1.Z glicyny i alaniny utwórz peptyd. Wskarz wiązanie peptydowe.
glicyna
alanina
glicyno-alanina
2.Wymień aminokwasy siarkowe i podaj ich wzory.?
cysteina,
tryptofan,
metionina
3.Wysolenie białka
Wysalanie białek - strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu.
4.Wymień białka złożone, wymień jedno z nich.
Białka złożone (proteidy) - związki białkowe zawierające w swojej strukturze oprócz podstawowego łańcucha białkowego (białko proste) także inne grupy, tzw. grupy prostetyczne.(fosfoproteiny, glikoproteidy, chromoproteiny, lipoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny-zbudowane są części białkowej i grupy prostetycznej. Grupą prostetyczną tu jest atom lub atomy metalu takich jak miedź, wapń, żelazo itp. W zależności od metalu grupa prostetyczna powiązana jest ze ściśle określoną funkcją biologiczną. Metale są związane silnymi wiązaniami kowalencyjnymi.
5.Na czym polega zjawisko elektroforezy?
Elektroforeza, zjawisko poruszania się naładowanych cząstek koloidalnych - pod działaniem pola elektrycznego - w stosunku do nieruchomego ośrodka rozpraszającego. Ruch ten można zaobserwować bezpośrednio (w przypadku barwnych koloidów) lub pośrednio, np. dokonując pomiarów współczynnika załamania światła czystego rozpuszczalnika i roztworu koloidalnego.
1.Elektrofereza
2.W jaki sposób siarczan amonu działa na cząsteczkę białka?
3.Z następujących aminokwasów kw.glutaminowego, cysteiny i glicyny utwórz tri peptyd, nazwij go, jaką spełnia funkcję ten związek?
Glutation - tripeptyd (kw. Glutaminowy, cysteina, glicyna); występuje we wszystkich żywych organizmach i jest odpowiedzialny za regulację potencjału redox komórek.
4.Aminokwasy egzogenne?Wymień je, wzór jednego.
Aminokwasy egzogenne (gr. éksō - (na) zewnątrz[1]; ang. IAA - indispensable amino acids ) - aminokwasy, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie, więc muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych.Żywienie pokarmami ubogimi w niezbędne aminokwasy egzogenne może doprowadzić do zaburzeń chorobowych.
(fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan
5.Wymień i scharakteryzuj hormony o budowie peptydowej.
oksytocyna (pobudzająca skurcze macicy oraz gruczoły mleczne)
wazopresyna (regulująca wydalanie wody przez nerki).
insulina (wytwarzana przez trzustkę i wpływająca na obniżenie poziomu cukru we krwi), kortykotropina (ACTH, wytwarzana przez przedni płat przysadki mózgowej i pobudzająca wzrost kory nadnercza i wydzielanie kortykosterydów),
sekretyna (hormon tkankowy pobudzający trzustkę do produkcji
soku trawiennego wytwarzana w przewodzie pokarmowym),
angiotensyna (hormon tkankowy regulujący ciśnienie krwi i skurcze mięśni gładkich).
1.Punkt izoelektryczny-
Wartość pH, przy której populacja cząsteczek posiadających grupy funkcyjne mogące przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek elektryczny (np. aminokwasy) zawiera średnio tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero.
2.Narysuj wzór alaniny w środowisku zasadowym.
CH3
|
CH—NH2
|
COO-
3.Omów strukture II rzedowa białek
Nazywamy, uwarunkowany tworzeniem wiązań wodorowych pomiędzy grupami C=O jednego wiązania peptydowego i grupami NH innego, przestrzenny układ łańcucha polipeptydowego
Struktury II-rzędowe nie są charakterystyczną cechą danego białka, choć ich tworzenie wynika ze struktury I-rzędowej. Wyróżnia się trzy typy struktur II-rzędowych
strukturę a -heliksu
struktury pofałdowanej kartki (struktury b )
trukturę kolagenu
4.Wysalanie białek - strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu
5.
1.Amfoteryczność- charakter białek jest wynikiem obecności i rozmieszczenia kwasowych i zasadowych grup łańcuchów bocznych, ponieważ w długim łańcuchu polipeptydowym końcowe grupy aminowa i karboksylowa, odwrotnie niż w przypadku aminokwasów, mają mały udział w tworzeniu dipolarnego charakteru cząsteczki.
2.Wzór leucyny w punkcie izoelektrycznym
3.Reakcja biuretowa- charakterystyczna reakcja chemiczna otrzymywania wiązań biuretowych.Reakcja ta odgrywa duże znaczenie przy otrzymywaniu pochodnych biuretu, zachodzi w trakcie tworzenia się pianek poliuretanowych, a także jest stosowana jako test na występowanie co najmniej dwóch wiązań peptydowych bezpośrednio obok siebie lub przedzielonych nie więcej niż jednym atomem węgla w rozmaitych związkach organicznych, głównie w białkach i innych polipeptydach.
4.Struktura IV rzedowa białek
Struktura czwartorzedowa jest zarezerwowana dla białek o ogromnej ilości aminokwasów. Mają na to wpływ : siły van der Walsa, wiązania wodorowe i mostki siarczkowe.
Przy tej strukturze białko składa się z kilku podjenostek - "kilku kłębków wełny"
Np. hemoglobina wygląda jakby połącxzyć 4 kłębki
5. Denaturacja białka - zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.
Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają mostki dwusiarczkowe
Cukry
1.Sacharoza
Zastosowanie sacharozy: jest powszechnie stosowana w przemyśle spożywczym oraz farmaceutycznym (cukier inwertowany, melas).
Występowanie sacharozy: występuje w łodygach trzciny cukrowej i korzeniach buraka cukrowego.
2.Fruktoza
łańcuchowy
taflowy
3. Epimeryzacja - zmiana konfiguracji podstawników (interkonwersja)[1] przy wyłącznie jednym centrum stereogenicznym związku chemicznego tworzącego diastereoizomery. Jest stanem pośrednim przekształcania się np. epimerów heksoz mających identyczne ugrupowanie przestrzenne podstawników przy pozostałych chiralnych atomach węgla, np. D-glukozy i D-mannozy.
4. Polisacharydy cukry zawierające duże ilości monosacharydów. Są nierozpuszczalne w wodzie, nie mają słodkiego smaku. Dzielą się na:
Homopolisacharydy - złożone z cząsteczek jednego rodzaju cukru prostego,
Heteropolisacharydy - złożone z cząsteczek różnych cukrowców, dodatkowo połączonych ze związkami niecukrowymi.
Skrobia, Dekstryny, Glikogen:, Celuloza:
5. Monosacharydy mają właściwości redukujące. Zarówno aldozy, jak i ketozy, dają pozytywny wynik w próbie Trommera, Tollensa czy Fehlinga:
-próba Trommera polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Trommera, czyli jonami Cu2+ w środowisku zasadowym,
-próba Tollensa polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Tollensa, czyli amoniakalnym roztworem jonów Ag+,
-próba Fehlinga polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Fehlinga, czyli kompleksem jonów Cu2+ z sodowo-potasową solą kwasu winowego w środowisku zasadowym.
1.Aminokwasy z grupą hydroksylową jeden wzór
2. Wymień jeden ze znanych peptydów naturalnych
Glutation -pełni role układu utrzymujacego na odpowiednim poziomie potencjalu oksydoredukcyjny komórek
3. Reakcja dekarboksylacji kwasu salicylowego prowadzi do otrzymania tlenku węgla(IV) oraz fenolu (benzenolu).
C6H5(OH)COOH ---------------> CO2 + C6H5OH
4.Omów jedna ze struktur białkowych
Struktura czwartorzedowa jest zarezerwowana dla białek o ogromnej ilości aminokwasów. Mają na to wpływ : siły van der Walsa, wiązania wodorowe i mostki siarczkowe.
Przy tej strukturze białko składa się z kilku podjenostek - "kilku kłębków wełny"
5.Omów jedno białko
Kolagen - główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry.
1.Pdaj wzór aminokwasów kwaśnych i ich amidów.Funkcje metaboliczne
2.Jaki związek chemiczny powstał podczas dekarboksylacji tryptofanu.
Tryptamina -narkotyk
3.Wzór glutationu jakie pełni f w organizmie człowieka
- odpowiedzialny za regulację potencjału redox komórek
- jako antyoksydant neutralizuje wolne rodniki w wątrobie
4.3 rzedow struktura
Struktura III rzędu dotyczy kompletnej, trójwymiarowej kompozycji jednostek danego białka. Opis taki obejmuje wzajemne przestrzenne usytuowanie różnych struktur II rzędu i nieuporządkowanych odcinków łańcucha peptydowego.
5.Jaka funkcja i wyst chomoprotein
barwniki wzrokowe, substancje zdolne do pochłaniania określonej części widma światła białego, widzialnego;wyst w oku.
1.Wzór cysteiny w zasadowy środowisku
w zasadowym?
2.
3.Wymień i scharakteryzuj hormony o budowie peptydowej.
oksytocyna (pobudzająca skurcze macicy oraz gruczoły mleczne)
wazopresyna (regulująca wydalanie wody przez nerki).
insulina (wytwarzana przez trzustkę i wpływająca na obniżenie poziomu cukru we krwi), kortykotropina (ACTH, wytwarzana przez przedni płat przysadki mózgowej i pobudzająca wzrost kory nadnercza i wydzielanie kortykosterydów),
sekretyna (hormon tkankowy pobudzający trzustkę do produkcji
soku trawiennego wytwarzana w przewodzie pokarmowym),
angiotensyna (hormon tkankowy regulujący ciśnienie krwi i skurcze mięśni gładkich
4.S Struktura III rzędu dotyczy kompletnej, trójwymiarowej kompozycji jednostek danego białka. Opis taki obejmuje wzajemne przestrzenne usytuowanie różnych struktur II rzędu i nieuporządkowanych odcinków łańcucha peptydowego.
charakteryzuj jedna z konformacji białka strukture
5. Allosteria- zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.
Hemoglobina