1.
Holoenzym- enzym + ko faktor. Kompletny i w pełni funkcjonalny enzym
Apoenzym-enzym bez ko faktora i koenzymu. Nieaktywna, białkowa częsć enzymu
Kofaktor- niebiałkowy fragment enzymu. Umożliwiają enzymom katalizowanie reakcji
Grupy prostetyczne- silne ko faktory, najczęściej jony metali lub związki nieorganiczne. (organiczne to np. flawiny czy hem). Trwale powiązane z enzymem np. przez centum aktywne
Koenzym- (organiczny kofaktor)małocząsteczkowe, niepeptydowe związki organiczne decydujące o aktywności katalitycznej pewnych enzymów. Nietrwale związane z enzymami
Enzymy Allosteryczne- zmieniają swoją konformację w zależność od przyłączonego do centrum aktywnego inhibitora/aktywatora. Nazywa się to modulacją allosteryczną i może być ona pośrednia (efektor nie wiąze się bezpośrednio z enzymem a z innym białkiem oddziałującym na enzym) i bezpośrednia( efektor łączy się z enzymem)
Izoenzymy- homologiczne enzymy w organizmie,- katalizują tę samą reakcję lecz różnią się budową, Km i Vmax
Jeden U to ilość enzymu katalizująca przemianę 1 μmola substratu w czasie 1 minuty. Zwykle przyjmuje się określone warunki: temperaturę 30 °C, dane pH i maksymalne wysycenie enzymu substratem
Miejsce aktywne
2.
Temepreatura, pH, siła jonowa.
Dla wartości temperatur i pH enzym ma swoje optimum . Powyżej lub poniżej tej wartości (w przypadku temp. Tylko powyżej) aktywność enzymu drastycznie spada. Powodowane jest to denaturacją enzymu.
-Większość enzymów ma optimum temperaturowe w zakresie 30-45 °C i nieodwracalnie denaturuje oraz traci aktywność w temperaturach wyższych niż 60 °C
-
3.Koenzymy:
Koenzym A (CoA)
Koenzym Q10
Koenzym NAD
Biotyna- karboksylacja
4.
EC 1 oksydoreduktazy: katalizują reakcje utleniania i redukcji,
EC 2 transferazy: przenoszą grupy funkcyjne,
EC 3 hydrolazy: katalizują hydrolizę różnych wiązań,
EC 4 liazy: rozcinają różne wiązania na drodze innej niż hydroliza czy utlenianie,
EC 5 izomerazy: katalizują zmiany izomeracyjne cząsteczek,
EC 6 ligazy: łączą cząsteczki wiązaniami kowalencyjnymi.
8.Model ten zakładał, że reakcja enzymatyczna przebiega wg równania:
E+S->ES->E+P
gdzie ES oznacza kompleks enzym-substrat
Wg tego modelu szybkosc reakcji enzymatycznej opisuje wzór:
V=V<sub>max</sub>*[S]/[S]*K<sub>M</sub>
V<sub>max</sub> oznacza maxymalną szybkość reakcji w warunkach optymalnych
[S]-stezenie substratu
Km to stała Michaelisa. oznacza ona takie stęzenie substratu gdzie prędkosc reakcji jest równa polowie prędkosci maxymalnej.
Model M-M zakłada, że zwiększanie stęzenia substratu zwiększa szybkosc reakcji tylko do pewnego punktu. Dalsze zwiekszanie stezenia nie powoduje przyspieszenia reakcji. Przy małych stezeniach substratu (S<Km) szubkosc reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu. Gdy Km<S wtedy szybkosc zmienia sie nieznacznie.
9.