Właś kwas -zas amin. Aminokwasy białk zawier 2 grupy typu kwas- zas: α aminową i α karboksyl połącz z Cα.
Klasyf aminokwasów białk na podst zdolności do syntezy w organ człowieka: endo i egzogenne.
Aminokw niebiałkowe: ok. 400 wiele trujących dla zwierząt, niektóre funkcje uniwersalne, u roślin wiele am niebiałk pełni funkc obronne.
Aminokwasy te są antymetabolitami aminokw białk, z ich udziałem wytwarz są wadliwe białka.
Peptydy- produkt rozp białek. Zaliczamy tu naturalny glutation, antybiotyki penicylina, hormony insulina.
Białka to wielocząst polipeptydy zbudow z aminkowas. Klasyf: białka proste zbudow tylko z aminokw i biała złoż zawierające dodatkowe składn niebiałkowe. Naturalny łańcuch peptyd zawiera od 50 do 2000 reszt kwasow (m. cz. 5500 do 22000 Da). Aminokw połącz łańcuch peptyd HN-C=O.
W budowie biaek 4 zasadn poziomy:
Strukt 1szo rzędowa- liniowa sekwencja aminokw połącz wiąz peptyd.
Strukt 2go rzędowa- reguluje pofałdow regionów łańcucha polipeptyd. Są to α helisa i strukt harmonjiki β. W helisie łańcuch polipeptyd tworzy prawoskrętną spiralę tak że O gr. O=C tworzy wiązanie wodorowe z H gr. NH 4 z kolei aminokwasu. Na 1 skręt przypada 3,6 reszt, a gr. R sa na zewn helisy. W strukt β łańc polipeptyd są prawie całkow rozciągn.
Strukt 3cio rzędowa- dotyczy przestrzennego ułoz aminokwasów. W przypadku białek nierozpuszcz podstawową siłą odpowiedz za fałdow łańcucha polipept jest energetyczny wymóg oddziel niepolarn aminokwasów od hydrofilowego otoczenia wodnego.
Strukt 4to rzędowa- przestrzenne ułoż polipeptyd podjednostek i charakter oddziaływ między nimi. Oddziaływ te to wiązania kowalencyjne i niekowalencyjne
Rozpuszczalność: bi globularne w wodzie i innych roztw, bi fibrylarne nierozpuszcz.
Oczyszczanie: dializa, chromatografia jonowymienna, elektroforeza.
Klayfikacja białek na podst składu chemicznego:
Proste: protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy.
Złożone: fosfoproteiny, glikoproteiny, chromoproteiny, nukleoproteiny, lipoproteiny.
Funkcje bi w org żywych: katalityczna- enzym reduk aldechyd oct do alkoholu etyl, obronna i ochronna- przed niskimi temperat, szkodnikami, transportowa- hemoglobina we krwi przenosi tlen, regulatorowa- hormony reg poziom glukozy, ruchowa, strukturalna, transmisyjna, zapasowa.
Odróżnienie aminokwasów od innych związków organicznych.
Obecność w roztworze wolnych aminokwasów można wykryć za pomocą reakcji ninhydrynowej. W reakcji tej biorą udział grupy: 2-karboksylowa i 2-aminowa. W obecności wolnego aminokwasu i ninhydryny po podgrzaniu powstaje niebiesko-fioletowy produkt kondensacji (niektóre aminokwasy dają produkt o zabarwieniu żółtym).
Odróżnienie białek (peptydów) od wolnych aminokwasów.
Obecność wiązania peptydowego w białku można wykryć za pomoca reakcji biuretowej Piotrowskiego, która polega na zdolności tworzenia przez jony miedziowe w środowisku zasadowym fioletowego kompleksu a tym wiązaniem.
Wykrywanie aminokwasów zawierających pierścień aromatyczny.
Obecność aminokwasów zawierających grupę aromatyczną wykrywa się za pomocą reakcji ksantoproteinowej, która polega na powstawaniu pod wpływem kwasu azotowego nitrowych pochodnych pierścieni aromatycznych, mających w środowisku zasadowym zabarwienie pomarańczowe.
Wykrywanie aminokwasów zawierających grupy hydrosulfidowe.
Aminokwasy zawierające w swym składzie grupy hydrosulfidowe można wykryć traktując ich roztwory wodorotlenkiem sodowym, co w podwyższonych temperaturach powoduje wydzielanie się gazowego siarkowodoru. Z solami ołowiawymi wytwarzają one czarny nierozpuszczalny siarczek ołowiawy.
Koagulacja cieplna białka.
Występuje tu koagulacja białka pod wpływem podwyższonej temperatury.
Wytrącanie białek kwasem.
Denaturacja białka powstała pod wpływem kwasu, a więc pod wpływem zmiany stęzenia jonów wodorowych.
Wytrącanie białka solami metali ciężkich.
Denaturacja powstała w skutek wysokiego stężenia soli metali ciężkich. W wyniku denaturacji obniża się najczęściej rozpuszczalność białka.
Wykonanie:
Wysalanie białka. Wykonanie:
Do kolby stożkowej na 100 ml odmierzyć 10 ml roztworu białka jaja kurzego, dodać taką samą objętość nasyconego roztworu siarczanu amonowego i wymieszać. Część mieszaniny przesączyć przez sączek z bibuły i przesącz zebrać do suchej kolby stożkowej. Do przesączu dodać małymi porcjami, mieszając, sproszkowany siarczan amonowy aż do nasycenia roztworu. Przesączyć ok. 1 ml roztworu przez sączek z bibuły do probówki. Dodać kroplę kwasu octowego i ogrzać do wrzenia.
Brak osadu w roztworze świadczy o usunięciu białek. Wysalanie ma charakter odwracalny i wiąże się ze zmniejszeniem stopnia uwodnienia zdysocjowanych grup aminokwasowych R występujących na powierzchni cząsteczki białka.