S-adenozylometionina należy do aktywnych pochodnych aminokwasów.

Aminokwasy są pochodnymi kwasów organicznych, w których co najmniej jeden z atomów wodoru jest podstawiony grupą aminową. Tylko 20 spośród 300 poznanych aminokwasów występuje powszechnie w białkach. Noszą one nazwę aminokwasów białkowych. Każdy z nich (z wyjątkiem proliny) ma grupę aminową związaną z węglem alfa. Są to: grupa aminowa, grupa karboksylowa, atom wodoru aminokwasów łańcuch boczny aminokwasów różnej budowie, który oznacza się symbolem aminokwasów. Struktura łańcucha bocznego decyduje roli aminokwasu w białku.

Aminokwasy dzielimy na kilka grup zależnie od charakteru łańcuchów bocznych, biorąc za podstawę podziału ich polarność oraz ładunek elektryczny:

I aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi: alanina, walina, leucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina oraz (nietypowy aminokwas) prolina.

II aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku: seryna, treonina, tyrozyna, asparagina, cysterna aminokwasów glutamina.

III aminokwasy aminokwasów łańcuchami kwasowymi: kwas asparaginowy, kwas glutaminowy.

IV aminokwasy aminokwasów łańcuchami zasadowymi : lizyna, arginina aminokwasów histydyna.

Wśród aminokwasów białkowych jest metionina, która poza swą rolą w tworzeniu struktury pierwszorzędowej polipeptydów i białek, występuje również w formie pochodnej S-adenozylometioniny (S-5-[(3-amino-3-karboksypropylo)-metylenosulfonio]- 5'-deoksyadenozyny), pełniącej rolę donora aktywnego metylu w reakcjach metylacji. S-adenozylometionina powstaje w wyniku adenylacji metioniny przy udziale ATP.

2

---