BIALKA CALE, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, biochemia cwiczenia


1.Z glicyny i alaniny utwórz peptyd. Wskarz wiązanie peptydowe.

0x01 graphic
glicyna 0x01 graphic
alanina     0x01 graphic
glicyno-alanina

2.Wymień aminokwasy siarkowe i podaj ich wzory.?

0x01 graphic
cysteina, 0x01 graphic
tryptofan, 0x01 graphic
metionina

3.Wysolenie białka

Wysalanie białek - strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu.

4.Wymień białka złożone, wymień jedno z nich.

Białka złożone (proteidy) - związki białkowe zawierające w swojej strukturze oprócz podstawowego łańcucha białkowego (białko proste) także inne grupy, tzw. grupy prostetyczne.(fosfoproteiny, glikoproteidy, chromoproteiny, lipoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny-zbudowane są części białkowej i grupy prostetycznej. Grupą prostetyczną tu jest atom lub atomy metalu takich jak miedź, wapń, żelazo itp. W zależności od metalu grupa prostetyczna powiązana jest ze ściśle określoną funkcją biologiczną. Metale są związane silnymi wiązaniami kowalencyjnymi.

5.Na czym polega zjawisko elektroforezy?

Elektroforeza, zjawisko poruszania się naładowanych cząstek koloidalnych - pod działaniem pola elektrycznego - w stosunku do nieruchomego ośrodka rozpraszającego. Ruch ten można zaobserwować bezpośrednio (w przypadku barwnych koloidów) lub pośrednio, np. dokonując pomiarów współczynnika załamania światła czystego rozpuszczalnika i roztworu koloidalnego.

1.Elektrofereza

2.W jaki sposób siarczan amonu działa na cząsteczkę białka?

3.Z następujących aminokwasów kw.glutaminowego, cysteiny i glicyny utwórz tri peptyd, nazwij go, jaką spełnia funkcję ten związek?

Glutation - tripeptyd (kw. Glutaminowy, cysteina, glicyna); występuje we wszystkich żywych organizmach i jest odpowiedzialny za regulację potencjału redox komórek.

4.Aminokwasy egzogenne?Wymień je, wzór jednego.

Aminokwasy egzogenne (gr. éksō - (na) zewnątrz[1]; ang. IAA - indispensable amino acids ) - aminokwasy, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie, więc muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych.Żywienie pokarmami ubogimi w niezbędne aminokwasy egzogenne może doprowadzić do zaburzeń chorobowych.

(fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan 0x01 graphic

5.Wymień i scharakteryzuj hormony o budowie peptydowej.

oksytocyna (pobudzająca skurcze macicy oraz gruczoły mleczne)

wazopresyna (regulująca wydalanie wody przez nerki).

insulina (wytwarzana przez trzustkę i wpływająca na obniżenie poziomu cukru we krwi), kortykotropina (ACTH, wytwarzana przez przedni płat przysadki mózgowej i pobudzająca wzrost kory nadnercza i wydzielanie kortykosterydów),

sekretyna (hormon tkankowy pobudzający trzustkę do produkcji

soku trawiennego wytwarzana w przewodzie pokarmowym),

angiotensyna (hormon tkankowy regulujący ciśnienie krwi i skurcze mięśni gładkich).

1.Punkt izoelektryczny-

Wartość pH, przy której populacja cząsteczek posiadających grupy funkcyjne mogące przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek elektryczny (np. aminokwasy) zawiera średnio tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero.

2.Narysuj wzór alaniny w środowisku zasadowym.

CH3
|
CH—NH2
|
COO-

3.Omów strukture II rzedowa białek

Nazywamy, uwarunkowany tworzeniem wiązań wodorowych pomiędzy grupami C=O jednego wiązania peptydowego i grupami NH innego, przestrzenny układ łańcucha polipeptydowego

Struktury II-rzędowe nie są charakterystyczną cechą danego białka, choć ich tworzenie wynika ze struktury I-rzędowej. Wyróżnia się trzy typy struktur II-rzędowych

strukturę a -heliksu

struktury pofałdowanej kartki (struktury b )

trukturę kolagenu

4.Wysalanie białek - strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu

5.

1.Amfoteryczność- charakter białek jest wynikiem obecności i rozmieszczenia kwasowych i zasadowych grup łańcuchów bocznych, ponieważ w długim łańcuchu polipeptydowym końcowe grupy aminowa i karboksylowa, odwrotnie niż w przypadku aminokwasów, mają mały udział w tworzeniu dipolarnego charakteru cząsteczki.

2.Wzór leucyny w punkcie izoelektrycznym

0x01 graphic

3.Reakcja biuretowa- charakterystyczna reakcja chemiczna otrzymywania wiązań biuretowych.Reakcja ta odgrywa duże znaczenie przy otrzymywaniu pochodnych biuretu, zachodzi w trakcie tworzenia się pianek poliuretanowych, a także jest stosowana jako test na występowanie co najmniej dwóch wiązań peptydowych bezpośrednio obok siebie lub przedzielonych nie więcej niż jednym atomem węgla w rozmaitych związkach organicznych, głównie w białkach i innych polipeptydach.

4.Struktura IV rzedowa białek

Struktura czwartorzedowa jest zarezerwowana dla białek o ogromnej ilości aminokwasów. Mają na to wpływ : siły van der Walsa, wiązania wodorowe i mostki siarczkowe.
Przy tej strukturze białko składa się z kilku podjenostek - "kilku kłębków wełny"
Np. hemoglobina wygląda jakby połącxzyć 4 kłębki

5. Denaturacja białka - zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.

Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają mostki dwusiarczkowe

Cukry

1.Sacharoza

0x01 graphic

Zastosowanie sacharozy: jest powszechnie stosowana w przemyśle spożywczym oraz farmaceutycznym (cukier inwertowany, melas).
Występowanie sacharozy: występuje w łodygach trzciny cukrowej i korzeniach buraka cukrowego.

2.Fruktoza

0x01 graphic
łańcuchowy 0x01 graphic
taflowy

3. Epimeryzacja - zmiana konfiguracji podstawników (interkonwersja)[1] przy wyłącznie jednym centrum stereogenicznym związku chemicznego tworzącego diastereoizomery. Jest stanem pośrednim przekształcania się np. epimerów heksoz mających identyczne ugrupowanie przestrzenne podstawników przy pozostałych chiralnych atomach węgla, np. D-glukozy i D-mannozy.

4. Polisacharydy cukry zawierające duże ilości monosacharydów. Są nierozpuszczalne w wodzie, nie mają słodkiego smaku. Dzielą się na:

Skrobia, Dekstryny, Glikogen:, Celuloza:

5. Monosacharydy mają właściwości redukujące. Zarówno aldozy, jak i ketozy, dają pozytywny wynik w próbie Trommera, Tollensa czy Fehlinga:

-próba Trommera polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Trommera, czyli jonami Cu2+ w środowisku zasadowym,

-próba Tollensa polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Tollensa, czyli amoniakalnym roztworem jonów Ag+,

-próba Fehlinga polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Fehlinga, czyli kompleksem jonów Cu2+ z sodowo-potasową solą kwasu winowego w środowisku zasadowym.

1.Aminokwasy z grupą hydroksylową jeden wzór

0x01 graphic

2. Wymień jeden ze znanych peptydów naturalnych

Glutation -pełni role układu utrzymujacego na odpowiednim poziomie potencjalu oksydoredukcyjny komórek

3. Reakcja dekarboksylacji kwasu salicylowego prowadzi do otrzymania tlenku węgla(IV) oraz fenolu (benzenolu).

C6H5(OH)COOH ---------------> CO2 + C6H5OH

4.Omów jedna ze struktur białkowych

Struktura czwartorzedowa jest zarezerwowana dla białek o ogromnej ilości aminokwasów. Mają na to wpływ : siły van der Walsa, wiązania wodorowe i mostki siarczkowe.
Przy tej strukturze białko składa się z kilku podjenostek - "kilku kłębków wełny"

5.Omów jedno białko

Kolagen - główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry.

1.Pdaj wzór aminokwasów kwaśnych i ich amidów.Funkcje metaboliczne

0x01 graphic

2.Jaki związek chemiczny powstał podczas dekarboksylacji tryptofanu.

Tryptamina -narkotyk

3.Wzór glutationu jakie pełni f w organizmie człowieka

- odpowiedzialny za regulację potencjału redox komórek

- jako antyoksydant neutralizuje wolne rodniki w wątrobie

0x01 graphic

4.3 rzedow struktura

Struktura III rzędu dotyczy kompletnej, trójwymiarowej kompozycji jednostek danego białka. Opis taki obejmuje wzajemne przestrzenne usytuowanie różnych struktur II rzędu i nieuporządkowanych odcinków łańcucha peptydowego.

5.Jaka funkcja i wyst chomoprotein

barwniki wzrokowe, substancje zdolne do pochłaniania określonej części widma światła białego, widzialnego;wyst w oku.

1.Wzór cysteiny w zasadowy środowisku

0x01 graphic
w zasadowym?

2.

3.Wymień i scharakteryzuj hormony o budowie peptydowej.

oksytocyna (pobudzająca skurcze macicy oraz gruczoły mleczne)

wazopresyna (regulująca wydalanie wody przez nerki).

insulina (wytwarzana przez trzustkę i wpływająca na obniżenie poziomu cukru we krwi), kortykotropina (ACTH, wytwarzana przez przedni płat przysadki mózgowej i pobudzająca wzrost kory nadnercza i wydzielanie kortykosterydów),

sekretyna (hormon tkankowy pobudzający trzustkę do produkcji

soku trawiennego wytwarzana w przewodzie pokarmowym),

angiotensyna (hormon tkankowy regulujący ciśnienie krwi i skurcze mięśni gładkich

4.S Struktura III rzędu dotyczy kompletnej, trójwymiarowej kompozycji jednostek danego białka. Opis taki obejmuje wzajemne przestrzenne usytuowanie różnych struktur II rzędu i nieuporządkowanych odcinków łańcucha peptydowego.

charakteryzuj jedna z konformacji białka strukture

5. Allosteria- zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.

Hemoglobina



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Kolo biochemia KOMPLET NOTATEK AMINOKWASY, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, bioche
BIOCHEMIA EGZAMIN, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, biochemia cwiczenia, biochemia
Biochemia egzamin, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, biochemia cwiczenia, biochemia
kolo 2 biocha sciaga22, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, biochemia cwiczenia
exam bio, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, biochemia cwiczenia
CUKRY!!!!!!!, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, biochemia cwiczenia
1.14Biochemia I kolo - zestawy-1, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, biochemia cwicz
Pytania egzaminacyjne z Agrometeorologii, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, Agromet
botanika ćwiczenia, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, Botanika, bot
Nasiennictwo 2 kolo gotowa, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, Nasiennictwo
+Ťci¦ůga 2 ko+éo z zestaw+-w 8 sztuk, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, Nasiennictw
fizjologia roslin, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, fizjo roslin
rolnictwo 1rok (9), Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, materialy - biotechnologia
Gleba, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, Gleboznastwo, gleba
glebik, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, Gleboznastwo
Poprawka kola z oddychania ściąga1, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, fizjologia ro
Rodziny opis, Szkoła Rolnictwo studia, Szkoła, Materiały studia, Botanika, bot

więcej podobnych podstron