BIOSYNTEZA BIAŁKA TRANSLACJA
INICJACJA
Przyłączenie tRNA inicjatorowego do kodonu mRNA oznaczającego początek syntezy (kodon „start”). Inicjatorowy tRNA zajmuje na rybosomie miejsce P (peptydylowe)
ELONGACJA
Przyłączenie aminoacylo-tRNA do rybosomu w miejscu A (aminoacylowe)
Utworzenie wiązania peptydowego miedzy grupa aminowa aminoacylo-tRNA i grupa karboksylowa formylometioniny związanej z inicjatorowym tRNA.
Dipeptydylo-tRNA zostaje przeniesiony z miejsca A do P, a Inicjatorowy tRNA z miejsca P do E (exit) i opuszcza rybosom.
Hydroliza GTP (energia potrzebna do przyłączenia tRNA, przeniesienia peptydylo-tRNA, przesuniecie się do rybosomy względem mRNA o kolejny kodon)
Następny aminoacylo-TRNA wiąże się z wolnym miejscem A na rybosomie i rozpoczyna się kolejny cykl elongacyjny
TERMINACJA
Sygnał „stop” na mRNA odczytany przez czynnik uwalniający RF
Ukończony polipeptyd uwalniany jest z rybosomu.
Budowa tRNA
Pętla anty kodonowa zawiera 7 zasad o następującej sekwencji:
5' - pirymidyna - pirymidyna - X-Y-Z - zmodyfikowana puryna - zmienna zasada- miejsce przyłączania aminokwasu - 3' (dłuższe ramie tRNA)
Aminoacylo-AMP + tRNA = aminoacylo-tRNA + AMP (enzym syntetaza aminoacylo-tRNA)
Suma obu reakcji aktywacji i przeniesienia jest równanie
Aminokwas + ATP + tRNA aminoacylo-tRNA + AMP + PPi
Aminokwas + ATP + tRNA + H2O aminoacylo-tRNA + AMP + 2Pi
Kodony są rozpoznawane przez antykodony cząsteczek tRNA, a nie przez związane z nimi aminokwasy.
Zależność półokresu życia białek zależy od charakteru ich reszty przy końcu N
Reszty silnie stabilizujące T1/2 = 20 h
Ala, Cys, Gly, Met, Pro, Ser, Thr, Val
Reszty bezpośrednio destabilizujące t1/2 = 2-30 min
Arg, His, Ile, Leu, Lys, Phe, Trp, Tyr
Reszty, których destabilizujące działanie wymaga uprzedniej modyfikacji chemicznej T1/2 = 3-30 min
Asn, Asp, Gln, Glu
Funkcje endoproteinaz:
Kontrola okresu półtrwania krotkozyjacych enzymów
Utrzymywanie właściwego stosunku enzym/kofaktor??
Utrzymywanie odpowiedniego poziomu białek regulatorowych; efektory cyklu komórkowego, czynniki transkrypcyjne, kinazy białkowe, produkty onkogenow, modulacja poziomu receptorów, degradacja białka po percepcji sygnału, dostarczanie peptydów działających jako hormony, przeciwciała i inne efektory
Dostarczanie aminokwasów w celu utrzymywania homeostazy komórkowej
Usuwanie peptydów sygnalnych (?) I tranzytorowych (?)
Ograniczenie nagromadzenia się „nienormalnych” białek; usuwanie „nienormalnych” białek powstałych na skutek błędów w biosyntezie, mutacji, spontanicznej denaturacji, uszkodzenia na skutek działania wolnych rodników, stresów środowiskowych lub chorób
Degradacja obcych białek
Programowana śmierć komórki
Biochemia wykład 6
2