Dlaczego hemoglobina w przeciwieństwie do mioglobiny jest białkiem allosterycznym?
Co to jest amfipatyczność lipidów, jakie ma znaczenie biologiczne i praktyczne zastosowanie?
Omów enzymy reakcji utleniająco-redukcyjnych.
Jaki związek chemiczny jest donorem rybozofosforanów w syntezie kwasów nukleinowych? W jakiej reakcji on powstaje?
Która reakcja biosyntezy cholesterolu jest wykorzystywana w terapii arteriosklerozy?
Wymień produkty degradacji szkieletów węglowych aminokwasów. Wyjaśnij pojęcie aminokwasów gluko- i ketogennych.
Podobieństwa i różnice między polimerazami DNA u Procaryota i Eucaryota.
Posttranslacyjne modyfikacje białek.
Opisz funkcję i strukturę proteoglikanów.
Opisz mechanizm regulacji allosterycznej i kowalencyjnej enzymów.
Wymień pompy protonowe w łańcuchu oddechowym i wyjaśnij na czym polega proces pompowania.
Pod kątem biochemicznym wyjaśnij stwierdzenie: „Tłuszcze spalają się w ogniu węglowodanów”.
Opisz kompleksy wieloenzymatyczne. Podaj przykłady.
Aminokwasy jako prekursory związków biologicznie czynnych.
Posttranslacyjne modyfikacje mRNA.
Porównaj polimerazę RNA z polimerazą DNA pod względem:
używanych substratów
rodzaju matrycy
wymagania (bądź nie) startera
kierunku syntezy nici
PRBP (WTF?)
Lipogeneza a β-oksydacja
Jakie składniki są konieczne do inicjacji replikacji DNA?
Enzym odpowiedzialny za fosforylację oksydacyjną (?)
Aminoacylotransferaza tRNA
Wpływ braku heksokinazy na wiązanie tlenu w erytrocycie.
Kolagen a kreatyna.
Jakiś wielki plik z zestawami po 5 pytań (może stary egz):
Sekwencjonowanie peptydów i aminokwasów.
Rola AcetyloCoA
Rola i przebieg szlaku pentozofosforanowego.
Semikonserwatywna replikacja DNA (+ konsekwencje, tu o polimerazie)
Inhibicja enzymatyczna (przykłady leków).
Regulacja cyklu Krebsa.
Enzymy w replikacji DNA (u procaryota i u Eucaryota)
Glikoproteiny.
Klasyfikacja i nomenklatura enzymów.
Budowa i rola ATP-azy.
Mechanizmy katalizy enzymatycznej.
Rola i regulacja karboksylazy AcetyloCoA w syntezie kwasów tłuszczowych.
Biosynteza hemu (rola syntazy ALA i przez co może być ona blokowana)
Fosforybozylotransferazy - w jakich szlakach metabolicznych biorą udział.
Regulacja glikogenogenezy, glikolizy i glikogenezy (cAMP)
Tłuszcze złożone
Wiązanie peptydowe i trzeciorzędowe struktury białek.
Komplementarność dehydrogenazy α-ketoglutaranowej (do aktywności tego kompleksu potrzebne są: difosfotiamina, liponian, NAD, FAD, CoA).
Szybkość reakcji enzymatycznej.
Glukoneogeneza.
Enzymy uczestniczące w reakcjach oksydoredukcyjnych
Białka fibrylarne.
Metody wykorzystywane w inżynierii genetycznej.
Transport mRNA
Hybrydyzacja jako proces wykorzystujący naturalne składniki nici polinukleotydowych.
Katabolizm hemu
Mioglobina jako trzeciorzędowa struktura białka.
Organizacja DNA u Procaryota i u Eucaryota.
Specyfika przemian glikolizy w erytrocycie i tkance mózgowej.
Dlaczego z FADH2 powstają 2 cząsteczki ATP, a z NADH 3 cząsteczki?
Posstranskrypcyjne modyfikacje mRNA.
Lipidy
Glukozaminoglikany.
Metabolizm kwasów tłuszczowych.
Polimeraza DNA.
Różnica między polimerazą DNA i RNA u E.coli
Rola karnityny w kwasach tłuszczowych.
Glikolipidy
Wykorzystanie transferaz.
Mechanizmy naprawcze DNA
Przebieg transkrypcji u Procaryota i Eucaryota - porównać.
Czynniki rozprzęgające w łańcuchu oddechowym (np. 2,4-dinitrobenzen).
Znaczenie cholesterolu.
Izomeria enzymów.
Synteza nukleotydów.
Glukoza i jej przemiany specyficzne (czyli nie glikoliza, ale np. cykl kwasu uronowego)
Jakie czynniki są odpowiedzialne za prawidłowy przebieg: transkrypcji, replikacji i biosyntezy białka?
Kwasy tłuszczowe i eikozanoidy.
Fragment Okazaki.
Wektory.
Węglowodany zapasowe.
Podstawowe zasady strategii metabolizmu.
Czynniki transkrypcyjne a wpływ na ekspresję genu (czynnik Sp1)
Katabolizm puryn i pirymidyn.
Budowa i funkcje tRNA
Czynniki wpływające na wiązanie tlenu z hemoglobiną (pH, ciśnienie parcjalne tlenu, 2,3-BPG)
Degradacja aminokwasów (dokładniej chyba chodziło o deaminację - proces przeniesienia NH2).
Regulacja ketogenezy.
Wyjaśnij czwartorzędową strukturę białka na przykładzie hemoglobiny.
Budowa mitochondrium i dokładna lokalizacja szlaków metabolicznych w nim zachodzących (czyli taki a taki etap tego i tamtego zachodzi w matriks/cytoplazmie/błonie mitochondrialnej etc.)
Enzymy restrykcyjne.
Enzymy konstytucyjne i indukcyjne.
Sfingolipidy
Reakcje pierwszej fazy metabolizmu (czyli CYP-450)
Hem a hemoglobina.
Kod genetyczny - definicja, cechy.
Jakie znaczenie ma odłączenie CO2 w trakcie syntezy kwasów tłuszczowych (albo jego dołączenie - nieczytelny plik)
Transferaza ketoglutarowa.
Synteza poliamin.
Poprawność replikacji
Polimorfizm P-450
Aminocukry
Specyfika przemian aminokwasów (?)
OK. - teraz coś co wygląda zupełnie jak nasz egzamin - i tak sformułowanych pytań należałoby się spodziewać (to wyżej możecie uznać za zagadnienia na które warto zwrócić uwagę).
Wymień wiązania stabilizujące strukturę białka fibrylarnego. Omów na przykładzie keratyny włosów. (II grupa analogicznie na przykładzie kolagenu).
Podaj przykłady i funkcje naturalnych peptydów.
Dlaczego hemoglobina w przeciwieństwie do mioglobiny jest białkiem allosterycznym?
Porównaj α-keratynę i kolagen.
Podaj przykłady i funkcje białek zawierających hem jako grupę prostetyczną.
Proteoglikany i GAG - opisać.
Co to są izoenzymy - wyjaśnić pojęcie i podać przykłady.
Opisz mechanizm regulacji allosterycznej enzymów.
Na czym polega inhibicja kompetycyjna reakcji enzymatycznej, czy leki mogą być inhibitorami kompetencyjnymi? Jak ustalać ich dawkowanie (chodzi o to, że inhibicja może zostać zniesiona przez odpowiednio duże stężenie substratu i należy to wziąć pod uwagę).
Co wpływa na szybkość reakcji enzymatycznej?
Wymień nieodwracalne etapy glikolizy (łącznie z katalizującymi je enzymami). Który z nich jest najważniejszy i w jaki sposób jest regulowany?
Czy brak heksokinazy wpłynie na wiązanie tlenu w erytrocycie (trzeba sobie ogarnąć specyfikę narządową erytrocytu, bo on ma inną glikolizę).
Ile cząsteczek ATP powstanie podczas utleniania bursztynianu, a ile z jabłczanu? Uzasadnij dlaczego.
Rola i przebieg szlaku pentozofosforanowego.
Dehydrogenaza pirogronianowa jako przykład kompleksu wieloenzymatycznego. (II grupa - dehydrogenaza α-ketoglutarowa).
Na przykładzie glikogenolizy i glikogenogenezy opisz kowalencyjną regulację enzymów.
Wymień reakcje nieodwracalne w glukoneogenezie.
Porównaj syntezę i rozkład kwasów tłuszczowych ze względu na:
miejsce procesu
przenośniki grup arylowych
kierunek procesu
enzymy katalizujące reakcje
Jaka jest rola reduktazy 3-hydroksy-3-metyloglutaryloCoA (HMGCoA) uczestniczącej w syntezie cholesterolu?
Opisz dehydrogenazę pirogronianową. Jakie są skutki niedoboru tiaminy?
Jaka reakcja z cyklu Krebsa jest podobna do dekarboksylacji oksydacyjnej 6-fosfoglukonianu, prowadzącej do rybulozo-5-fosforanu? Jaki intermedia związany z enzymem tworzy się w obu tych reakcjach? (chodzi o izocytrynian 2-ketoglutaran)
Jaka reakcja cyklu Krebsa jest podobna do oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronianu? Jakie są różnice?
W jaki sposób metabolizm adaptuje się do sytuacji długotrwałego głodowania?
Jaka jest rola NADPH (do których reakcji jest potrzebny) i w jakich reakcjach (szlakach metabolicznych) jest on syntetyzowany?
Rozprężenie łańcucha oddechowego i fosforylacji oksydacyjnej - na czym polega, przykłady związków.
Przykłady związków biologicznie czynnych, których prekursorami są aminokwasy.
Porównaj fosforylację substratową i oksydacyjną.
Opisz syntazę kwasów tłuszczowych (chodzi o enzym, nie proces - to nie jest literówka).
Które szlaki metaboliczne umożliwiają współpracę międzynarządową?
Proces deaminacji (usuwanie NH2 z aminokwasów) - opisać poszczególne etapy.
Jaką rolę w kontroli lipogenezy pełni acetylo-CoA?
Która reakcja biosyntezy cholesterolu jest wykorzystywana w terapii arteriosklerozy?
Co dostarcza grupy rybofosforanowej do syntezy zasad azotowych? Synteza PRPP.
Wymień produkty degradacji szkieletów węglowych aminokwasów. Wyjaśnij pojęcie aminokwasów gluko- i ketogennych.
Cykl Corich
Rola karnityny w β-oksydacji.
Dlaczego w mitochondrium zachodzi synteza alaniny?
Jakie enzymy zawierają tiaminę?
W której z podanych reakcji biotyna jest grupą prostetyczną enzymu?
Modyfikacje posttranslacyjne mRNA u Eucaryota.
Posttranskrypcyjna obróbka mRNA.
Porównaj polimerazę DNA III i polimerazę RNA u Eucaryota (primer, substraty, aktywność 3' 5' egzonukleazowa etc.)
Porównaj procesy naprawcze DNA, transkrypcji RNA i syntezy białek.
Lokalizacja i organizacja DNA u Eucaryota (kuliste w mitochondrium, chromosomy w jądrze i opisać jedno i drugie)
Składanie się i fałdowanie białek
Porównaj polimerazę DNA u Eucaryota i Procaryota.
Porównaj polimerazę DNA I i polimerazę RNA u Eucaryota.
Na czym polega semikonserwatywność replikacji DNA.
Jakie enzymy biorą udział w replikacji DNA?
Rola czynników transkrypcyjnych.
Jaką funkcję pełni polimeraza RNA podczas transkrypcji?
Co wchodzi w skład kompleksu inicjującego translację u Procaryota?
Co zapobiega powstawaniu uszkodzeń podczas replikacji DNA?
Modyfikacje mRNA u Eucaryota.
Wysalanie peptydów.
Modyfikacje posttranslacyjne białek.