4. Wymien hormony przedniego płata przysadki
TSH-tyreotropina -glikoproteina
LH i FSH
Prolaktyna
Somatotropina (GH)
ACTH-hormon adrenokortykotropowy
MSH-melanotropina
2. Wmien białka transportujące glikokortykoidy (kortyzol)
Trans kortyna = globulina wiążąca kortykosteroidy (CBG) - α-globulina syntetyzowana w wątrobie
Albuminy (wiążą mniejsze ilości kortyzolu)
8% postać wolna, biologicznie aktywna
3. Up i down regulacja
liczbę receptorów na powierzchni komórki lub występujących w jej obrębie cechuje stan dynamiczny, podlega ona regulacjom fizjologicznym i może się zmieniać w stanach chorobowych lub pod wpływem zabiegów leczniczych
regulacji podlega zarówno liczba receptorów hormonalnych, jak i powinowactwo hormonów do tych receptorów
Down regulacja
zmniejszenie liczby receptorów, nazywane odczulaniem (desensytyzacją) komórki na hormon, odbywa się dwoma sposobami:
I - utrata receptorów z błony plazmatycznej polegająca na śródkomórkowej sekwestracji receptorów, tj. na oddzieleniu od innych składowych układu odpowiedzi hormonalnej, w tym również na oddzieleniu podjednostki regulacyjnej cyklazy adenylowej od jej podjednostki katalitycznej; usunięcie agonisty ze środowiska powoduje ponowne pojawienie się receptorów na powierzchni komórki oraz przywraca wrażliwość komórki na dany hormon
II - kowalencyjna modyfikacja receptora przez fosforylację; fosforylowany receptor nie jest zdolny aktywować cyklazę, dochodzi do rozkojarzenia funkcji wiązania hormonu oraz procesu aktywacji komórki
zjawisko fizjologicznej adaptacji komórek poprzez down-regulację obserwuje się m.in. po zadziałaniu: insuliny, glukagonu, hormonu wzrostu, LH, FSH i amin katecholowych
Up regulacja
zwiększenie liczby receptorów, może zachodzić w krótkim czasie (w ciągu minut lub godzin) i stanowić ważny mechanizm regulacji odpowiedzi biologicznej
obserwuje się to zjawisko w przypadku: angiotensyny II i prolaktyny
5. Białka w dwuwarstwie lipidowej (myślę, że to o to chodzi)
Białek tych nie można ich łatwo oddzielić od błony (na przykład za pomocą roztworów soli) ze względu na wiązania hydrofobowe z elementami dwuwarstwy lipidowej. Integralne białka błonowe dzieli się na:
białka transbłonowe (transmembranowe), które przebijają całą grubość dwuwarstwy. Białka transbłonowe z kolei, można podzielić na białka jednokrotnie (białka monotopowe) lub wielokrotnie (białka politopowe) perforujące błonę;
białka nie przebijające błony, które dzielą się na białka listka (monowarstwy) wewnętrznego i zewnętrznego. Swoistą podgrupą białek nie przebijających błony są białka wewnętrzne błony, ulokowane pomiędzy dwoma jej monowarstwami, w jej części hydrofobowej.
Białka te łatwo można oddzielić od błony za pomocą roztworów soli. Nie perforują one żadnej z monowarstw błony, a z błoną związane są za pomocą słabych oddziaływań molekularnych, głównie wiązań jonowych, wodorowych i Van der Waalsa.
Białka zakotwiczone
Te białka utrzymywane w pobliżu błony za pomocą niebiałkowego (lipidowego) elementu strukturalnego zakotwiczonego w błonie. Zależnie od białka można je izolować z błony tylko za pomocą detergentów lub za pomocą roztworów soli
7. Co to są małe białka G
Małe białka G to białka o aktywności GTP-azowej, które odgrywają ważną role w kaskadach sygnałowych indukowanych ligandami pobudzającymi receptory katalityczne (np. czynniki wzrostu EGF, VEGF, IGF i in.). Należy do m. In. Białko Ras które reguluje cykl komórkowy i proliferację, jest bezpośrednio aktywowane przez białko Sos, które otwiera kieszeń wiążącą nukleotydy w białku Ras i indukuje wymianę GDP na GTP.
Aktywna forma Ras jest zdolna do kaskadowego uruchamiania na drodze fosforylacji kinaz białkowych (np. kinazy Raf), co prowadzi do multiplikacji i dalszego przekazania sygnału w głab komórki, w kierunku jadra komórkowego.
W aktywacji białka Ras istotna role odgrywa też proces modyfikacji posttranslacyjnej,
polegajacej na przyłaczeniu reszty farnezylu (farnezylacji). Nadmierna farnezylacja Ras,
obserwowana w komórkach nowotworowych prowadzi do uposledzenia aktywnosci GTPazowej, przez co Ras pozostaje cały czas w stanie właczonym i wysyła nadmierne sygnały mitogenne do komórki.
8. Receptorowe kinazy tyrozynowe
Receptory, które posiadają wewnętrzną aktywność kinazy tyrozynowej lub są zasocjowane od str cytoplazmatycznej z kinazą tyrozynową Janus 2 to receptory katalityczne, które ulegaja dimeryzacji w następujący sposób: po zwiazaniu liganda dochodzi do zmiany ich struktury czwartorzedowej,
polegajacej na połaczeniu sie dwu podjednostek i nastepujacej w konsekwencji zblizenia
sterycznego domen katalitycznych receptorów wzajemnej autofosforylacji podjednostek
regulatorowych - tzw. fosforylacji krzyżowej, co zapoczatkowuje kaskade sygnałowa.
Ufosforylowane tyrozyny sa rozpoznawane przez białka posiadajace tzw. domeny
homologiczne do Src (domeny SH2), zbudowane ze 100 reszt aminokwasowych. Takim
białkiem jest np. czynniki transkrypcyjne STAT (Signal Transducers and Activators of
Transcription). Fosforylacja tyrozyn receptorów katalitycznych prowadzi zazwyczaj do
kaskadowej aktywacji szeregu innych kinaz białkowych (np. kinaz aktywowanych
mitogenem, MAPKs), a ostatecznym skutkiem takiej kaskady jest aktywacja czynników
transkrypcyjnych, ich zwiazanie sie do sekwencji w rejonach promotorowych genów
docelowych i uruchomienie transkrypcji.
6. Translokacja aminokwasów
Aktywny transport błonowy, gdy energia do transportu danej cząsteczki jest różna od energii potrzebnej do wytworzenia nowych wiązań kowalencyjnych w transportowanej cząsteczce. Translokacji ulegają wszystkie aminokwasy poza proliną i zachodzi ona w wątrobie
Jest to transport aktywny: zachodzi wbrew gradientowi stężeń, wymaga nakładów energii oraz specyficznych przenośników. (tylko tyle znalazłam :/)
1. Aktywacja kinazy C
Interakcje pewnych hormonów peptydowych z receptorem powoduje aktywację fosfolipazu C. W procesie tym uczestniczy swoiste białko G, które również może aktywować kanał wapniowy. W wyniku działania fosfolipazy C powstaje tri fosforan inozytolu, który uwalnia jony Ca2+ ze śródkomórkowych magazynów oraz diacyloglicerol (DAG), aktywujący kinazę białek C. Aktywowana kinaza białek C katalizuje fosforylację swoistych substratów, które z kolei zmieniają procesy fizjologiczne.