Enzymy to

Enzymy to białka o własnościach katalitycznych, które posiadają zdolność zwiększania szybkości reakcji chemicznej. Obniżają energię aktywacji, same jednak nie ulegają przemianie, dlatego nie zużywają się bezpośrednio w wyniku reakcji.

Większość enzymów składa się z:

Reakcje enzymatyczne

Na powierzchni cząsteczki enzymu znajduje się zagłębienie będące miejscem wiązania substratu, nazwane centrum aktywnym. Przestrzenne dopasowanie substratu do centrum aktywnego enzymu umożliwia ich związanie i wytworzenie kompleksu enzym - substrat (E-S), a w efekcie obniżenie energii aktywacji reakcji, której następnie ulegnie substrat (energia aktywacji to taka ilość energii, która jest niezbędna do zapoczątkowania reakcji chemicznej). Ogólne równanie reakcji enzymatycznej katalizowanej przez enzym można zapisać w następujący sposób:

ENZYM + SUBSTRAT ↔ KOMPLEKS E-S ↔ ENZYM + PRODUKT

W ustaleniu odpowiedniej konformacji centrum aktywnego umożliwiającej utworzenie kompleksu E-S często biorą udział aktywatory, których role pełnią jony metali lub koenzymy.

Enzymy są specyficzne względem substratów, co oznacza, że jeden rodzaj enzymu katalizuje tylko jeden rodzaj reakcji (pasują do siebie jak klucz do zamka). Każda cząsteczka biokatalizatora może być jednak wykorzystywana wielokrotnie, przetwarzając kolejno wiele cząsteczek substratu (nie zużywa się w czasie pojedynczej przemiany).

Istotne jest to, że enzymy nie przesuwają stanu równowagi katalizowanej reakcji, a jedynie skracają czas potrzebny na jego osiągnięcie.

Wykres zależności szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu nosi nazwę krzywej Michaelisa. W zakresie niskich stężeń substratu szybkość reakcji rośnie liniowo ze wzrostem stężenia substratu, zaś przy stężeniach przekraczających pewną wartość, szybkość ta osiąga wartość maksymalną i nie ulega zmianie. Można wyznaczyć takie stężenie substratu, przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej - stężenie to nazwane zostało stałą Michaelisa. Przy stężeniu substratu równym stałej Michaelisa enzym wysycony jest w połowie (połowa enzymu występuje w postaci kompleksu E-S).

Oprócz stałej Michaelisa wyznaczany jest także inny parametr - liczba obrotów. Jest to liczba cząsteczek substratu, które uległy przemianie w produkt w jednostce czasu (w warunkach pełnego wysycenia enzymu). Liczba obrotów świadczy o aktywności enzymu.

Na aktywność enzymów wpływają różne czynniki, wśród nich wymienić można temperaturę i pH. Wraz ze wzrostem temperatury rośnie szybkość reakcji enzymatycznych. Jednak po przekroczeniu pewnej wartości szybkość ta nagle spada, co jest wynikiem cieplnej denaturacji enzymu. Optymalna temperatura to taka, przy której szybkość katalizowanej reakcji jest największa. Nie można wyznaczyć takiej reguły w przypadku wpływu pH na aktywność enzymatyczną, ponieważ enzymy wykazują dużą różnorodność w zależności od środowiska, w jakim działają. Przykładem mogą być enzymy trawienne, spośród których amylaza ślinowa wykazuje optimum w środowisku obojętnym, pepsyna w kwaśnym, a trypsyna w zasadowym

Regulacja aktywności enzymów

określa sytuację, w której dwa rodzaje cząsteczek - substrat i inhibitor - współzawodniczą o jedno centrum aktywne; znoszone jest przez zwiększenie stężenia substratu (powoduje wypieranie inhibitora); ten typ inhibicji wykorzystywany jest w przypadku leczenia ludzi zatrutych metanolem - w charakterze inhibitora kompetycyjnego podaje się wówczas etanol;

a zatem takie, w którym centrum aktywne enzymu blokowane jest częściowo przez substancję niepodobną do substratu; pomimo tego substrat może być wiązany, ale reakcja ulega zahamowaniu; przykładem inhibiotorów niekompetycyjnych są jony metali ciężkich (miedzi, rtęci).

polega na odwracalnej zmianie kinetyki reakcji enzymatycznej pod wpływem związku (ligandu), który może przyłączać się do enzymu w miejscu innym niż substrat, nazwanym centrum allosterycznym; ligand taki powoduje zmiany konformacyjne enzymu podlegającego regulacji, która może polegać na inhibicji lub indukcji (aktywność enzymu wzrasta po przyłączeniu ligandu do centrum allosterycznego).

Koenzym to uczestnicząca w reakcji enzymatycznej niebiałkowa część enzymu nietrwale związana z częścią białkową (apoenzymem). Bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji. Wśród koenzymów wymienić można: ATP (adenozynotrifosforan), NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy), NADP (fosforan dinukleotydu niktynoamidoadeninowego), FMN (mononukleotyd flawinowy), FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy), CoA (koenzym A), CoQ (koenzym Q) oraz wiele innych. Wiele z nich wykazuje pokrewieństwo do witamin. Koenzymy ulegają zużyciu podczas zachodzących z ich udziałem reakcji enzymatycznych, dlatego do organizmu dostarczane muszą być prekursory koenzymów, często w postaci witamin.

Poza nukleotydami wchodzącymi w skład kwasów nukleinowych w komórkach występują zmodyfikowane mono i dinukleotydy, które pełnią inne funkcje.
– Przenoszą energię chemiczną zawartą w wiązaniach fosfobezwodnikowych, określanych jako wiązania wysokoenergetyczne. Przykładem jest adenozynotrifosforan (V) (ATP), który składa się z adeniny, rybozy i trzech reszt kwasu fosforowego (V). Podczas hydrolizy ATP wiązania wysokoenergetyczne pękają i wyzwala się duża ilość energii; ATP → ADP + Pi + 30,5 kJ
– dinukleotyd nikotynamido-adeninowy (NAD+) oraz jego fosforan(V) (NADP+) są przenośnikami wodoru i elektronów w reakcjach redox.
– koenzym A (CoA) uczestniczy w wielu reakcjach chemicznych w komórce przenosząc dwuwęglowe reszty acylowe (jako acetylo-CoA).
– nukleotydy funkcjonują też w komórce jako specyficzne cząsteczki sygnałowe, np. cykliczny AMP (cAMP).


Wyszukiwarka