Wykład z ćwiczeń - 15.01.2011 (sobota) mgr A. Szczepanek, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Biochemia


Wykładowca: mgr A. Szczepanek

Biochemia - ćwiczenia 15.01.2011
(sobota)

Opracowane na podstawie podręcznika Hames'a i Hooper'a - Biochemia, krótkie wykłady; oraz źródeł Internetowych.

Białka wiążące tlen

Hemoglobina i mioglobina to dwa białka wiążące tlen, występujące w dużych, wielokomórkowych organizmach. Hemoglobina transportuje tlen we krwi I znajduje się w erytrocytach; mioglobina stanowi magazyn tlenu w mięśniach.

Hemoglobina jest jednym z dwóch białek wiążących tlen, które występują u kręgowców. Funkcją hemoglobiny jest przenoszenie O2 we krwi z płuc do innych tkanek ciała, w celu zaopatrzenia komórek w O2, który jest im niezbędny do przeprowadzenia fosforylacji oksydacyjnej dostarczonego pokarmu. Hemoglobina występuje we krwi w erytrocytach (krwinki czerwone). Komórki te w istocie działają jak worek służący do przenoszenia hemoglobiny, ponieważ dojrzałe erytrocyty są pozbawione jakichkolwiek organelli (jąder, mitochondriów itd.). Drugim białkiem wiążącym tlen jest mioglobina, magazynująca tlen w tkankach w postaci gotowej do użycia przez komórki. Największe stężenie mioglobiny występuje w mięśniach szkieletowych i w sercu, które wymagają znacznych ilości O2 do wytworzenia energii niezbędnej do skurczu.

Mioglobina

Mioglobina to pierwsze białko, którego strukturę przestrzenna, poznano dzięki wykorzystaniu rentgenografii. Jest lo białko globularne, utworzone przez pojedynczy łańcuch polipeptydowy złożony ze 153 aminokwasów i fałdujący się w osiem a helis. Grupa prostetyczna w postaci hemu jest umiejscowiona w hydrofobowym zagłębieniu pofałdowanego łańcucha.

Hemoglobina

Hemoglobina ma strukturę czwartorzędową, ponieważ jest zbudowana z czterech łańcuchów polipeptydowych; dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów ß (α2ß2), z których każdy zawiera grupę prostetyczną. Mimo niewielkiego podobieństwa struktury pierwszorzędowej, poszczególne łańcuchy polipeptydowe hemoglobiny wykazują strukturę przestrzenną niemal identyczną z łańcuchem polipeptydowym mioglobiny.

Allosteryczność hemoglobiny i mioglobiny

Hemoglobina jest białkiem allosterycznym. Wiązanie O2 jest kooperatywne; związanie O2 z jedną podjednostką ułatwia jego wiązanie przez kolejne podjednostki. Krzywa dysocjacji tlenu dla hemoglobiny ma kszlalt sigmoidalny, natomiast dla mioglobiny — hiperboliczny. Minglobina wykazuje większe powinowactwo w stosunku do O2 niż hemoglobina.

Hemoglobina płodowa

Hemoglobina F (HbF) występująca u płodu składa się z dwóch łańcuchów a i dwóch łańcuchów 0x01 graphic
. HbF wiąże 2,3-bifosfoglicerynian słabiej niż hemoglobina dorosłych (HbA), dzięki czemu HbF wykazuje większe powinowactwo względem O2, co ułatwia przenoszenie O2 z krwi matki do krwi płodu.

Efekt Bohra

H+ i CO2 i 2,3-bisfosfoglicerynian są regulatorami allosterycznymi, ułatwiającymi uwolnienie O2 z hemoglobiny. H+ i CO2 wiążą się z różnymi częściami łańcuchów polipeptydowych, a 2,3-bisfosfoglicerynian wiąże się w środkowej przestrzeni cząsteczki między czterema podjednostkami.

Wiązanie O2 przez hemoglobinę jest regulowane przez stężenie jonów H+ i C02 w otaczającej tkance; jest to określane jako efekt Bohra. W tkance o szybkim metabolizmie, takiej jak mięsień, stężenie tych dwóch substancji jest stosunkowo duże. Powoduje to przesunięcie krzywej dysocjacji tlenu dla hemoglobiny w prawo, co odpowiada ułatwionemu uwalnianiu O2. Przyczyna tego zjawiska tkwi w istnieniu miejsc wiązania H+. Zwięk szenie ilości CO2 prowadzi również do wzrostu H+ na skutek działania enzymu anhydrazy węglanowej katalizującej reakcję:

CO2 + H2O HCQ3- + H+

Poza tym, CO2 może reagować z pierwszorzędowymi grupami aminowymi łańcucha polipeptydowego i tworzyć obdarzony ładunkiem ujemnym karbaminian. Ta zmiana ładunku z dodatniego na ujemny także sprzyja konformacji przyjmowanej przez hemoglobinę nieutlenowaną. Kiedy krew powraca do płuc, gdzie stężenia H+ i CO2 są stosunkowomałe, a O2 duże, omawiany proces ulega odwróceniu i hemoglobina wiąże O2. Tym sposobem hemoglobina nie tylko przenosi O2, ale lakże doprowa-
dza zwrotnie CO2 do płuc, gdzie zostaje on wydalony. 2,3-Bisfosfoglicerynian to silnie anionowy fosforan organiczny, którego cząsteczki towarzyszą hemoglobinie w erytrocytach. Związek ten ułatwia uwalnianie O2 z hemoglobiny, na skutek zmniejszenia powinowactwa białka względem O2. 2,3-Bisfosfoglicerynian wiąże się w małej, centralnie położonej szczelinie, utworzonej przez cztery podjednostki. W hemoglobinie utlenowanej szczelina ta jest zbyt mała, aby mogło dojść do wiązania, natomiast w hemoglobinie nieutlenowanej jest wystarczająco duża, aby pomieścić pojedynczą cząsteczkę 2,3-bisfosfoglicerynianu. W trakcie wiązania w środkowej przestrzeni cząsteczki hemoglobiny nieutlenowanej tworzy ona wiązania jonowe z obdarzonymi ładunkiem dodatnim resztami aminokwasów podjednostek, co prowadzi do stabilizacji struktury czwartorzędowej. H+, CO2 i 2,3-bisfosfoglicerynian są nazywane regulatorami allosterycznymi, ponieważ stabilizują one
konformację hemoglobiny nieutlenowanej i w ten sposób ułatwiają uwalnianie O2. Ponieważ cząsteczki te oddziałują na różne miejsca, skutki ich działania podlegają sumowaniu.

Transport gazów oddechowych we krwi

Tlen i dwutlenek węgla to gazy oddechowe, które muszą być wydajnie transportowane po całym organizmie. Oba gazy przenoszone są wraz z krwią, jednak w różny sposób.

Transport tlenu (O2) przebiega na dwa sposoby. Około 3% tlenu, który dostaje się do krwi ulega fizycznemu rozpuszczeniu w osoczu. Pozostałe 97% tlenu przenoszone jest w erytrocytach. Obecna w nich hemoglobina łączy się z tlenem i powstaje tzw. oksyhemoglobina. Cząsteczka hemoglobiny jest tzw. tetramerem, czyli składa się z czterech połączonych ze sobą łańcuchów białkowych (dwa łańcuchy typu alfa i dwa typu beta). Każda z podjednostek posiada wbudowany związek organiczny - hem. Wewnątrz cząsteczki hemu znajduje się atom żelaza dwu wartościowego Fe2+, który ma możliwość przyłączania jednej cząsteczki tlenu. Połączenie to jest nietrwałe, dzięki czemu tlen może być uwalniany w tkankach organizmu.

Transport dwutlenku węgla (CO2) przebiega na trzy sposoby. Około 10% dwutlenku węgla rozpuszcza się fizycznie w osoczu. Kolejne 20% dwutlenku węgla transportowane jest w połączeniu z białkami osocza i z białkową częścią hemoglobiny. Pozostała część dwutlenku węgla (ok. 70%) przenoszone jest w osoczu w formie jonów wodorowęglanowych HCO3-. Jony te tworzone są z CO2 i H2O m.in. w erytrocytach.

Substancje które w szczególny sposób wpływają na układ oddechowy :

Uczestnictwo mioglobiny i hemoglobiny w procesie oddychania

Mioglobina i hemoglobina należą do białek funkcyjnych, których zadaniem jest uczestnictwo w procesie oddychania. Hemoglobina za sprawą swojej podjednostkowej budowy potrafi inteligentnie prowadzić wymianę gazową. Jest przenośnikiem tlenu i znajduje się w czerwonych krwinkach - erytrocytach. Mioglobina jest białkiem wiążącym i magazynującym tlen. Największe jej stężenie znajduje się w mięśniach szkieletowych odpowiedzialnych za ruch oraz w sercu.
Mioglobina jest niewielkim białkiem globularnym o masie około 18 kDa. Nie ma budowy podjednostkowej, zatem nie może w sposób inteligentny prowadzić wymiany gazowej. Składa się z jednego łańcucha polipeptydowego, który zawiera 153 aminokwasy fałdujące się w osiem alfa helis. Ponieważ składa się jedynie z jednej podjednostki (jednego łańcucha), zatem kodowana jest przez jeden gen. Jak większość enzymów, także mioglobina ma specyficzną strukturę przestrzenną. Jej wnętrze zawierające prostetyczną grupę hemową, która jest odpowiedzialna za wiązanie tlenu, tworzy hydrofobowe zagłębienie, natomiast zewnętrzna powierzchnia jest jak najbardziej polarna.
Hemoglobina, tak jak to zostało już wspomniane, składa się z kilku podjednostek, co wpływa na jej specyficzne działanie. Skoro jest białkiem złożonym, to przyjmuje strukturę IV rzędową. Ponieważ zbudowana jest z czterech podjednostek (dwóch alfa złożonych ze 141 aminokwasów i dwóch beta złożonych ze 146 aminokwasów, które są podobne do mioglobiny), to nazywamy ją tetramerem. Kodowana jest przez dwa geny. Każda z podjednostek tworzy osiem alfa helis i zawiera swoją własną prostetyczną grupę hemową, zatem może wiązać w sumie cztery cząsteczki tlenu.
Prostetyczna grupa hemowa jest najważniejszym elementem funkcjonalnym hemoglobiny i mioglobiny. Składa się z protoporfiryny IX i centralnie położonego atomu Fe2+ który tworzy cztery wiązania z porfiryną, jedno z histydyną proksymalną, z tlenem cząsteczkowym i histydyną dystalną. Ta ostatnia spełnia niesamowicie ważną rolę w zabezpieczaniu hemoglobiny i mioglobiny przed trwałym wiązaniem z śmiertelnym dla naszego organizmu tlenkiem węgla, ponieważ tworząc wiązanie pod odpowiednim kątem z żelazem, uniemożliwia przywiązanie się czadu.
Inteligencja hemoglobiny polega na bardzo precyzyjnym mechanizmie wymiany gazowej, którą białko to zawdzięcza faktowi budowy podjednostkowej. Hemoglobina jest białkiem alloesterycznym, czyli inaczej mówiąc wiązanie tlenu z jedną z podjednostek, jest uzależnione od jej oddziaływania z innymi podjednostkami. Mówiąc w skrócie, najtrudniej jest przyłączyć pierwszą cząsteczkę tlenu - rozpocząć cały proces, po którym kolejne podjednostki lawinowo dążą do utlenienia. Dzieje się tak dlatego, że przestrzenna budowa hemoglobiny utlenowanej różni się od nieutlenowanej. Przed przyłączeniem się tlenu cząsteczkowego, krawędź hemu jest wklęśnięta i tworzy łuk, na którego środku znajduje się żelazo. Po przyłączeniu tlenu, hemoglobina zmienia swoją konformacje - krawędź hemu zostaje wyprostowana, żelazo do którego został przyłączony tlen i które jednocześnie zmieniło swoje położenie, pociąga za sobą histydynę proksymalną połączoną bezpośrednio z łańcuchem polipeptydowym, ta z kolei zrywa słabe wiązania wodorowe pomiędzy resztami aminokwasowymi. Następuje przemieszczenie się struktur białkowych, czyli zmiana konformacji trzeciorzędowej, która wpływa bezpośrednio na zmiany konformacji w strukturze czwartorzędowej. Te natomiast bezpośrednio implikują zwiększenie powinowadztwa kolejnych podjednostek do tlenu. Cała cząsteczka dąży w tym momencie do całkowitego utlenowania. Fakt ten, bardzo dobrze obrazuje graficzne przedstawienie krzywych dysocjacji tlenu dla hemoglobiny i mioglobiny. Dla tej pierwszej wykres ma kształt sigmoidalny, co oznacza kooperatywność wiązania tlenu, mioglobina posiada zależność hiperboliczną interpretowaną jako niekooperatywność. Ma to też inne konsekwencje. Okazuje się bowiem, że mioglobina ma znacznie większe powinowadztwo do tlenu niż hemoglobina. Jest to ważne spostrzeżenie funkcjonalne, ponieważ dostosowuje te dwie cząsteczki do swoich roli - mioglobiny jako magazynu tlenu, oraz hemoglobiny jako transportera.
Funkcję hemoglobiny jako transportera tlenu, dodatkowo reguluje tzw. Efekt Bohra. Mówi on o tym, że wiązanie tlenu przez to białko jest uzależnione od środowiska w którym się ono znajduje. Znaczy to tyle, że stężenie jonów w otaczającej tkance (zwłaszcza kationów wodorowych i dwutlenek węgla) odgrywa ważną rolę w procesie wymiany gazowej między hemoglobiną a komórkami docelowymi, gdzie tlen ma zostać dostarczony. W tkankach o dużej aktywności takich jak mięśnie szkieletowe i serce, w wyniku przemian energetycznych w łańcuchu oddechowym, powstają duże ilości produktów ubocznych takich jak wspomniane protony (jądra wodoru, lub inaczej mówiąc kationy wodoru) i dwutlenek węgla. Obecność tych cząstek prowadzi do przesunięcia krzywej dysocjacji tlenu w prawo - inaczej mówiąc hemoglobina zmniejsza swoje powinowadztwo względem tlenu. Przyczyną takiego stanu rzeczy, jest istnienie charakterystycznych miejsc wiązania kationów wodorowych na powierzchni hemoglobiny, których powinowadztwo względem wspomnianych protonów jest znacznie większe w hemoglobinie nieutlenowanej niż w utlenowanej. Zwiększające się ich stężenie wymusza na hemoglobinie taką konformacje, która umożliwi przyłączenie się jonów wodoru, a co za tym idzie uwolni się tlen. W procesie tym bierze udział także enzym anhydraza węglanowa, który katalizuje reakcje syntezy dwutlenku węgla i wody przy jednoczesnym uwalnianiu jonów wodoru. Dodatkowo dwutlenek węgla reaguje z pierwszorzędowymi grupami aminowymi tworząc karbaminian i zmieniając tym samym ładunek na dodatni.
Po powrocie do płuc proces ten się odwraca. Bardzo duże stężenie tlenu powoduje wyparcie pobranych z tkanki jonów i przyłączenie tlenu. Efekt Bohra ma zatem kluczową rolą podczas molekularnego procesu wymiany gazowej między tkankami, a płucami.
Nie można zpomnieć także o małej cząsteczce znajdującej się w hydrofobowej szczelinie pomiędzy poszczególnymi podjednostkami hemoglobiny - 2,3-bifosfoglicerynian. Ułatwia on uwalnianie się tlenu, obniża tym samym powinowadztwo hemoglobiny do tego gazu i spełnia szczególnie ważną rolę w pierwszych momentach po przyjściu na świat noworodka.

Kwasy tłuszczowe - kwasy monokarboksylowe o wzorze ogólnym R-COOH (R oznacza łańcuch węglowodorowy, a COOH jest grupą karboksylową znajdującą się na końcu tego łańcucha). Kwasy tłuszczowe występujące naturalnie wchodzą w skład tłuszczów lub występują w postaci "wolnej" (tzn. wolne kwasy tłuszczowe, ang. FFA od free fatty acids).


Połączenie 3 cząsteczek kwasów tłuszczowych z cząsteczką
glicerolu tworzy triglicerydy.

Łańcuch węglowodorowy naturalnych kwasów tłuszczowych jest zazwyczaj prosty (nierozgałęziony) i może zawierać kilka wiązań podwójnych (o konfiguracji Z). Naturalne kwasy tłuszczowe zbudowane są z parzystej liczby atomów węgla, a ich liczba wynosi najczęściej 12-20. Pojęcie kwasów tłuszczowych bywa rozszerzane na wszystkie alifatyczne niecykliczne kwasy karboksylowe. Od niższych kwasów karboksylowych różnią się głównie tym, że z powodu przewagi części hydrofobowej nad hydrofilową są nierozpuszczalne w wodzie i mają neutralne pH. Kwasy tłuszczowe często oznacza się w notacji n:m, gdzie n to liczba atomów węgla w cząsteczce (wliczając w to atom zawarty w grupie karboksylowej), zaś m to liczba wiązań podwójnych między nimi.

W przyrodzie występują w postaci estrów z gliceryną, czyli tłuszczów, z których otrzymuje się je przez hydrolizę. Nasycone kwasy tłuszczowe można także uzyskać przez katalizowane uwodornienie odpowiednich kwasów nienasyconych. Kwasy tłuszczowe wykorzystywane są do produkcji mydła, farb olejnych, leków i kosmetyków. Poza tym wykorzystuje się je w przemyśle spożywczym (masło, oleje, smalec, margaryna), oraz jako paliwa (stearyna w świecy) także w postaci tłuszczów (lampki olejowe).

Kwasy tłuszczowe pełnią istotną rolę biologiczną, głównie jako materiał energetyczny i zapasowy. W wyniku procesu β-oksydacji Knoopa są rozkładane do reszt acetylowych związanych tioestrowo z koenzymem A. Powstały acetylokoenzym A ulega w cyklu Krebsa rozkładowi z utlenieniem do CO2 i wydzieleniem atomów wodoru, które są następnie utleniane do wody w łańcuchu oddechowym. Kwasy tłuszczowe są ważnym zapasowym materiałem energetycznym, przechowywanym w postaci trójglicerydów w tkance tłuszczowej. W wyniku utleniania kwasów tłuszczowych powstaje energia potrzebna do procesów życiowych.

W zależności od obecności i liczby wiązań nienasyconych kwasy tłuszczowe dzielą się na nasycone i nienasycone (jedno- i wielonienasycone).

Nasycone kwasy tłuszczowe to kwasy tłuszczowe nie zawierające podwójnych wiązań w cząsteczce. W warunkach normalnych są zwykle białymi ciałami stałymi. Kwasy zawierające w łańcuchu więcej niż 10 atomów węgla są nierozpuszczalne w wodzie i są nielotne.

Nienasycone kwasy tłuszczowe są to kwasy tłuszczowe zawierające wiązania podwójne. Są one z reguły bezbarwnymi cieczami. W większości z nich wszystkie wiązania podwójne są w pozycji cis, a po każdym wiązaniu podwójnym następuje 3n (gdzie n = 1, 2, 3...) atomów węgla. W przypadku nienasyconych kwasów tłuszczowych nie wystarcza notacja n:m. Należy też wskazać położenie wiązań podwójnych, co można zrobić na dwa sposoby.

Wśród nienasyconych kwasów tłuszczowych wyróżnia się grupę wielonienasyconych kwasów tłuszczowych, które, jak sama nazwa wskazuje, zawierają więcej niż jedno wiązanie podwójne. Są one niezbędnym elementem diety człowieka (stanowią grupę tzw. witamin F, inaczej egzogenne lub niezbędne kwasy tłuszczowe), gdyż są nam potrzebne do tworzenia ważnych związków (np. prostaglandyn), a nie są syntezowane przez nasze organizmy (mogą je syntezować jedynie rośliny).

Izomery cis kwasów tłuszczowych występują w naturze, natomiast izomery trans powstają w wyniku przemysłowej przeróbki tłuszczów. Stwierdzono, że tłuszcze zawierające postać trans kwasów tłuszczowych są szkodliwe dla zdrowia doprowadzając do miażdżycy tętnic i z tego względu należy ograniczyć ich spożycie.

β-oksydacja (β-oksydacja Knoopa) - szereg reakcji przekształcenia kwasów tłuszczowych w acetylokoenzym A (acetylo-CoA) w przypadku kwasów tłuszczowych o parzystej liczbie węgli oraz acetylo-CoA i propionylo-CoA, gdy liczba atomów węgla jest nieparzysta.

Przebieg procesu β-oksydacji

Proces β-oksydacja zachodzi w matrix mitochondrium u eukariotów i w cytozolu u prokariotów. Transport przez błonę wewnętrzną mitochondrium poprzedzony jest aktywacją kwasu tłuszczowego, polegającą na utworzeniu przez niego wiązania tioestrowego z CoA i powstaniem acylo-CoA. Transport cząsteczek acylo-CoA zawierających łańcuchy mające do 10 atomów węgla zachodzi bezpośrednio przez błonę mitochondrialną. Cząsteczki o dłuższych łańcuchach przechodzą przez wewnętrzną błonę mitochondrium po sprzężeniu z cząsteczką karnityny. Bierze w tym udział acylotransferaza karnitynowa I znajdująca się na zewnętrznej powierzchni wewnętrznej błony oraz acylotransferaza karnitynowa II umiejscowiona na wewnętrznej powierzchni błony (od strony matriks).

Reakcje β-oksydacji polegają na takich przemianach by rozczepić "dłuższy" acylo-CoA na acetylo-CoA i acylo-CoA "krótszy", po czym rozpocząć proces od początku, aż do momentu gdy powstają dwie cząteczki acetylo-CoA w przypadku kwasów tłuszczowych o parzystej liczbie węgli lub propionylo-CoA i acetylo-CoA w przypadku kwasów o nieparzystej liczbie węgli. β-oksydacja obejmuje następujące reakcje, zachodzące cyklicznie:

  1. Utlenienie

  2. Uwodnienie

  3. Utlenienie

  4. Tioliza

β-oksydacja nienasyconych kwasów tłuszczowych

β-oksydacja nienasyconych kwasów tłuszczowych angażuje dodatkowe enzymy, nieuczestniczące w β-oksydacji nasyconych kwasów tłuszczowych. Jeśli kwas tłuszczowy posiada wiązania podwójne przy nieparzystych atomach węgla, β-oksydacja zachodzi tak samo, jak w przypadku kwasów nasyconych. W przypadku kwasów wielonienasyconych, mających wiązania podwójne przy parzystych atomach węgla, na jednym z etapów β-oksydacji powstaje 2,4-dienoilowy związek pośredni, który jest przekształcany przez reduktazę, który następnie zostaje przekształcony przez izomerazę w formę trans.

Znaczenie β-oksydacji

β-oksydacja jest procesem dostarczającym:

Biosynteza kwasów tłuszczowych - reakcje biochemiczne, prowadzące do powstania kwasów tłuszczowych z jednostek acetylo-CoA. Synteza kwasów tłuszczowych zachodzi w cytozolu.

Synteza nasyconych kwasów tłuszczowych - Pierwszym etapem syntezy jest karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA, katalizowana przez karboksylazę acetylo-CoA. Następnie acetylo-CoA łączy się z białkowym nośnikiem grup acylowych (ACP), w wyniku czego powstaje acetylo-ACP, a z malonylo-CoA powstaje malonylo-ACP. Następnym etapem są cykle elongacji, które można podzielić na 4 fazy (kondensacja, redukcja, odwodnienie, redukcja).

Synteza nienasyconych kwasów tłuszczowych - U eukariotów tworzenie wiązań podwójnych w cząsteczkach acylo-CoA zachodzi dzięki enzymom zawartym w siateczce śródplazmatycznej gładkiej. Reakcja wygląda następująco: nasycony acylo-CoA + NADH + H+ + O2 jednonienasycony acylo-CoA + NAD+ + 2 H2 Aby wytworzyć kwas wielonienasycony, reakcja ta musi zostać powtórzona.

U ssaków nie występują enzymy katalizujące reakcje tworzenia wiązań podwójnych przy atomie węgla dalszym niż C-9, dlatego nie są one zdolne do syntezy kwasu linolowego, linolenowego ani arachidonowego.



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Wykład z ćwiczeń - 21.01.2011 (piątek) mgr A. Szczepanek, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Bio
Wykład z ćwiczeń - 7-8.01.2011 (piątek - sobota) mgr A. Szczepanek, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Ro
Ćwiczenia 09.10.2010 (sobota) mgr G. Lis, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Rozwój Biologiczny
Ćwiczenia 15.10.2010 (piątek) mgr G. Lis, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Rozwój Biologiczny
Wykład z 16.10.2010 (sobota) mgr A. Sobczyński, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Deontologia z
Wykład z 23.10.2010 (sobota) mgr A. Sobczyński, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Deontologia z
Ćwiczenia z 13-15.05.2011 (piątek-niedziela) T. Waldon, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Biome
Wykład 09-10.10.2010 (sobota-niedziela) A. Bandyra, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Kliniczne
Ćwiczenia z 05.03.2011 (sobota) A. Szczepanek, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Biofizyka
Ćwiczenia z 20.03.2011 (niedziela) A. Szczepanek, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Biofizyka
Ćwiczenia z 18.03.2011 (piątek) A. Szczepanek, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Biofizyka
Ćwiczenia z 27-29.05.2011 (piątek-niedziela) T. Waldon, UJK.Fizjoterapia, - Notatki - Rok I -, Biome
Ćwiczenia 3 - Fizjoterapia kliniczna w ortpoedii i traumatologii (mgr A. Sobczyński), UJK.Fizjoterap
Ćwiczenia 2 - Fizjoterapia kliniczna w ortpoedii i traumatologii (mgr A. Sobczyński), UJK.Fizjoterap
Wykład 1 - Fizjoterapia kliniczna w ortopedii i traumatologii (mgr Sobczyński), UJK.Fizjoterapia, -
Ćwiczenia 5 - Fizjoterapia kliniczna w reumatologii (mgr M. Moskal), UJK.Fizjoterapia, - Notatki - R
Wykład 2 - Fizjoterapia kliniczna w ortpoedii i traumatologii (mgr A. Sobczyński)=, UJK.Fizjoterapia
Ćwiczenia 4 - Fizjoterapia kliniczna w reumatologii (mgr M. Moskal), UJK.Fizjoterapia, - Notatki - R
Ćwiczenia 1 - Fizjoterapia kliniczna w reumatologii (mgr M. Moskal), UJK.Fizjoterapia, - Notatki - R

więcej podobnych podstron