Zagadnienia na spr II Biochemia

Peptydy i białka, właściwości i funkcje biologiczne

Peptydy

1. Powstawanie wiązania peptydowego (forma enolowa, ketonowa)

2. Podziała peptydów

3. Naturalne dipeptydy karnozyna i anseryna (budowa i funkcje)

4. Naturalny tripeptyd glutation-powstawanie, budowa (forma utlenionia i zredukowana) i funkcje.

5. Oligopeptydy o funkcji hormonów:

1. Hormony tkankowe (liniowe): angiotensyna, bradykinina (powstawanie i budowa i funkcje),

2. Hormony tylnego płata przysadki mózgowej (cykliczne), oksytocyna, wazopseryna, wazotocyna (powstawanie i budowa i funkcje),

6. Polipeptydy i funkcji hormonów:

1. Wydzielanie przez trzustkę: glukagon i insulina

2. Wydzielanie przez przysadkę mózgową : ACTH, MSH,

7. Hormony przysadki mózgowej: malanotropina, lipotropina, somatotropina, adenokortykotropina.

8. Insulina-budowa ograniczona proteoliza jako proces aktywujący i funkcje tego hormonu

9. Hormony przewodu pokarmowego: gastryna i sekretyna

10. Hormony podwzgórza (liberyny)

Białka

1. Struktury białek i rodzaje wiązań chemicznych stabilizujących te struktury, scharakteryzuj każdą ze struktur.

2. Właściwości białek (wysalanie, denaturacja, renaturacja, układ koloidalny, amfoteryczność, czynność optyczna, punkt izoelektryczny, koagulacja).

3. Główne funkcje białek.

4. Podział białek z przykładami.

5. Scharakteryzuj białka żelazowe.

6. Scharakteryzuj białka osocza krwi.

7. Scharakteryzuj białka chromatyny

8. Scharakteryzuj białka tkanki łącznej

9. Scharakteryzuj białka tkanki mięśniowej.

10. Somatotropina (STH, GH) jako przykład hormonu białkowego.

STRUKTURA PIERWSZORZĘDOWA To liniowe ułożenie aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Sekwencję tę wyznacza się na podstawie kolejności ułożenia zasad azotowych w genie kodującym dane białko. W strukturze pierwszorzędowej zawarte są również położenia innych wiązań kowalencyjnych. Są to głównie wiązania dwusiarczkowe między resztami cysteiny sąsiadującymi ze sobą w przestrzeni, ale nie w sekwencji liniowej aminokwasów. Owe wiązania poprzeczne między odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi lub między częściami tego samego łańcucha powstają na skutek utlenienia grup SH w resztach cysteiny, sąsiadujących ze sobą w przestrzeni. STRUKTURA DRUGORZĘDOWA To regularne pofałdowanie regionów łańcucha polipeptydowego. Mamy tu dwie konformacje: α helisa i struktura β. W helisie alfa aminokwasy ustawiają się tak, że tworzą spiralę. Wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz helisy. Wiązanie które stabilizuje tę strukturę to wiązanie wodorowe występujące między tlenem grupy karboksylowej jednego aminokwasu a wodorem grupy aminowej aminokwasu drugiego w tym samym łańcuchu polipeptydowym. W strukturze beta również wiązanie wodorowe umożliwia istnienie takiej konformacji białka, jednak tu wiązanie to występuje między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych. Płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że struktura beta ma postać pofałdowanej kartki, gdzie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się powyżej lub poniżej jej płaszczyzny. Łańcuchy sąsiadujące ze sobą mogą być równoległe lub antyrównoległe. STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA Dotyczy przestrzennego ułożenie aminokwasów, zarówno odległych od siebie w sekwencji liniowej, jak i tych, które ze sobą sąsiadują. Ta konformacja białka jest utrzymywana przez siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe i jeśli obecne kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe. STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA Dotyczy białek, które mają więcej niż jeden łańcuch pokipeptydowy, np. hemoglobina. To najwyżej uorganizowana struktura białka. Dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydowych podjednostek i oddziaływań między nimi. Mogą to być oddziaływania niekowalencyjne lub kowalencyjne.

---