1.struktura IV-rzędowa i funkcje białek- struktura IV rzędowa jest to struktura wtórna białek inaczej struktura przestrzenna. Strukturę IV rzędową utrzymuje głównie wiązania dwusiarczkowe w mniejszym stopniu wiązania wodorowe i jonowe. Funkcje białek- katalityczne- białka są enzymami np. alfa-amylaza, pepsyna, --strukturalne- kolagen, elastyna, keratyna, --transportowe- hemoglobina transportuje O2 . albuminy transportują kw. Tłuszczowe, --zapasowa- prolaminy zbóż, kazeina mleka, albuminy, globuliny jaja ptasiego, -regulatorowe- kalmodulina, insulina, --ochronne- immunoglobuliny, interferon, --układy kurczliwe- miozyna, aktyna
2. za pomocą jakiego wykresu możemy wyznaczyć stałą Km narysuj. Definicja standardowej 5jednostki enzymatycznej.- Standardowa jednostka uniwersalna - takie jednostki są dwie: Jednostka enzymatyczna [U] oraz katal [kat.]. U - jest to ilość enzymu, która katalizuje przekształcenie jednego mikromola sybstratu w ciągu jednej minuty w temp. 25st.C w warunkach optymalnych dla danego enzymu. Katal - aktywność katalityczna enzymu która zwiększa szybkość reakcji w specyficznych układzie o jeden mol na sek. 1U = 16,67 nanokatali . Stała Km wyznaczamy za pomocą wykresu Michaelisa-Menten albo lineweavera-burka
3. Narysować uniwersalny związek makroergiczny (ATP), podać składniki i wiązania.- Składniki: adenina, cukier (pentoza) - D-ryboza, 3 grupy fosforanowe.
Wiązania: adenina z rybozą - wiązanie N-glikozydowe, między grupami fosforanowymi - wiązanie bezwodnikowe (niestabilne, wysokoenergetyczne).
4 Napisz ostatnią reakcję w cyklu mocznikowym i podaj enzym uczestniczący w tej reakcji. Reakcja zachodzi w cytozolu. Enzym to arginaza. arginina (przyłącza się H2O)→ mocznik. Jednocześnie regeneracji ulega ornityna, która jest transportowana do mitochondrium. Reakcja ogólna- CO2+NH4+ASP+3ATP+2H2O----MOCZNIK+FUMARAN+ 2ADP+2P+ANP+PP
Enzymy ureohydrolaza argininowa - karbomoilotransferaza ornitynowa, synteza arfininobursztynianowa, liaza argininobursztynianowa, arginaza. Jeśli chodzi o powstawanie to klasą enzymu są hydrolazy.
5. Napisz reakcję fermentacji zachodzącą w mięśniach (mleczanowa) i podaj enzym katalizujący tę reakcję.- Enzym to dehydrogenaza mleczanowa, należy do klasy oksydoreduktaz. pirogronian → mleczan. Jednocześnie zachodzi regeneracja NAD+. NADH → NAD+. w mięśniach podczas długotrwałego wysiłku zachodzi reakcja fermentacji mleczanowej, czyli przekształcenie glukozy w pirogronian.
6. Co to jest fosforylacja substratowa w glikolizie. Podaj przykład reakcji- reakcja chemiczna, która ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona ze związku ufosforylowanego - substratu - bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej z grupy kinaz. Ten sposób wytwarzania ATP nie wymaga udziału tlenu. Bezpośrednie przeniesienie fosforanu z cukrowo-fosforanowego intermediatu na ADP. Przykład: fosfoenolopirogronian (ADP → ATP)→ pirogronian . Enzym: kinaza pirogronianowa
7. Wymień dehydrogenazy uczestniczące w przemianach kwasów tłuszczowych. Od czego zależy? Dehydrogenazy: acylo-CoA, hydroksyacylo-CoA - biorą udział w rozpadzie kw. tłuszczowych. Dehydrogenaza jabłczanowa - synteza kw. tłuszczowych. Przemiana kwasów trikarboksylowych to inaczej cykl Krebsa, dehydrogenazy uczestniczące w tej przemianie to- dehydrogenaza izocytrynianowa, 2- oksoglutaranowa, bursztynianowa, jabłczanowa.
8. Wypisz i krótko scharakteryzuj enzymy trawiene- amylolityczne rozkładają w przewodzie pokarmowym polisacharydy i inne cukry . do tych enzymów należą- alfa amylaza ślinowa i trzustkowa rozkłada wiazania 1,4 glikozydowe położone wewnątrz cząsteczki skrobi lub glikogenu i w pierwszej fazie działania daje jako produkty dekstryny o coraz to mniejszych masach a na końcu powstaje cząst maltozy i izomaltozy , - alfa 1, 6 glikozydaza- hydrolizuje wyłącznie wiązania alfa 1,6 glikozydowe. Maltaza rozkłada maltozę, naktuzu-laktoze, sachurazu- suduroce , --glukoamylaza- jest enzymem pochodzenia bakteryjnego, czyli wytwarza go mikroflora przewodu pokarmowego i rozkłada zarówno wiązania alfa 1,4 oraz alfa 1,6 glikozydowe, zawsze odłączając pojedynczą cząsteczkę glukozy od nieredukującego końca łańcucha. Bardzo ważnym elementem amylolitycznym rozkładającym skrobię jest B- amylaza występująca w ziarnach wielu zbóż . jest on odpowiedzialny za degradację skrobi zapasowej w procesie kiełkowania nasion jest on wykorzystywany przy wytwarzaniu słodu jęczmiennego. Enzym ten rozkłada wiązania alfa 1,4 glikozydowe odłączając od cząsteczki skrobi od strony nieredukcyjnego końca B- maltozę
9. centrum aktywne- bardzo mała część białka enzymatycznego, która bierze udział w tworzeniu kompleksu enzym - substrat. Centrum aktywne zlokalizowane jest w głębi globularnej cząsteczki enzymu. Jest niedostępne dla wody gdyż otocznie ma charakter hydrofobowy a samo centrum aktywne ma charakter hydrofilny. Miejsce aktywne enzymu jest układem przestrzennym złożonym najczęściej z 3 reszt aminokwasów, które należą zazwyczaj do aminokwasów oddalonych od siebie w sekwencji (struktury I rzędowej) a mimo tego w cząsteczce globularnej enzymu znajdują się blisko siebie. Aminokwasy delegujące swoje grupy funkcyjne do centrum aktywnego nazywamy aminokwasów kontaktowymi najczęściej są to- seryna cysteina lizyna kwas asparaginowy lub glutaminowy arginina
10. inhibicja współzawodnicząca- kompleksyjna, jest to przykład inhibicji odwracalnej. Inhibitor kompetencyjny jest podobny pod względem struktury do substratu inaczej on współzawodniczy z substratem o centrum aktywne. Inhibitor taki wiąże się z enzymem w jego centrum aktywnym. Inhibicję tą można usunąć, cofnąć zwiększając stężenie substratu. Stopień zahamowania reakcji zależy od stosunku stężenia substratu do stężenia inhibitora . przykładem takiej inhibicji jest działanie kw malonowego jako inhibitora na dehydrogenazę bursztynianową, której substratem jest bursztynian
11. fermentacja alkoholowa- powstały w glikolizie pirogronian w warunkach beztlenowych podlega fermentacji alkoholowej- intensywnie przebiega u drożdży i mikroorganizmów, w których pirogronian w dwuetapowym procesie przekształca się początkowo w aldehyd octowy a później w etanol. Pierwszą reakcje katalizuje dehydrogenaza alkoholowa. Proces ten jest szeroko wykorzystywany w gorzelnictwie piwowarstwie winiarstwie . Pirogronian → aldehyd octowy. Enzym: dekarboksylaza pirogronianowa. Adehyd octowy → Etanol. Enzym: dehydrogenaza alkoholowa. (NADH → NAD+)
12. kod genetyczny- trójkowy - do zakodowania 20 różnych aminokwasów przez cztery rodzaje zasad niezbędne jest, aby podstawowe jednostki kodu genetycznego składały się zawsze z trzech zasad. Taka trójka zasad w DNA to kodon. Z 64 rodzajów kodonów trzy nie kodują aminokwasów.-bezprzecinkowy - między trójkami kodującymi nie ma żadnych dodatkowych elementów. uniwersalny - kod genetyczny jest taki sam we wszystkich organizmach, zdegenerowany - jeden aminokwas może być kodowany przez kilka różnych trójek, -niezachodzący - kodony nie zachodzą na siebie, jednoznaczny - dana trójka koduje zawsze jeden i ten sam rodzaj aminokwasu
13 opisz rodzaje RNA- tRNA - stanowi 10—12% ogólnej ilości kwasów rybonukleinowych w komórce. Jest on zbudowany z 70-90 nukleotydów. Charakteryzuje się wśród innych rodzajów RNA najmniejszą masą cząsteczkową, zawartą w granicach od 25 do 30 kDa. tRNA cechuje wysoka specyficzność w stosunku do aminokwasów. Każdy z aminokwasów syntetyzowanego białka może być transportowany przez jeden, a niektóre przez kilka różnych tRNA. Cząsteczki tRNA występują w komórkach w stanie wolnym bądź też związane ze specyficznym aminokwasem. mRNA - powstaje w jądrze komórkowym w procesie transkrypcji z DNA. Jest syntetyzowany z trifosforanów nukleozydów. Jego zasady są komplementarne w stosunku do jednej z nici chromosomowego DNA, na której jest wytwarzany. Matrycowy RNA przenosi informację genetyczną z DNA do cytoplazmy. Masa cząsteczkowa mRNA oraz sekwencja nukleotydów zależą do rodzaju białka, które jest w nim zakodowane. Trójki nukleotydów, czyli kodony, rozmieszczone w jego łańcuchu wyznaczają kolejność aminokwasów syntetyzowanego białka.
rRNA - stanowi około 80% ilości kwasów rybonukleinowych komórki. Jest on
podstawowym składnikiem rybosomów (por. rozdz. 2.6.1), gdzie sięga 65% zawartości. Resztę stanowią białka. Rybosomalny RNA zawiera typowe zasady azotowe z niewielką domieszką ich metylowych pochodnych. Jego masa cząsteczkowa osiąga 2 MDa. Jest pojedynczym łańcuchem, bardzo mocno poskręcanym, tworzącym pętle, z fragmentami dwuniciowymi, gdzie występują wiązania wodorowe między komplementarnymi zasadami. Rybosomalny RNA, podobnie jak inne rodzaje RNA, powstaje w procesie transkrypcji z DNA. W komórkach prokariotycznych transkrypcja prowadzi do wytworzenia pre-rRNA, który zawiera sekwencje wszystkich rodzajów rybosomalnych RNA. W komórkach
eukariotycznych jest wytwarzany pre-rRNA 45S, zawierający sekwencje charakterystyczne dla 18S i 27S rRNA, natomiast oddzielnie jest wytwarzany pre-rRNA zawierający w swym składzie sekwencje 5S rRNA. W rybosomach komórek prokariotycznych występują rRNA: 23S, 5S oraz 16S, gdy tymczasem w komórkach eukariotycznych: 28S; 5,8S; 5S i 18S. Rybosomalnym RNA towarzyszą w rybosomach liczne białka rybosomowe.
14. glikoliza- wytwarzanie energii w formie Atena drodze fosforylacji substratowej, - wytworzenie szkieletów węglowych potrzebnych do syntezy wielu związków. - synteza ATP przebiega na drodze glikolizy w procesie fosforylacji substratowej'