Białka G-wiążą GDP,pośr.w przekazyw.sygn.z 7TM,wiążą cyklazę adenyl.,podj.α to GTPaza
Β-merkaptoetanol-odwrac.denatur.białka zawier.mostki S-S(wymagany mocznik)
C.dab(n)sylu,fluorodinitrobenzen,fenyloizotiocyjanian-ident.reszty na końcu N peptydu
cAMP-wiąże podjedn.R kinaz białkowych;aktyw.cyklaze adenyl.,modulator alloster.
Chymotrypsyna-tnie po karboksylowej stronie reszt aromatycznych
CNBr-tnie po karb.str.reszt metionyl.
DAG-cząst.sygn.II rzędu,aktyw.kinazę białk.C,zwiększa powinow.Ca2+do PKC
Dicykloheksylokarbodiimid-aktyw.gr.karboksylowej podczas syntezy peptydów
Dikumarol-zapobiega krzepn.krwi, protrombina nie wiąże Ca2+(blokuje karboksylację)
Ditiotreitol-redukcja mostków S-S
Fenyloizotiocyjanian-określ.sekwencji aminokwasowej małego peptydu
Heparyna-antykoagulant,hamuje działanie antytrombinyIII-inaktywuje trombinę
IP3-cz.sygn.IIrzędu,gwałt.inaktyw.przez fosfatazę/kinazę,otwiera kan.Ca2+w błon.ER i ES
Kw.nadmrówkowy-rozrywa mostki S-S,ditiotreitol też
Metaloproteazy:termolizyna, karkobsypeptydaza, anhydraza węglanowa
Mocznik-odwracalna denaturacja białka pozbawionego mostków S-S
Ninhydryna,fluoreskamina-określ.składu aminokwasowego małego peptydu
PIP2-rozszczepiany przez fosfolipazę C
Proteazy aspartylowe: pepsyna; Proteazy cysteinowe: papaina
Proteazy serynowe: elastaza,chymotrypsyna,trypsyna,trombina
Tkank.specyf.aktyw.plazminog.-przekszt.nieakt.prekursor-plazminogen
-w plazminę(kataliz.rozpad fibryny)
Trypsyna-tnie po karb.stronie reszt lizolowych i arginylowych
Dłuższe i bardziej nasycone łańcuchy tłuszczów = wyższa TB
Wymiennik sod.-wapn.=antyporter,napędzany gradientem Na+ generow. Przez
pompę, ma niższe powinowactwo do Ca2+ niż ATPaza
1.potencjał błonowy -60mv
2.depolaryzacja błony kom.do ok.-40mV
3.Otwarcie kanałów sodowych
4.Potencjał błonowy +30mV
5.spontaniczne zamkn.kanałów sodowych
6.otwarcie kanałów potasowych
7.potencjał błonowy -75mV
