1) LDH
Katalizuje reakcję utlenienia mleczanu do pirogronianiu lub redukcji pirogronianu do mleczanu
Surowica człowieka zawiera kilka izoenzymów LDH, ich względne proporcje zmieniają się znacznie w pewnych stanach chorobowych
LDH - 1 występuje głównie w mięśniu sercowym, a także w mózgu. Jest bardzo wrażliwa na hamujące działanie pirogronianiu.
LDH - 5 występuje głównie w mięśniach szkieletowych. Jest mało wrażliwy na hamujące działanie pirogronianiu i umożliwia jego przekształcenie w mleczan. Umożliwia to pracę mięśni w stanie względnego niedotlenienia
Izoenzymy możemy rozdzielić za pomocą elektroforezy (ich dużą ruchliwość elektroforetyczną powoduje różnica w składzie aminokwasowym i różnice kombinacji łańcuchów)
2) Kinaza kreatyninowa
Katalizuje odwracalną reakcję przenoszenia grupy fosforanowej bądź z fosfokreatyny na ADP regenerując ATP lub z ATP na kreatynę odbudowując zapasy fosfokreatyny.
CK jest enzymem kluczowym w bioenergetyce komórki, odgrywając ważną rolę w homeostazie komórkowego ATP.
Występowanie:
CK-MM
98% w mięśniach szkieletowych,
70-80% w mięśniu sercowym.
CK-MB
0-2% w mięśniach szkieletowych,
20-30% w mięśniu sercowym.
CK-BB
przeważa w większości pozostałych tkanek (np. mózg).
Najistotniejsze znaczenie ma fakt, że normalnie tylko mięsień sercowy zawiera więcej niż 5% CK-MB.
U zdrowych ludzi 95% lub więcej aktywności CK w surowicy związane jest z CK-MM, mniej niż 5% związane jest z izoenzymem CK-MB.
Izoenzym CK-BB normalnie nie występuje w surowicy
3) fosfataza kwaśna
Występuje w licznych izoenzymach w:
gruczole krokowym,
wątrobie,
nerkach,
śledzionie,
erytrocytach,
trombocytach,
osteoblastach,
łożysku.
Aktywność izoenzymu prostaty jest hamowana przez L-winian.
Pozostałe izoenzymy nie są hamowane przez L-winian, co służy do odróżniana poszczególnych form.
Izoenzym sterczowy jest odporny na formaldehyd.
jeżeli guz pozostaje w obrębie prostaty aktywność jest podwyższona tylko u około 20% pacjentów,
naciek na tkanki sąsiednie albo dalekie przerzuty powodują znaczny wzrost aktywności u 80% pacjentów,
u chorych, u których klinicznie rozpoznano guz, aktywność enzymu jest podwyższona tylko u 50% pacjentów.
Wzrost aktywności AcP:
zapalenie prostaty,
rak prostaty,
choroby kości:
choroba Pageta,
przerzuty nowotworowe do kości,
szpiczak mnogi,
trombocytopenie,
schorzenia wątroby,
nadczynność przytarczyc.
4) fosfataza zasadowa
Występowanie izoenzymów:
w kościach,
w wątrobie,
w nerkach,
w jelicie,
w łożysku.
W surowicy krwi pochodzi z następujących źródeł:
frakcja kostna - 50-60 % ogólnego poziomu, zwana również frakcją termolabilną
frakcja jelitowa - ok. 30 % ogółu
frakcja wątrobowa - 10-20 % ogółu
U dorosłych występuje najwięcej AP wątrobowej, najmniej kostnej.
U dzieci w okresie wzrostu występuje zwiększona aktywność izoformy kostnej.
Aktywatory: jony magnezu, manganu, kobaltu.
Inhibitory: fosforany, pH kwaśne, jony wapnia.
Związana jest z błoną.
W wątrobie ALP występuje w błonach hepatocytów wyściełających zatoki i w błonach komórek tworzących pierwotny kanalik.
Nie ma dogodnych i dobrych metod pozwalających na rozdział poszczególnych form enzymu lub na odrębne oznaczanie ich aktywności.
Aktywność enzymu jelitowego daje się zahamować fenyloalaniną, enzym łożyskowy jest szczególnie odporny na inaktywację cieplną.
U niemowląt w pierwszym roku życia aktywność AP jest 3-4 razy większa, a w następnych latach dwa razy większa niż u dorosłych.