]4

Zagadnienia obowiązujące na egzaminie z biochemii dla studentów III roku ochrony środowiska - studia stacjonarne

I. Budowa komórki prokariotycznej i eukariotycznej. Charakterystyka organelli komórkowych i lokalizacja podstawowych procesów biochemicznych. Chemiczne składniki komórek.

II. Budowa i znaczenie cukrów

1. Monosacharydy. Podział monosacharydów ze względu na obecność grupy aldehydowej i ketonowej oraz na ilość atomów węgla w cząsteczce. Podstawowe funkcje biologiczne cukrów

2. Wzory wybranych cukrów - glukoza, fruktoza, mannoza, galaktoza, ryboza, deoksyryboza, aldehyd glicerynowy, dihydroksyaceton

3. Forma łańcuchowa (otwarta) i pierścieniowa cukru. Tworzenie wiązania półacetalowego.

4. Izomery optyczne - Enancjomeria (cukry szeregu D i L) oraz formy anomeryczne (α i β). Epimeria

5. Pochodne cukrów - estry fosforanowe, kwasy aldonowe i uronowe, laktony, aminocukry

6. Disacharydy - przykłady disacharydów i występowanie. Wzór maltozy - struktura wiązania O-glikozydowego .

Oligosacharydy glikoprotein

7. Polisacharydy - ogólna charakterystyka. Homoglikany - budowa skrobi, celulozy i glikogenu. Heteroglikany i ich znaczenie

III. Budowa i funkcje białek

1. Struktura α-aminokwasu (podać wzór).

2. Podział aminokwasów ze względu na podobieństwa we właściwościach łańcuchów bocznych (R).

3. Wzory chemiczne 20 standardowych aminokwasów

4. Inne aminokwasy białkowe i ich funkcje, aminokwasy egzogenne

5. Wiązanie peptydowe - struktura chemiczna

6. Nazewnictwo peptydów, glutation, hormony peptydowe

7. Klasyfikacja i funkcje białek. Podział białek ze względu na właściwości biologiczne (przykłady).

8. Struktura białek - Cztery poziomy struktury białek. Struktura I-, II-, III- oraz IV-rzędowa (helisa alfa, struktura beta, zwrot beta, struktura pętli, struktury nieuporządkowane. Domeny białkowe. Konformacja białka. Skutki zaburzenia konformacji białek - choroby neurodegeneracyjne. Rodzaje wiązań chemicznych stabilizujących strukturę białka. Struktura hemoglobiny, kolagenu. Rozpuszczalność i denaturacja białek.

IV. Budowa, funkcje oraz klasy enzymów

1. Właściwości enzymów. Enzymy jako katalizatory reakcji biochemicznych. Specyficzność działania enzymów, porównanie specyficzności wobec substratu.

2. Budowa enzymów. Miejsce aktywne enzymu, holoenzym, apoenzym, koenzym, grupa prostetyczna. Ogólna budowa, znaczenie i działanie koenzymów NAD, FAD, CoA.

3. Modele wyjaśniające sposób wiązania substratu przez enzym.

4. Czynniki wpływające na aktywność enzymów. Stężenie substratu, temperatura, pH, aktywatory, inhibitory enzymów.

5. Mechanizmy kontroli aktywności enzymatyczne - regulacja przez sprzężenie zwrotne, enzymy allosteryczne, fosforylacja/defosforylacja, aktywacja proteolityczna.

6. Klasyfikacja i nomenklatura enzymów. 6 klas enzymów i rodzaje katalizowanych reakcji. Izoenzymy. Oznaczanie enzymów

V. Budowa, funkcje i metabolizm lipidów

1. Rodzaje i ogólne zasady budowy kwasów tłuszczowych

2. Wzory kwasów tłuszczowych nasyconych (palmitynowy, stearynowy) i nienasyconych (oleinowy, linolowy, linolenowy)

3. Znaczenie wielonienasyconych kwasów tłuszczowych w diecie człowieka.

4. Budowa i podstawowe funkcje biologiczne lipidów prostych (acyloglicerole)

5. Wzór lipidu prostego

6. Budowa i podstawowe funkcje biologiczne lipidów złożonych (glicerofosfolipidy). Wzór lipidu złożonego.

7. Katabolizm acylogliceroli przebieg β-oksydacji. Bilans energetyczny utleniania kwasów tłuszczowych.

8. Budowa błon biologicznych - skład, płynność błony, półprzepuszczalność błony, model płynnej mozaiki - budowa dwuwarstwy lipidowej, białka błonowe.

9. Cholesterol. Znaczenie w organizmie człowieka.

VI. Budowa i rola kwasów nukleinowych

1. Zasady purynowe i pirymidynowe. Wzory pierścienia purynowego i pirymidynowego.

2. Wyjaśnienie pojęć: nukleotyd, nukleozyd. Rodzaje wiązań w nukleotydzie. Biologiczne znaczenie nukleotydów.

3. Struktura i funkcje DNA. Polarność łańcucha DNA i sekwencja zasad. Struktura drugorzędowa DNA (podwójny α heliks), komplementarność zasad, przykład trzeciorzędowej struktury DNA (kolisty DNA)

4. Podstawowe zasady replikacji DNA.

5. Struktura i rodzaje i funkcje RNA. Przykłady II-rzędowej struktury RNA - struktura „spinki” i „liścia koniczyny”. Transkrypcja RNA. Kod genetyczny

VII. Metabolizm i jego kierunki

1. Omówienie dwóch kierunków przemian metabolicznych anabolicznych i katabolicznych. Reakcje anaboliczne, kataboliczne, amfiboliczne (przykłady).

2. Budowa i znaczenie ATP (wzór ATP). Wiązania makroergiczne. Hydroliza i synteza ATP. Cykl ATP/ADP.

3. Typy fosforylacji - fosforylacja substratowa i oksydacyjna.

VIII. Metabolizm węglowodanów

1. Omówienie szlaku reakcji glikolizy (od glukozy do pirogronianu)

2. Dalsze drogi przekształcania pirogronianu - fermentacja mleczanowa i alkoholowa, wejście pirogronianu do cyklu Krebsa- utlenianie pirogronianu do acetyloCoA.

3. Wydajność energetyczna glikolizy w warunkach beztlenowych .

4. Znaczenie glikolizy. Regulacja glikolizy.

5. Przebieg i znaczenie glukoneogenezy

IX. Utlenianie biologiczne

1. Omówienie cyklu Krebsa i jego znaczenie.

2. Łańcuch oddechowy. Transport elektronów i fosforylacja oksydacyjna.

3. Wydajność energetyczna utleniania cząsteczki glukozy w warunkach tlenowych.

4. Porównanie oddychania tlenowego i beztlenowego.

---