Biochemia mięśni.
Masa świeżego mięśnia to 20% białek i 70% woda.
AKTYNA - G-aktyna (globularny monomer aktyny) w obecności jonów magnezu i fizjologicznych sił jonowych polimeryzuje niekowalencyjnie tworząc nierozpuszczalną podówjnie skręconą aktynę F. Żadna nie posiada aktywności katalitycznej.
Na powierzchni wszystkich mięśni i struktur podobnych do mięśni możemy zauważyc nitkowtą cząsteczkę zbudowaną z dwóch łańcuchów alfa i beta nazwyaną tropomiozyną. Przyłącza się ona do aktyny F w rowku pomiędzy dwoma jej łańcuchami (polimerami) tylko w miśniach poprzecznie prążkowanych obecny jest dodatkowo układ tropominy współtworzący z trzech składowych oznaczonych jako:
- TrT łączy się z tropomiozyną i pozaostałymi cząsteczkami układu
- TrI hamuje specyficzne interakcje pomiędzy F aktyną a miozyną, przyłącza się do pozostałych jednostek układu
- TrC wiąże cztery jony wapnia Ca2+
Układ tropomiozyna tropomiozyna w strukturze mięśnia poprzecznie prążkowanego wykazuje powtarzalność - zawsze są 38,5 nm.
Miozyna 55% białek mięśniowych - zbudowana z dwóch części dwie zwinięte ze sobą helisy, druga część dwie globularne główki na jednym końcu. Struktralnie miozyna jest asymetrycznym heksamerem (łańcuchy ciężkie plus łańcuchy lekkie).
Miozyna mięśnia szkieletowego wykazuje aktywność ATP - azową oraz posiada specyficzne miejsca wiązania aktyny F.
BIOCHEMIA SKURCZU MIĘŚNIA.
hydroliza ATP przez główkę miozyny.
główka miozyny zawierająca ADP i Pi swobodnie obracając się odnajduję aktynę F i wiąże się z nią pod kątem 90 st. W stosunku do osi długiej filamentu grubego.
odczepienie ADP i Pi od kompleksu aktyna - miozyna możliwe dzięki powyższej interakcji zmiana kąta wiązania z 90 st. Na 45 st. Co jest najwyższą energetycznie konformacją. Skutkuje to pociągnieciem aktyny o 10-15 nm. W stronę środka sarkomeru.
nowa cząsteczka ATP wiąże się z kompleksem.
oddzialenie główki miozyny, ponieważ miozyna - ATP ma małe powinowactwo do aktyny rozkurcz.
Cykliczne przyłączanie, odłączanie główki miozyny od aktyny F.
Hydroliza ATP jest źródłem napędu cyklicznego łączenia i rozłączania aktyny i miozyny w pięciu reakcjach.
W przypadku skurczu mięśnia poprzecznie prążkowanego reakcja opiera się o aktynę. Inhibitorem jest układ tropominy związany z tropomiozyną i aktyną filamentu cienkiego.
TpI zapobiega, blokuje przyłączeniu główek miozyny do miejsc wiązania na aktynie F.
Odbywa się na poziomie 2 procesów:
- przesunięcie tropomiozyny, tak by blokowała miejsca wiązania główek miozyny na aktynie
- zmianę konformacji aktyny F.
REGULACJE SKURCZU MIĘŚNI W OPARCIU O JONY Ca2+ (WAPNIA)
Budowa mięśnia gładkiego.