Biochemia 2006/2007 semestr I

Ćw. 2 Białka: struktura molekularna i właściwości.

1. Tyrozyna:

1.bierze udział w budowie hormonów tarczycy

2.posiada siarkę w łańcuchu bocznym

2. ulega fosforylacji

2. Peptydy pełniące funkcje w organizmie różnią się od białek;

1.zawierają rzadkie aminokwasy

2. masą cząsteczkową

3.

3. Punkt izoelektryczny;

1.zależy od masy cząsteczkowej

2.może być kwaśny, zasadowy, obojętny

3.określa strukturę pierwszorzędową

4.Struktura IV-rzędowa

1 stabilizowana wiązaniami peptydowymi

2.dotyczy białek oligomerycznych

3. nie jest wrażliwa na temperaturę

5. Charakteryzuje coś w glutationie

6.Wzór alaniny w pH=2

Ćw.3 Biosynteza białek

Grupa C,E

1. Adenozyna:

1. nukleotyd, w którego w skład wchodzi adenina

2. ulega fosforylacji

3. jest komponentą cAMP

2. Kod genetyczny

1. sekwencja zasad azotowych w DNA

2. jest jednoznaczny i zdegenerowany

3. ulega mutacji

3. Replikacja;

1. zachodzi na nici matrycowej i kodującej

2. potrzebne są trifosforany nukleotydów

3. związane są z nią fragmenty Okazaki

4. Translokacja

1.element transkrypcji

2. zachodzi hydroliza ATP

3.to rodzaj mutacji

5. Wyjaśnij skutki delecji

6. Napisz schemat aktywacji aminokwasów

Grupa B,D

1.t RNA

1. bierze udział w transkrypcji mRNA

2. zawiera nieprawidłowe zasady

3. na końcu 3' ma resztę adenozynową

2.Prawdą, jest;

1. antykodon zawiera jeden tRNA

2. sekwencja antykodonowa jest komplementarna do sekwencji kodonowej

3. m RNA zawiera zmodyfikowane zasady

4. dobieranie zasad jest na zasadzie kodon-antykodon

3. Prawdą, jest

1.do syntezy DNA muszą być primery

2. helikaza rozplata nić podwójną DNA

3. każda z 2 nici służy jako matryca w replikacji

4.synteza nowej nici zachodzącej w kierunku 5'-> 3'

4.Jakaś sekwencja UAAGCC chyba i jak to wygląda na danym paśmie

5. Opisz fragmenty Okazaki

6. Opisz elongację w biosyntezie białka

Ćw.5 Enzymy- mechanizmy działania i regulacja aktywności.

1. Arginaza;

1 jej stężenie się zwiększa po podaniu białek

2.jej degradacja rośnie w czasie głodu

2.Oddziaływania allosteryczne:

1.może być odwracalne i nieodwracalne

2. zmienia konformację enzymu

3.Induktor:

1. hamuje regulator

2. hamuje degradację

4.Proteoliza od fosforylacji

1. potrzebna ATP

2. dotyczy tylko enzymów proteolitycznych

5. ATC-aza

1. Fosforylacja- schemat

Grupa B,D

1. Wyjaśnij represję przez sprzężenie zwrotne

2. Co wpływa na aktywność katalityczną enzymu. Podkreśl i wytłumacz;

-aktywator i inhibitor

-induktor i represor

-korepresor

3.Enzymy allosteryczne:

1. mogą być zbudowane z kilku podjednostek

2. mają kilka miejsc regulacji

3. wiążą efektor w miejscu katalitycznym

4. Prawdą jest ,że w:

1)fosforylacji biorą udział fosfatazy z udziałem ATP

1. stężęnia enzymów konstytucyjnych zależy od induktora

2. modyfikacja kowalencyjna zmienia masę cząsteczkową

5) Które aminokwasy działają jako katalizatory kwasowe;

1. Gln

2. Asp

3. Glu

4. Lys

6) Prawdą jest , że ;

1) metaloenzymy tworzą Enz-M-S

Ćw.6 Białka pokarmowe, trawienie białka, wchłanianie aminokwasów.

1Insulina i glukagon w przemianach białek

2. Jakie są aminokwasy niezbędne, dlaczego muszą być w diecie, które z nich to aromatyczne

3. Endopeptydazy to: liazy, karboksypeptydazy, aminopeptydazy, pepsyna, trypsyna,

Chymotrypsyna, hydrolazy

4. Połącz;

Renina Ca2+ pH=4

Pepsyna H+ pH= 1-2

Chymotrypsyna trypsyna pH= 6

Cl- pH=8

5. Prawdą jest:

1. wodór przechodzi biernie do żołądka

2. wodór przechodzi przez transport aktywny do żołądka

3. Jony Cl- przechodzą przez transport aktywny do żołądka

4. Podczas produkcji HCl powstają jony HCO3-

6.Uzupełnij;

1. Im szybszy turnover, tym (krótszy, dłuższy) czas półtrwania

2. Białka enzymatyczne mają (szybszy, wolniejszy) turnover

3. Białka strukturalne mają ( krótszy, dłuższy) czas półtrawnia

4. Trypsyna tnie wiązania peptydowe przy aminokwasach...

5. Karboksylaza znajduję się w soku...

6. HCl jest produkowany przez....

Grupa C,E

1.Sekretyna:

1. działa przez cAMP

2. wydzielana przez zraziki trzustki

3. pobudza wydzielanie soku trzustkowego

2.Aminokwasy transportujące zależne od Na+ :

1.Leucyna

2.Prolina

3.Metionina

4.Lizyna

3.Zdania prawdziwe:

1. Trypsyna jest aktywowana przez enteropeptydazę, która odcina od jej N-końca lizynę

2. chymotrypsynogen jest aktywowany do chymotrypsyny przez enterokinazę

3. trypsyna głównie powoduje odcinianie aminokwasów zasadowych

4. Białka;

1. komplementarne

2. jaja

3. mięso

5. Czy żółć wpływa na trawienie białek??

6. Czynniki, od których zależy zapotrzebowanie na białka

Ćw. 7 Białka osocza, biochemia immunoglobulin

Gr C,E

1. W chorobie Wilsona:

1.zmniejsza się stężenie miedzi w wątrobie

2.zwiększa się wydalanie miedzi z moczem

3.miedż gromadzi się w mózgu

4.miedż jest nieprawidłowo wbudowywana do ceruloplazminy

2.Haptoglobina:

1. jest białkiem polimorficznym

2. jej stężenie zmniejsza się w czasie nadmiernej hemolizy

3.Antyproteinazy:

1.alfa1- makroglobulina

2. CRP

3.

4. beta2-mikroglobulina

4.Dopasować:

1. IgG 2. IgA 3. IgE 4. IgM

a przechodzi przez łożysko

b powoduje uwalnianie enzymów z granulocytów kwasochłonnych

c jako pierwsza tworzona po kontakcie z antygenem

d występuje w wydzielinach

5. Rola transferazy w metabolizmie żelaza. Oceń i uzasadnij

6. Co to są przeciwciała monoklonalne i jaka jest ich użyteczność

Grupa B,D

1. Do białek polimorficznych należą:

1.ceruloplazmina

2.haptoglobina

3 IgG

4 transferyna

2.Alfa- makroglobulina

1. transportuje Cu

2. transportuje Zn

3. łączy się z proteazami

4. transportuje pewne cytokiny

3.Połącz:

1. IgA 2.IgD 3. IgE

1. nie wiążą dopełniacza

2. najmniejsze stężenie w surowicy

3. zawiera łańcuch polimorficzny J

4. bierze udział w reakcjach alergicznych

4.Prawdą jest, że:

1. Immunoglobuliny zawierają resztę cukrową

2. Albuminy idą najwolniej w elektroforezie

3. Tylko IgA zawiera sekret wydzielniczy

5. Haptoglobina- budowa funkcja

6. Antyproteaza a rozedma płuc ( trzeba napisać o metioninie bo będzie 0,5 pkt )

Ćw. 8 Biosynteza aminokwasów endogennych. Przemiana aminokwasów w wyspecjalizowane produkty.

Grupa B,D

1. Jaka jest kolejność metabolitów glicyny

1. sarkozyna

2. betaina

3. aldehyd betainy

4. dimetyloglicyna

2.Hydroksylaza fenyloalaninowa potrzebuje:

1.NADH

2.tetrahydrobiopteryna

3. H2O2

3.Synteza fosfokretyny:

1. 3-adenozylohomocysteina

2. ornityna

3. ATP

4. Glumitanian;

1. produkt w reakcji redukcyjnej aminacji

2. produkt syntetazy glutaminowej

3. produkt i substrat transaminaz

5. Schemat reakcji syntezy asparaginy

6.Konsekwencje metaboliczne rakowiaka

Grupa C,E

1. Hydroksyprolina:

1.ochrania kolagen przed działaniem proteaz

2. jej prolina może pochodzić z pożywienia

3. może powstawać z glutaminianu

2. W chorobie Hartnupów:

1.zaburzony transport histydyny i karnozyny przez ścianę jelita

2.normohistydynemia wtedy, gdy duża podaż histydyny w pożywieniu

3.histydyna pochodzi z rozkładu karnozyny

3.Jakie enzymy wiążą azot organiczny??

1. dehydrogenaza glutaminianowa

2. syntetaza glutaminianowa

3.

4. Do syntezy nie jest potrzebne:

1. aa egzogenny

2. ATP

3. transaminaza

5. Fenyloalanina a tyrozyna (nieodwracalność reakcji)

6.Synteza i działanie związków powstałych z tryptofanu, tyrozyny i glutaminianu w komórkach układu nerwowego.

Ćw.10 Katabolizm azotu aminokwasów

(cykl mocznikowy)

Gr. B2, D

1. Transaminacji nie ulegaja;

1. His

2. Thr

3. Pro

4. Lys

2.Syntetaza karbamoilofosforanowa I;

1) występuje zawsze w mitochondriach

2)źródło azotu to amoniak

3)bierze udział w syntezie pirymidyn

3)Prawdą jest, że syntetaza glutaminianowa;

1)

2)substratem w mózgu jest alfa-ketoglutaran

3)syntetaza rozkłada ATP do AMP

4. Oksydaza L- aminokwasowa

1) produktem jest alfa- iminokwas

2)zawiera flawiny

3) substratem jest H2O2

5. ATP-zależny szlak degradacji białek

(napisać o UB ale nie opisywać receptorów asialoglikoproteinowych i PEST!!)

6. Cykl alaninowy w mięśniach ( glikoliza, transaminacja)

Gr. C,E

1. Dehydrogenaza L-glutaminianowa;

2. reakcja egzoergiczna

3. większość reakcji tego typu katalizuje

2. Transaminaza asparaginianowa i alaninowa

2. musi być witamina B6

3. wykazują swoistość substratową

3. W okresie poresorbcyjnym

1. zmniejsza się synteza białek w mięśniach

2. mięśnie uwalniają trochę aminokwasów o łańcuchu rozgałęzionym

3. jelita uwalniają alaninę

4.

5. Znaczenie transaminazy asparaginianowej i alaninowej w diagnostyce

6.We krwi żylnej odpływającej z wątroby i nerek jest więcej aminokwasów niż we krwi wrotnej. Prawda czy fałsz i uzasadnij

Cw.11 Cykl Krebsa, łańcuch oddechowy, utlenianie biologiczne

1Prawdą jest, że w cyklu Krebsa:

1. szczawiooctan jest akceptorem fragmentów trójwęglowych

2. bursztynian to utleniona forma fumaranu

3. produktem fosforylacji substratowej jest bursztynian i GTP

4. bursztynian powstaje w wyniku reakcji katalizowanej przez glutarylo Co-A

2. Fosforylacja oksydacyjna nie ulega zahamowaniu gdy zablokujemy;

a) kompleks III

b) kompleks II

c)kompleks I i II

d) ATP-azę błonową

e)mostek jabłczanowo-asparaginianowy

3.Połącz:

1. kondensacja A syntaza cytrynianowa

2.hydratacja B. akonitaza

3. karboksylacja C fumaraza

4.dekarboksylacja nieoksydacyjna Ddehydrogenaza izocytrynianowa

5. dekarboksylacja oksydacyjna E. dehydrogenaza alfa- ketoglutaranowa

6. F,karboksykinaza fosfoenoilopirogronianowa

4.Uzupełnij;

1) Schemat reakcji katalizowanej przez peroksydazę

2) Kompleks III to oksydoreduktaza………..; zawiera…..

3) Dlaczego podanie rozprzęgacza zaburza fosforylację( mechanizm)

4) Przenośniki w mostku jabłczanowo-asparaginianowym

5. Na czym polega funkcja biologiczna peroksydazy glutationowej?

6. Napisz schemat reakcji dostarczających szczawiooctan do cyklu Krebsa

---