w ATP oraz grupa aminowa, która przyłączy się do węgla γ

11. Biosynteza glutaminy regulowana jest allosterycznie i hamują ją obecność glicyny, alaniny oraz pochodnych glutaminy (glukozoamino-6-foforanu, histydyny, CTP, AMP, tryptofanu, karbamoiliofoforanu)

12. Do biosyntezy proliny (Pro) i argininy (Arg) z glutaminy wykorzystywane są właściwości redukujące NAD(P)H oraz energia zgromadzona w ATP.

13. W biosyntezie proliny (Pro) pośrednimi substratami są fosforan γ-glutamylo-fosforan oraz semialdehyd γ-glutaminowy. Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Kinaza (wbudowanie grupy fosforanowej),

    2. Dehydrogenaza (usunięcie grupy fosforanowej i wbudowanie wodoru z NAD(P)H w jej miejsce),

    3. Nieenzymatyczne zamknięcie pierścienia pentameru (P5C),

    4. Reduktaza (redukcja podwójnego wiązania przy węglu γ)

14. W biosyntezie argininy (Arg) pośrednimi substratami są N-acetyloglutaminian, fosforan, semialdehyd tego związku oraz pochodne ornityny (N-acetyloornityna, cytrulina, argininobursztynian). Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Syntaza (przeniesienie grupy acetylowej na azot)

    2. Kinaza (wbudowanie grupy fosforanowej)

    3. Dehydrogenaza (usunięcie grupy fosforanowej i wbudowanie wodoru z NAD(P)H w jej miejsce)

    4. Aminotransferaza (wbudowanie grupy aminowej z INNEGO glutaminianu przy węglu γ)

    5. N-acetyloornitynaza (ornityna powstaje)

    6. Transferaza (przeniesienie grupy karbamoilowej, cytrulina powstaje)

    7. Syntetaza (+ Asp + energia z ATP)

    8. Arnininobursztyniaza (usunięcie cząsteczki fumaranu, arginina powstaje)

15. U ssaków biosynteza proliny związana jest z szlakiem biosyntezy argininy. Arginaza, zdolna do hydrolizy argininy do ornityny (z usunięciem mocznika) umożliwia powstanie semialdehydu γ-glutaminowego (w reakcji transaminacji) i jego zamknięcie w pentameryczny pierścień, który po zadziałaniu reduktazy zmieni się w prolinę.

16. Seryna (Ser) i cysteina (Cys) powstają z 3-fosfoglicerynianu powstałego w glikolizie.

17. Do biosyntezy seryny (Ser) z 3-fosfoglicerynianu za pomocą dehydrogenazy fosfoglicerynianowej, aminotransferazy fosfoserynowej oraz fosfatazy fosfoserynowej niezbędna jest NADH oraz grupa aminowa (z glutaminianu), która przyłączy się do węgla α

18. W biosyntezie seryny (Ser) pośrednimi substratami są 3-fosfohydroksypirogronian oraz 3‑fosfoseryna. Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Dehydrogenaza fosfoglicerynianowa (po usunięciu cząsteczki wody powstaje wiązanie podwójne z tlenem – grupa ketonowa – na węglu α),

    2. Aminotransferaza fosfoserynowa (przeniesienie grupy aminowej z glutaminianu),

    3. Fosfataza fosfoserynowa (hydrolityczne odłączenie grupy fosforanowej)

19. W biosyntezie glicyny (Gly) z seryny występuje tylko jeden etap. Hydroksymetylotransferaza serynowa za pomocą cząsteczki tetrahydrofolianu (H₄folian) usuwa z cząsteczki seryny grupę metylenową (CH₂OH). Do tej reakcji niezbędna jest obecność kofaktora, którym jest fosforan pirydoksalu (PLP)

20. Biosynteza cysteiny (Cys) jest zależna od organizmu: inaczej jest u bakterii i roślin, a inaczej u ssaków.

21. U bakterii i roślin cysteina powstaje z seryny na podstawie redukcji zacetylowanej cząsteczki aminokwasu przy pomocy grupy acetylowej przeniesionej przez acetylo-CoA. Powstała O-acetyloseryna jest przecinana przez (tio)liazę O-acetyloseryny, a zredukowana siarka dostarczana jest z redukcji siarki znajdującej się na adenozyno—fosfosiarczanie (APS), gdzie została przyłączona z pomocą sulfurylazy ATP energii powstałej w wyniku rozerwania dwóch wysokoenergetycznych PP_i.

22. U ssaków proces ten jest bardziej skomplikowany (6-stopniowy). Podstawowym substratem do biosyntezy jest ATP oraz metionina, które wyniku reakcji transferaz oraz hydrolaz dają homocysteinę. Do homocysteiny z pomocą β-syntazy cystationiny i fosforanu pirydoksalu (PLP) przyłączona zostaje seryna. Powstały szkielet rozcina liaza cystationiny (+ PLP). W wyniku hydrolitycznego rozkładu odłączona zostaje jedna grupa aminowa, a po reakcji powstają cząsteczki α-ketobutaranu oraz cysteiny.

23. Do rodziny aminokwasów związanych z pirogornianem i szczawiooctanem należy aż 6 egzogennych aminokwasów (Val, Leu, Iso, Thr, Met, Lys), co oznacza, że zaburzenia szlaków biosyntezy tych związków znacząco wpływają (negatywnie of course) na stan zdrowia danych osób.

24. Do rodziny aminokwasów, których prekursorem jest Pirogronian należą alanina (Ala), walina (Val), leucyna (Leu) i izoleucyna (Iso).

25. Biosynteza alaniny (Ala) z pirogronianu zachodzi w czasie przekształcenia kwasu glutaminianowego w α‑ketoglutaran. Enzymem katalizującym ten proces jest

    1. Transaminaza alaninowa (ALT)

26. Do rodziny aminokwasów, których prekursorem jest szczawiooctan należą kwas asparaginowy (Asp), z którego biosyntezowane są asparagina (Asn), treonina (Thr), metionina (Met), lizyna (Lys)

27. Biosynteza kwasu asparaginowego (Asp) ze szczawiooctanu zachodzi w czasie przekształcenia kwasu glutaminianowego w α‑ketoglutaran. Enzymem katalizującym ten proces jest

    1. Transaminaza asparaginianowa (ASP)

28. Synteza kwasu asparaginianowego może zachodzić także w wyniku zadziałania asparaginazy, która usuwa grupę aminową z asparaginy, wbudowując w jej miejsce grupę hydroksylową.

29. Biosynteza asparaginy (Asn) z kwasu asparaginianowego zachodzi w czasie przekształcenia glutaminy w kwas glutaminianowy. Enzymem katalizującym ten proces jest

    1. Syntetaza asparaginy (+ ATP)

30. Biosynteza metioniny, treoniny, lizyny, izoleucyny, waliny i leucyny stanowi łańcuch połączonych reakcji, który przedstawię poniżej.

31. W biosyntezie treoniny (Thr) substratami niezbędnymi do zajścia reakcji są ATP i NADPH. Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Aspartokinaza (fosforylacja)

    2. Dehydrogenaza β-semialdehydu kwasu asparaginowego (usunięcie fosforanu)

    3. Dehydrogenaza homoseryny (redukcja grupy aldehydowej na hydroksylową, powstaje homoseryna)

    4. Kinaza homoseryny (fosforylacja)

    5. Syntaza treoniny (+ PLP, hydroliza fosforanu, izomeryzacja grupy hydroksylowej, tzn. przeniesienie jej na węgel β)

32. W biosyntezie metioniny (Met) wyjściowym substratem jest homoseryna, która powstaje w reakcjach szlaku biosyntezy treoniny. Substratami niezbędnymi do zajścia reakcji są bursztynylo-CoA, cysteina, N⁵metylo-H₄folian. Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Acetylotransferaza homoseryny (przeniesienie grupy bursztynianu na tlen przy węglu γ)

    2. γ-syntaza cystationiny (+ PLP, podstawienie O-bursztynianu grupą cysteiny wiązaniem C-S)

    3. β-liaza cystationiny (+ PLP, usunięcie pirogronianu, powstaje grupa tiolowa)

    4. syntaza metioniny (grupa metylowa z tetrahydrofolianu przyłącza się do siarki)

33. W biosyntezie lizyny (Lys) niezbędnymi do zajścia reakcji są pirogronian, NADPH, burszytynylo-CoA oraz glutaminian. Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Syntaza dihydropikolinianu (przyłączenie pirogronianu do węgla α)

    2. Syntaza dihydropikolinianu (zamknięcie pierścienia heksaheteroskładnikowego)

    3. Dehydrogenaza (usunięcie jednego wiązania podwójnego)

    4. Syntaza (przyłączenie bursztynianu do azotu)

    5. Aminotransferaza (usunięcie drugiego wiązania podwójnego)

    6. Debursztyniaza (hydrolityczne usunięcie bursztynianu)

    7. Epimeraza diaminopimelinowa (izomeryzacyjne przejście z formy L-L do meso)

    8. Dekarboksylaza diaminopimelinowa (+ PLP, usunięcie grupy karboksylowej z końca łańcucha podstawnika)

34. W biosyntezie izoleucyny (Iso) i waliny (Val) podstawowym substratem jest pirogronian, który po zadziałaniu syntazy acetomlekowej (+ TPP) przekształca się w nietrwały związek pośredni, który uzyskuje stabilność po połączeniu się z α‑ketobutaranem (wtedy powstanie izoleucyna) lub pirogronianem (a wtedy walina).

35. α‑ketobutaran może powstać w wyniku dehydratacji treoniny, z udziałem PLP. Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji biosyntezy izoleucyny są:

    1. Izomeroreduktaza acetohydroksykwasów (przy węglu β znajdują się grupa metylowa, etylowa, hydroksylowa oraz karboksylowa połączona grupą ketonową)

    2. Izomeroreduktaza acetohydroksykwasów (+ NAD(P)H, przyłącza wodór do węgla α)

    3. Dehydrataza dihydroksykwasów (redukcja grupy hydroksylowej)

    4. Aminotransferaza waliny (+PLP, przyłącza grupę aminową z glutaminianu)

36. Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji biosyntezy waliny są:

    1. Izomeroreduktaza acetohydroksykwasów (przy węglu β znajdują się dwie grupy metylowe, grupa hydroksylowa oraz karboksylowa połączona grupą ketonową)

    2. Izomeroreduktaza acetohydroksykwasów (+ NAD(P)H, przyłącza wodór do węgla α)

    3. Dehydrataza dihydroksykwasów (redukcja grupy hydroksylowej, powstaje α‑keto izowalerian)

    4. Aminotransferaza waliny (+PLP, przyłącza grupę aminową z glutaminianu)

37. W biosyntezie leucyny (Leu) niezbędnymi do zajścia reakcji są NADPH oraz glutaminian. Enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Syntaza (przyłączenie grupy acetylowej do α-keto izowalerianu)

    2. Izomeraza (przeniesienie grupy hydroksylowej na węgiel α)

    3. Dehydrogenaza (+ NADH, usunięcie grupy karboksylowej)

    4. Aminotransferaza (+ PLP, przeniesienie grupy aminowej z glutaminianu na węgiel α)

38. System biosyntezy aminokwasów jest silnie powiązany regulacjami allosterycznymi na różnych poziomach reakcji.

39. Prekursorem do syntezy aminokwasów aromatycznych u bakterii i roślin jest choryzmian, który powstaje z fosfoenolopirogronianu (PEP). U ssaków tryptofan syntetyzowany jest z indolu i seryny przy udziale syntazy tryptofanowej.

Degradacja aminokwasów:

1. W zależności od substancji, do których są degradowane aminokwasy dzielimy na dwie grupy:

   1. Glukogenne (pirogronian, intermedia ty cyklu kwasów karboksylowych)

   2. Ketogenne (acetylo-CoA, acetoacetylo-CoA) – Leu, Lys

   3. Mieszane (mogą przechodzić zarówno przemiany glukogenne, jak i ketogenne) – Phe, Trp, Tyr, Iso, Thr

2. Reakcja transaminacji polega na przeniesieniu za pomocąaminotransferaz oraz fosforanu pirydoksalu (PLP) grupy aminowej z α-ketoglutaranu na aminokwas i powstanie ketokwasu.

3. Fosforan pirydoksalu (PLP) umożliwia powstanie aldiminy (zasady Schiffa), która może – po przegrupowaniu elektronowym – uczestniczyć w reakcji dekarboksylacji aminokwasów lub tworzenia D-aminokwasów/amin biogennych w procesie racemizacji.

4. Dehydrogenaza glutaminianowa katalizuje oksydacyjną dezaminację kwasu glutaminowego (Glu). Większość procesów katabolicznych (rozkładu) zachodzi w hepatocytach, ale aminokwasy rozgałęzione są degradowane w tkankach tłuszczowej i mięśniowej.

5. Do głównych nośników przenoszących zaliczamy:

   1. Biotyna

   2. Tetrahydrofolian (H₄folian)

   3. S-adenozynometionina (adoMet; SAM)

Aminokwasy	Ostateczny produkt
Alanina, Glicyna, Seryna, Cysteina, Tryptofan, Treonina	Pirogronian
Glutaminian, Arginina, Glutamina, Histydyna, Prolina	α-Ketoglutaran
Izoleucyna, Metionina, Treonina, Walina	Bursztynylo-CoA
Fenyloalanina, Tyrozyna	Fumaran
Asparaginian, Kwas asparaginowy	Szczawiooctan
Izoleucyna, Leucyna, Treonina, Tryptofan	Acetylo-CoA
Leucyna, Lizyna, Fenyloalanina, Tryptofan, Trozyna	Acetoacetylo-CoA

1. Treonina (Thr) w wyniku działania dehydrogenazy treoninowej (+ NAD⁺) przekształcona zostaje w 2-amino-3-ketobutaran (grupa hydroksylowa utleniona do ketonowej). Związek ten przekazuje grupę acetylową na CoA z pomocą ligazy i powstaje Glicyna.

2. Glicyna (Gly) z pomocą enzymu tnącego glicynę (+ NAD⁺) rozcinana jest na cząsteczki dwutlenku węgla i jon amonowy, a pozostała grupa metylenowa trafia na H₄folian, tworząc N₅‑N₁₀‑metyleno H₄folian, który przekazuje grupę metylenową na inną cząsteczkę glicyny, w wyniku czego powstaje Seryna.

3. Seryna (Ser) po katalitycznej reakcji dehydratacji z użyciem dehydratazy seryny (+ PLP) zostaje przekształcona do pirogronianu (traci grupę hydroksylową, a w miejsce grupy aminowej przyłącza podwójnym wiązaniem atom tlenu).

4. Cysteina (Cys) w wyniku dwustopniowej reakcji zostaje przetworzona do pirogronianu. Traci ona grupę tiolową oraz grupę aminową na rzecz związania atomu tlenu do węgla α.

5. Syntaza glicynowa, katalizująca proces rozkładania glicyny zbudowana jest z czterech podjednostek (P, H, T, L,). Każda z podjednostek odpowiada za inną przemianę: P – dekarboksylacja; H – rozwiązanie mostku disiarczkowego; T – wiązanie grup metylenowych do H₄folianu; L – ułożenie mostku w podjednostce H (NAD⁺ -> NADH)

6. Glicyna może być utleniona przez oksydację aminokwasową z pośrednim glioksalanem do anionu karboksylowego.

7. Tryptofan (Trp) może wchodzić na swoim szlaku katabolicznym w dwie przemiany. W szlaku przejścia do pirogronianu pośrednim produktem powstałym w tej reakcji jest alanina (Ala), która przekształcona następnie zostaje w pirogronian na drodze usunięcia grupy aminowej i przyłączenia atomu tlenu.

8. Tryptofan może również brać udział w szlaku przejścia do acetoacetylo-CoA. Na tej drodze przechodzi 9-etapową przemianę do α-ketoadepiny (do tej substancji przemienia się także lizyna na drodze 4-stopniowej reakcji), a następnie ulega ona utlenieniu (z pomocą CoA-SH i NAD⁺) do glutarylo-CoA, który usunięcia dwutlenku węgla na drodze 4-etapowej reakcji przemienia się w acetoacetylo-CoA.

9. Fenyloalanina (Phe) może ulec reakcji hydroksylacji pierścienia, w wyniku czego powstanie tyrozyna (Tyr), która po 5-etapowej reakcji (wynikiem której jest usunięcie kwasu fumarowego) zamieni się w acetooctan. Związek ten po przyłączeniu CoA-SH przejdzie w acetoacetylo-CoA.

10. Leucyna (Leu) może przejść w acetooctan po związaniu cząsteczki dwutlenku węgla w wyniku 6-stopniowego procesu lub przejść w acetylo-CoA po związaniu się z CoA-SH i usunięciu cząsteczki dwutlenku węgla.

11. Izoleucyna (Iso) przeprowadza katabolizm poprzez przemianę w propionylo-CoA (po utracie dwutlenku węgla i przyłączeniu CoA), co skutkuje 3-etapową przemianą do bursztynylo-CoA. Pozostała część izoleucyny w wyniku przemian zmienia się w acetylo-CoA

12. W szlaku katabolicznym fenyloalaniny oraz tyrozyny może pojawić się wiele defektów genetyczny, dających skutki kliniczne, m.in. tyrozynemia, alkaptonuria

13. α-Ketoglutaran jest ostatecznym produktem rozpadu kwasu glutaminowego, który jest efektem katalizy argininy, histydyny, glutaminy oraz proliny.

14. W katabolizmie argininy (Arg) enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Arginaza (następuje hydrolityczne usunięcie mocznika, powstaje ornityna)

    2. Aminotransferaza (odłączenie grupy aminowej przy węglu γ, powstaje semialdehyd γ-globulinowy)

    3. Dehydrogenaza (+ NAD⁺, w miejsce wodoru wbudowana zostaje grupa karboksylowa, powstaje kwas glutaminowy)

15. W katabolizmie proliny (Pro) enzymami katalizującymi kolejne etapy reakcji są:

    1. Oksydaza proliny (utlenia pierścień prolinowy)

    2. Niekatalizowana przez żaden enzym reakcja uwodnienia (powstaje struktura liniowa semialdehyd γ-globulinowego)

    3. J.w

16. W katabolizmie glutaminy (Gln) działa glutaminaza, która hydrolitycznie usuwa grupę aminową zastępując ją grupą karboksylową.

17. Katabolizm histydyny (His) jest katalizowany przez cztery enzymy:

    1. Liazę (usunięcie grupy aminowej)

    2. Hydratazę (+ woda)

    3. Imidazolopropionidazę (+ woda)

    4. Transferazę (H₄folian „zdejmuje” grupę formiminową)

18. Katabolizm metioniny (Met) rozpoczyna się od 3-stopniowego przejścia w homocysteinę, która przekształcona zostaje w α-ketobutaran z pomocą fosforanu pirydoksalu (PLP), który służy jako przekaźnik grupy tiolowej na serynę i powstanie z niej cysteiny (która będzie rozłożona w innym szlaku).

19. Katabolizm treoniny (Thr) przeprowadza dehydrataza treoniny (+ PLP), która odłącza grupę aminową w postaci jonu amonowego i grupę hydroksylową w postaci wody, więc powstaje α-ketobutaran.

20. α-ketobutaran jest katabolizowany do propionylo-CoA za pomocą dehydrogenazy alfaketokwasowej (z pomocą CoA-SH i NAD⁺).

21. Izoleucyna (Iso) jest katabolizowana do propionylo-CoA na 6-stopniowym szlaku reakcji, w czasie których wydzielane są dwutlenek węgla oraz acetylo-CoA.

22. Walina (Val) jest katabolizowana do propionylo-CoA na 7-stopniowym szlaku reakcji, w czasie których wydzielane są dwie cząsteczki dwutlenku węgla.

23. Propionylo-CoA z pomocą biotyny jest karboksylowana do pośredniego produktu, a potem epimeryzuje do bursztynylo-CoA.

24. Walina (Val), Izoleucyna (Iso) oraz Leucyna (Leu) mogą być katabolizowane poprzez α‑keto kwasy do ich pochodnych acylowych. Przemiany te nie zachodzą w wątrobie.

25. Asparagina (Asn) w wyniku działania asparaginazy traci grupę aminową i przekształca się w kwas asparaginowy (Asp), który pod wpływem działania aminotransferazy kwasu asparagininowego (+ PLP) przemienia się w Szczawiooctan, który włączany jest do cyklu kwasów trójkarboksylowych.

Pochodne aminokwasów:

1. Aminokwasy mogą być wykorzystywane do tworzenia porfiryn z kwasu γ-aminolewulinowego. U roślin i bakterii powstaje on z kwasu glutaminowego (pośrednikiem jest aminoacylo-tRNA), który następnie ulega redukcji do semialdehyd glutaminowego.

2. U ssaków glicyna może służyć do syntezy kreatyny i fosfokreatyny (źródło grup fosforanowych potrzebnych do syntezy ATP).

3. Po dekarboksylacji tryptofanu (Trp) może powstać serotonina lub niacyna (kwas nikotynowy)

4. Glutation syntetyzowany jest z glicyny, cysteiny i kwasu glutaminowego. Zredukowana forma glutationu (GSH) ma właściwości przeciwutleniające.

5. Fluoroalanina może być wykorzystywana jako czynnik bakteriobójczy.

6. Cykloseryna może być wykorzystywana jako czynnik przeciwgrzybiczy.

7. Tryptofan może być wykorzystany do syntezy auksyny (kwas indolilo-3-octowy).

8. Fenyloalanina może być wykorzystany do syntezy kwasu cynamonowego.

9. Po hydroksylacji i dekarboksylacji tyrozyny powstaje dopamina. Z dopaminy po hydroksylacji powstaje norepinefryna (noradrenalina), a z niej epinefryna.

10. Po dekarboksylacji histydyny powstaje histamina – rozszerza naczynia tętnicze

11. Po dekarboksylacji glutaminy powstaje kwas γ-aminomasłowy (GABA) – podstawowy neuroprzekaźnik

12. Po hydroksylacji i dekarboksylacji tryptofanu powstaje serotonina – zwęża naczynia krwionośne

13. Z przekształcenia DOPA mogą powstać: eumelanina lub feomelanina.

14. Z argininy powstaje tlenek azotu dzięki syntaz NOS.

15. Z metioniny po dekarboksylacji mogą powstać putrescyna, spermidyna, spermina.