BIAŁKA BICHEMIA CWICZENIE nr 2 „OPRACOWANIE” made by Tomek

Struktura białek I, II, III i IV rzędowa => Lewiński cz.2 rozszerzona i Google :)

Reszty aminokwasów (jakie wiązanie tworzą)

Wiązania stabilizujące te struktury (jonowe, hydrofobowe, mostki disiarczkowe itp.)

Struktura IV przestrzenne ułożenie podjednostek w białku a jedna podjednostka z jednego

łańcucha polipeptydowego np. hemoglobina

Jest 20 aminokwasów białkowych a średnio białko ma ich 300

Jeżeli zmienia się struktura III-rzędowa to zmienia się funkcja białka

ENDOGENNE - syntetyzowane przez organizm

EGZOGENNE - dostarczane do organizmu z pożywieniem (u dzieci też arginina)

Obecność wszystkich jest niezbędna do syntezy białek, jeśli zabraknie chociaż jednego:

• Zahamowanie syntezy białek

• Rozpad aminokwasów niewykorzystanych

• Zwiększona utrata azotu z moczem

• Ujemny bilans azotu

• Zaburzenie wzrostu organizmu (funkcja białek budulcowa, enzymatyczna i immunologiczna )

Zawartość aminokwasów egzogennych w białkach,

• Białka zwierzęce(pełnowartościowe- zawierają wszystkie egzogenne aminokwasy) - jaja, mięso, mleko(kazeina)

• Białka roślinne (niepełnowartościowe) rośliny strączkowe, orzechy, soja

Połączenia pełnowartościowe: ryż-groch lub soja-ziarno pszenicy-ziarno sezamu

Białka mają zdolność do wiązania się ze sobą nawzajem i z innymi związkami. Wynika to z obecności grup bocznych aminokwasów.

KOLAGEN:

• Białko tkanki łącznej(chrząstka, kość i skóra) występuje w przestrzeni poza komórkowej

• Nadaje wytrzymałość mechaniczną tkankom i odporność na rozciąganie

• Tworzy sieci i pęczki włókien miedzy kom

• Stanowi 25% białek organizmu

• Struktura przestrzenna wynika ze struktury I-rzędowej w której co 3 aminokwas to glicyna(wodór w grupie bocznej) oraz prolina i hydroksyprolina. Glicyny w helisie utworzonej przez ten łańcuch tworzą hydrofobową smugę, elementy hydrofobowe oddziaływać z innymi takimi elementami i np. trzy takie łańcuchy peptydowe łączą się tymi smugami (wiązaniami wodorowymi) tworząc super helisy w których pierścienie proliny ustawiają się na zewnątrz. JEST TO JEDNA CZĄSTECZKA KOLAGENU. Takie cząsteczki łączą się potem w włókna.

ELASTYNA:

• Dzięki niej tkanki mogą ulegać rozciąganiu

• Zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych połączonych wiązaniami krzyżowymi, które wytwarzają się pomiędzy 4 sąsiadującymi ze sobą resztami lizyny (powstaje desmozyna i izodesmozyna)

MIOZYNA:

• Globularna główka i fibrylarny ogonek (PIERWSZEGO TYPU)

• 2 główki i 2 splecione ze sobą ogonki (DRUGIEGO TYPU) taka jest w mięśniach

• w główkach znajduje się ATP-aza hydrolizująca ATP

• wiele cząsteczek miozyny tworzy filament gruby (miozynowy, anizotropowy)

AKTYNA:

• zbudowana z białek globularnych

• zdolność łaczenia się z innymi cząsteczkami aktyny tworząc filamenty cienkie (aktynowe, izotropowe)

Hydroliza ATP powoduje zmianę położenia główek miozyny a to przesuwanie się elementów aktynowych względem miozynowych

PRZECIWCIAŁA ( IMMUNOGLOBULINY):

• zdolność wiązania się z innymi białkami

• wydzielane przez limfocyty B

• łączą się z antygenami (każdy antygen ma swoje przeciwciało)

• podstawową jednostką jest monomer składa się z domen: wiążącej (antygen, ma zmienną sekwencje aminokwasową) i efektorowej(stała sekwencja, uruchamianie reakcji niszczących antygen). Dotykowo monomer składa się z 2 ciężkich i 2 lekkich łańcuchów połączonych mostkami disiarczkowymi a ciężki łańcuch ma jeszcze region zawiasowy.

• REAKCJA IMMUNOLOGICZNA: domeny wiążące wiążą antygen i pobudzają domenę efektorową, która uruchamia reakcje powodujące usunięcie antygenu. Reakcja jest najefektywniejsza gdy równa jest ilość antygenów i przeciwciał.

• IgM - pierwsza linia obrony w trakcie infekcji, w surowicy tworzą pentamery

• IgG - przechodzą przez łożysko są przekazywane płodowi

• IgE - biorą udział w reakcjach alergicznych, pobudzają wydzielanie histaminy

• IgA - znajdują się w wydzielinach (ślina, łzy, wydzieliny p. pokarmowego), z reguły pierwsze kontaktują się z antygenem

• IgD -niewielki procent przeciwciał ich funkcja nie jest poznana

HEMOGLOBINA patrz „Fizjologia człowieka w zarysie” Traczyka

FIBRYNOGEN patrz wyżej

MIOGLOBINA patrz na koniec opracowania

BIAŁKA SUROWICY:

• Albuminy- decydują o ciśnieniu onkotycznym krwi (utrzymuje wódę w naczyniach) jeżeli zmniejszy się w krwi poziom białek na skutek uszkodzenia wątroby to woda będzie odpływać do tkanek (spowoduje to obrzęki tkanek). Transportują np. hormony i leki

• Globuliny alfa 1 np. lipoproteina HDL - transportują cholesterol z tkanek do wątroby

• Globuliny alfa 2 np. haptoglobina - wiąże hem pozakrwinkowy

• Globuliny beta np. transferyna - transportuje żelazo i lipoproteina LDL - transportuje cholesterol z wątroby do tkanek (odkładanie w naczyniach i tworzenie blaszki miażdżycowej)

• Globuliny gamma to głownie przeciwciała

METABOLIZM AMINOKFASÓW:

• Organizm może pozyskać z białek najmniej energii

• Organizm nie ma zapasu białek

• Przekształcanie (rozkład) aminokwasów (reakcja transaminacji) w której reszta aminowa jest odrywana. Przenoszona jest na alfa-katoglutaran. Enzym to aminotransferaza, koenzym fosforanpirydoksalu (pochodna witaminy B₆)

Następnie jest oksydacyjna deaminacja glutaminianu (odłączenie grupy aminowej) powstają jony amonowe i odważany alfa-ketoglutaran.

Enzym: dehydrogenaza glutaminianowa. Koenzym: NAD⁺ i NADP⁺

Jony amonowe są przetwarzane w cyklu mocznikowym:

cytrulina i ornityna to aminokwasy niebiałkowe

KETOKWAS (alfa-ketokwas) - to szkielet węglowy aminokwasu i jego losy są różne w zależności od aminokwasu z którego pochodził

Aminokwasy dzielą się na:

• Glukogenne - (te z których może być syntetyzowana glukoza) są przekształcane w ich pochodne np. pirogronian, szczawiooctan, fumaran i te związki mogą wchodzić do cyklu Krebsa i może z nich być uzyskiwana energia

• Ketogenne - te z których mogą byś syntetyzowane ciała ketonowe(np. aceton , acetooctan i hydroksymaślan ) i przekształcane w acetylo-CoA i wrzucane do cyklu Krebsa

PINKT IZOELEKTRYCZNY(pI) BIAŁKA to takie pH środowiska:

• W punkcie izoelektrycznym ilość ładunków dodatnich i ujemnych równoważy się.

• białko wykazuje minimalną rozpuszczalność i minimalny stopień hydratacji(uwodnienia)

• można określić przez: określenie minimalnej rozpuszczalności w roztworach buforowych, elektroforetycznie przy różnym pH lub metodą ogniskowania izoelektrycznego.

PINKT IZOELEKTRYCZNY(pI) AMINOKWASU to takie pH środowiska:

• przy którym cząsteczka aminokwasu w danych warunkach jest obojętna. W punkcie izoelektrycznym

• cząsteczka nie ma zdolności wędrowania w polu elektrycznym (np. podczas elektroforezy).

• w roztworze o pH większym od punku izoelektrycznego cząsteczka występuje w formie anionu, a poniżej punktu izoelektrycznego w formie kationu.

• aminokwas tworzy sól wewnętrzną tzw. jon obojniaczy, wtedy cząsteczka jest najsłabiej rozpuszczalna. Wykorzystuje się to do wytrącenia aminokwasów z roztworu.

MIOGLOBINA:

• barwnik oddechowy występujący w mięśniach, zbliżony w budowie chemicznej do hemoglobiny, różniący się jednak od niej masą cząsteczkową.

• Jest to porfirynoproteida (porfina) mająca w każdej cząsteczce jedną grupę hemową.

• ma zdolność łączenia się z tlenem (oksymioglobina), lecz jej powinowactwo do tlenu jest większe niż u hemoglobiny.

• Tworzy ona swoisty magazyn tlenu, wykorzystywany przy skurczu mięśnia, szczególnie w warunkach istnienia tzw. długu tlenowego.

ALLOSTERYCZNOŚĆ: (z Lewińskiego cz.2 rozszeżona)

• białka ze względu na swoją złożoną budowę ulegają stosunkowo łatwo zmianą przestrzennym wykazując allosteryczność (allos-inny, stereos - przestrzenny) np. pod wpływem oddziaływania innej cząsteczki

• Inaczej: Regulacja allosteryczna oznacza zmianę struktury przestrzennej i aktywności danej makrocząsteczki pod wpływem jakiejś substancji. Takiej regulacji (modyfikacji) mogą podlegać enzymy który prócz posiadania centrum aktywnego mają centrum allosteryczne do którego przyłącza się regulator allosteryczny

KOOPERACJA niestety na razie nic nie znalazłem na ten temat

3

---