choroba Wilsona - czy ceruloplazmina spada czy rosnie - spadarządach (mózg, wątroba)
jaki enzym jest hamowany w dnie moczanowej - HGPRTaza - fosforybozylotransferaza hipoksantynowo-guaninowa
co to jest enzym konstytucyjny? - wydziela się stale
stała michaelisa - stężenie substratu przy którym szybkość reakcji wynosi połowę szybkości maksymalnej
katal - ilość enzymu która przekształca 1 mol substratu w 1 sekundę
najważniejsze enzymy syntezy puryn i pirymidyn - puryny - syntaza PRPP, amidotransferaza glutamylo-PRPP; pirymidyny - syntaza karbamoilofosforanowa II, karbamoilotransferaza asparaginianowa
co katalizuje oksydaza ksantynowa? - oksydację hipoksantyny do ksantyny i ksantyny do kwasu moczowego
co to znaczy, że kod genetyczny jest jednoznaczny? - jeden kodon = jeden aminokwas
co jest kodonem aktywującym translacje - AUG
które ramię w tRNA odpowiada za przyłączenie sie do rybosomu - ramię pseudourydynowe (rybotymidynowe) TΨC
cechy bialek po denaturacji - brak struktury II, III i IV-rzędowej, pozostaje tylko I-rzędowa
wybrać nośnik fragmentów jednowęglowych - tetrahydrofolian
ujemne białka ostrej fazy - albumina, prealbumina, transferyna
inhibitory procesu krzepnięcia - antytrombina, trombomodulina, heparyna, białko C, białko S, IICH, TFPI, alfa-2-makroglobulina, alfa-1-antytrypsyna, niedobór witaminy K, antykoagulant tocznia, przeciwciała przeciwko czynnikom krzepnięcia
sposób działania tetracyklin - działanie bakteriostatyczne, hamuje biosyntezę białka poprzez wiązanie się z podjednostką 30 S rybosomu a także wpływa na procesy fosforylacyjne w komórkach bakteryjnych, unieczynnia bakteryjne lipazy, powodując zmniejszenie wolnych kwasów tłuszczowych w skórze, działa przeciwzapalnie poprzez hamowanie aktywności granulocytów wielojądrzastych.
enzymy replikacji u Prokariota - polimeraza DNA I, II, III
schemat reakcji liaz - klasa enzymów katalizujących odwracalnie lub nieodwracalnie odszczepienie grup bez udziału wody, często z wytworzeniem wiązania podwójnego
gdzie i jak działa hydroksylaza prokolagenowa - potranslacyjna obróbka prokolagenu, hydroksylacja grup lizylowych i prolilowych, działa w siateczce endoplazmatycznej
co to glutation i karnozyna (budowa aminokwasowa) - gamma-glutamylocysteinyloglicyna, beta-alanylohistydyna
co to jest holoenzym - apoenzym (białko) + kofaktor (koenzym - nietrwale związany z białkiem, grupa prostetyczna - trwale)
co łaczy fragmenty Okazaki wiązaniem fosfodiestrowym (enzym) - ligaza
jaką chorobę wywołują priony - Creutzfeldta-Jakoba, scrapie, gąbczaste zwyrodnienie mózgu
jaki enzym należy do enzymów indykatorowych i wydalniczych - indykatorowe: enzymy cyklu pentozowego, glikolizy, cyklu Krebsa, przemiany białkowej, wątroba - dehydrogenaza etanolowa, sorbitolowa, mleczanowa, karbamoilotransferaza ornitynowa, mięśnie - kinaza kreatynowa; ekskrecyjne - żółć - fosfataza zasadowa, gamma-glutamylotranspeptydaza, aminopeptydaza leucynowa, sok trzustkowy - amylaza, lipaza, trypsyna, chymotrypsyna, DNAza, RNAza, ślinianki - amylaza, płyn sterczowy - fosfataza kwaśna, gruczoły żołądka - pepsyna
dojrzewanie rna u prokariota - brak dojrzewania, po transkrypcji jest gotowy do translacji
co to znaczy, ze kod genetyczny jest współiniowy? - kolinearny - sekwencja aminokwasów w polipeptydzie jest współliniowa z sekwencją nukleotydów w genie
do jakich enzymów należy lipaza lipoproteinowa? - sekrecyjnych
budowa kwasu pantotenowego - kwas pantoinowy + beta-alanina
budowa anseryny - beta-alanylo-N-metylohistydyna
co to sa d-dimery? - fragmenty fibryny powstające w procesie degradacji fibryny przez plazminę
uklad tioredoksyny - należą do niego tioredoksyna, reduktaza tioredoksyny, NADPH - redukcja difosforanu rybonukleozydu do difosforanu 2-deoksyrybonukleozydu przez zredukowaną tioredoksynę, która się utlenia - reakcja katalizowana przez reduktazę rybonukleotydową, odzyskanie zredukowanej tioredoksyny przez redukcję tioredoksyny z udziałem NADPH+H+ - katalizowane przez reduktazę tioredoksyny, zachodzi w procesie przygotowywania się komórki do podziałów - faza S
miedzynarodowa jednostka aktywności enzymu - IU - ilość enzymu, która przekształca 1 μmol substratu w ciągu 1 minuty
skad pochodzi azot w purynach - N1 - asparaginian, N3,N9 - glutamina, N7 - glicyna
jakie reakcje katalizuje izoenzym - takie same (pomimo różnej budowy)
stała Michaelisa-Menten - porównanie powinowactwa przy danych wartosciach stałej - im wyższa wartość tym mniejsze powinowactwo - odwrotnie proporcjonalna
co jest niezbędne przy syntezie kolagenu - kwas askorbinowy, jony Fe, tlen cząsteczkowy, alfa-ketoglutaran
co robi allopurynol? - analog hipoksantyny, inhibitor oksydazy ksantynowej, stosowany w leczeniu dny moczanowej
koenzym aminotransferazy asparaginianowej - AspAT - fosforan pirydoksalu (PAL) - pochodna witaminy B6
rola ramienia dihydrourydynowego- rozpoznanie tRNA przez syntetazę aminoacylo-tRNA
jakie wiązania rozkłada chymotrypsyna - po karboksylowej stronie aminokwasów aromatycznych oraz posiadających rozgałęziony łańcuch alifatyczny boczny - metioniny, tryptofanu, fenyloalaniny, tyrozyny, leucyny (Met, Trp, Phe, Tyr, Leu)
niedobór jakich enzymów jest przyczyną kamicy nerkowej - fosforybozylotransferazy adeninowej, oksydazy ksantynowej
rodzaje oddziaływań w centrum aktywnym - model zamka i klucza, model indukowanego dopasowania, model pułapki, model trzypunktowego połączenia
metabolitem czego jest kwas moczowy - puryn
inhibitory karbamoilotransferazy asparaginianowej - CTP
co jest niepotrzebne do hydroksylacji proliny - miedź
wybrać potrzebne do syntezy kolagenu - czynnik redukujący, Fe2+, O2, alfa-ketoglutaran
która polimeraza u procariotów odpowiada za transkrypcje rRNA - polimeraza I - rRNA, polimeraza I - 5S rRNA
do inicjacji replikacji potrzebny jest enzym... - nie potrzeba enzymu, replikacja rozpoczyna się samoistnie w miejscu ori
podstawowe struktury II - rzędowe - alfa-helisa, beta-harmonijka
co nie jest glikoproteiną - albumina
dodatnie białka ostrej fazy - alfa-kwaśna glikoproteina, alfa-antytrypsyna, C3, C4, ceruloplazmina, CRP, haptoglobina (nie może być albuminy, prealbuminy, transferyny, RBP)
glutamina wchodzi w skład pierścienia puryny w - N3 i N9
skąd pochodzi N3 w purynie - z glutaminy
jakie wiązania występują pomiędzy enzymem i substratem w centrum aktywnym - niekowalencyjne - hydrofobowe, jonowe, wodorowe czy van der Waalsa
pętla dihydrourydynowa łączy się z... - z syntetazą aminoacylo-tRNA
sekwencja promotora u eukariontów - CAAT (-75), TATAAA/kaseta Hognessa (-25)
AH2 + H2O2 -> 2H2O + A - co to za enzym - peroksydaza glutationowa
jak działają hydrolazy? - rozkładają z udziałem cząsteczki wody
co robią inhibitory kompetencyjne ze Km i Vmax? - zwiększa się stała Michaelisa, Vmax bez zmian - aby znieść ich działanie potrzebny jest nadmiar substratu
glutation-funkcje - układ oksydoredukcyjny, współdziałanie z witaminą C, koenzym (glioksylaz, dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego, peroksydazy glutationowej, reduktazy glutationowej, insulinowej, askorbinianowej), regeneracja enzymów, mostki disiarczkowe, rozkładanie nadtlenku wodoru, katabolizm tyroksyny, transport aminokwasów przez błonę jelit
zaburzone wytwarzanie wiązań poprzecznych kolagenu powoduje... - lattyryzm, zespół Marfana, zespół Ehlersa-Danlosa, nadmierna ilość - skleroderma