METABOLIZM, Operon - biologia - notatki


0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic

METABOLIZM

* całokształt przemian energii i materii zachodzących w organizmie

* cecha istot żywych

* jego ustanie jest sygnałem śmierci zarówno pojedynczej komórki jak i całego organizmu wielokomórkowego

* składają się na niego tysiące reakcji chemicznych

REAKCJE ANABOLICZNE

* przemiany endoergiczne

* wymagają dostarczenia energii

* powstają produkty o poziomie energetycznym wyższym

niż substraty

* syntezy związków bardziej złożonych z prostych, np. zachodzące w fotosyntezie, biosyntezie białka czy podczas wiązania azotu atmosferycznego przez niektóre bakterie

REAKCJE KATABOLICZNE

* przemiany egzoergiczne

* uwalniają energię, więc mogą zachodzić samorzutnie

* powstają produkty o poziomie energetycznym niższym niż substraty

* są to przede wszystkim reakcje rozpadu, np. zachodzące podczas oddychania komórkowego czy trawienia

SZLAKI METABOLICZNE

* ciągi (szeregi) reakcji zachodzących kolejno po sobie i prowadzących do powstania ściśle określonego produktu (lub produktów)

CYKLE BIOCHEMICZNE

* specyficzna odmiana szlaków metabolicznych

* tworzą zamknięte pętle, w których część produktów jest jednocześnie substratami dla pierwszej reakcji

* niektóre złożone procesy biochemiczne (fotosynteza, oddychanie komórkowe, synteza aminokwasów, białek, tłuszczów czy usuwanie zbędnych i szkodliwych produktów końcowych przemiany materii) składają się z kilku powiązanych funkcjonalnie szlaków metabolicznych

* szlaki syntezy nigdy nie pokrywają się całkowicie ze szlakami rozpadu

ENZYMY

* specjalne białka, biorące udział w pokonaniu ograniczenia, jakim jest bariera progu energetycznego reakcji

- organizmy mogą funkcjonować w wąskim przedziale od kilku do 35-40°C (poza bakteriami termofilnymi)

- wówczas energia wewnętrzna reagującego układu jest bardzo niska

- w takich warunkach energia nie wystarcza do pokonania bariery progu energetycznego

- znaczące zwiększenie szybkości reakcji przez podniesienie temperatury spowodowałoby uszkodzenie większości białek i śmierć organizmu

* enzymy są biokatalizatorami, gdyż mają zdolność do znacznego zwiększania szybkości reakcji chemicznych w warunkach ustrojowych

- znacznie obniżają energię aktywacji w stosunkowo niskich temperaturach

* same enzymy nie ulegają przy tym przemianom (nie zużywają się w reakcjach, które same przeprowadzają)

CZĄSTECZKA ENZYMU

* większość enzymów to białka złożone

* w kompletnej cząsteczce wyróżniamy:

- część białkową

- część niebiałkową

* grupa prostetyczna enzymu - część niebiałkowa trwale związana z białkową

* koenzym - połączenie części niebiałkowej z białkową jest nietrwałe (odwracalne)

- część białkowa koenzymu - apoenzym

- cały enzym - holoenzym

- są to m.in. witaminy

* duże cząsteczki posiadające na swej powierzchni centrum aktywne (małe zagłębienie), zawierające odpowiednie aminokwasy

- w tym miejscu przyłącza się niebiałkowy składnik enzymu (jeśli występuje)

- grupy kataliczne enzymu - łańcuchy boczne aminokwasów tworzące centrum aktywne

(są odpowiedzialne za rozpoznawanie, wpasowywanie i przemiany konkretnego substratu)

- rodzaj i rozmieszczenie przestrzenne aminokwasów w centrum decydują o właściwościach danego enzymu

KORZYŚCI WYNIKAJĄCE Z OBECNOŚCI ENZYMU

* budowa centrum aktywnego umożliwia nietrwałe połączenie enzymu (E) z odpowiednim substratem (S) -

kompleks enzym-substrat (E-S)

- w chwili jego powstania dochodzi do przemieszczenia określonych elektronów substrat (substratów)

- skutkiem jest powstawanie nowych wiązań lub rozrywanie istniejących

* obniżenie energii aktywacji wynika z tego, że wiązania chemiczne substratu w momencie wpasowywania się w centrum aktywnym ulegają naprężeniu

* dzięki obecności enzymu w reakcji możliwe jest prawidłowe zorientowanie substratu w przestrzeni

- w roztworze z enzymem cząsteczki nie zderzają się bezładnie, przez co rośnie prawdopodobieństwo zderzeń efektywnych (skutecznych)

* ostateczne korzyści wynikające z obecności enzymu:

- zmniejszenie energii aktywacji reakcji

- szybsze osiągnięcie stanu równowagi reakcji (enzym nie przesuwa jednak stanu równowagi)

OGRANICZENIA ENZYMÓW

* w warunkach ustrojowych enzymy mogą przyspieszać jedynie reakcje egzoergiczne

* rozwiązaniem tego jest takie podniesienie poziomu energetycznego substratu lub substratów, by reakcja stała się egzoergiczna

* w porównaniu z katalizatorami nieorganicznymi enzymy wpływają na szybkość reakcji tak, że może ona być kilka rzędów wielkości większa, co wynika m.in. ze zdolności enzymów do bardzo dokładnego rozpoznawania substratów - specyficzności substratowej enzymu

- zwykle dany rodzaj enzymu przeprowadza tylko jeden rodzaj reakcji (nie jest to jednak reguła, gdyż znane są enzymy posiadające kilka aktywności enzymatycznych, np. polimeraza DNA I z komórek E.coli, która przeprowadza m.in. replikację)

- nie oznacza to, że enzym po przeprowadzeniu jednej reakcji ulega zniszczeniu

- jedna cząsteczka enzymu może przeprowadzać ogromne ilości takich reakcji

- żywotność każdej struktury jest ograniczona, dlatego po pewnym czasie cząsteczki każdego enzymu ulegają zestarzeniu (zużyciu), a ich ilość musi zostać uzupełniona

SPECYFICZNOŚĆ

MODEL ZAMKA I KLUCZA

* zaproponowany pod koniec XIX wieku

* dobrze oddaje specyficzność enzymów

* zakłada, że substrat pasuje do centrum aktywnego jak klucz do zamka

* model nie wyjaśnia jednak wszystkich aspektów katalizy enzymatycznej

* modelowanie matematyczne wykazało, że samo precyzyjne dopasowanie substratu do centrum aktywnego, nie pozwoliłoby na tak znaczne obniżenie energii aktywacji

MODEL INDUKCYJNEGO DOPASOWANIA

* zakłada, że w rzeczywistości konformacja (struktura przestrzenna) substratu i centrum aktywnego nie są identyczne

* w momencie powstawania kompleksu enzym-substrat następuje swoiste „wciągnięcie” substratu do centrum aktywnego, czemu towarzyszy niewielkie naprężenie wiązań w obu składnikach kompleksu E-S

* w tej sytuacji już mała porcja energii wystarcza do pokonania progu energetycznego reakcji

* do zmiany jonów dochodzi jedynie w substracie, gdyż większa masa cząsteczek enzymu wpływa na dużą stabilność i mniejszą podatność na odkształcenia

* czasem mówi się więc, że substrat pasuje do enzymu jak ręka do rękawiczki

RÓŻNICE MIĘDZY ENZYMAMI

* enzymy różnią się specyficznością

* amylazy (enzymy trawienne przewodu pokarmowego człowieka) rozkładają wiązania Alfa-glikozydowe w cukrach

- nie ma większego znaczenia, czy substratem jest skrobia, czy glikogen

* anhydraza węglanowa występuje m.in. we krwi

- katalizuje tylko reakcję między dwutlenkiem węgla a wodą

* enzymy dzielimy na sześć klas głównych, przy czym za podstawowe kryterium uznaje się rodzaj przeprowadzanej reakcji

Klasa enzymu

Przykłady i uwagi

Oksydoreduktazy

(reakcje typu redox)

* dehydrogenaza mleczanowa występuje w komórkach wątroby i bierze udział w utlenianiu szkodliwego nadmiaru kwasu mlekowego

Transferazy (przenoszenie grup funkcyjnych z jednej cząsteczki na inną)

* transaminaza glutaminianowi - przenosi grupę aminową na cząsteczkę o nazwie ketoglutaran, w wyniku czego powstaje kwas glutaminowy/glutaminian (jeden z aminokwasów)

Hydrolazy (reakcje rozpadu z udziałem wody)

* enzymy trawienne przewodu pokarmowego - białka proste

Liazy (reakcje rozpadu bez udziału wody)

* dekarboksylazy aminokwasów albo ketokwasów

Izomerazy (reakcje przegrupowania wewnątrzcząsteczkowego)

* izomeraza fosfofruktozy - przekształca 6-węglowy cukier fosfofruktozę w fosfoglukozę (jedna z reakcji fotosyntezy)

* nieliczne to białka proste

Ligazy (reakcje syntezy)

* polimeraza DNA - włącza kolejne nukleotydy podczas replikacji

KINETYKA PRACY ENZYMÓW

* kinetykę reakcji energetycznej doskonale obrazuje równanie, które prawie 100 lat temu przedstawili biochemicy: Leonor michaeli i Maude Leonora Menten:

V = Vmax

* V - prędkość katalizowanej reakcji

* V max - teoretyczna prędkość zachodzenia reakcji w warunkach optymalnych

[S] - stężenie substratu

Km - stała Michaelita (charakterystyczna dla danego enzymu, jest równa takiej wartości stężenia substratu, przy którym prędkość redukcji jest równa połowie prędkości maksymalnej)

* jeśli założymy, że stężenie substratu jest bardzo duże, to możliwe będzie pominięcie K m (stała ta ma niewielką wartość rzędu 10-1 do 10-7 mola/dm3), wówczas równanie można uprościć:

V = Vmax

* przy dużym stężeniu substratu wszystkie cząsteczki katalizujące będą pracować z pełną wydajnością i prędkość reakcji będzie maksymalna (ściślej: prawie maksymalna) dla danego enzymu

* gdy stężenie substratu [S] będzie takie jak wartość stałej K m , równanie ogólne przyjmie postać:

V = Vmax , czyli V = Vmax

* przy takim stężeniu, które jest równe K m , prędkość reakcji osiągnie więc połowę prędkości maksymalnej

* stała Miachaelisa dobrze odzwierciedla aktywność enzymu i (lub) jego powinowactwo z substratem (jest to wygodny sposób rozróżniania enzymów o odmiennej aktywności)

* analiza krzywej Michaelisa-Menten (str 64)

- przy małych stężeniach substratu, gdy [S] jest wyraźnie mniejsze od K m , szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu (w tych warunkach enzym dysponuje dużą nadwyżką „mocy przerobowej”)

- przy dużych stężeniach substratu, gdy [S] jest wyraźnie większe od K m , prędkość jest zbliżona do Vmax i nie ulega zmianie

-

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA PRACĘ ENZYMÓW

HAMOWANIE KOMPETYCYJNE/INHIBICJA KOMPETYCYJNA

* związek chemiczny jest na tyle podobny chemicznie i fizycznie do substratu, że centrum aktywne enzymu ich nie odróżnia

* dla takiego oddziaływania charakterystyczne jest współzawodnictwo dwóch rodzajów cząsteczek (substratu i inhibitora) o jedno centrum aktywne

* jeśli stężenie inhibitora się zwiększy, to ilość cząsteczek enzymu, która wpływa na substrat, ulegnie zmniejszeniu - spadnie szybkość katalizy

* hamowanie to można znosić przez zwiększenie stężenia substratu (nastąpi wypieranie inhibitora)

* proces jest odwracalny

* przykład kliniczny:

- leczenie ludzi zatrutych metanolem

- metanol jest w ustroju utleniany do niebezpiecznego aldehydu mrówkowego przez dehydrogenazę alkoholową

- enzym ten nie odróżnia metanolu od etanolu i dlatego etanol może pełnić funkcje inhibitora kompetencyjnego

- proces zatrucia postępuje jednak szybko, dlatego nie powinno się pić alkoholi, jeśli nie zna się ich pochodzenia

HAMOWANIE NIEKOMPETENCYJNE/

INHIBICJA NIEKOMPETENCYJNA

* jakaś substancja, niepodobna do substratu, blokuje częściowo centrum aktywne

* substrat jest wiązany, ale reakcja ulega zahamowaniu

* skutkiem jest spadek prędkości maksymalnej reakcji

* proces jest odwracalny, jednak nie jest możliwe osiągnięcie efektu jego znoszenia przez zwiększenie stężenia substratu

* przykładem inhibitorów niekompetencyjnych są niektóre związki rtęci

REGULACJA ALLOSTERYCZNA

* pewna cząsteczka oddziałuje odwracalnie na aktywność enzymu, lecz w innym miejscu niż centrum aktywne

* nie odnosi się wyłącznie do biokatalizatorów

* oznacza zmianę struktury przestrzennej i aktywności danej makrocząsteczki pod wpływem jakiejś substancji (regulacji tego typu podlega np. hemoglobina)

* enzymy podlegające takiej modyfikacji oprócz centrum aktywnego mają tzw. centrum allosteryczne, które może przyłączać regulator allosteryczny

* regulacja może polegać na inhibicji lub indukcji (działa inhibitor lub induktor allosteryczny)

* hamowanie allosteryczne występuje najczęściej w długich szlakach metabolicznych

* jednocześnie wykorzystywane są mechanizmy sprzężeń zwrotnych ujemnych

* przykład

- synteza aminokwasu izoleucyny z treoniny, przebiegająca w 6 reakcjach

- pierwsza reakcja jest katalizowana przez enzym dehydratazę treoninową

- jednocześnie produkt końcowy szlaku (izoleucyna) jest dla tego biokatalizatora inhibitorem allosterycznym

- w ten sposób komórka chroni się przed nadprodukcją izoleucyny (ona sama hamuje allosterycznie swoją syntezę)

- blokowanie następuje już na etapie I reakcji, przez co oszczędzane są koszty związane z niepotrzebnym wytwarzaniem produktów pośrednich

- jeżeli stężenie izoleucyny spadnie (gdyż zostanie zużyta do biosyntezy białka), to szlak zostanie odblokowany

* kompleks enzym-inhibior allosteryczny jest nietrwały i się rozpada

TEMPERATURA

* jakaś substancja, niepodobna do substratu, blokuje częściowo centrum aktywne

* substrat jest wiązany, ale reakcja ulega zahamowaniu

* skutkiem jest spadek prędkości maksymalnej reakcji

* proces jest odwracalny, jednak nie jest możliwe osiągnięcie efektu jego znoszenia przez zwiększenie stężenia substratu

* przykładem inhibitorów niekompetencyjnych są niektóre związki rtęci

pH ŚRODOWISKA

* jakaś substancja, niepodobna do substratu, blokuje częściowo centrum aktywne

* substrat jest wiązany, ale reakcja ulega zahamowaniu

* skutkiem jest spadek prędkości maksymalnej reakcji

* proces jest odwracalny, jednak nie jest możliwe osiągnięcie efektu jego znoszenia przez zwiększenie stężenia substratu

* przykładem inhibitorów niekompetencyjnych są niektóre związki rtęci

INHIBITORY I AKTYWATORY

* jakaś substancja, niepodobna do substratu, blokuje częściowo centrum aktywne

* substrat jest wiązany, ale reakcja ulega zahamowaniu

* skutkiem jest spadek prędkości maksymalnej reakcji

* proces jest odwracalny, jednak nie jest możliwe osiągnięcie efektu jego znoszenia przez zwiększenie stężenia substratu

* przykładem inhibitorów niekompetencyjnych są niektóre związki rtęci

AKOMULATORY I PRZENOŚNIKI ENERGII W KOMÓRCE

* w celu uwolnienia energii organizmy wykorzystują różnorodne przemiany

* organizmy mają dość proste i ujednolicone sposoby magazynowania energii i przenoszenia jej

* w komórkach akumulatorami i przenośnikami energii użytecznej biologicznie są cząsteczki substancji organicznych, w których występują wiązania wysokoenergetyczne (zawierające dużą ilość tzw. energii swobodnej)

* do powstania takich wiązań potrzebna jest znaczna ilość energii (ponad 20 kJ/mol wiązań)

ATP/ADENOZYNOTRIFOSFORAN

* nukleotyd - trifosforan adenozyny

* ma stosunkowo małą masę cząsteczkową

* jest dobrze rozpuszczalny w wodzie

* zbudowany ze składników powszechnie występujących w komórkach

* cząsteczka ATP ma trzy reszty fosforanowe, a dwie z nich łączą bezwodnikowe wiązania wysokoenergetyczne

* hydroliza ATP do ADP (adenozynodifosforanu) oraz reszty fosforanowej (P) uwalnia z jednego mola 30,5 kJ energii, którą organizm może wykorzystać

ATP + H2O - ADP + Pi + 30,5 kJ/mol

* w pewnych warunkach możliwa jest dalsza hydroliza ADP do AMP (adenozynomonofosforanu) i kolejnej reszty fosforanowej

ADP + H2O - AMP + Pi + 30,5 kJ/mol

GTP/GUANOZYNOTRIFOSFORAN

* zmodyfikowany nukleotyd

FOSFOKREATYNA

* zmodyfikowany aminokwas

ŁADOWANIE ATP

* proces ładowania tego akumulatora biologicznego polega na ufosforylowaniu (dołączeniu reszty fosforanowej do ADP)

i powstaniu ATP

* swoisty cykl ATP - ADP + Pi jest podstawowym sposobem wymiany energii w układach żywych

* fosforylacja - kowalencyjne połączenie reszty fosforanowej, najczęstszy sposób tworzenia wiązań wysokoenergetycznych

* istnieją trzy zasadnicze możliwości fosforyzowania ADP do ATP

FOSFORYLACJA SUBSTRATOWA

* zachodzi, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona bezpośrednio na ADP z wykorzystaniem energii organicznego substratu (często to on jest dawcą reszty fosforanowej)

* sposób ewolucyjnie najstarszy i niezbyt korzystny energetycznie

* nie wymaga udziału tlenu

* zachodzi przede wszystkim w początkowych reakcjach oddychania komórkowego

Substrat wysokoenergetyczny + ADP + Pi --- Substrat niskoenergetyczny + ATP

FOSFORYLACJA FOTOSYNTETYCZNA

FOTOFOSFORYLACJA

* zachodzi wyłącznie u fotoautotrofów

* w procesie następuje konwersja (zamiana) energii świetlnej na chemiczną wiązań ATP

* występują dwa rodzaje fosforylacji fotosyntetycznej: cykliczna i niecykliczna

ADP + Pi + energia świetlna (w obecności barwnika fotosyntetycznego) --- ATP

FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA

* zachodzi u wszystkich organizmów tlenowych

* wydajny sposób magazynowania energii użytecznej biologicznie

* do syntezy ATP wykorzystywana jest energia elektronów przekazywanych z wodoru na atomy tlenu

* skomplikowany proces

ADP + Pi + zredukowane przenośniki wodoru + tlen -- ATP + utlenione przenośniki wodoru + woda

KOENZYM A (CoA)

* uniwersalny węzeł metaboliczny (swoisty centralny węzeł komunikacyjny występujący w każdej komórce, skupiają się z nim liczne przemiany)

- pozwala to na płynne, dynamiczne połączenie istotnych szlaków metabolicznych

BUDOWA CZĄSTECZKI

* ma ona grupę -SH, która może reagować z grupą karboksylową związków organicznych

- powstaje wówczas połączenie: reszta acylowa-koenzym, czyli acylo-CoA

* szczególnie często koenzym A przyłącza 2-węglową grupę acetylową (resztę octanową)

- reszta octanowa może pochodzić z przekształcenia cząsteczki pirogronianu (produkt rozpadu glukozy - glikoliza), kwasów tłuszczowych (podczas ich utleniania - Beta-oksydacj) lub niektórych aminokwasów (po uprzedniej deaminacji)

- grupę acetylowi dołączoną do koenzymu A organizm może zużyć w celach energetycznych (utlenić wewnątrz mitochondriom) lub przemieścić do cytoplazmy, gzie następnie może ją wykorzystać do syntezy kwasów tłuszczowych bądź też przekształcić w ciała ketonowe, cholesterol lub szkielety węglowe niektórych aminokwasów

SYNTEZA GLUKOZY

* zwierzęta nie potrafią wykorzystywać grup acetylowych z acetylo-CoA do syntezy glukozy, ponieważ niemożliwe jest odtworzenie z acetylo-CoA 3-węglowego związku o nazwie pirogronian

- pirogronian jest podstawowym substratem w procesie glukoneogenezy (syntezy glukozy z innych związków organicznych)

- oznacza to, że np. zapasu kwasów tłuszczowych nie możemy wykorzystać do zaopatrzenia tkanek w glukozę

* glukoneogeneza zachodzi w komórkach wątroby

- polega na wytworzeniu glukozy z mleczanu, pirogronianu, glicerolu lub niektórych aminokwasów

* bakterie i rośliny omijają to ograniczenie i wykorzystują kwasy tłuszczowe do produkcji glukozy

- organizmy te także nie potrafią odwrócić reakcji przekształcania pirogronianu w acetylo-CoA

- mają jednak enzymy, które wykorzystują produkty przejściowe cyklu Krebsa do syntezy 4-węglowego związku o nazwie szczawiooctan (związek ten może zostać wykorzystany do syntezy glukozy)



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
METABOLIZM23, matura biologia, notatki z biol operon cz2
układ rozrodczy(2), Operon - biologia - notatki
tkanki roślinne - vademecum, Operon - biologia - notatki
test- protisty, Operon - biologia - notatki
wyd TRANSPORT ROŚLIN- wyd, biologia- studia, Operon - biologia - notatki (jamjesttys)
układ pokarmowy(2), Operon - biologia - notatki
wyd SKÓRA- wyd, biologia- studia, Operon - biologia - notatki (jamjesttys)
wyd CHEMOSYNTEZA- wyd, biologia- studia, Operon - biologia - notatki (jamjesttys)
układ krążenia(2), Operon - biologia - notatki
Protisty- test, Operon - biologia - notatki
układ wydalniczy(2), Operon - biologia - notatki
UKŁAD NERWOWY- wydr, biologia- studia, Operon - biologia - notatki (jamjesttys)
KOMÓRKA EUKARIOTYCZNA, biologia- studia, Operon - biologia - notatki (jamjesttys)
PARZYDEłKOWCE, Operon - biologia - notatki
tkanki roślinne- TEST, Operon - biologia - notatki
układ nerwowy(2)-wydr, biologia- studia, Operon - biologia - notatki (jamjesttys)
PROKARIONTY, Operon - biologia - notatki

więcej podobnych podstron