przeplyw informacji gen, Biologia Komórki


I Biotechnologia

Zagadnienia do przygotowania

na ćwiczenia i seminaria z przedmiotu BIOLOGIA KOM ÓRKI

PRZEPŁYW INFORMACJI GENETYCZNEJ

TRANSPORT BIAŁEK W KOMÓRCE

  1. Etapy ekspresji genu

  2. Przebieg transkrypcji (promotor, czynnik transkrypcyjny, enzymy procesu, nić sensowna, nić nonsensowna)

  3. Rodzaje i funkcje RNA

  4. Dojrzewanie RNA (poliadenylacja, splicing, modyfikacja chemiczna)

  5. Cechy kodu genetycznego

  6. Etapy translacji (aktywacja aminokwasów, inicjacja, elongacja, terminacja)

  7. Hipoteza sygnałowa - adresowanie białek w komórce

  8. Import białek do mitochondriów, peroksysomów

  9. Transport jądrowo-cytoplazmatyczny

  10. Transport kontransalcyjny i po(st)translacyjny

  11. SRP, translokon

  12. Synteza białek szlaku wydzielniczego (ER-Aparat Golgiego-endosomy-lizosomy)

  13. Budowa Aparatu Golgiego (CGN, TGN, sieć cis i trans)

  14. Transport pęcherzykowy

  1. transport postępowy, wsteczny

  2. wydzielanie konstytutywne, regulowane

  3. endocytoza, egzocytoza

  1. Rodzaje płaszczy białkowych pęcherzyków (klatrynowy, COP I, COP II)

  2. Etapy transportu pęcherzykowego (pączkowanie, transport, cumowanie, dokowanie, fuzja)

  3. Rola białek SNARE i Rab

  4. Formowanie struktury przestrzennej białek i ich degradacja

ARTYKUŁ !!! CZąSTECZKOWA KOMORA STRACEŃ Świat Nauki marzec 2001

Literatura

J.Kawiak, M.Zabel „Seminaria z cytofizjologii” Urban & Partner Wrocław 2002

G. Fuller, D. Shields „Podstawy molekularne biologii komórki - aspekty medyczne” PZWL 2000

W. Kilarski „Strukturalne podstawy biologii komórki” PWN, 2003

Ekspresja genu - proces, w którym informacja genetyczny zawarta w genie zostaje odczytana i przepisana na jego produkty, które są białkami lub różnymi formami RNA.Przebieg tego procesu różni się nieco pomiędzy bakteriami i eukariotami. U bakterii geny są zwykle zorganizowane w grupy genów zwane operonami (np. operon laktozowy), które są regulowane jako grupa i przepisywane na zawierający kilka genów mRNA.U eukariotów regulacja oraz przepisywanie na mRNA odnosi się do pojedynczego genu. Proces ten zachodzi w kilku etapach (Eukariota, w uproszczeniu, dla genu kodującego białko):

-Ekspresja RNA jest w etapach podobna do białkowej. Nie występuje translacja. Nie dla każdego rodzaju nieinformatycznego-RNA obejmuje wszystkie etapy. Występuje inicjalizacja, transport, splicing, modyfikacje, samoporządkowanie cząsteczki, funkcjonowanie i degradacja. Regulacja ekspresji genu to złożony wieloczynnikowy proces. Na każdym z etapów ekspresja genu może być regulowana za pomocą różnych mechanizmów. Ekspresja genu zależy od rodzaju komórki, fazy rozwoju organizmu, metabolicznego/fizjologicznego stanu komórki.

Transkrypcja. U eukariotów występuje kilka rodzajów polimeraz RNA, w tym zbudowane z wielu podjednostek polimerazy RNA. Polimeraza RNA II (Pol II) syntetyzuje pre-mRNA i większość snRNA, polimeraza RNA I (Pol I) transkrybuje część rRNA, a polimeraza RNA III (Pol III) odpowiada za syntezę tRNA, 5S rRNA i innych małych jądrowych RNA.W przeciwieństwie do polimerazy RNA bakterii, jądrowe polimerazy RNA organizmów eukariotycznych potrzebują do rozpoczęcia transkrypcji zestawu właściwych dla danej polimerazy podstawowych czynników transkrypcyjnych, ponieważ rozpoznają nie sekwencję promotora, ale kompleks kwas nukleinowy-białko. Sterowanie transkrypcją - przez związanie czynników białkowych czy hormonalnych - może odbywać się z różnych miejsc na DNA. Miejsca te mogą leżeć w obrębie genów (promotory), lub też w odległości kilku tysięcy nukleotydów (enhancery, silencery). Pierwszym etapem transkrypcji jest powstanie kompleksu preinicjacyjnego (PIC) składającego się z ogólnych czynników transkrypcyjnych, który wiąże się z sekwencją promotora. Na dostępność miejsc wiązania się czynników transkrypcyjnych wpływa struktura (upakowanie) chromatyny. Należy jednak zaznaczyć, że białka remodelujące chromatynę mogą wpływać na jej strukturę przed, w trakcie i po powstaniu PIC.

Wiele promotorów genów transkrybowanych przez jądrową polimerazę RNA II zawiera sekwencję TATA (ang. TATA box) położoną ok. 25 par zasad przed miejscem rozpoczęcia transkrypcji. Sekwencja ta jest rozpoznawana przez białko TBP (ang. TATA-box binding protein), które staje się zalążkiem kompleksu preinicjacyjnego. Drugą sekwencją rozpoznawaną przez ogólne czynniki transkrypcyjne jest sekwencja otaczająca miejsce startu transkrypcji (+1). Polimeraza RNA II wiąże się do kompleksu preinicjacyjnego i rozpoczyna transkrypcję. Do inicjacji transkrypcji przez polimerazę RNA II in vivo konieczny jest też kompleks białkowy zwany Mediatorem. W regulacji transkrypcji u eukariontów mogą brać udział także inne czynniki transkrypcyjne wiążące się z sekwencjami enhancerów i silencerów, często położone w znacznej odległości od miejsca inicjacji transkrypcji. Do rozpoczęcia transkrypcji przez polimerazę RNA I i III potrzebne są inne sekwencje oraz zestaw ogólnych czynników transkrypcyjnych specyficznych dla tych polimeraz.

Następny etap transkrypcji to elongacja. Polimeraza RNA przesuwa się dalej, a ogólne czynniki transkrypcyjne są uwalniane. Terminacja transkrypcji nie wymaga białek uwalniających, a jej sygnały są inne, niż u prokariontów. Zaproponowano dwa modele terminacji transkrypcji u eukariotów. Według pierwszego po transkrypcji miejsca poliadenylacji w polimerazie zachodzi zmiana konformacji, która ułatwia terminację transkrypcji. Według drugiego modelu w terminacji transkrypcji bierze udział trawiąca RNA egzonukleaza, która przecina cząsteczkę mRNA, a następnie niszczy ten fragment RNA, który ciągle jest związany z polimerazą.

Transkrypt jest komplementarny do nici matrycowej i homologiczny z nicią kodującą. Należy jednak pamiętać, że jakkolwiek homologami G, C i A w pre-mRNA są rybonukleotydy niosące te same zasady azotowe, to homologiem T jest rybonukleotyd zawierający uracyl (U) a nie tyminę.

Należy pamiętać, że informacje o strukturze (budowie) kodowanego białka zawarte są jedynie we fragmentach genu zwanych eksonami, natomiast introny to fragmenty będące najczęściej nic nie znaczącymi wtrętami (są usuwane przed zajściem translacji).

Obróbka posttranskrypcyjna. Taki pierwotny transkrypt - pre-mRNA - musi jednak zostać poddany obróbce posttranskrypcyjnej, aby można go było wykorzystać do translacji. W przeciwnym wypadku mRNA po wydostaniu się z jądra zostałoby zniszczone w cytozolu przez białka, których zadaniem jest niszczenie kwasów nukleinowych. Jest to obrona przed dostaniem się do komórki obcego kwasu nukleinowego np. wirusa. Aby mRNA był rozpoznawany jako "swój" ma miejsce obróbka posttranskrypcyjna. Polega ona na:

Kwasy rybonukleinowe, RNA - organiczne związki chemiczne z grupy kwasów nukleinowych, zbudowane z rybonukleotydów połączonych wiązaniami fosfodiestrowymi. Z chemicznego punktu widzenia są polimerami kondensacyjnymi rybonukleotydów. Występują w jądrach komórkowych i cytoplazmie, często wchodząc w skład nukleoprotein. Znanych jest wiele klas kwasów rybonukleinowych o zróżnicowanej wielkości i strukturze, pełniących rozmaite funkcje biologiczne. Zarówno struktura, jak i funkcja RNA jest silnie uzależniona od sekwencji nukleotydów, z których zbudowana jest dana cząsteczka.

Wśród kwasów rybonukleinowych wyróżnia się m.in.:

RNA jest zazwyczaj jednoniciowy; postać dwuniciowa, analogiczna do dwuniciowego DNA, występuje głównie jako materiał genetyczny niektórych wirusów i wiroidów (porównaj też Retrowirusy). Jednak w wypadku cząsteczek jednoniciowych, szczególnie pełniących funkcje enzymatyczne, lub współdziałających w tych funkcjach (np. rRNA, tRNA) tworzenie fragmentów dwuniciowych przez parowanie różnych odcinków tej samej nici decyduje o strukturze całej cząsteczki.

Poliadenylacja - modyfikacja eukariotycznego mRNA dotycząca końca 3' cząsteczki. Jest to dodawanie szeregu nukleotydów adeninowych zwanego fragmentem poliadenylowym lub poli-A. Po zakończeniu syntezy transkryptu mRNA jest przecinane przez specyficzną endonukleazę w pewnej odległości od sygnału poliadenylacji AAUAAA, a następnie poli-A polimeraza (PAP) dołącza (do końca 3') od 50 do 250 nukleotydów adeninowych. Zabieg taki ma na celu zabezpieczenie cząsteczki mRNA eukariontów przed degradacją zanim zdąży opuścić jądro komórkowe. Ponadto transkrypt z ogonem poli-A jest wydajniejszą matrycą w trakcie translacji. Pojedynczy transkrypt może mieć kilka sygnałów do poliadenylacji

Splicing, składanie genu, wycinanie intronów - usunięcie intronów (sekwencji niekodujących) i połączenie eksonów (sekwencji kodujących) z prekursorowego mRNA organizmów eukariotycznych. Proces ten zachodzi podczas obróbki posttranskrypcyjnej po to, by dojrzały mRNA, przygotowany do translacji, kodował ciągły łańcuch polipeptydowy (od kodonu start do stop). Splicing katalizowany jest przez kompleks białek i RNA zwany spliceosomem. W niektórych przypadkach następuje samowycinanie się intronów, bez udziału spliceosomu, funkcję katalityczną pełni wówczas RNA (rybozym)

Cechy kodu genetycznego;

translacja - w biologii molekularnej, proces syntezy łańcucha polipeptydowego białek na matrycy mRNA. W jego wyniku dochodzi do ostatecznego przetłumaczenia informacji genetycznej zawartej pierwotnie w kodzie genetycznym DNA na konkretną strukturę białka, zależną od uszeregowania aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

Translacja jest drugim (po transkrypcji) procesem w biosyntezie białka. Powstawanie łańcucha polipeptydowego sterowane jest przez sekwencję mRNA. Translacja odbywa się w cytoplazmie lub na błonach siateczki śródplazmatycznej szorstkiej. Proces ten jest katalizowany przez rybosom obejmujący podjednostkami przesuwającą się nić mRNA. Rybosomy składają się z dwóch podjednostek, małej i dużej, które są zbudowane z białek i rRNA, a funkcję katalityczną pełnią enzymy (rybozymy) zawarte w dużej podjednostce rybosomu. Translacja na jednej cząsteczce mRNA może być prowadzona przez wiele rybosomów równocześnie. Taki kompleks mRNA związanego z wieloma rybosomami nazywa się polisomem lub polirybosomem.Translacja składa się z czterech faz: aktywacji, inicjacji, elongacji, germinacji.

W aktywacji właściwy aminokwas jest dołączany do właściwego tRNA za pomocą wiązania estrowego, powstałego przez reakcję grupy karboksylowej aminokwasu i grupy OH przy końcu 3' tRNA. Taki zespół określa się mianem aminoacylo-tRNA.

Inicjacja translacji ma miejsce, kiedy mała podjednostka rybosomu przyłącza się do końca 5' mRNA. Do małej podjednostki przyłącza się duża podjednostka rybosomu. Na podjednostce 50s uaktywniają się dwa miejsca: P - miejsce peptydowe i A - miejsce akceptorowe. Pierwszy aminoacylo-tRNA ustawia się w miejscu P.

Elongacja ma miejsce, kiedy następny aminoacylo-tRNA przyłącza się do rybosomu w miejscu A. Następnie proces translacji zachodzi na zasadzie komplementarności kodonu mRNA z antykodonem na tRNA. Rybosom i tRNA są tak ukształtowane, aby dwa aminokwasy, przyłączone do tRNA zajmujące w rybosomie miejsca A i P znajdowały się blisko siebie. Dzięki temu zachodzi reakcja między grupą aminową i karboksylową - dwa aminokwasy łączą się. Ten proces - tworzenie wiązań peptydowych jest katalizowany przez peptydylotransferazę - rybozym (rRNA) wchodzący w skład rybosomu. Po syntezie, tRNA szybko zwalnia miejsce P i wraca do cytoplazmy, z kolei aminoacylo-tRNA ulega przesunięciu z miejsca A na miejsce P. Proces ten nazywamy translokacją. Jednocześnie przesuwa się także mRNA. Wielkość tego przesunięcia wynosi zawsze trzy nukleotydy. Na miejsce A nasuwa się nowy tRNA zawierający antykodon odpowiadający kolejnemu kodonowi na mRNA. Proces elongacji powtarza się aż do napotkania przez podjednostkę mniejszą rybosomu w miejscu A kodonu stop (UAA, UAG lub UGA). Tych trójek kodonowych, w normalnych warunkach, nie koduje żaden tRNA.

W tym momencie następuje terminacja translacji. Łańcuch polipeptydowy zostaje uwolniony do cytoplazmy, tRNA zostaje oddzielone od mRNA, a rybosom rozpada się na podjednostki, które mogą zostać ponownie wykorzystane do inicjacji translacji kolejnego mRNA.

Za sortowanie białek odpowiedzialny jest jeden szczególny kompleks molekularny. W jego skład wchodzi czynnik SRP (Signal Recognition Particle), aktywny rybosom, który jest odpowiedzialny za syntezę białka oraz odpowiedni receptor.

Kluczowym elementem tej maszynerii jest sekwencja sygnałowa zlokalizowana na N-terminalnym końcu białka, które podlega sortowaniu. Sekwencja ta odgrywa w komórce podobną rolę jak kod pocztowy. Czynnik SRP odczytuje sekwencję sygnalną gdy tylko przyłączy się do łańcucha polipeptydowego białka syntetyzowanego w rybosomie. SRP jest zbudowany z białka oraz drobnocząsteczkowego kwasu rybonukleinowego, 7SL RNA. Czynnik ten przyłącza się też pośrednio do rybosomu. Kompleks kieruję się w stronę ER, gdzie SRP rozpoznaje odpowiedni receptor zakotwiczony w błonie. SRP i receptor kierują kompleks do tak zwanego translokonu, kompleksu w błonie retikulum endoplazmatycznego. Receptor SRP jest integralnym białkiem błonowym zbudowanym z 2 podjednostek, z których jedna ma zdolności GTP-azy (uwalnia energię z GTP). Energia ta pozwala na dysocjację SRP, a jednocześnie umożliwia związanie się peptydu sygnałowego z kanałem translokacyjnym w błonie (translokon). Translokon jest zbudowany z kilku białek przezbłonowych tworzących kanał, przez który zostaje przepchnięty łańcuch białkowy na drugą stronę błony siateczki endoplazmatycznej. Po odłączeniu SRP od kompleksu, włącza się synteza białka (zablokowana po przyłączeniu SRP), a powstające biało przechodzi na drugą stronę membrany.

Ważnym zjawiskiem jest fakt, że rybosom nie może związać się z translokonem w chwili gdy przyłączony jest do niego czynnik SRP. Rybosom wymaga dodatkowego wsparcia ze strony receptora SRP aby mógł się przyłączyć do kanału translokacyjnego w chwili oddysocjowania SRP. Teraz, gdy znana jest struktura kompleksu, możliwe jest zbadanie interakcji pomiędzy receptorem a rybosomem i czynnikiem SRP. Będzie również możliwe zbadanie procesu odłączania czynnika SRP od rybosomu i uwalniania miejsc wiązania translokonu. Pełne zrozumienie procesu sortowania białek pozwoli na dokładniejszą analizę ekspresji białek membranowych i sekrecyjnych.

Białka SNARE należą do dużej rodziny białek transbłonowych. Biorą one udział w rozpoznawaniu i fuzji pęcherzyków z błoną komórkową.

Białka SNARE można podzielić na dwie grupy:

Toksyny wytwarzane przez bakterie z rodziny Clostridium (toksyny tężcowej i pewnych rodzajów toksyn botulinowych), są endoproteazami, które powodują rozkład białek kompleksu SNARE. Prowadzi to do zahamowania przewodnictwa na poziomie synaptycznym.

Termin „chaperon” (ang. chaperone - opiekun) po raz pierwszy został użyty przez Rona Laskeya do opisania nukleoplazminy, czyli białka niezbędnego przy tworzeniu się nukleosomów z histonów i DNA. Dziś tym mianem określa się również inne białka, które wiążą się w sposób odwracalny z fałdującymi się polipeptydami i zapobiegają tym samym tworzeniu się nieprawidłowych wiązań. Ich nieobecność może powodować niewłaściwe łączenie się łańcuchów i ich agregowanie w nierozpuszczalne kompleksy.

Białka opiekuńcze pełnią funkcję katalizatorów i wspomagają proces samodzielnego fałdowania się łańcuchów. Nie wchodzą one w skład ostatecznego produktu, nie przekazują również żadnych dodatkowych informacji na temat konformacji cząsteczki, której kształt determinowany jest jedynie przez sekwencję aminokwasową.

Chaperony utrzymują białko w jednej całości, aż do zakończenia procesu jego syntezy. Jeszcze w trakcie trwania translacji łączą się one z N-końcem powstającego łańcucha. Jest to szczególnie ważne w wypadku białek, których C-koniec zawiera ważne informacje na temat konformacji. Chaperony są również zaangażowane w tworzenie się i degradację białek złożonych z kilku łańcuchów polipeptydowych. Mogą one również stabilizować strukturę polipeptydu podczas jego transportu do poszczególnych kompartymentów i organelli, np. z cytozolu do mitochondriów lub do światła retikulum endoplazmatycznego. W tym ostatnim stężenie białek jest wyższe od optymalnego, co sprzyja przypadkowym interakcjom i poplątaniu łańcuchów.

Ubikwitynacja, ubikwityzacja to zjawisko unieczynniania białek przez przyłączenie cząsteczek innego, małego białka, ubikwityny. Proces ten zachodzi w komórce zarówno w cytoplazmie, jak i jądrze komórkowym. Wyróżnia się 2 rodzaje ubikwitynacji:

Największe znaczenie ma poliubikwitynacja, która powoduje, że naznaczone ubikwityną białko jest kierowane do proteasomu, gdzie następuje jego degradacja. Ubikwitynacji podlegają z jednej strony białka uszkodzone, zdeformowane, zdenaturowane i nieprawidłowo funkcjonujące, białka obce dla danej komórki (np. wirusowe), z drugiej zaś - białka krótko żyjące. Po oznaczeniu ubikwityną białko podlega rozkładowi w proteasomie.

Przebieg procesu ubikwitynacji przedstawia się następująco:

  1. Aktywacja ubikwityny jest pierwszym etapem, niezbędnym do ubikwitynacji, i zachodzi poprzez dwie reakcje

    1. Enzym E1 tworzy z ATP i aktywuje ubikwitynę do ubikwitynoadenylanu

    2. Ubikwitynoadenylan łączy się z grupą tiolową enzymu E1, przy czym powstaje wysokoenergetyczne wiązanie tioestrowe

  2. Ubikwityna z enzymu E1 jest przenoszona przez enzym E2 na białko docelowe (transestryfikacja), przy czym w zależności od izoformy może to wymagać, ale nie musi, aktywności trzeciego enzymu E3. Jeśli E3 jest wymagany, to on właśnie decyduje o wyborze białka do ubikwitynacji.

  3. Kiedy enzym E3 przyłączy białko, cząsteczka ubikwityny związana z E2 odłącza się i jest przenoszona na białko docelowe. Proces ten powtarza się, aż zostanie utworzony łańcuch poliubikwityny. Zmodyfikowane w ten sposób białko jest rozpoznawane przez proteasom i degradowane.

Powyższe reakcje są prawdopodobnie bardziej skomplikowane i wymagają udziału innych białek, nie są jednak dokładnie poznane.

Budowa jądrowego kompleksu porowego

Jądrowy kompleks porowy jest cylindryczną strukturą zbudowaną z trzech współosiowo ułożonych pierścieni:

Przekaźnictwo jądrowo-cytoplazmatyczne

Transport cząsteczek przez kanał centralny jądrowego kompleksu porowego wymaga dostarczenia energii z hydrolizy ATP lub GTP. Przemieszczanie cząsteczek, np. białek z cytoplazmy do jądra można podzielić na kilka etapów:

  1. Białko, do którego przyczepiona jest sekwencja sygnałowa (ang. NLS - nuclear localization sequences), łączy się z receptorem cytoplazmy podstawowej.

  2. Kompleks białko przenoszone-sekwencja sygnałowa-receptor przyczepia się do jądrowego kompleksu porowego. Biorą w tym udział białka zwane nukleoporynami, których w strukturach jądrowego kompleksu porowego znajduje się ok. 100.

  3. Przy udziale białkowego nośnika transportującego wahadło (ang. carrier) odbywa się transport dojądrowy.

  4. Uwolniony receptor wraca do cytoplazmy.

Pęcherzyk - W biologii komórki - pęcherzyki to niewielkie, zamknięte kompartmenty, oddzielone od cytozolu co najmniej jedną dwuwarstwą lipidową. Otoczone pojedynczą błoną, nazywa się pęcherzykami jednowarstwowymi (ang. unilamellar vesicles), gdy otoczone większą ilością błon wielowarstwowymi (ang. multilamellar vesicles). Błona zapewnia oddzielenie światła pęcherzyka od zasadniczej treści komórki, co może skutkować stworzeniem zupełnie odrębnych warunków biochemicznych.
W pęcherzykach są przechowywane, transportowane, trawione lub modyfikowane, wydzielane i wchłaniane przeróżne substancje uczestniczące w funkcjonowaniu komórek żywych. Odpowiednie zespoły pęcherzyków są podstawą organizacji transportu komórkowego, zarówno substancji rozpuszczalnych w cytozolu, jak i tych związanych bezpośrednio z samą błoną (w tym transport składników błony). Transport pęcherzykowy zapewnia też możliwość sortowania transportowanych substancji zależnie od ich przeznaczenia[1], a zatem jest jednym z mechanizmów wpływających na asymetrię czy też polaryzację komórek żywych.Transport pęcherzykowy zapewnia też komunikację pomiędzy różnymi organellami (na przykład RE, a aparatem Golgiego, czy AG, a błoną komórkową).Pęcherzyki w niektórych przypadkach mogą być obecne także poza komórką.

Co znamienne, pęcherzyki mogą pełnić kilka z poniżej wymienionych funkcji jednocześnie.

Opłaszczenie pęcherzyków- Białka opłaszczające pęcherzyki transportowe mają za zadanie utrzymanie odpowiedniej krzywizny błony pęcherzyka,powstrzymanie jej przed fuzją z innymi błonami, aż do czasu dotarcia do miejsca docelowego, a także rozpoznanie cargo, jak i receptorów docelowych. Cargo jest rozpoznawane na podstawie swoich sekwencji kierujących lub innych sygnałów sortowania (na przykład glikozylacja). Po związaniu przez białka płaszcza, cargo jest utrzymywane w pęcherzyku, aż do czasu uwolnienia przy jego fuzji z błoną docelową. Opłaszczenie jest także odpowiedzialne za inicjowanie i przebieg procesu fuzji z błoną docelową.

Są trzy główne typy opłaszczania pęcherzyków: klatrynowy, COPI i COPII, które funkcjonują na różnych szlakach transportowych w komórkach. I tak pęcherzyki klatrynowe występują głównie w transporcie pomiędzy aparatem Golgiego i błoną komórkową, AG iendosomami oraz błoną komórkową i endosomami (biorą udział także w pomniejszych szlakach transportowych, pomiędzy innymi kompartmentami). Pęcherzyki COPI to głównie transport od AG do retikulum, podczas gdy COPII z retikulum do AG. W niektórych szczególnych wypadkach nie wyklucza się istnienia innych niż wymienione kompleksów opłaszczających, jak ma to miejsce na przykład w transporcie syntazy chitynowej z aparatu Golgiego do błony komórkowej[5].

Istnieją także pęcherzyki transportujące nieopłaszczone, a także pęcherzyki nieopłaszczone nie pełniące funkcji transportowych (lizosom).


Wyszukiwarka