Cykl KREBSA w metabolizmie
Metabolizm to całokształt reakcji biochemicznych zachodzących w komórkach organizmu. Związany jest z przepływem materii i energii. Proces ten zapewnia organizmowi: wzrost, ruch, rozmnażanie oraz wrażliwość roślin, a także pobudliwość zwierząt. Biorąc pod uwagę przemiany energii w metabolizmie można wyróżnić reakcje: endoergiczne - wymagające nakładu energii. Istnieją dwa kierunki przemian metabolicznych: anabolizm i katabolizm.
Kolejnym etapem cyklu jest cykl Krebsa zwany też cyklem cytrynianowym. Zachodzi on wewnątrz mitochondriów (matrix). Następuje w nim włączenie czynnego octanu w cykl reakcji, w czasie których następuje dwukrotna dekarboksylacja z wydzieleniem dwóch cząsteczek CO2 i czterokrotna dehydrogenacja z wydzieleniem trzech cząsteczek NAD-H2 i jednej FAD-H2. Substancje te powstają w wyniku kolejnych przemian, jakim podlegają ogniwa cyklu złożonego z kwasów organicznych o 6,5 i 4 atomach węgla.
Schemat cyklu Krebsa.
Ostatnim etapem jest łańcuch oddechowy, przebiega on na wewnętrznych błonach mitochondrium. Łańcuch ten składa się z szeregu przenośników. Na łańcuch ten zostają przeniesione produkty cyklu Krebsa, czyli cząsteczki H2 połączone z przenośnikami NAD i FAD. Cząsteczki H2 zostają przekazane na pierwszy przenośnik, czyli NAD. Proces ten związany jest z uwolnieniem energii, która jest magazynowana w postaci ATP. Dalsza wędrówka H2 do przenośnika FAD przebiega podobnie i daje kolejną dawkę ATP. Przejście między FAD, a chinonem wymaga zmiany substancji przenoszonej, ponieważ chinon może transportować tylko elektrony, które przenosi z kolei na cytochrom. Również te przemiany przebiegają z wydzieleniem energii. W końcu cyklu H2 zostaje przeniesiony na O2 - powstaje tzw. woda metaboliczna. Celem łańcucha oddechowego jest uwolnienie energii. Proces ten zachodzi stopniowo, ponieważ komórka chroni w ten sposób struktury białkowe przed denaturacją. Ponadto obecność O2 zabezpiecza komórkę przed wolnymi H2 (w postaci cząsteczkowej lub jonowej).
Na czym polega katalizowanie reakcji?
Wpływ katalizatora ogranicza się wyłącznie do zmiany szybkości reakcji. W reakcjach odwracalnych katalizator w jednakowym stopniu zmienia szybkość reakcji właściwej, jak i reakcji odwrotnej. Jednakowa zmiana szybkości reakcji wprost i reakcji odwrotnej wywołana obecnością katalizatora sprawia, że iloraz stałych, tj. wartość stałej równowagi chemicznej pozostaje nie zmienione.
Przyspieszając zarówno reakcję wprost jak i reakcję odwrotną, katalizator umożliwia osiągnięcie stanu równowagi w znacznie krótszym czasie.
Katalizator i substraty mogą występować w tej samej fazie lub w dwóch różnych fazach. Mamy wtedy katalizę jednofazową (homogeniczna) albo wielofazową (heterogeniczna).
INHIBICJA - hamowanie aktywności enzymu, aktywność eznymu się zmniejsza.
Inhibicja niekompetycyjna (niewspółzawodnicza) - Mechanizm hamowania aktywności enzymu. Cząsteczka działająca jako inhibitor nie wchodzi w centrum aktywne enzymu, ale przyłącza się do innego miejsca na cząsteczce enzymu i hamuje jego działanie
Inhibicja kompetycyjna (współzawodnciza)- Sposób hamowania działania enzymu. Cząsteczka będąca inhibitorem ma podobną budowę do substratu hamowanego enzymu. Inhibitor wchodzi w centrum aktywne enzymu , blokuje centrum aktywne i uniemożliwia łączenie enzymu z substratem.
Specyficzność substratowa- dany enzym katalizuje reakcje tylko z jednym substratem.
Specyficzność REAKCJI - dany enzym katalizuje tylko jeden typ reakcji.
Od czego zależy szybkość reakcji?
O szybkości reakcji decyduje energia aktywacji. Szybkie reakcje - to reakcje o małej energii aktywacji.
Adaptacja Socjologiczna - jest to selekcja mikroorganizmów po dodaniu substancji toksycznie działającej ale należącej do środowiska naturalnego.
Adaptacja genetyczna - pojawienie się w środowisku KSENOBIOTYKÓW (czyli substancji antropogenicznych, dostających się na skutek działalności człowieka) [detergenty, pestycydy itp.] takie substancje działają na mikroorganizmy mutagennie i tych komórek zaczyna być więcej.
1. Jaki jest mechanizm powstawania spolaryzowanego wiązania?
Wszystkie atomy dążą do uzyskania struktury stabilnej. Oznacza to, ze dążą do tego aby mieć na ostatniej powłoce 8 elektronów. Wiązanie polega na uwspólnieniu pary elektronów przez dwa sąsiednie atomy. Wiązanie spolaryzowane powstaje wtedy, gdy wspólna praca elektronów dąży do w stronę ujemnego(woda, tlen wykazuje większe powinowactwo do elektronów). Ponieważ atomy różnią się od siebie elektroujemnością środek przesunięty jest w stronę atomu bardziej elektroujemnego. Powstają DIPOLE.
2. Jakie informacje zawarte są w kodzie genetycznym?
W kodzie genetycznym zawarte są informacje o białkach (o budowie) enzymatycznych. Dlaczego? Aby cechy danego organizmu mogły się uwidocznić w następnych pokoleniach.
BIAŁKA EZNYMATYCZNE - są specyficzne dla każdej reakcjibiochemicznej zachodzącej w organizmie. Sąone zniebędne aby mogły zachodzićreakcje. Każda reakcja jest katalziowana przez inny enzym, aby powstała ta sama cecha.
W jaki sposób zapisywana jest informacja genetyczna?
Informacja genetyczna zawarta w DNA zakodowana w sekwencji zasad jest zorganizowana w postaci dużej liczby genów, z których każdy zawiera informacje dotyczące syntezy polipeptydu lub strukturalnego RNA9mRNA, tRNa) zapisywana jest w postaci podwójnej nici prawoskrętnej, składająca się z NUKLEOTYDU(cukier połączony z zasadą azotową)
3. Jaki jest mechanizm działania enzymów i ich specyficzność?
Enzym przyłącza się do odpowiedniego substratu tworząc łatwo rozpadający się kompleks: enzym - substrat ES. Tworzenie tego kompleksu ma na celu obniżenie energii aktywacji potrzebnej do tego aby substrat uzyskał stan ... Enzymy katalizują reakcje biochemiczne zachodzące w organizmach. Wiadomo, że określony enzym może przyłączyć się do określonego substratu. Jest to związane z budową białek enzymatycznych, ściślej z jego strukturą 3- rzędową każdy enzym pasuje do substratu jak klucz do zamka i katalizuje specyficzną reakcje.
4. Interpretacja równania Michaells - Menten?
Z wykresu obrazującego równanie M-M. Można odczytać, ze na początku reakcja przebiega bardzo szybko, w krótkim czasie następuje wzrost prędkości do prędkości MAX. Po przyłączeniu się enzymu, szybkość reakcji ustala się na stałym poziomie, aż do wyczerpania substratu. Nie tworzy się kompleks ES. Gdyby doszło do przyłączenia inhibitora, szybkość reakcji po pewnym czasie zaczęła by spadać. Z wykresu wynika tez, że w pewnym zakresie stężeń szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu. Przy małych stężeniach S reakcja enzymatyczna jest reakcją I rzędu.
Szybkość reakcji enzymatycznej przy wysokich stężeniach S jest niezależna od tego stężenia - jest to więc w określonych warunkach reakcja 0 rzędu. Wynika to z faktu, i ż w warunkach stężenia substratu znacznie przekraczającego stężenie enzymu, cała ilość enzymu jest nasycona substratem i zwiększenie ilości substratu nie wpłynie na zmianę szybkości reakcji. Jest oczywiste że szybkość ta zależy od stężenia Enzymu!.
MICHAELISA STAŁA, Km, wielkość liczbowa, określająca stężenie substratu (w molach na litr roztworu), przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maks., osiąganej przy wysyceniu enzymu substratem i niezależnej już od dalszego wzrostu jego stężenia;
5. Jakie jest powiązanie pomiędzy β-oksydacją a łańcuchem oddechowym?
β-oksydacja (przemiana tłuszczowców) ma m.in. na celu dostarczenie protonów (H+) i elektronów do łańcucha oddechowego na właściwy akceptor jakim jest tlen. Oba te procesy łączą fakt, że musi powstać energia zmagazynowana w cząsteczce ATP. W czasie β-oksydacji następuje dehydrogenaza czyli odłączenie się wodoru. Przez cykl Krebsa protony te przenoszone są na łańcuch oddechowy. H+ przechodzi przez odpowiednie przenośniki na właściwy akceptor jakim jest tlen. W trakcie tego procesu następuje obniżenie energii reakcji łączenia wodoru i tlenu. Łańcuch oddechowy funkcjonuje prawidłowo tylko wtedy, gdy enzymy mają do dyspozycji wszystkie niezbędne czynniki, jak stały dopływ protonów i elektronów, zredukowanych związków odpowiednie stężenie tlenu oraz wiele kofaktorów jak NAD i FAD. Ponadto czynnikiem regulującym prędkość i przepływ elektronów jest sprężony z systemem łańcucha oddechowego proces oksydacyjnej fosforylacji, czyli mechanizm wiążący energię wyzwalającą się w poszczególnych etapach.
6. Wiązania peptydowe
wiązania peptydowe można traktować jako amidową, w którym do grupy karboksylowej zamiast amoniaku został przyłączona jego acylowa pochodna. Redukcja wiązania peptydowego może być przedstawiona w następujący sposób. Równowagą tej reakcji w środowisku wodnym jest przesunięcie daleko w lewo i praktycznie synteza peptydu tą droga jest możliwa. Związki powstałe przez połączenie 2-óch lub więcej aminokwasów za pomocą wiązań peptydowych są nasycone peptydami, zależnie od ilości połączonych aminokwasów noszą nazwę dwupeptyd, trojpeptyd itd.
7. Mechanizmy adaptacyjne organizmów?
Mechanizm adaptacji polega na tym, aby wyhodować takie mikroorganizmy, które będą posiadały odpowiedni aparat enzymatyczny (adaptacja zdolność do przemian biochemicznych) najbardziej naturalnym sposobem przystosowania mikroorganizmów do zmiennych warunków życia jest intensywny rozwój i dominacja tego gatunku organizmu, który w zmienionej sytuacji posiada najdogodniejsze warunki rozwoju. Ten typ przystosowania określić można mianem Adaptacji Socjologicznej. Innym typem przystosowania, zależnym także od cech dziedzicznych ujawniającym się jedynie w określonych warunkach jest adaptacja fizjologiczna. - synteza odpowiednich enzymów wywołana jest pojawieniem się określonych substancji zanieczyszczeń środowiska. Jest to sygnał dla tkanki, że ma ona syntetyzować enzymy(wie jakie ma syntetyzować z kodu genet.) - czyli zmienia się fizjologia mikroorganizmów. Adaptacja genetyczna ma szczególne znaczenie w przypadku ścieków zawierających substancje toksyczne, pochodzenia antropogenicznego.
8. Praktyczne sposoby oznaczania adaptacji mikroorganizmów
2 sposoby: * hoduje się drobnoustroje w skrajnych warunkach tak długo aż pojawi się i rozmnoży wariant zdolny do wytwarzania zastosowanego natężenia badanego czynnika. Jak długo powinna trwać ekspozycja zależy od mikroorganizmów, od rodzaju, czynnika lub związku oraz od pozostałych warunków panujących podczas eksperymentu. Ten sposób stosuje się często w przypadkach przy niezmiennych parametrach hodowlanych i gdy mamy do czynienia z 1 subst. zaneicz. * Stosowanie kolejnych przeszczepów na pożywki ze wzrastającym stężeniem badanego czynnika lub niezmienionym i stopniowym zwiększeniu stężenia tego czynnika w pożywkach. Ten sposób stosuje się wówczas gdy hodowla gatunkowa organizmów wytrzymują wyłącznie słabe zmiany hodowli lub w przypadku gdy działa jednocześnie kila czynników lub związków (zanieczyszczenie wieloskładnikowe).
9.Co warunkuje stabilność nici DNA?
Zasadnicza cecha budowy DNA jest komplementarność łańcuchów, polegająca na odpowiednim położeniu zasad, najbardziej trwałe połączenie za pomocą wiązań wodorowych. Tak więc DNA zbudowane jest z 2 łańcuchów wijących się linią śrubową i wzajemnie splecionych. Łańcuchy tworzą specjalne połączenie a zasady skierowane są prostopadle do cylindrów, oddziaływują na siebie wzajemnie, głównie za pomocą mostków wodorowych, co nadaje stabilność czast. Dna.
10. Jakie oddziaływania decydują o przestrzennej strukturze białek?
Wszystkie cząsteczki tego samego białka posiadają taką samą kolejność aminokwasów w łańcuchu. Sekwencja ta stanowi tzw. Strukturę I-rzędową białek. Struktura II-rzędowa wynika z przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchach polipeptydowych ułożenie to może być dwojakiego rodzaju (może powstawać śrubowo zawinięty łańcuch w kształcie prawoskrętnej linii śrubowej tzw. helisa albo zygzakowate ułożenie łańcucha w strukturę „harmonijki”) istnienie takich struktur łańcuchów peptydowych białek możliwe jest dzięki wiązaniom wodorowym. Struktura III-rzędowa dotyczy głównie białek globularnych. Jest to określone przez strukturę I-rzęd. A czasem i inne czynniki, sposób pofałdowania i zwinięcia spirali białkowe.
Struktura IV-rzędowa dotyczy białek składających się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego.