Podział białek prostych:
Protaminy- zaliczane do polipeptydów. Są zbudowne z 8 rodzajów aminokwasów, o znacznej przewadze zasadowych, zwłaszcza Arg ( arginina), nie zawierają aminokwasów siarkowych. Protaminy mają dużą ilość azotu i charakter zasadowy.
Histony- białka jądra komórkowego, w którym występują w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteiny. Mają charakter silnie zasadowy, zawierają małe ilości aminokwasów siarkowych.
Albuminy- są rozpuszczalne w wodzie wszystkie aminokwasy z przewagą kwaśnych. Podstawową ich funkcją w tkankach jest regulacja ciśnienia osmotycznego cieczy ustrojowych i wiązanie różnych składników,
Globuliny- największa najbardziej rozpowszechniona grupa białek, należy do niej większość enzymów i glikoprotein. Są nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli i mogą być wysolone przez ich stężone roztwory. W skład globulin wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, w tym dużo kwasu asparaginowego i glutaminowego.
Prolaminy- grupa białekm rozpuszczalnych w niższych, rozcieńczonych alkoholach alifatycznych i niektórych aromatycznych. Zawierają dużo kwasu glutaminowego i proliny oraz azotu amiolowego, a mało lizyny.
Gluteiny- rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach i zasadach, nierozpuszczalne w roztworach soli obojętnych i alkoholach
Skleroproteiny- białka fibrylarne, składnik tkanki łącznej i strukturalnej. Są odporne na działanie rozpuszcalników i enzymów proteolitycznych. Należą tu: keratyna, kolagen, elastyna.
Denaturacja:
Zjawisko, podczas którego zachodzi proces zniszczenia struktury wtórnej białek, a zachowuje się struktura pierwotna, czyli pozostają wiązania peptydowe, a zniszczeniu mogą ulegać słabe wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe. Denaturacja może nastąpić pod wpływem podwyższonej temperatury, zbyt niskiego lub wysokiego stężenia jonów wodorowych, wysokich stężeń soli metali ciężkich, rozpuszczalników organicznych. Denaturacji towarzyszą znaczne zmiany chemiczne i fizyczne białek. W wyniku denaturacji zmniejsza się rozpuszczalność białka w punkcie izoelektrycznym i zachodzi proces wytrącania białka. Zachodzi też utrata aktywności biologicznej, niższa zdolność wiązania wody, utrata zdolności krystalizacji oraz wzrost wykrywalności grup -SH, -S-S oraz fenolowych. Tylko w pewnych warunkach denaturacja może mieć charakter odwracalny. Proces przywracania białku naturalnej struktury nosi nazwę renaturacji
Reakcja biuretowa:
Służy do wykrywania wiązań peptydowych. Jest charakterystyczna dla związków posiadających, co najmniej dwa wiązania peptydowe. Polega ona na tworzeniu w środowisku zasadowym barwnego kompleksu wiązań peptydowych z jonami Cu2+. Barwa tych połączeń zależy od stężenia soli miedziowej w roztworze i od budowy związku.
Do trzech probówek nalać po 2 cm3: białka kurze, biuret i glicynę. Do każdej probówki dodać roztwór NaOH (10%, 2cm3), wymieszać i dodać po kilka kropli CuSO4 (1%)
Reakcja Libermana:
Służy do wykrywania składnika węglowodoroweago w białku. Takie białka w obecności stężonego H2SO4, HCl i fenolu dają charakterystyczne dla węglowodanów zabarwienie. W wyniku odwodnienia monosacharydów przez stężone kwasy z pentoz powstaje furfural, a z heksoz- hydroksymetylofurfural, a te z fenolami dają barwne połączenia. Powstały z węglowodoru pod działaniem stęż. HCl furfural daje fiołkowe zabarwienie z fenolami i jego pochodnymi, np. tyrozyną, utworzonymi przez równoczesną hydrolizę białka.
Do jednej probówki odmierzyć białko kurze (2 cm3) i alfa- naftolu (4-6 kropli), do drugiej probówki odmierzyć stęż. roztwór białka (1cm3). Do probówki pierwszej dodać stęż. H2SO4 (1-2CM3), do probówki drugiej stęż. HCl (3cm3) i ogrzać w łazni wodnej.
Budowa łańcucha polipeptydowego i struktury:
Łańcuch polipeptydowy będący podstawą budowy białka, ma postać kolejno po sobie następujących grup: aminowej, karboksylowej i węgla C-2 z występującymi na zewnątrz resztami kolejnych aminokwasów. Składniki te są powiązane wiązaniami peptydowymi i stanowią tzw. strukturę pierwszorzędową albo pierwotną białka. Jest utrwalona wiązaniami kowalencyjnymi.
Właściwości białek zależą od liczby aminokwasów związanych w łańcuch, od ich charakteru i kolejności występowania w łańcuchu.
Białka mogą mieć strukturę wtórną, w ramach, której rozróżnia się:
Strukturę 2-rzędową: łańcuch polipeptydowy jest regularnie pofałdowany, najczęściej w postaci alfa-helisy i struktury beta. Ustabilizowana jest wiązaniami wodorowymi.
Strukturę 3-rzędową: odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasowych, oddalonych od siebie w sekwencji liniowej. Utrwalona jest wiązaniami wodorowymi lub jonowymi między grupami zasadowymi i kwasowymi, estrowymi i tioestrowymi między grupa karboksylową i hydroksylową.
Strukturę 4-rzędową: najwyższy poziom organizacji białka, które zawiera więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Struktura ta jest utrwalana przez wiązania, disulfidowe, a także kleszczowe, tworzące się z udziałem grup fenolowych, aminowych, karboksylowych.