równowagi protolityczne aminokwasów, CHEMIA UŁ, 3 rok, Biochemia


Aminokwasy dwufunkcyjne

0x01 graphic

Aminokwasy zasadowe

0x01 graphic

Aminokwasy kwasowe

0x01 graphic

Podział enzymów:

EC 1. OKSYDOREDUKTAZY. Katalizują reakcje utleniania i redukcji pomiędzy dwoma substratami (przenoszenie elektronów i protonów lub bezpośrednie włączanie tlenu do substratu). Grupę dzieli się na podgrupy ze względu na rodzaj grupy w donorach ulegającej utlenieniu (-COOH, -CHO, ketonowa)

EC 2. TRANSFERAZY. Katalizują reakcje przenoszenia grup funkcyjnych (innych niż wodór) miedzy dwoma substratami. Dzielimy ją ze względu na rodzaj grupy przenoszonej (jednowęglowa, glikozydowa, azotowa itp.)

EC 3. HYDROLAZY. Katalizują reakcje hydrolizy. Dzielimy ją ze względu na typ wiązania ulegającego hydrolizie.
EC 3.1. esterazy, EC 3.2. glukozylazy, EC 3.3. hydrolazy, EC 3.4. peptydazy, EC 3.5. hydrolazy działające na wiązanie C-N ale inne niż peptydowe, EC 3.6. enzymy działające na bezwodniki kwasowe, EC 3.7. hydrolazy działające na wiązanie C-C, EC 3.8. enzymy działające na wiązanie pomiędzy alkilem a halogenkiem, EC 3.9. hydrolazy działające na wiązanie P-N, EC 3.10. Enzymy działające na wiązanie S-N, EC 3.11. Hydrolazy działające na wiązanie C-P, EC 3.12. Enzymy działające na wiązanie S-S, EC 3.13. Hydrolazy działające na wiązanie C-S.

EC 4. LIAZY. Katalizują niehydrolityczne rozrywanie wiązań pojedynczych. Dzielimy ze względu na typ rozrywanego wiązania (C-C, C-O, C-N, C-S).

EC 5. IZOMERAZY. Katalizują przekształcenia w obrębie tej samej cząsteczki (wewnątrzcząsteczkowe, racemizacja, izomeryzacja, utleniania i redukcja, przenoszenie grup). Dzielimy ze względu na typ izomeryzacji.

EC 6. LIGAZY. Katalizują łączenie dwóch związków, które jest sprzężone z rozrywaniem wiązania pirofosforanowego w ATP lub innych nukleotydach wysokoenergetycznych. Dzielimy ze względu na typ utworzonego wiązania (C-C, C-O, C-N, C-S).

Gln-Arg-Pro-Thr-His= Glutamylo-arginylo-prolinylo-treonylo-histydyna

0x01 graphic

Identyfikacja aminokwasów:

PROLINA- z ninhydryną daje produkt o barwie żółtej, CYSTEINA/CYSTYNA (OH-,Δ, + Pb2+)czarny osad PbS [z metioniną nie zachodzi]. Aby odróżnić CYSTEINA+nitroprusydek sodu czerwonofiołkowe zabarwienie [CYSTYNA nie reaguje]. TYROZYNA/TRYPTOFAN/FENYLOALANINA+ HNO3+H2SO4żółty produkt nitrowania. [TYROZYNA + odczynnik Milonaczerwone zabarwienie]. TRYPTOFAN + kwas glioksalowyfioletowe zabarwienie na granicy faz. HISTYDYNA/TYROZYNA+kwas diazobenzenosulfonowyczerwone lub pomarańczowe zabarwienie. ARGININA +α-naftol+bromian (I) soduczerwony kompleks+pęcherzyki azotu.



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
AK-REACTIVITY, CHEMIA UŁ, 3 rok, Biochemia
AK-BIOSYNTEZA, CHEMIA UŁ, 3 rok, Biochemia
PEPTYDY-ANALIZA, CHEMIA UŁ, 3 rok, Biochemia
PEPTYDY-GENERAL, CHEMIA UŁ, 3 rok, Biochemia
AMINOKWASY, dokumenty, farmacja 3 rok, biochemia, inne przydatne
sciaga I koło, CHEMIA UŁ, 4 rok, Krystalografia
krystalografia kolokwium I LAB, CHEMIA UŁ, 4 rok, Krystalografia
Kryształki lab ściąga, CHEMIA UŁ, 4 rok, Krystalografia
spektroskopia ściągi, CHEMIA UŁ, 4 rok, Spektroskopia
Spektroskopia LAB kolokwium, CHEMIA UŁ, 4 rok, Spektroskopia
1a i 1b, CHEMIA UŁ, 2 rok, Analiza instrumentalna
wyklad 1 1 2008, CHEMIA UŁ, 3 rok, Fizyczna, różne
Tabelka LabolatoriumI, ANALITYKA CHEMICZNA- UŁ, Rok I, CHEMIA OGÓLNA I, I- laboratorium
Deklaracja jezyki, Studia - Chemia kosmetyczna UŁ, I rok
Przykładowe egzaminy, Studia - Chemia kosmetyczna UŁ, I rok, II semestr, MATEMATYKA wykłady
sprawko aminokw, Studia Chemia UW, 1 stopień, Biochemia
BIOC 1979 aminokwasy opracowanie, Lekarski II rok ŚUM, II ROK, Biochemia z elementami chemii
26. Aminokwasy i peptydy, Technologia Żywnośći UR, II rok, biochemia
1koło-aminokwasy, 2 rok, Biochemia

więcej podobnych podstron