Właściwości białek. Białka to koloidy. Wielkość cząsteczek waha się od 5-100nm. Aminokwasy wchodzące w skład cząsteczek białka nadają jej określony ładunek, rozproszone cząsteczki mają charakter „hydrofilowy” i otaczają się „płaszczem wodnym”. Pozwala to na pozostawanie tak dużych cząsteczek w jednorodnym roztworze. Białka nie mogą przenikać przez błonę półprzepuszczalną o średnicy do 5 nm. Roztwory białkowe mogą różnić się od innych roztworów koloidalnych tym, że nie zawsze są monodyspersyjne, tzn. w rozpuszczeniu znajdują się niejednakowej wielkości cząsteczki. Ulegają denaturacji - zachodzi pod wpływem wysokiej temp., mocnych kwasów lub zasad, mocznika, stęż. Jonów metali ciężkich, SDS. Grupy amidowe glutaminy i osparaginy tworzą wiązania wodorowe raczej z cząsteczkami wody niż między sobą. Denaturacji towarzyszy szereg zmian fiz. I chem.: zmniejsza się rozpuszczalność w punkcie izoelektrycznym, tracą aktywność biologiczną, zwiększa się aktywność grup chemicznych (SH, fenolowe), wzrasta kąt skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego oraz asymetrii cząsteczek, wzrasta podatność na hydrolizę enzymatyczną. Denaturacja jest nieodwracalna. Renaturacja może nastąpić u białek o prostej budowie. Masy cząsteczkowe białek wahają się od 11,5kDa do wielu mln. Znak i wartość ładunku cząsteczek białka zależy od pH środowiska. Dla każdego białka istnieje określona wartość pH, przy której wszystkie ładunki równoważą się i ładunek sumaryczny jest równy zero. Jest to punkt izoelektryczny. Białka mogą ulegać wydalaniu - pod wpływem dodania soli do białka, sól ta powoduje odciągnięcie płaszcza wodnego i białko się wytrąca. Mogą ulegać elektroforezie - rozdziałowi2. Białka proste - właściwości i podział. Zalicza się tu białka, które po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne. B. prost: - fibylarne (skleroproteiny: keratyna, kolagen, elastyna)- globularne (właściwe: albuminy, histony, prolaminy, globuluny, gliteiny oraz polipeptydy i protaminy). - protaniny - zaliczane do polipeptydów. Są zbudowane z 8 rodzajów aminokwasów, o znacznej przewadze zasadowych, zwłaszcza trg (arginina), nie zawierają aminokwasów siarkowych. Protaniny mają dużą ilość azotu i chrakter zasadowy. - histony - białka jądra komórkowego, w którym występują w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteiny. Mają charakter silnie zasadowy, zawierają małe ilości aminokwasów siarkowych. - albuminy - są rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. W ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy z przewagą kwaśnych. Podstawową ich funkcją w tkankach jest regulacja ciśnienia osmotycznego cieczy ustrojowych i wiązanie różnych składników. - globuliny - największa, najbardziej rozpowszechniona grupa białek, należy do niej większość enzymów i glikoprotein. Są nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli i mogą być wysolone przez ich stężone roztwory. W skład globulin wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, w tym dużo kwasu asparaginowego i glutaminowego. - prolaminy - grupa białek rozpuszczalnych w niższych, rozcieńczonych alkoholach alifatycznych i niektórych aromatycznych. Zawierają dużo kwasu glutaminowego i proliny oraz azotu amiolowego, a mało lizyny. - gluteiny - rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach i zasadach, nierozpuszczalne w roztworach soli obojętnych i alkoholach. - skleroproteiny - białka fibylarne, składnik tkanki łącznej i strukturalnej. Są odporne na działanie rozpuszczalników i enzymów protealitycznych. Należą tu: keratyna, kolagen, elastyna. Białka złożone-budowa i funcje: białka złożone składają się z cząsteczki białka prostego połączonego z inną, niebiałkową cząsteczki, zwykle organiczną. Fosfoproteiny- grupa białek zawierających ok. 1% fosforanu związanego estrowo z grupami alkoholowymi seryny i treoniny. Alfa , beta kazeiny mleka oraz fosfowityna i witelina żółtka jaja, zawierają 30% seryny i 10% łatwo przyswajalnego fosforanu. Glikoproteiny-składnik cieczy ustrojowych i białek błonkowych u roślin i zwierząt. Głównymi przedstawicielami są enzymy, hormony białkowe, białka surowicy, wszystkie przeciwciała, subst grupowe krwi. Zawartość sacharydy waha się w granicach od 36% 50%. Odpowiedzialne za rozpoznawanie ciał obcych oraz własnych, specyficznie pasujących elementów. Składniki subst grupowych krwi oraz licznych receptorów wystepujących na powierzchni komórki. Chromoproteiny- różnorodna grupa białek których składnikiem niebiałkowym jest substancja barwna związana z białkiem zwykle odwracalnie fikobiliny i fikocyjaniny oraz fitochromu zawierające tetrapiolowe układy otwarte, melaproteiny subst barwne skóry oraz pochodne karotenowe rodopsyny uczestniczące w procesie widzenia. Hemoproteiny- należa do grupy chromoprotein, zawierają tetrapilowy układ hemowy związany z jonem Fe. Metaloproteiny- zawierają różne jony metali związane bezpośrednio z białkiem: ferredoksyny (białka żelazo-siarkowe), ferrytyna i ceruloplazmina, flawoproteiny, kompleksy białkowo-chlorofilowe oraz enzymy, białka czynne zawierające, Mg(fosfotazy), Mn(argininoza), Zn(insulina), Cu(oksydazy), Mo(reduktaza azotowa. Nukleoproteiny- obejmują grupę polipeptydów i białek głównie zasadowych (protamin, histonów) związane w kompleksy z kwasami nukleinowymi (DNA,RNA) za pomocą wiązań kowalencyjnych. Występują w jądrach komórkowych stanowią podstawowy materiał genetyczny. Ponadto z cząstek nukloprotein zbudowane sa wirusy. Lipoproteiny- białka sprzeżone z lipidami. Występują głównie w bogatych w tłuszcz ziarnistościach oraz błonach komórkowych i cytoplazmatycznych, a także w plazmie krwi, cytoplazmie komórek i żółtku jaj. Są odpowiedzialne za transport i rozprzestrzenianie lipidów, hormonów, witamin rozpuszczalnych w lipidach.
Struktura białek.
I-rzędowa - aminokwasy są połączone wiązaniami peptydowymi, jest utrwalona wiązaniami kowalencyjnymi. II - rzędowa - łańcuch polipeptydowy jest regularnie pofałdowany, najczęściej w postaci α-helisy i struktury β. Ustabilizowana jest wiązaniami wodorowymi. III - rzędowa - odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasowych, oddalonych od siebie w sekwencji liniowej. Utrwalona jest wiązaniami wodorowymi lub jonowymi między grupami zasadowymi i kwasowymi; estrowymi i tioestrowymi między gr. karboksylową i hydroksylową; olisulfidowe, hydrofobowe (poboczne w, walencyjne). IV - rzędowa - najwyższy podział organizacji białka, które zawiera więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Struktura ta jest utrwalona przez wiązania olisulfidowe, a także kleszczowe, tworzące się z udziałem grup fenolowych, aminowych, karboksylowych.
Białka tkanki okrywającej, podporowej, łącznej to: keratyna, kolagen i elastyna. Białka te charakteryzują się dużą odpornością na działanie czynników chemicznych i enzymów. Są to białka ubogie, jeśli chodzi o odżywianie, mają mało enzymów egzogennych. Keratyna: zrogowaciałe części skóry, włosy, paznokcie, kopyta, rogi. Kolagen: białko występujące pozakomórkowo w znacznych ilościach w tkance podporowej i łącznej. Zawiera znaczne ilości proliny i hydroksyproliny. Te 2 aminokwasy powodują zakłócenie w budowie 2-heliksy. Kolagen - rozgotowuje się (a w zimnej wodzie nie) i przekształca w żelatynę. Elastyna: towarzyszy kolagenowi. Nie rozpuszcza się ani na zimno ani na gorąco. Znajduje się w ścięgnach, więzadłach, ścianach naczyń krwionośnych. Posiada 2 aminokwasy niebiałkowe: desmozynę i izodesmozynę. 7. Białka krwi:1. grupa: hemoglobina(15%), 2 grupa: inne białko (0,6%), 3 grupa: białka plazmy (6%). Hemoglobina - białko złożone, posiada strukturę IV-rzędową. Zbudowane z 24 jednostek polipeptydowych. Jako subst. niebiałkowa posiada grupę hemową (zbudow.z 4 cząst. pirolu). Wewnątrz hemu znajd. się Fe, które łączy się z azotem. Wszystkie cząst. pirolu są powiązane mostkami CH. Cząst. hemu związana jest z białkiem hemoglobiny. W mioglobinie i cytochromach wyst. układ podobny jak w hemoglobinie. Transport tlenu do wszystkich kom. organizmu: tlen dołącza się do Fe, które w hemoglobinie jest na Fe2+ (tylko takie ma zdolności do przenoszenia tlenu). Hemoglobina utlenowuje się, czyli przyjmuje O2 nie zmieniając stopnia utlenienia żelaza (Fe2+). Hemoglobina łączy się z tlenem dzięki wiązaniom koordynacyjnym i tworzy się oksyhemoglobina. (w niej jest też Fe2+). Przenosi ona tlen, a sama bez zmian powraca, by połączyć się z kolejną porcją tlenu. Hemoglobina może przejść w methemoglobinę, która ma Fe3+. Methemoglobina nie jest zdolna do przyjęcia tlenu. Zagotowanie mięsa: hemoglobina→methemoglobina→grupa hemowa, która może łączyć się z grupą: cyjankową, tlenkiem węgla. Jeśli hemoglobina połączy się z grupą cyjankową to nie jest zdolna do przenoszenia O2. Białka innych czerwonych ciałek krwi:
- białka osocza (ciecz otrzymana z krwi po odwirowaniu albuminy-50%, p-globuliny, fibrynogenu). Albumina w osoczu krwi pełni rolę regulatora ciśnienia. Potrafi transportować polarne.
-(α,β) globuliny - to glikoproteiny i pewna część lipoproteiny. Lipoprot. I glikoprot. pełnią funkcje transportujące substancje niebiałkowe.
-(χ)-globuliny są to białka pełniące role ciał odpornościowych. W osoczu: fibynogen i fibryna to białka odpowiadające za krzepnięcie krwi.
Różnice między fibrynogenem i fibryną:
Fibrynogen - białko rozpuszczalne, w budowie różni się odcinakiem oligopeptydowym. Ważną rolę w odcięciu odcinka oligopeptydowego odgrywa trombina (peptydowa). Po odcięciu powstaje fibryna, która się wytrąca.
Białka mleka. Znaczna część białka jest rozproszona w wodzie tworząc emulsję. W białku mleka wyróżnić można:
-kazeinę 76-86%
-albuminę 9-18%
-globulinę 1-3%
Kazeina - typowe białko fosfogroteinowe. Fosfoproteiny mają aminokwasy, które zawierają opr.-OH (seryna, treonina). Fosforan jest połączony z jonami Ca. Jest dobrym źródłem: aminokwasów egzogennych, fosforu, wapnia. Wapń jest b. łatwo przyswajalny przez organizm
Białka roślinne: - pochodzące z części wegetatywnych (I), - białka zapasowe(II). Białka I zlokalizowane są w chloroplastach liści. Zawierają znaczne ilości merioniny i lizyny. Należą tu: globuliny, albuminy i histony. Pełnia funkcje enzymatyczne i regulujące. Białka II to białka nasion zbóż (albuminy i globuliny, pozostałe to prolamoiny i glutaminy) oraz roślin motylkowych i oleistych (zawierają znaczne ilości glityny i proliny). Charakteryzują się sprężystością i elastycznością.
Klasyfikacja białek: najbardziej rozpowszechniony podział opiera się na budowie i niektórych właściwościach, a zwłaszcza- na rozpuszczalności. Do białek prostych są zaliczane te które po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne. Białka złożone składają się z cząsteczki białka prostego połączonego inną cząsteczką, zwykle organiczną za pomocą wiązań kowalencyjnych, heteroporalnych i koordynacyjnych.