WŁAŚCIWOŚCI KWASOWO - ZASADOWE (AMFOTERYCZNE)

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi tzn. mogą reagować zarówno z kwasami jak i z zasadami. Tę właściwość zawdzięczają swojej budowie. Aminokwasy posiadają grupę kwasową i zasadową, dzięki którym ulegają wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas-zasada i występują głównie w formie jonu obojnaczego:

W wodnym kwaśnym roztworze jon obojnaczy aminokwasu przyłącza proton, tworząc kation:

W wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy traci proton, tworząc anion:

REAKCJA ZACHODZĄCA POMIĘDZY GRUPĄ AMINOWĄ I KARBOKSYLOWĄ DWÓCH AMINOKWASÓW

• Aminokwasy mogą reagować między sobą - grupa aminowa jednego aminokwasu z grupą karboksylową drugiego aminokwasu, powstają pochodne aminokwasów - peptydy:

O H O

// \ ||
H₂N-CH₂ - C + N-CH₂-COOH H₂N-CH₂-C-N - CH₂-COOH

\ / | + H₂O

O H H H

glicyna + glicyna dipeptyd (glicyloglicyna; Gly-Gl

CZYNNOŚĆ OPTYCZNA AMINOKWASÓW BIAŁKOWYCH

We wszystkich aminokwasach białkowych (oprócz glicyny) z jednym atomem węgla związaną jest grupa aminowa i karboksylowa. Węgiel ten określamy nazwą α, ponieważ związane z nim są cztery różne podstawniki, związek ten jest czynny optycznie.

To, że aminokwasy białkowe są optycznie czynne świadczy o tym, że wszystkie procesy w organizmach żywych przebiegają z udziałem związków chiralnych. Należą do nich katalizatory białkowe - enzymy - będące także białkami. Organizm potrafi wykorzystywać do syntezy swoich białek tylko enancjomery o określonej konfiguracji. W organizmach żywych najczęściej spotykane są L-aminokwasy.

ABSORPCJA PROMIENIOWANIA UV

Alifatyczne aminokwasy nie absorbują w nadfiolecie powyżej 220 nm., natomiast takie aminokwasy aromatyczne jak tyrozyna, arginina, histydyna, fenyloalanina wykazują maksimum absorpcji dla fali o długości powyżej 250 nm. W widmach IR aminokwasów nie znajduje się normalnych drgań rozciągających grupy NH, które powinny powodować absorpcję w obszarze 3300-3500 cm^-1.
Pojawia się pasmo absorpcyjne przy 3700 cm^-1, Które przypisuje się grupie -NH₃⁺ Pasmo to się pojawia się w chlowodarkach aminokwasów, ale nie obserwuje się go w N-podstawionych pochodnych oraz iminokwasach. Obserwuje się też dwa dodatkowe pasma charakterystyczne dla -NH₃⁺, w obszarze 1500-1600 cm^-1. Wszystkie aminokwasy utworzone przez grupy karboksylowe wykazują absorpcje typowa dla -COO^- w zakresie 1500-1600 cm^-1, której nie obserwuje się w przypadku chlorowodorków aminokwasów. W chlorowodorkach aminokwasów pasmo absorpcji grupy -COOH jest przesunięte w kierunku wyższych wartości fal o około 0,05 cm ze względu na obecność grupy -NH₃⁺. 

---