Proces glikogenolizy: to proces uwalniania z glikogenu glukozo 1-fosforanu. Otrzymywana w tym procesie glukoza może być wydzielona do krwi (z wątroby) lub wprowadzona do glikolizy (wątroba i mięśnie). W warunkach tlenowych glukoza po rozłożeniu do pirogranianu jest metabolizowana do acetylowanego CoA, który zostaje włączony w cyklu kw. trikarboksylowych. W warunkach beztlenowych pirogronian przechodzi w mleczan. Reakcje kataboliczne dostarczają energii która magazynowana jest w związkach wysokoenergetycznych (atp)
Fosforylacja oksydacyjna. ADP+H3PO4+energia uwaniana podczas przenoszenia wodorów i elektronów ATP
Czynnikiem regulującym prędkość przepłyu elektronów jest sprzężony z systemem łańcucha oddechowego proces fosforylacji oksydacyjnej, czyli mechanizm wiążący energię wyzwalającą się w poszczególnych etapach. Dzięki obecności kolejnych przenośników energia swobodna rozkłada się na kilka reakcji i jest wydzielana porcjami, które są znacznie lepiej absorbowane przez biologiczne akceptory.
Fosforylacja substratowa. Umożliwia organizmom regenerację ATP. Polega na utlenieniu fosforanowej pochodnej dzięki czemu wiązanie z resztą PO3H2 zostaje podniesione na wyższy poziom energetyczny i przekształca się w wiązanie makroergiczne. Ma ona ograniczone znaczenie w porównaniu z fosforylacją oksydacyjną czy fotosyntetyczną.
Fosforylacja fotosyntetyczna. Barwniki uczestniczące w fotosyntezie ulegają aktywacji pod wpływem padających na nie kwantów świetlnych, a wybite z nich elektrony odbywają wędrówkę poprzez specyficzne przenośniki, podobnie jak w mitchondrialnym łańcuchu oddechowym. Pomiędzy kolejnym przenośnikami biologicznymi, o stopniowo wzrastającym potencjale oksydoredukcyjnym, występują różnice potencjałów, które są równoważne odpowiednim spadkom energii swobodnej. Część tej energii może być wykorzystane do zmiany w energię chemiczną. Dlatego wędrówka elektronów wybitych przez fotony i związana z nią synteza ATP jest określana jako fosforylacja fotosyntetyczna. U roślin mamy dwa rodzaje fotosyntetycznaj fosforylacji: cykliczną, niecykliczną.
Przemiany lipidów: 4 -oksydacja kwasów tłuszczowych.
Kwasy tłuszczowe powstałe na skutek hydrolizy lipidów sa chemicznie stabilne i do zapoczątkowania rozkładu wymagają aktywacji. Następuje ona z udziałem ATP i CoA, zgodnie z reakcjami katalizowanymi przez acylo-S-CoA. Proces ten odbywa się poza mitochondrium a przeniesienie reszty acylowej przez błonę mitochondrialną następuje z udziałem karnityny, która przekazuje te resztę na cząsteczkę Co-A-SH. Reakcja jest odwracalna i katalizowana przez zcylotransferaze karnitynowa. W powiązaniu z CoA, a wiec w aktywnej formie tioestru, kwas tluszczowy podlega kolejno przemianom prowadzacym do skrocenia łańcucha o jednostke C2, która odłącza się w formie acetylo- S- CoA. Przemiany te to:
1)z udziałem dehydrogenazy acylo- S- CoA następuje odwodorowanie substratu do 2,3-dehydroacylo- S- CoA. Z enzymem współdziała FAD.
2) przez hydratazę enoilo- S- CoA do podwójnego wiązania jest przyłączana cząsteczka wody w wyniku czego tworzy się 3-hydroksyacylo-S-CoA
3) dehydrogenaza 3-hydroksyacylo-S-CoA współdziałająca z NAD+ katalizuje przeniesienie pary protonów i elektronów z aktywnego 3-hydroksyacylu na NADs24+
4) powstały 3-oksoacylo-S-CoA, jako tioester 3-oksokwasu, jest związkiem, który przy udziale acylotransferazy acetylo-S-CoA, drugiej cząsteczki CoA i fosforanu pirydoksalu, ulega rozpadowi.
W efekcie powstaje acetylo-S-CoA, która wchodzi do puli metabolicznej oraz cząsteczka aktywnego kwasu tłuszczowego, skróconego o jednostkę C2. Skrócony acylo-S-CoA wchodzi w kolejny obrót spirali i ulega skróceniu o kolejną cząsteczkę C2, aż do wytworzenia acyloacetylo-S-CoA. Związek ten rozpada się do dwóch cząsteczek acetylo-S-CoA.
-oksydacja kwasów tłuszczowych dostarcza acetylo-CoA
Przemiany glicerolu.
Może ulec przemianom katabolicznym i anabolicznym. W obu przypadkach jest przekształcany do fosforanu dihydroksyacetonu(DHAP) z udziałem dwóch enzymów: kinazy glicerolowej, która przy udziale ATP katalizuje przemianę glicerolu w 3-fosforan oraz dehydrogenazy 3- fosforanu glicerolu, która z udziałem NAD10+ katalizuje odwodorowanie substratu do DHAP. Związek ten po częściowym przekształceniu w 3- fosforan gliceraldehydu może tworzyć 1,6- bisfosforan fruktozy, co stanowi kierunek anaboliczny. W kierunku katabolicznym 3- fosforan gliceraldehydu, przy łańcuch 24 glikolizy, oksydacyjną dekarboksylację pirogronianu i spalenie aktywnego octanu w CKTK i łańcuchu oddechowym, ulega rozłożeniu do CO2, H2O.
Proces glikogenolizy: to proces uwalniania z glikogenu glukozo 1-fosforanu. Otrzymywana w tym procesie glukoza może być wydzielona do krwi (z wątroby) lub wprowadzona do glikolizy (wątroba i mięśnie). W warunkach tlenowych glukoza po rozłożeniu do pirogranianu jest metabolizowana do acetylowanego CoA, który zostaje włączony w cyklu kw trikarboksylowych. W warunkach beztlenowych pirogronian przechodzi w mleczan. Reakcje kataboliczne dostarczają energii która magazynowana jest w związkach wysokoenergetycznych (atp)
Peptydy naturalne. Rola glutationu. Peptydy pełnią w organizmach różnorodne funkcje, takie jak koenzymatyczna hormonalna i inne. Także wiele antybiotyków i trucizn roślinnych ma charakter peptydów. Najbardziej znanym peptydem jest glutation (G-SH)-trójpeptyd. Zbudowany jest z kw. glutaninowego, cysteiny i glicyny. Glutation dzięki zawartości grupy tiolowej pochodzącej z cysteiny, łatwo ulga odwodorowaniu, przy czym dwie cząsteczki związku zredukowanego łączą się w cząsteczkę glutationu utlenionego:
2G-SHG-S-S-G+2H++2e-
Reakcja ta jest łatwo odwracalna i dlatego, glutationowi przypisuje się rolę jednego z układów utrzymujących w komórce stały potencjał oksydoredukcyjny. Ponadto glutation współdziała w charakterze koenzymu z glioksylazą, czyli enzymem katalizującym przemianę metyloglioksylu do kwasu mlekowego.
Rola glutationu:-utrzymuje w komórce stały potencjał oksydo-redukcyjny,- jest to koenzym współdziałający z glikoksylazą rozkładającą metyloglioksyl do kwasu mlekowego
Przemiany kataboliczne
Białko jest rozkładane do polipeptydów, aligopeptydów, dipeptydów, wreszcie do aminokwasów, które zostają zużyte do biosyntezy. Niezbędna część białek ulega w wątrobie premianom (procesom):
Deaminacji, dekarboksylacji. Obok biosyntezy białek zachodzi też proces wydalania zbędnych aminokwasów.
Aminokwasy posiadają grupę aminową i karboksylową. Proces degradacji zachodzi w etapach. Najpierw deaminacja( usunięcie grupy aminowej). Dochodzi do deaminacji oksydacyjnej grupa aminowa zostaje usunięta i utleniona. Proces ten jest katalizowany przez oksydoreduktory, które współdziałają z FAD i powstaje iminokwas. W środowisku kwaśnym powstaje oksokwas. Protony ze zredukow. FAD zostają przeniesione na O2 . Powstaje FAD utlenione i H2O2. H2O2 jest rozkładany przez katalizę do H2O i O2. Enzym, który powoduje deaminację oksydacyjną z NAD.
Kwas glutaminowy, po odłączeniu protonów przechodzi w iminoglutanowy kwas, a ten w kwas 2-oksoglutaminowy.
Protony z NAD są przenoszone w łańcuchu komórkowym przez przenoścniki na tlen. W organizmach wyższych zachodzi deaminacja oksyd. W niższych inne rodzaje deaminacji: Desaturacyjna, redukcyjna, hydrolityczna.
D. desatusaturacyjna- prowadzi do powst. Kwasów nienasyconych przez odłączenie NH3.
D. redukcyjna- zachodzi w obecności zw. redukujących odpowiednich bakterii. Prowadzi do powstawania kw. org. Nasyconych.
D. hydrolityczna- zachodzi w obecności H2O, odłącza się NH3 i powstają hydroksykwasy.
Deaminacja aminokwasów w roślinach wyższych przebiega w małych ilościach, bo aminokw. są włączane od razu do biosyntezy białka. W org. zwierzęcych nadmiar białka musi być usunięty. Aminokwasy są wykorzystywane do biosyntezy białka, a zbędne ulegają katabolicznym reakcjom.
Budowa i rola kwasu nukleinowego: kw nukleinowe- cząsteczki o kluczowym znaczeniu dla życia, zawierają informacje genetyczną i uczestniczą bezpośrednio w syntezie białek.zostały wydzielone z materiałów biologicznych jako wielocząsteczkowe subst. o charakterze kwaśnym. Pod względem genetycznym są polinukleotydami. Składają się z reszt heterocyklicznych zasad organicznych, cukrów prostych (pentoz) i kwasu fosforowego. Kw. nukleinowe powstają dzięki połączeniu nukleotydów przez wiązania dwuestrowe. Długie łańcuchy polinukleotydów są pokręcone. Rola kw. nukleinowych- aktywne prekursory RNA i DNA; aktywne związki pośrednie w wielu biosyntezach; uniwersalny przenośnik energii (ATP); składniki koenzymów; regulatory przemiany materii
Struktura DNA: Struktura przestrzenna- podwójny heliks z dwóch nici owiniętych wokół siebie i biegnących w przeciwnych kierunkach. Ściśle określona sekwencja zasad niesie z sobą informacje genetyczne. DNA jest spotykany głównie w jądrze komórkowym, mitochondriach i chloroplastach. Cztery podstawowe regularności w budowie DNA- 1 suma zasad purynowych(A i G)= sumie zasad pirymidynowych (C i T), 2 suma zasad z grupą 6-aminową A i 4-aminową C jest równa sumie zasad z grupą ketonową G=T; 3 ilość adeniny jest równa ilości tyminy A=T; 4 ilość guaniny jest równa ilości cytozyny G=C. Struktura podwójnego heliksu: 1 dwa odwrotnie skierowane łańcuchy polinukleotydowe zwinięte we wspólny heliks oplatają wspólną oś, 2 płaszczyzny zasad są prostopadłe do osi podwójnego heliksu, a płaszczyzny pierścieni dezoksyrybozy są prostopadłe względem zasad, 3 na pełny skręt heliksu przypada 10 zasad w każdym łańcuchu, 4 kolejność zasad w łańcuchu polinukleotydowym jest ograniczona, a określona sekwencja zasad to informacja genetyczna
Struktura RNA i podział: cząsteczki RNA są jedno niciowe. Zamiast tyminy występuje uracyl A=U, G=C. Zamiast dezoksyrybozy jest ryboza bogata w tlen. W niektórych fragmentach nić może być podwójna jest to jednak zjawisko rzadkie. Ryboza jest bardziej reaktywna od dezoksyrybozy ze względu na obecność grupy -OH. RNA wyst. zarówno w cytoplazmie jak i w jądrze komórkowym. Rodzaje: mRNA-matrycowy=informacyjny-przenosi informacje z jądra na rybosomy, rRNA-rybosomalny-wchodzi w skład rybosomów, gdzie pełni funkcje strukturalne, gdyż w połączeniu z określonymi białkami i mRNA stanowi matryce do wytwarzania łańcucha polipeptydowego,tRNA transportujący-wiąże i przenosi zaktywowane aminokwasy do miejsc syntezy białka, czyli rybosomów.
Wzajemne zależności między DNA i białkami:- replikacja DNA przeprowadzana jest przez białka enzymatyczne, nacinające nić, rozplatające, wiążące i stabilizujące, -zapis budowy białka w budowie DNA (kod genetyczny): uniwersalny-wszystkie organizmy wykorzystują ten sam kod; tripletowy-trzy kolejne nukleotydy to aminokwasy; bezprzecinkowy-nie ma miejsc pustych; niejednoznaczny- jeden aminokwas jest kodowany przez wiecej niż jedną trójke; zdeterminowany-jedna trójka to jeden aminokwas.
Replikacja - podwojenie nici DNA. Odbywa się przed mitozą i mejozą, przeprowadzana jest przez białka enzymatyczne nacinające nić, rozplatające, wiążące i stabilizujące. Do aparatu replikacji należą enzymy: polimeraza DNA, ligaza DNA, prymaza DNA. Replikacja jest semiknserwatywna - jedna stara, druga nowa nić. Tworzą się widełki replikacyjne. Miejsce inicjacji jest ściśle określonym miejscem w chromosomie. Wierność procesu replikacji jest b. duża, określona jest ona przez zasady. Pomyłki naprawiane są przez aparat korekcyjny, błędny kawałek jest wycinany. Replikacja nie zaczyna się nigdy od samego końca DNA, muszą być fragmenty DNA do rozpoznania przez aparat enzymatyczny. Telomeraza (enzym) odbudowuje sekwencje telemerowe na końcach DNA.
Transkrypcja - przepisywanie z DNA na mRNA informacji genetycznej w oparciu o regułę komplementarności zasad, proces podobny do replikacji, lec bierze w nim udział tylko jedna nić heliksu.
Translacja - synteza białka. Rozpoczyna się aktywacją aminokwasu przez syntetazy aminoacylo-tRNA aminokwas+ATP-asminoacylo AMP. Trzy fazy biosyntezy: - inicjacja- dołączenie tRNA do miejsca P, dołączenie mRNA i połączenie się dwóch podjednostek do miejsca inicjacji rybosomu, - elongacja - każdy tRNA dołącza się do miejsca A. Transferaza peptydowa przenosi peptyd z miejsca P na aminokwas dołączony do tRNA w miejscu A. Następnie mRNA przesuwa się wzdłuż rybosomu o jeden kodon, a w tym czasie pusty tRNA usuwa się tylko taki tRNA, którego antykodon jest komplementarny do kodonu tego odcinka, który akurat znajduje się w rybosomie. - terminacja - pojawia się kodon nonsensowny terminacyny, następuje zastopowanie biosyntezy białka. mRNA zawiera w sobie kodony (3 nukleotydy) pasujące do konkretnego antykodonu tRNA.
Koenzymy - budowa i podział oraz pełnione funcje. Koenzym - drobno cząsteczkowy i ciepło trwały czynnik niezbędny do zachowania aktywności enzymu; ulega odłączeniu od enzymu w wyniku dializy. Niebiałkowa część enzymu. Koenzym I jest pochodną kwasu adenylowego - AMP, w swym składzie zawiera amid kwasu nikotynowego - witaminę B2. Koenzymy dzieli się na kilka grup przyjmując za podstawę reakcje, w których biorą udział: 1)koenzymy przenoszące protony i elektrony (współpracujące z oksydoreduktorami):nukleotydy nikotynowe, witamina PP, nukleotydy flawinowe (wit. B2), heminy komórkowe, 2)koenzymy przenoszące grupy czyli współpracujące z transferazami; wyróżnia się spośród nich grupę koenzymów o charakterze trójfosforanów: adenozytrojfosforanu ATP, urydynotrojfosforanu UTP, cytodynotrojfosforanu CTP, koenzym A(CoA-SH), kas pantotenowy, koenzym F, kwas foliowy (wit. B2), biotyna (wit. H), kiamina (B1); 3) koenzymy liaz, izomeraz i ligaz: wit. B1. Charakterystyczną cechą budowy bardzo wielu koenzymów jest obecność w ich strukturze kwasu fosforowego, związanego w nukleotyd, tzn. dołączonego do węgla 5 rybozy.
Mechanizm działania koenzymów. Polega ona na tym, że wiążą się one stechiometrycznie z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymowym. Następnie w obrębie wszystkich trzech połączonych składników dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów, umożliwiające określoną przemianę substratu. Np. w reakcji przeniesienia protonów i elektronów z jednego związku na inny może uczestniczyć jeden lub dwa enzymy; w drugim przypadku mamy do czynienia z tzw. sprzężeniem koenzymatycznym. Przykładem takiego sprzężenia może być powiązanie z udziałem koenzymu I (NAD), dwóch następujących po sobie reakcji.
Krzywa Michaelisa-Menten. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej w pewnych granicach zależy od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu stosunku do stężenia enzymu, przyrost szybkości reakcji wraz ze zrostem stężenia substratu jest wprost proporcjonalny do niego (zależność liniowa) i odpowiada kinetyce pierwszego rzędu. Przy bardzo wysokim stężeniu substratu szybkość reakcji ma wartość maksymalną i niezależną od dalszego zwiększania jego stężenia. Przy niskim stężeniu substratu aktywne centra cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycone i enzym "pracuje" z niepełną szybkością. W miarę zwiększania się stężenia substratu wysycenie centrów aktywnych enzymu wzrasta stopniowo i wreszcie przy pełnym wysyceniu szybkość osiąga swe maksimum. W tym stanie dalszy wzrost stężenia enzymu nie może już powodować zwiększenia szybkości reakcji, gdyż enzym pracuje przy użyciu wszystkich swych aktywnych centrów, czyli przy pełnym wykorzystaniu swej mocy przerobowej. W celu dokonania katalizy musi nastąpić przejściowe połączenie między enzymem i substratem i jego rozpad z uwolnieniem enzymu i produktów.
Inhibicja enzymatyczna i jej mechanizm. Inhibitory - grupa czynników chemicznych, działających odwracalnie - modyfikująco na określony fragment cząsteczki enzymu, co powoduje obniżenie szybkości reakcji. Inhibicja polega na tym, że określona substancja (inhibitor) może się łączyć z jednym ze składników uczestniczących reakcji enzymtycznej lub inny sposób blokować jej spółdziałanie. Do elementów tych należą: enzym, substrat, koenzym i często dodatkowy kofaktor, a ich współdziałanie polega na wzajemnym powiązaniu w ściśle określony układ przestrzenny. Zjawisko inhibicji dzieli się w zależności od mechanizmu działania na współzawodniczące i niewspółzawodzniczące. - Hasmowaie współzawodniczące (kompetencyjne) - jeżeli w środku reakcji znajduje się substancja o podobnych kształtach do substratu; - enzymem poza jego centrum aktywnym i zmienia konformacje całego enzymu.
Katabolizm cukrów. Procesy kataboliczne mają na celu dostarczenie komórce energii i należą tu przede wszystkim procesy utleniania odwodorowanie grupy aldehydowej i dekarbokyslację. Katabolizm - rozkład, celuloza do monocukrów. Glikoliza -rozpad sachrydów przez glukozę. 6-fosforan do kwasu pirogronowego, główna rola glikolizy to dostarczenie szkieletów węglowych do większości zw. organicznych, proces ten przebiega bez użycia tlenu. Glikolizę można podzielić na 5 etapów: 1) etap przygotowawczy, w którym cukry złożone ulegają rozkładowi do cukrów prostych i jeżeli to potrzebne, inne cukry przekształcają się w glukozę, fruktozę lub jeden z ich fosforanów; 2) przemiana glukozy w dwie cząsteczki triozofosforanu - proces ten wymaga dostarczenia energii do dwukrotnej fosforylacji i odbywa się na poziomie utlenienia cukrów; 3) odwodorowanie gliceraldehydo - 3-fosforanu do kwasu 3-fosfoglicerynowego z częściowym odzyskaniem energii w drodze fosforylacji substratowej; 4) dalsze przemiany ptrograniczeniu z podziałem na procesy tlenowe i beztlenowe (mają na celu regenerację NAD+ przez przeniesienie z jego cząsteczki protonów i elektronów na akceptor zastępczy -w braku możliwości regeneracji - poprzez łańcuch oddechowy.
Anabolizm cukrów: 1 glikogenaza-proces anaboliczny. Z glukozy w procesie anabolicznym syntetyzowany jest cukier zapasowy-glikogen. Glikogenaza zachodzi w wątrobie, w mięśniach, w których glukoza jest magazynowana w postaci glikogenu mięśniowego. Glikogen może powstać z substratów- galaktozy i fruktozy. 2 glukogenogenaza- odwrócenie glikolizy. W okresach głodu cukier zapasowy może być w wątrobie syntetyzowany z aminokwasów, mleczanu i glicerolu. Jest to wytwarzanie glukozy( i glikogenu) z niecukrowych substancji tj. aminokwasy, kw. mlekowy, kw. pirogronowych. Zachodzi w wątrobie i regulowany jest przez hormon nadnerczy.
Budowa i rola kwasu nukleinowego: kw. nukleinowe- cząsteczki o kluczowym znaczeniu dla życia, zawierają informacje genetyczną i uczestniczą bezpośrednio w syntezie białek. Zostały wydzielone z materiałów biologicznych jako wielocząsteczkowe subst. o charakterze kwaśnym. Pod względem genetycznym są polinukleotydami. Składają się z reszt heterocyklicznych zasad organicznych, cukrów prostych (pentoz) i kwasu fosforowego. Kw. nukleinowe powstają dzięki połączeniu nukleotydów przez wiązania dwuestrowe. Długie łańcuchy polinukleotydów są pokręcone.rola kw nukleinowych- aktywne prekursory RNA i DNA; aktywne związki pośrednie w wielu biosyntezach; uniwersalny przenośnik energii (ATP); składniki koenzymów; regulatory przemiany materii
Budowa łańcucha polipeptydowego i struktury:
Łańcuch polipeptydowy będący podstawą budowy białka, ma postać kolejno po sobie następujących grup: aminowej, karboksylowej i węgla C-2 z występującymi na zewnątrz resztami kolejnych aminokwasów. Składniki te są powiązane wiązaniami peptydowymi i stanowią tzw. strukturę pierwszorzędową albo pierwotną białka. Jest utrwalona wiązaniami kowalencyjnymi.
Właściwości białek zależą od liczby aminokwasów związanych w łańcuch, od ich charakteru i kolejności występowania w łańcuchu.
Białka mogą mieć strukturę wtórną, w ramach, której rozróżnia się:
Strukturę 2-rzędową: łańcuch polipeptydowy jest regularnie pofałdowany, najczęściej w postaci alfa-helisy i struktury beta. Ustabilizowana jest wiązaniami wodorowymi.
Strukturę 3-rzędową: odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasowych, oddalonych od siebie w sekwencji liniowej. Utrwalona jest wiązaniami wodorowymi lub jonowymi między grupami zasadowymi i kwasowymi, estrowymi i tioestrowymi między grupą karboksylową i hydroksylową.
Strukturę 4-rzędową: najwyższy poziom organizacji białka, które zawiera więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Struktura ta jest utrwalana przez wiązania, disulfidowe, a także kleszczowe, tworzące się z udziałem grup fenolowych, aminowych, karboksylowych.
Struktura białek.
I-rzędowa - aminokwasy są połączone wiązaniami peptydowymi, jest utrwalona wiązaniami kowalencyjnymi. II - rzędowa - łańcuch polipeptydowy jest regularnie pofałdowany, najczęściej w postaci α-helisy i struktury β. Ustabilizowana jest wiązaniami wodorowymi. III - rzędowa - odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasowych, oddalonych od siebie w sekwencji liniowej. Utrwalona jest wiązaniami wodorowymi lub jonowymi między grupami zasadowymi i kwasowymi; estrowymi i tioestrowymi między gr. karboksylową i hydroksylową; olisulfidowe, hydrofobowe (poboczne w, walencyjne). IV - rzędowa - najwyższy podział organizacji białka, które zawiera więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Struktura ta jest utrwalona przez wiązania olisulfidowe, a także kleszczowe, tworzące się z udziałem grup fenolowych, aminowych, karboksylowych.