![]() | Pobierz cały dokument biochemia.cz.1.studia.1.stopien.inzynierka.doc Rozmiar 29 KB |
Podział białek prostych:
Protaminy- zaliczane do polipeptydów. Są zbudowne z 8 rodzajów aminokwasów, o znacznej przewadze zasadowych, zwłaszcza Arg ( arginina), nie zawierają aminokwasów siarkowych. Protaminy mają dużą ilość azotu i charakter zasadowy.
Histony- białka jądra komórkowego, w którym występują w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteiny. Mają charakter silnie zasadowy, zawierają małe ilości aminokwasów siarkowych.
Albuminy- są rozpuszczalne w wodzie wszystkie aminokwasy z przewagą kwaśnych. Podstawową ich funkcją w tkankach jest regulacja ciśnienia osmotycznego cieczy ustrojowych i wiązanie różnych składników,
Globuliny- największa najbardziej rozpowszechniona grupa białek, należy do niej większość enzymów i glikoprotein. Są nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli i mogą być wysolone przez ich stężone roztwory. W skład globulin wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, w tym dużo kwasu asparaginowego i glutaminowego.
Prolaminy- grupa białekm rozpuszczalnych w niższych, rozcieńczonych alkoholach alifatycznych i niektórych aromatycznych. Zawierają dużo kwasu glutaminowego i proliny oraz azotu amiolowego, a mało lizyny.
Gluteiny- rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach i zasadach, nierozpuszczalne w roztworach soli obojętnych i alkoholach
Skleroproteiny- białka fibrylarne, składnik tkanki łącznej i strukturalnej. Są odporne na działanie rozpuszcalników i enzymów proteolitycznych. Należą tu: keratyna, kolagen, elastyna.
Denaturacja:
Zjawisko, podczas którego zachodzi proces zniszczenia struktury wtórnej białek, a zachowuje się struktura pierwotna, czyli pozostają wiązania peptydowe, a zniszczeniu mogą ulegać słabe wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe. Denaturacja może nastąpić pod wpływem podwyższonej temperatury, zbyt niskiego lub wysokiego stężenia jonów wodorowych, wysokich stężeń soli metali ciężkich, rozpuszczalników organicznych. Denaturacji towarzyszą znaczne zmiany chemiczne i fizyczne białek. W wyniku denaturacji zmniejsza się rozpuszczalność białka w punkcie izoelektrycznym i zachodzi proces wytrącania białka. Zachodzi też utrata aktywności biologicznej, niższa zdolność wiązania wody, utrata zdolności krystalizacji oraz wzrost wykrywalności grup -SH, -S-S oraz fenolowych. Tylko w pewnych warunkach denaturacja może mieć charakter odwracalny. Proces przywracania białku naturalnej struktury nosi nazwę renaturacji
Reakcja biuretowa:
![]() | Pobierz cały dokument biochemia.cz.1.studia.1.stopien.inzynierka.doc rozmiar 29 KB |