Wyklad 3, niezbędnik rolnika 2 lepszy, genetyka


Wykład 3

3.03.2010

Hemoglobina

Jest to białko globularne wchodzi w skład erytrocytów stanowiąc 1/3 ich masy. Podstawową ich funkcją jest transport tlenu do wszystkich tkanek organizmu za pośrednictwem naczyń krwionośnych. Zbudowana jest z 4 łańcuchów polipeptydowych w tym dwa α i dwa ß ( u dorosłego człowieka). Każdy łańcuch polipeptydowy połączony jest z jedną cząsteczką hemu. Każdy z czterech łańcuchów jest ściśle upakowany i tworzy „kulę”.

Hem składa się z części organicznej i nieorganicznej. Częścią organiczną są cztery pierścienie pirolowe połączone ze sobą mostkami metylowymi tworząc całość- pierścień tetrapirolowy. Elementem nieorganicznym jest atom żelaza umieszczony w centrum pierścienia tetrapirolowego i jest on połączony za pomocą czterech wiązań koordynacyjnych z atomami azotu pierścieni pirolowych. Atom żelaza tworzy dwa dodatkowe wiązania koordynacyjne, jedno z nich służy do połączenia się z resztą imidazolową histydyny wchodzącej w skład łańcucha polipeptydowego ( jest to wiązanie łączące hem z białkiem). Drugie z wyżej wymienionych dwóch dodatkowych wiązań koordynacyjnych żelaza służy do przyłączenia cząsteczek tlenu. Atom żelaza w hemie występuję w postaci jonu Fe2+ lub Fe3+

Hemoglobina pełni funkcję transportującą tlen tylko wtedy gdy żelazo występuję jako Fe2+

W każdej cząsteczce hemoglobiny znajdują się 4 łańcuchy polipeptydowe, 4 cząsteczki hemu i dlatego może ona wiązać 4 cząsteczki tlenu. Tlen przyłączając się do Fe2+ tworzy jasnoczerwoną oksyhemoglobinę . Rekcja wiązania tlenu jest odwracalna a jej kierunek zależy od stężenia tlenu w komórce. W miarę obniżania stężenia tlenu w komórce kompleks hemu z tlenem rozpada się czyli gubiąc tlen w ten sposób dostarcza się tlen do komórek.

Dwutlenek węgla transportowany jest z różnych komórek do płuc również przy udziale hemoglobiny lecz łączy się ona z grupami aminowymi części białkowej hemoglobiny.

Wśród najważniejszych białek organizmów zwierzęcych wyróżniamy:

  1. Hemoglobina

  2. Kolagen

  3. Keratyna

  4. Kazeina

  5. Wiele różnych albumin i globulin


U roślin ważne funkcje pełnią białka takie jak:

  1. Albuminy i globuliny

  2. Prolaminy

  3. Gluteliny

W bulwach ziemniaczanych dominują albuminy i globuliny, występują tuż pod naskórkiem. Rośliny strączkowe mają przede wszystkim albuminy i globuliny stanowią one 14-40% suchej masy.

U zbóż podstawowym białkiem są prolaminy a przede wszystkim gliadyna. Zawartość białka to 10-15% suchej masy. Białka zbóż mimo że nie są o najwyższej wartości odżywczej to jednak stanowią 2/3 białka spożywanego przez człowieka. Białka o wysokiej wartości odżywczej charakteryzują się wysokim stosunkiem aminokwasów egzogennych do całej puli aminokwasów.

Bioenergetyka

Wszystkie organizmy żywe do syntezy swoich makrocząsteczek potrzebują nie tylko podstawowych jednostek budulcowych ale również podstawowej buli energii. Energia może pochodzić z różnych źródeł: rośliny - energia słoneczna; zwierzęta- podstawowe źródło w reakcjach w reakcjach anabolicznych jest energia pochodząca z rozkładu pokarmu.

Wszystkie związki uczestniczące w przemianach charakteryzują się określonym potencjałem chemicznym, który mówi o ilości energii uwalnianej w wyniku utleniania tego związku do dwutlenku węgla i wody. Związki te biorą udział w reakcji chemicznej zwiększając lub zmniejszając potencjał chemiczny. Podniesienie potencjału chemicznego musi wiązać się z pobraniem energii z zewnątrz co ma miejsce w reakcjach endoergicznych . Obniżenie potencjału chemicznego wiąże się z oddawaniem energii i ma miejsce w reakcjach egzoergicznych .

Energia pobierana lub wyzwalana jest mianem energii swobodnej i oznacza G a dokładniej jej zmiany określane są jako +Δ G lub -Δ G i wyrażana jest w J/mol.

W reakcjach egzoergicznych zapis ten przyjmuje postać -Δ G w a reakcjach endoergicznych +Δ G. Zapis +Δ G oznacza też ze potencjał chemiczny produktu jest wyższy niż potencjał chemiczny substratu a zapis -Δ G odwrotnie.

Energia swobodna uwalniana w katabolizmie może być przeznaczona do:

Zanim energia ta zostanie wykorzystana do wykonania określonej pracy musi być wcześniej zmagazynowana w postaci związków posiadających wiązania makroergiczne (takie które podczas hydrolizy uwalnia minimum 25 kJ energii) W zależności od typu wiązań bogatych w energię z związki makroergiczne dzielimy na :

  1. Posiadające wiązania bezwodnikowe fosforanowo-fosforanowe. Wśród nich najważniejsze to : ATP, GTP, UTP, CTP, TTP ( adenina z rybozą- wiązanie N-glikozydowe; węgiel z pierwszą resztą fosforanową- estrowe)

  2. Związki karboksylowo- fosforanowe

  3. związki o wiązaniach guanidyno- fosforanowe.

Ta grupa związków nosi nazwę fosfagenów. Fosforgina przede wszystkim gromadzona jest w mięśniach bezkręgowców a fosfokreatyna w tkankach mięśniowej i mózgu kręgowców.

  1. Związki o wiązaniach enolo- fosforanowych

  2. Związki o wiązaniach trioestrowych

Wśród wszystkich związków makroergicznych najważniejszą rolę pełni ATP. Jest to uniwersalny związek makroergiczny gdyż może on pełnić funkcje magazynujące energię jak i funkcje dawcy energii w reakcjach syntezy. Większość związków makroergicznych jedynie magazynuje energię przekazując ją później na ADP. ATP jest bezpośrednim dawcą energii w procesach anabolicznych.

ENZYMY

Są odpowiedzialne za wszystkie reakcje chemiczne przebiegające w żywych organizmach. Stanowią one najliczniejszą i najbardziej wyspecjalizowaną grupą białek prostych lub złożonych.

Enzym zbudowany jest z części białkowych (apoenzymu) która odpowiedzialna za rozpoznawanie odpowiedniego substratu oraz często z części niebiałkowej (kofaktor).

Część białkowa + część niebiałkowa = holoenzym

Apoenzym + kofaktor = holoenzym

Kofaktorem może być związek niskocząsteczkowy np. jon metalu lub związek organiczny ( koenzym lub grupa prostetyczna). Kofaktory są odpowiedzialne za typ katalizowanej rekacji np. N-AD+ lub FAD wykazują na reakcje oksyredukcji. Najczęściej kofaktor może odłączać się od apoenzymu bez utraty aktywności i wówczas kofaktor ten nazywany koenzymem może być regenerowany przy udziale innego enzymu.

Zdarzą się też że koenzym stale połączony jest z apoenzymem np. FAD na stałe z dehydrogenazą bursztynową wówczas w procesie regeneracji koenzymu musi uczestniczyć ten sam enzym, wchodzi w skąłd dużego kompleksu enzymatycznego.

Warunkiem przebiegu reakcji chemicznej jest osiągnięcie przez reagujące cząsteczki substratu tzw. stanu przejściowego (stan aktywny) czyli stanu o podwyższonym poziomie energetycznym. W warunkach laboratoryjnych osiągnięcie tego stanu dla reakcji chemicznej możliwe jest poprzez podniesienie temperatury lub ciśnienia. W żywym organizmie jest to niemożliwe stąd też organizmy stałocieplne wytworzyły takie mechanizmy, które umożliwiają przebieg reakcji, w których uczestniczą enzymy. Rola katalizatora enzymatycznego polega na :


Wyszukiwarka