Metabolizm aminokw. Białka s aglownym nośnikiem N w org., zaw.gł. w gr. Aminowych aminokw., gr. Amidowych Glu i ASP, w pierścieniu Trp, Pro, Hydroksy.Pro, gr. Guanidynowej Arg.Obrot bialka w org. Czł.. ok. 400g, w tym 75% aminokw z rozpadu białka wykorzystywana jest powtornie do syntezy biał., 25% degraduje i jest zastępów. aminokw. z pozywienia.Bilans azotowy-miara obrotu metab.białek, tj.porownanie ilości N przyswajanego do wydalanego w ciagu doby, u zdrowego czł. Zrównoważony, dodatni w okresie wzrostu, dojrzewania, ciązy rekonwalescencji;ujemny-objaw choroby, wskazuje na ubytek bialka z org

Źródła metabol. Wolnych aminokw. W każdej kom jest pula wolnh aminokw., większość z rozpadu balek pokarm. I tkankowych;a. endogenne syntetyzowane w kk. Zw.;a. zuzywane w proc. anabolicznych -synteza peptydów i białek; a SA substr. W biosynt. Hormonow, barwnikow, neuroprzekaźników, koenzymow; a. występujące w nadmiarze nie SA magazynowane, a ich szkielety weglawe SA substr. W proc. keto - i glukogenezy; Rozpad bialek pod dzielaniem enzymow proteolit. Hyrolizujacych wiazania peptyd. - towarzyszy temu odtworzenie wolnej grupy aminowej 1 a. i gr. Karboksylowej kolejnego. Enzymy katal. Prces to proteazy, proteinazy, peptydazy; odłączają od substr. Bialk. Poj. a .N- lub C-koncowe (egzopeptydazy); inne tna substrat na krótsze peptydy; aktywność kat. Zalezna jest od obecnosciw miejscach określonych a. seryny(proteazy serynowe),Cys, Asp, Thr lub jonow metalu( Gl. Zn)-metaloproteazy.; fragmentacja przez endopeptydazy zwielokrotnia liczbe aminokw. C- i N- koncowych a wiec wzrasta dtezenie molowe substr. Dla egzopeptydaz i rosnie szybkość reakcji.
Rozkład białek pokarmowych Proteinazy w sokch trawiennych: pepsyna , trypsyna, chymotrypsyna, elastaza, karbokspeptydaza, aminopeptydaza; każdy wykazuje inna swoistość substratowa; laczne dzialanie prowadzi do rozpadu bialek pokarmowych, uwolnienia aminokw. Które wędrują do watriby i narzedow innych; bailka pokarmowe sa źródłem jedynym a. egzogennych phe, ile leu met thr trp Val lys; niedobor ogranicza synteze bialek i powoduje ujemny bilans N Rozkald bialek wewnątrzkomórkowychZach. Pod dzialaniem proteaz wew.kom.; bialko znaczone ubikwityna(polipeptyd o masie 8,5 kD wyst we wszystkich kk eucaryota)- aminokw C- koncowym ubikwityny jest glicyna, ktorej gr, karboksylowa wytw. Wiazanie peptydowe z gr. Etaaminowa reszty lizylowej bialka przeznaczonego do degradacji-zwykle cz. Bialka wiaze kilka cz. Ubikwityny- u eucar. 2 szlaki proteol. Pozakk.- lizosomalny i pozalizosomalny Lizosomy to organelle bogate w enzymy proteolit. A wśród nich sa proteazy tzw.katepsyny wyk.najwyzsza aktywność w pH kwasnym, w miejscach aktywnych zaw.Cys,Asp,ser. Mogą wydostawac się do cytozolui krwiobiegu, ich dzianie prowadzi do całkowitej degradacji bialek wewkk.

Proteosomy to pozalizosomowy szlak- kompleksy wiloenzymatyczne o stale sedymentacji 20S, wyst w cytozo lu, jadre kk.,kk ludzka zaw ok. 30000 proteos.o cylindrycznym kształcie, z 28 podjedn.ulozonych we spolosiowe pierscienie a każdy pierścień zbud z4 podjed. Dwa pierscienie zew. Zbud z podjedn alfa(zapewniające selektywnosc proteosomow) a dwa wew z beta;tworza one kanal w którym znajduja się centra aktywne proteaz; proteosom 20S ma na swoich biegunach 2 kompleksy regulatorowe zbud z 15-20 podjedn. Rozpoznaja one, wiaza i rozfałdowują bialko oznaczone ubikwityna kosztem ATP;takie bialko wnika do kanalu i tam uleg proteolizie;

Rozklad bialek pozakkMacierz pozakk zaw ok. polowy wszystkich bialek, GL. Kolagen, elastyna,glikoproteiny blon podstawnych i rdzenie białkowe proteoglikanow; degradacja Zach prz udziale metaloproteina macierzy pozakk- MMP. Enzymy te zaw w centrach aktywnych at Zn, syntetyzowane sa i wydzielane paza kk w postai nieaktywnych prekursorow, które droga ograniczonej proteolizy przechodza w forme aktywna; opisano ok. 20 MMP, ich aktywność jest regulowana przez tkankowe inhibitory metaloproteina TIMP(naturalne polipeptydy o niewielkiej masie czast.)

---