13.05.2005

1. Równowaga reakcji (w sensie kinetycznym) dla reakcji typu: aA + bB cC + dD

v - szybkość reakcji (v₁ w jedną stronę, v₂ w drugą)

k - współczynnik szybkości

(D)^nD - stężenie chwilowe

Stała równowagi reakcji przyjmuje wartości od 0 (gdy reakcja nie zachodzi), do ∞ (gdy nie występuje reakcja powrotna).

• Stała równowagi reakcji zależy od temperatury i ciśnienia, nie zależy natomiast od stężenia substratów oraz zastosowania katalizatorów

• Iloraz stężeń reagentów współczynnikami stechiometrycznymi jest stałą reakcji tylko dla prostych, jednoetapowych reakcji. Gdy reakcje są proste współczynniki kinetyczne są równe współczynnikom stechiometrycznym (ale nie należy zawsze przenosić ich autoamtycznie.

• Reakcja biegnie od startu, do momentu równowagi. W równowadze wszystkie składniki (ich stężenia) są w równowadze (stężenia nie ulegają zmianie).

• Stała równowagi reakcji nie może być nieskończona, bo gdy produkty (C i D) mają ze sobą styczność, teoretycznie może zachodzić reakcja odwrotna.

• Przesunięcie reakcji w prawo duża wartość stałej równowagi.

• Na współczynniki szybkości (k₁ i k₂) katalizatory wpływają jednakowo, stąd stała równowagi (K_r) nie jest zależna od obecności katalizatorów.

• Stałe szybkości reakcji oznaczają też prawdopodobieństwo zajścia danej reakcji (duże k duże prawdopodobieństwo zajścia reakcji).

2. Przesuwanie równowagi reakcji

• Zmiana stałej równowagi reakcji poprzez zmianę temperatury lub ciśnienia.

• Zmiana stężeń reagentów (prawo działania mas Guldberg i Waage)

3. Odwracalność reakcji

• Teoretycznie wszystkie reakcje są odwracalne w sensie kinetycznym (0 < K_r < α).

• Reakcje nieodwracalne (kinetycznie) to reakcje o dużej wartości stałej równowagi lub takie, które przeprowadzane są w sposób nieodwracalny.

• Reakcja jest najbardziej odwracalna gdy k₁ = k₂ , czyli K_r = 1.

• Jeśli K_r ≈ 1, a wciąż zabieramy jeden z produktów reakcji, równowaga nie ustala się, reakcja przesuwa się na prawo. Jeśli zabieramy substrat, przesuwamy reakcje na lewo.

• Przykładami przesuwania równowagi reakcji są: wydzielanie się gazów, wytrącanie się osadów, sprzęganie z innymi reakcjami.

4.Teorie kinetyczne (modele)

1. teoria zderzeniowa (zderzeń efektywnych) dobra dla reakcji w fazach gazowych

2. teoria kompleksu aktywnego (pośredniego / przejściowego) lepsza dla reakcji w fazach ciekłych.

• Obie teorie uzupełniają się wzajemnie.

• W fazach stałych reakcje zachodzą bardzo powoli.

5. Podstawy teorii zderzeniowej.

• konieczność zderzeń cząsteczek

• tylko zderzenia efektywne powodują reakcję (E_kinetyczna > E_aktywacji)

• reakcja chemiczne jest sekwencją etapów (aktów) elementarnych (N), przykładowo reakcja 4NH₃ + 5O₂ 4NO + 6H₂O jest reakcja wieloetapową

rozkład Boltzmana:

N_E - ilość cząsteczek w zbiorze o danej energii

T - temperatura

E_a - energia aktywacji

E_śr - energia średnia

• Aby zaszła reakcja musi nastąpić zderzenie z odpowiednio wysoką energią (zderzenie efektywne - to takie, które przekracza określony próg energii).

• W fazie gazowej zderzenia nie są zbyt częste, spośród tych zderzeń tylko niektóre są efektywne.

• Im więcej cząsteczek ma zderzyć się jednocześnie, tym mniejsze prawdopodobieństwo zajścia reakcji.

• Akt elementarny to przekształcenie cząsteczek po pojedynczy zderzeniu; makroskopowo = etap reakcji.

6. Znajomość sekwencji aktów elementarnych = znajomość mechanizmu reakcji, np.

• H2 + I2 2HI - rekcja jednoetapowa (w tej teorii)

• H2 + Br2 2HBr - rekcja wieloetapowa:

• Br₂ 2Br

• Br + H₂ HBr + H

• H + Br₂ HBr + Br

• 2Br Br₂

• Etap najwolnejszy to etap limitujący; decyduje on o szybkości całej przemiany

7. Teoria kompleksu aktywnego jest teorią nowszą, niż poprzednia.

• nie wyklucza postulatów teorii zderzeniowej.

• Dodatkowo zakłada, że zderzenie prowadzi do powstania nietrwałego kompleksu aktywnego:

• A + BC AB + C

• A + BC ABC AB + C (według teorii), np:

• H₂ + I₂ 2HI

• H₂ + I₂ H2I₂ 2HI

Szybkość reakcji zależy od:

• stężenia kompleksu aktywnego

• szybkości rozpadu tego kompleksu na produkty

• Teoria włącza energię potencjalną pochodzącą od oddziaływania cząstek reagujących energii aktywacji.

• Tworzenie się kompleksu aktywnego towarzyszą napięcia, które oddawane są w momencie rozpadu kompleksu (na produkt lub kolejne kompleksy)

7. Kataliza czyli reakcja z katalizatorem

• Katalizator to reagent przyspieszający reakcję i odtwarzany do postaci pierwotnej (w efekcie produkt staje się z powrotem substratem). ZATEM BIERZE UDZIAŁ W REAKCJI !!!

• Inhibitor to katalizator ujemny (spowalniacz); w biochemii jest to substancja zatruwająca enzym; przyłącza się do enzymu w miejscu wiążącym substrat.

8. Podział katalizatorów / inhibitorów ze względu na mechanizm działania:

• homogeniczne - występujące w tej samej fazie, co reagenty; są specyficzne

• heterogeniczne - w innej fazie, niż reagenty - kontakt powierzchniowy (np. nikiel w produkcji margaryny w procesie uwodornienia - nasycenia); są niespecyficzne (katalizują różne reakcje)

• Biokataliza - enzymy - mechanizm homogeniczny - kinetyka zgodna z teorią kompleksu aktywnego

9. Mechanizmy katalizy:

• adsorpcyjny (kataliza heterogeniczna); np. w pomarszczonych ziarnkach proszku (lub innego stałego katalizatora) stosunek powierzchni do objętości jest bardzo duży; powierzchnia łapie substancje siłami van der Waalsa (adsorpcja, czyli pochłanianie na powierzchni)

• tworzenie kompleksu aktywnego z katalizatorem (kataliza homogeniczna)

• kataliza kwasowa - jon H⁺ jest dobrym akceptorem dla wolnych par elektronowych - często związki uprotonowane wchodzą w reakcję o mniejszej energii aktywacji - większa szybkość (kataliza homogenna)

• Zatrucie katalizatora to obniżenie lub utrata aktywności katalitycznej inhibicja biokatalizatorów (enzymów).

• Zderzenie jest efektywne, gdy ma odpowiednią energię i orientację (cząsteczki muszą być odpowiednio ustawione); adsorpcja dostarcza czynnika orientacyjnego (cząsteczki są adsorbowane w określony sposób) ilość zderzeń efektywnych rośnie.

• Energia aktywacji (progowa) zmienia się pod wpływem temperatury lub katalizatora. Katalizowanie powoduje obniżenie energii aktywacji lub jej całkowite ominięcie (w przypadku wielu etapów o niskiej energii aktywacji)

10. Mechanizm katalizy enzymatycznej (według Michaelisa - Menten)

Szybkość reakcji zależy od stężenia enzymu - równanie kinetyczne nie jest linowe względem substratu.

Reakcja etapowa

1. E + S ES - v₁ = k₁ (S)(E) - szybkość tworzenia kompleksu

2. ES E + S - v₂ = k₂ (ES) - szybkość rozpadu kompleksu

3. ES P + E - v₃ = k₃ (ES) - szybkość zużywania kompleksu i tworzenia produktu

• Etapem limitującym (decydującym o szybkości tworzenia produktu) jest etap 3 (równanie powinno zawierać zatem stężenie ES. Przy tym założeniu oraz przy założeniu, że

(E) + (ES) = Ec, Michaelis i Menten wyprowadzili wzór:

gdzie
i

11. Teorie elektrolitów - rozpad substancji umieszczonych w rozpuszczalnikach polarnych

1. Teoria Arrheniusa (roztwory wodne)

• Woda jest słabym elektrolitem.

• Elektrolity to substancje zdolne do przewodzenia prądu (przewodniki II-go rzędu) w roztworach wodnych.

• Do substancji dysocjujących zaliczamy substancje, których cząsteczki związane są wiązaniem jonowym lub kowalencyjnym spolaryzowanym.

• Czynnikiem dysocjującym jest rozpuszczalnik.

• AB A⁺ + B^-

Teoria Bronsteada - Lowryego

4

chemia fizyczna wykład z 13.05.2005

---