Białka G-wiążą GDP,pośr.w przekazyw.sygn.z 7TM,wiążą cyklazę adenyl.,podj.α to GTPaza

Β-merkaptoetanol-odwrac.denatur.białka zawier.mostki S-S(wymagany mocznik)

C.dab(n)sylu,fluorodinitrobenzen,fenyloizotiocyjanian-ident.reszty na końcu N peptydu

cAMP-wiąże podjedn.R kinaz białkowych;aktyw.cyklaze adenyl.,modulator alloster.

Chymotrypsyna-tnie po karboksylowej stronie reszt aromatycznych

CNBr-tnie po karb.str.reszt metionyl.

DAG-cząst.sygn.II rzędu,aktyw.kinazę białk.C,zwiększa powinow.Ca²⁺do PKC

Dicykloheksylokarbodiimid-aktyw.gr.karboksylowej podczas syntezy peptydów

Dikumarol-zapobiega krzepn.krwi, protrombina nie wiąże Ca²⁺(blokuje karboksylację)

Ditiotreitol-redukcja mostków S-S

Fenyloizotiocyjanian-określ.sekwencji aminokwasowej małego peptydu

Heparyna-antykoagulant,hamuje działanie antytrombiny_III-inaktywuje trombinę

IP₃-cz.sygn.IIrzędu,gwałt.inaktyw.przez fosfatazę/kinazę,otwiera kan.Ca²⁺w błon.ER i ES

Kw.nadmrówkowy-rozrywa mostki S-S,ditiotreitol też

Metaloproteazy:termolizyna, karkobsypeptydaza, anhydraza węglanowa

Mocznik-odwracalna denaturacja białka pozbawionego mostków S-S

Ninhydryna,fluoreskamina-określ.składu aminokwasowego małego peptydu

PIP₂-rozszczepiany przez fosfolipazę C

Proteazy aspartylowe: pepsyna; Proteazy cysteinowe: papaina

Proteazy serynowe: elastaza,chymotrypsyna,trypsyna,trombina

Tkank.specyf.aktyw.plazminog.-przekszt.nieakt.prekursor-plazminogen

-w plazminę(kataliz.rozpad fibryny)

Trypsyna-tnie po karb.stronie reszt lizolowych i arginylowych

Dłuższe i bardziej nasycone łańcuchy tłuszczów = wyższa T_B

Wymiennik sod.-wapn.=antyporter,napędzany gradientem Na⁺ generow. Przez

pompę, ma niższe powinowactwo do Ca²⁺ niż ATPaza

1.potencjał błonowy -60mv

2.depolaryzacja błony kom.do ok.-40mV

3.Otwarcie kanałów sodowych

4.Potencjał błonowy +30mV

5.spontaniczne zamkn.kanałów sodowych

6.otwarcie kanałów potasowych

7.potencjał błonowy -75mV

---